Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Chemia > wykład 5- antyoksydanty > Flashcards

wykład 5- antyoksydanty Flashcards

1
Q

Wolne rodniki

A
  • atomy lub cząsteczki występujące samodzielnie i posiadające jeden lub
 więcej niesparowanych elektronów,
  • wytwarzane są stale w organizmie w szeregu procesów metabolicznych,
 biochemicznych lub pod wpływem czynników zewnetrznych.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Reaktywne formy tlenu

A

wolne rodniki zawierające tlen (wr), tlen cząsteczkowy (O2), związki tlenu 
 nie będące wolnymi rodnikami, jak np. nadtlenek wodoru H2O2, kwas
 podchlorawy HClO

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Stres oksydacyjny

A
  • zaburzenie homeostazy prowadzące do zwiększenia stężenia wolnych rodników, reaktywnych form tlenu, azotu, chloru,
  • zaburzenie równowagi prooksydacyjno-antyoksydacyjnej w kierunku utleniania (Helmut Sies, 1985)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Wolne rodniki

A

Rodniki organiczne:

  • RCO· - rodnik alkoksylowy
  • RCOO· - rodnik nadtlenoalkoksylowy
  • H2O2 - nadtlenek wodoru
  • HO2· - rodnik nadtlenowodorowy
  • O2· - - anionorodnik ponadtlenkowy
  • Peroxide O22- - jon nadtlenkowy
  • HO· - rodnik wodorotlenowy (hydroksylowy)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Reaktywne formy tlenu

A
  • O2 singletowy - bardzo reaktywny
  • O2 trypletowy
  • O3 - ozon
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Reaktywne formy azotu

A
  • Tlenki azotu: NO, NO2

- Nadtlenoazotyn: ONOO-

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Reaktywne formy chloru

A
  • Kwas chlorowy(I) (podchlorawy) HOCl

- podchloryn OCl-

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Powstawanie wr i rft

A
  • egzogenne źródła

- endogenne źródła

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Egzogenne źródła powstawania wr i rft

A
  • zanieczyszczenia cywilizacyjne: metale ciężkie, tlenki azotu, dym tytoniowy, tlenki siarki, i inne,
  • promieniowanie elektromagnetyczne (jonizujące i nadfioletowe), efekt bezpośredni i wtórny,
  • sonikacja,
  • utlenianie ksenobiotyków
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Endogenne źródła powstawania wr i rft

A
  • redukcja tlenu cząsteczkowego (łańcuch oddechowy),
  • procesy zapalne
  • reakcje enzymatyczne (oksydazy)

!!!W warunkach fizjologicznych około 1-5% metabolicznego tlenu ulega konwersji do form wolnorodnikowych!!!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Mitochondria – główne źródło rft w komórce,

A

-powstają nieustannie jako produkt uboczny metabolizmu tlenowego
-Miejsce produkcji rft :
~białka mitochondrialnego łańcucha oddechowego transportujące elektrony,
~niektóre enzymy rozmieszczone w różnych przedziałach mitochondriów, głównie w błonie zewnętrznej i macierzy mitochondrialnej.
-Główne miejsca:
~kompleks I (dehydrogenaza NADH),
~kompleks III (kompleks bc1 ).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Powstawanie rft w mitochondriach

A

Elektrony z substratów oddechowych przekazywane są przez enzymy mitochondrialanego łańcucha oddechowego do tlenu, wraz ze wzrastającym potencjałem redoks, z wytworzeniem cząsteczki wody
Przepływ elektronów nie jest szczelny, mogą one „wyciekać” i reagować z cząsteczką tlenu tworząc anionorodnik ponadtlenkowy.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Syntaza tlenku azotu (NOS)

A
  • neuronalna nNOS (I)
  • endotelialna eNOS (III)
  • indukowalna iNOS (II)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Produkcja in vivo rodnika hydroksylowego 
(reakcja Fentona)


A

O2· - + Fe 3+ → O2 + Fe 2+

Fe2+ + H2O2 → HO· + OH- + Fe3+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

NO*

A

-wolny rodnik produkowany w organizmie człowieka w:
~komórkach śródbłonka naczyniowego
~fagocytach, niektórych komórkach mózgu

-działa na komórki mięśni gładkich ścian naczyń powodując ich relaksację
-NO może reagować z O2·- i wytwarzać nadtlenoazotyn ONOO-

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

nadtlenoazotyn ONOO-

A
  • silny utleniacz
  • niezbyt stabilny w fizjologicznym pH, jednak jego czas półtrwania wynoszący około 1 sekundy sprawia, że może dyfundować do komórek i niszczyć struktury komórkowe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Uszkodzone struktury vs skutki działania utleniaczy

A
  • nienasycone aminokwasy- denaturacja białek, agrekacja białek lub ich fragmentacja
  • kwasy nukleinowe- zmiany cyklu komórkowego, mutacja
  • węglowodany- zmiany receptorów powierzchniowych
  • nienasycone tłuszcze- utlenianie cholesterolu i kwasów tłuszczowych, zmiany przepuszczalności błon komórkowych
  • antyutleniacze- spadek zawartości m.in. L-tokoferolu i B-karotenu
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Schorzenia związane z patologicznym działaniem stresu antyoksydacyjnego

A
  • miażdżyca
  • choroba niedokrwienna serca
  • zawał
  • uszkodzenie reperfuzyjne
  • udar
  • procesy karcinogenne
  • zaćma starcza
  • procesy starzenia się
  • schorzenia autoimmunologiczne i neurodegeneracyjne
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Produkty utleniania lipidów

A
  • dialdehyd malonowy (MDA)
  • 4-hydroksy-trans-nonenal

  • hepta-2,4-dienal

  • hydroksyoktanal

  • etan

  • pentan
20
Q

Oksydacyjne modyfikacje białek

A

-tworzenie reaktywnych grup karbonylowych w łańcuchach bocznych aminokwasów, zwłaszcza Lys, Pro, Arg, Cys, Thr, Leu, His
-wolnorodnikowy rozkład wiązania peptydowego,
-utlenianie łańcuchów bocznych aromatycznych aminokwasów:
~utlenianie fenyloalaniny do 2- i 3-tyrozyny,
~przekształcanie reszty tyrozyny do 3,4-dihydroksypochodnych oraz dityrozyny,

21
Q

Oksydacyjne modyfikacje białek cd

A

-tworzenie sie wewnątrzcząsteczkowych mostków disiarczkowych
-dimerryzacja (tworzenie sie adduktów białkowych)
-Reakcje nitrowania reszt aminokwasów aromatycznych i nitrozylowania
przez rfa (NO˙, ONOO-, ONOOCO2-)
O2˙- + NO → ONOO- → NO2-Tyr
Obecność 3-nitrotyrozyny w białkach uznana została za czynnik ryzyka miażdżycy

22
Q

System obrony przeciwko wolnym rodnikom 
i reaktywnym formom tlenu

A
  • organizm człowieka wyposażony jest w mechanizmy zdolne chronić go przed uszkodzeniami spowodowanymi przez wr i rft.
  • potrafi wytwarzać antyoksydanty, głównie enzymy, które neutralizują działanie wr i rft (utleniaczy) poprzez przekazywanie lub odbieranie im elektronów.
23
Q

Mechanizmy obronne

A
  • niedopuszczenie do reakcji rft i wr ze związkami biologicznie ważnymi
(antyoksydanty prewencyjne),
  • przerywanie łańcuchowych reakcji wolnorodnikowych i nierodnikowych (antyoksydanty zmiatające, niektóre są nieenzymatyczne),
  • usunięcie skutków reakcji wr i rft z biocząsteczkami (eliminacja lub enzymy naprawcze)
24
Q

Antyoksydanty uczestniczące w zapobieganiu uszkodzeniom komórkowym

A

1) Antyoksydanty prewencyjne
2) Antyoksydanty zmiatające
3) Enzymy naprawcze

25
Q

Antyoksydanty prewencyjne

A

Zapobiegają tworzeniu nowych wr i rft, np:

  • ceruloplazmina
  • albumina
  • transferyna, ferrytyna, mioglobina, haptoglobina
  • metalotioneina
26
Q

Antyoksydanty zmiatające

A

Usuwają powstałe już wr i rft zapobiegając reakcjom wolnorodnikowym:

  • enzymy: SOD, GPx, GR, CAT, paraoxonaza (PON), metaloenzymy
  • niskocząsteczkowe związki (lipofilowe, hydrofilowe): GSH, vitamina C, E, A (β-karoten), bilirubina, kwas moczowy)
27
Q

Enzymy naprawcze

A

Naprawiają lub usuwają struktury uszkodzone przez wr i rft:

  • enzymy naprawcze DNA,
  • reduktaza sulfotlenku metioniny
  • lipaza
  • proteazy
  • transferazy
28
Q

Naturalnie występujące antyoksydanty

A

Naturalnie występujące antyoksydanty różnią się budową, właściwościami chemicznymi i fizjologicznymi oraz mechanizmem i miejscem działania.

29
Q

Enzymy jako antyoksydanty

A

Osłabiają procesy tworzenia wr i rft usuwając cząsteczki o poten-cjalnym utleniającym charakterze lub przekształcając je w trwałe związki.

30
Q

Dysmutazy ponadtlenkowe

A
  • Cu,Zn-SOD (wewnątrzkomórkowa)
  • Mn-SOD (mitochondrium),
  • Fe-SOD (rośliny)
31
Q

Rola dysmutaz ponadtlenkowych

A

SOD katalizuje przekształcenie anionorodnika ponadtlenkowego w nadtlenek wodoru, który następnie w wyniku działania katalazy zostaje przetworzony w wodę i tlen cząsteczkowy:

32
Q

Peroksydaza glutationowa (GPx)

A

Redukuje nadtlenki lipidowe (ROOH), powstałe podczas utleniania nienasyconych kwasów tłuszczowych, przekształcając je w trwałe i nieszkodliwe cząsteczki – hydroksykwasy tłuszczowe (ROH).
ROOH + 2 GSH → ROH + H2O + GSSG

We współpracy z fosfolipazami, GPx może również przeksztalcić wodoronadtlenki fosfolipidów (PL-OOH) w hydroksyfosfolipidy (PL-OH)

33
Q

Reduktaza glutationowa (GR)

A

NADPH + H+ + GSSG → NADP+ + 2 GSH

34
Q

Antyoksydanty o dużej masie cząsteczkowej – białka

A
  • albumina,
  • ceruloplazmina,
  • transferyna, haptoglobina
35
Q

Antyoksydanty o dużej masie cząsteczkowej – białka- zadania

A

1) Wszystkie obecne w osoczu, wiążą wolne jony metali, aktywne w reakcjach redoks, ograniczają tworzenie wr i rft o reakcjach katalizowanych przez te jony.
2) Albumina i ceruloplazmina wiążą jony miedzi (II), transferyna wiąże jony żelaza(III).
3) Haptoglobina wiąże białka zawierające hem i usuwa je z krążenia.

36
Q

Antyoksydanty o małej masie cząsteczkowej

A
  • rozpuszczalne w tłuszczach (tokoferole, karotenowce, pochodne chinonów, bilirubina)
  • rozpuszczalne w wodzie (kwas askorbinowy, kwas moczowy, polifenole, flawonoidy)

!!! Osłabiają lub hamują uszkodzenia komórek dzięki właściwościom zmiatania 
wr i rft!!!

37
Q

Antyoksydanty jako markery chorób

A

Monitorowanie stężeń i/lub aktywności poszczególnych antyoksydantów oraz całkowitego statusu antyoksydacyjnego obejmuje głównie:

  • całkowity status antyoksydacyjny (Total antioxidant status, TAS)
  • aktywność SOD
  • aktywność GPx i GR
  • poziom żelaza i całkowitej zdolności wiązania żelaza (TIBC)
  • stężenia: transferyny, ferrytyny, albuminy, bilirubiny, kwasu moczowego
38
Q

Biomarkery stresu oksydacyjnego

A

1) Lipidy
2) Białka
3) Kwasy nukleinowe

39
Q

Lipidy

A

nadtlenki lipidowe, dialdehyd malonowy (MDA), akroleina, 4-hydroksy-nonenal, izoprostany, oksysterole

40
Q

Białka

A
  • grupy karbonylowe (>C=O, CO)
  • addukty grup karbonylowych białek z węglowodanami,
  • nitrowanie, halogenowanie, utlenianie Tyr, Trp, Phe, His, Lys, Leu, Ile, Val
41
Q

KWasy nukleinowe

A

zasady purynowe i pirymidynowe ulegają deaminacji, nitrowaniu, utlenia-niu, addycji z grupami CO

42
Q

Ślina – naturalny rezerwuar czynników obronnych

A

1) nieswoistych- enzymy, substancje bakteriobójcze, lizozym, laktoferyna,
 ślinowa peroksydaza, aglutyniny, mucyny, nystatyny,
2) swoistych- immunoglobuliny – IgA, IgG, IgM

43
Q

Stres oksydacyjny w ślinie

A

czynnik etiologiczny procesów zapalnych w jamie ustnej, może wynikać z tworzenia się reaktywnych form tlenu w neutrofilach
 (polimorficzne neutrofile, PMN)

44
Q

Główne antyoksydanty śliny

A
  • enzymy
  • nieenzymatyczne antyoksydanty

!!!Mniejsze znaczenie mają: ceruloplazmina, transferyna i laktoferyna.!!!

45
Q

Enzymy w ślinie jako antyoksydanty

A

-układ peroksydazy ślinowej zawierający laktoperoksydazę (wydzielana przez gruczoły ślinowe) i mieloperoksydazę (wydzielana przez PMN). Mniejsze
 znaczenie mają: katalaza, peroksydaza glutationowa, reduktaza glutationowa

46
Q

Nieenzymatyczne antyoksydanty w ślinie

A

kwas moczowy, kwas askorbinowy, glutation, albuminy

Chemia (7 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions