Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Chemia > Funkcje pierwiastków w układach biologicznych > Flashcards

Funkcje pierwiastków w układach biologicznych Flashcards

1
Q

Podział składników nieorganicznych

A
  • makropierwiastki (>100mg/dobę)

- mikropierwiastki

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Makropierwiastki- przykłady

A

C, H, O, P, N, S, Na, Cl, K, S, Mg, P, Ca (<100mg/dobę)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Mikropierwiastki- przykłady

A

Fe, Zn, Cu, I, Mn, Mo, Co, Se, Cr, F i inne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Pierwiastek śladowy

A

Jest to pierwiastek, którego niedobór, spowodowany niedostatecznym dostarczeniem z dietą, prowadzi do zaburzeń funkcjonowania organizmu, ale podanie go w dawce fizjologicznej zapobiega zaburzeniom lub je usuwa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Pierwiastki śladowe wchodzące w skład enzymów

A

Cu, Zn, Mn, Se

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Pierwiastki śladowe wchodzące w skład hormonów

A

I

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Pierwiastki śladowe wchodzące w skład witaminy B12

A

Co

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Pierwiastki śladowe wchodzące w skład metaloprotein

A

Fe, Cu, Zn

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Pierwiastki toksyczne w niewielkich ilościach

A

As, Cd, Hg, Pb

!!! Każdy pierwiastek może być toksyczny jeśli dostarczany jest do organizmu w zbyt dużym stężeniu !!!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

działanie pierwiastków in situ

A

-specyficzne- nawet bardzo podobny chemicznie pierwiastek nie jest w stanie zastąpić innego
Specyficzność wiąże się ze specyficznymi białakami przenoszącymi, które rozpoznają odpowiedni pierwiastek (wartościowość, potencjał redox, liczba koordynacyjna)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

działanie pierwiastków in vitro

A

zastąpienie jednego pierwiastka przez drugi powoduje zmianę powinowactwa enzymu do substratu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Subtelna równowaga pierwiastków- na czym polega?

A

Gdy jednego stosunkowo dużo, to drugi automatycznie w niedomiarze (np. Ca:P)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Interakcje między pierwiastkami

A
  • Ca:P
  • Cu:Fe (długotrwały niedobór miedzi=obniżenie wchłaniania żelaza=anemia)
  • Cu:Zn (w ich wchłanianiu)
  • Cu:Mo (gdy za dużo molibdenu, to za mało Cu)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Co wpływa na proces wchłaniania pierwiastków?

A

Związki chelatujące (fitany, szczawiany), białka, tłuszcze, włóknik w diecie i inne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Z czego wynikać może niedobór pierwiastków?

A

Ze złego wchłaniania, nadmiernego krwawienia (Fe), choroby nerek (Ca)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Wydalane z żółcią

A
  • molibden
  • selen
  • cynk
  • mangan
  • miedź
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Wydalane z moczem

A
  • molibden
  • selen
  • cynk
  • chrom
  • kobalt
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Wydalane z sokiem trzustkowym

A

cynk

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Wydalane z potem

A

cynk

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Wydalane z martwymi komórkami śluzowymi

A

żelazo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Funkcje jonów metali

A
  • katalityczna
  • strukturalna
  • transportowa
  • udział w przekazywaniu sygnałów hormonalnych
  • udział w obronie organizmu przed wolnymi rodnikami
  • udział w strukturze leków
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Funkcja katalityczna

A

Bezpośredni udział jonów metali w reakcjach enzymatycznych w formie metaloenzymów lub aktywatorów enzymów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Funkcja strukturalna

A

Udział w utrzymaniu trwałej struktury pewnych biocząsteczek lub ich części.
Rolę tę spełnia:
Ca2+ w hydroksyapatycie w kościach i zębach
F- w hydroksyapatycie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Funkcja transportowa

A

Wykazują ją białka wiążące jony metali- metaloproteiny.

W ten sposób regulują zależne od nich procesy czy aktywność enzymatyczną.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Przykłady metaloprotein

A
  • albuminy (wiąże i transportuje jony Ca2+, Cu2+, Zn2+)
  • transferyna (Fe3+, Zn2+, Mn2+, Cr3+)
  • ceruloplazmina (Cu+, Cu2+)
  • L2-makroglobulina (Zn2+)
  • **-metalotioneina (Zn2+, Cu2+, Cd2+, Hg2+)- chroni organizm wiążąc metale ciężkie
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Udział w przekazywaniu sygnałów hormonalnych

A
  • Ca2+- śródkomórkowy przekaźnik w mechanizmie działania wazopresyny i katecholamin L-adrenergicznych w regulacji przemiany glikogenu w wątrobie
  • jod- część trijodotyroniny i tyroksyny
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Udział w obronie organizmu przed wolnymi rodnikami

A

Silne utleniacze:

  • nadtlenek wodoru,
  • anionorodnik ponadtlenkowy O2*-
  • nadtlenkowy ROO, R
  • wodorotlenowy HO*

Enzymy:

  • peroksydaza glutationowa
  • dysmutaza ponadtlenkowa
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Peroksydaza glutationowa

A
  • zawiera selen

- katalizuje reakcję usuwania nadtlenku wodoru z erytrocytów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Dysmutaza ponadtlenkowa (SOD)

A
  • usuwa anionorodnik ponadtlenkowy

- zawiera po jednym atomie Cu i Zn (w cytoplazmie) lub Mn (w mitochondriach)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Inne funkcje

A

1) Triojabłczan złota (I)- reumatoidalne zapalenie stawów

2) Szczawianodiamoplatyna (II) i dichloro(etylenodiamino)platyna (II)- w leczeniu nowotworów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Metaloenzymy-charakterystyka

A

Zawierają określoną ilość jonów, które są silnie związane z apoenzymem i pozostają w oczyszczonej cząsteczce enzymu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Metaloenzymy- przykłady

A
  • jon metalu nie zmiania stopnia utlenienia- Zn2+, Mn2+, Mg2+, Ca2+ w reakcjach hydrolizy, dekarboksylacji
  • jon metalu podlega reakcjom redox- Cu+/2+, Fe2+/3+
33
Q

Enzymy aktywowane przez jony metali

A

-nie wiąża tak trwale jak metaloenzymy, jednak bez obecności jonu w cząsteczce nie wykazują one właściwości enzymatycznych

34
Q

Na czym polega rozróżnienie metaloenzymów od enzymów aktywowanych przez jony metali?

A

Na podstawie ich powinowactwa do metali

35
Q

Jakie kompleksy tworzy metal, enzym i substrat?

A

M-E-S
E-S-M
E-M-S
+ cykliczny

36
Q

Czy metaloenzymy i enzymy aktywowane przez jony metali mogą tworzyć wszystkie cztery schematy?

A

Nie; metaloenzymy nie tworzą kompleksu z mostkiem substratowym, bo istnieją już w formie E-M

37
Q

Jony metali mogę brać udział w reakcjach enzymatycznych i zwiększać ich szybkość uczestnicząc z jednym z czterech mechanizmów:

A
  • ogólnej katalizie kwasowo-zasadowej
  • katalizie kowalencyjnej
  • przybliżaniu związków regulujących
  • indukowaniu odkształceń enzymu lub substratu
38
Q

Jony metali są … wg teorii Lewisa

A

Kwasami, a więc i elektrofilami

39
Q

Jaka jest rola jonów metali, będących kwasami Lewisa

A
  • akceptowanie pary elektronów, tworząc wiązanie ∂, a także akceptować elektrony wiązania pi związków organicznych
  • aktywowanie związków nukleofilowych przyjmując elektrony i tworząc wiązanie ∂ lub pi
  • aktywowanie związków elektrofilowych lub działanie ich samych jako nukleofile oddając elektrony
  • “maskowanie” związków nukleofilowych (=zapobieganie reakcjom ubocznym)
40
Q

Pierwiastki ultraśladowe

A
  • zapotrzebowanie mniejsze niż 1mg/dobę
  • Co, J, Mn, Mo, Se (istotne), Al, As, B, Br, Cd, Cr, F, Ge
  • niewiele się o nich wie- jedynie z doświadczeń na zwierzętach
41
Q

Wapń

A

-główny składnik kości i zębów (95-99%)
-prawidłowy rytm serca i pobudliwość nerwowa
-prawidłowe działanie hormonów
-krzepnięcie krwi, skurcz mięśni
-stężenie w osoczu regulowane przez wit. D, parathormon, kalcytoninę
-w surowicy występuje w trzech formach:
~frakcja niedyfundująca- wapń z albuminą
~frakcja dyfundująca- wapń z mleczanami, wodorowęglanami, fosforanami, siarczanami
~pula dyfundujących jonów- tzw. zjonizowanych
!!Wapń zjonizowany i niezjonizowany w równowadze!!

42
Q

Fosfor

A
  • składnik kości i zębów (80%)
  • składnik estrów fosforanowych, kwasów nukleinowych, trifosforanów nukleozydowych, fosfolipidów błonowych
  • u dzieci 1-1,5mmol/l, dorośli- 0,75-1,25mmol/l
  • słabo rozpuszczalne w wodzie
  • rozpuszczalność mineralnego składnika kości wzrasta w roztworze o niskim pH
  • przemiana tłuszczów i węglowodanów
  • wymiana energii poprzez reakcje utleniania sprzężone z fosforylacją
  • fosforany nieorg- substraty w fosforylacji oksydacyjnej
  • synteza nukleozydów
  • metabolizm glikogenu
43
Q

Magnez

A
  • reakcje związane z ATP- m.in. fosforylacje
  • jony wiązane przez nukleotydy–> uczestniczą w replikacji, transkrypcji i translacji DNA
  • przestrzeń zewnątrzkomórkowa 1% Mg- stanowi łatwo wymienialną pulę
  • antagonista Ca, działa paraliżująco na układ mięśniowy
  • stężenie 0,75-1,25mmol/l (20% związane z białkami)
  • biologicznie aktywna jest forma zjonizowana
  • wchłanianie- jelito cienkie, trochę w grubym
44
Q

Sód, potas, chlor

A
  • we wszystkich płynach ustrojowych i tkankach
  • Na i Cl głównie w płynie pozakomórkowym i osoczu
  • K głównie w płynie wewnątrzkomórkowym
  • odp za gospodarkę wodno-elektrolitową
  • równowaga kwasowo-zasadowa
  • utrzymanie ciśnienia osmotycznego
  • zapewnienie prawidłowej pobudliwości nerwowej (utrzymanie różnicy potencjałów między neuronami i komórkami mięśniowymi)
45
Q

Sód, potas

A
  • składniki Na+,K+-ATPazy
  • metabolizm kontrolowany przez aldosteron
  • wydalanie przez nerki
46
Q

Siarka

A

-składnik: aminokwasów- cysteina, metiona
~białek włosów (keratyna)
~insuliny, glutationu
-nadmiar usuwany z moczem w formie siarczanów

47
Q

Miedź

A
  • największe stężenie- wątroba, mózg, serce
  • enzymy: oksydaza cytochromowa, dysmutaza ponadtlenkowa, ceruloplazmina, tyrozynaza, oksydaza lizylowa, B-oksydaza dopaminowa, oksydazy aminowe
  • jony wchłaniane w żołądku i jelicie
  • toksyczne stężenie rzadko
48
Q

Oksydaza cytochromowa (miedź)

A

Transport elektronów w mitochondriach

49
Q

Dysmutaza ponadtlenkowa (miedź)

A

Usuwanie anionorodników ponadtlenkowych

50
Q

Ceruloplazmina (miedź)

A

Transport Cu w osoczu, aktywność ferroksydazowa- utlenienia Fe2+ do Fe3+

51
Q

Tyrozynaza (miedź)

A

Synteza melaniny

52
Q

Oksydaza lizylowa (miedź)

A

Oksydacyjna deaminacja lizyny podczas tworzenia wiązań krzyżowych w kolagenie i elastynie

53
Q

B-oksydaza dopaminowa (miedź)

A

Synteza noradrenaliny i adrenaliny

54
Q

Oksydazy aminowe (miedź)

A

Deaminacja amin pierwszorzędowych

55
Q

Ceruloplazmina

A

-L2-globulina
-syntetyzowana w postaci apoproteiny
-utlenianie Fe2+ do Fe3+
Dzięki tej właściwości Cp, jony żelazawe nie biorą udziału w reakcji Fentona generującej wolne rodniki
-jonu Cu+ wnikają do komórek dzięki receptorom Cp

56
Q

Cu-ATPaza

A
  • ATPazy typu P
  • integralne białka błonowe
  • odpowiadają za aktywny transport jonów- H+, Ca2+, Na+, K+ przez błonę plazmatyczną i błony organelli wewnątrzkomórkowych, wbrew gradientowi stężeń
57
Q

Choroba Wilsona

A
  • zwyrodnienie wątrobowo-soczewkowe
  • wrodzona choroba
  • zaburzenia w wydalaniu Cu z wątroby do żółci
  • zmniejszone wiązanie Cu przez Cp
  • niskie stężenie Cu w surowicy, a wysokie w wątrobie
  • przyczyna- defekt w kodowaniu genu ATPazy transportującej jony miedzi
  • tworzą się depozyty w rogówce, wątrobie, mózgu
  • D-penicylamina, trietylenotetramina- usuwanie nadmiaru Cu2+
58
Q

Zespół Menkesa

A
  • chorona kręconych włosów
  • płeć męska, niskie stężenie Cu w surowicy i większości tkanek
  • w nerkach i jelicie stężenie bardzo wysokie
  • włosy- splątane, matowe, szarawy kolor, łamliwe
  • defekt związany z ATPazą typu P, której gen zlokalizowany na chromosomie X
59
Q

Cynk

A
  • wchodzi w skład wielu enzymów (anhydraza węglanowa, fosfataza alkaliczna, Cu,Zn-SOD i inne)
  • w enzymach pełni rolę regulacyjną
  • nie bierze udziału w reakcjach redoks
  • stężenie zmienia się
  • fityniany zawarte w pożywieniu hamują wchłanianie
  • gromadzenie w trzustce, wątrobie, nerkach, śledzionie
  • związany z metioniną obok innych pierwiastków
  • niedobór- zaburzenia wzrostu i odpornośni, gorsze gojenie się ran
60
Q

Anhydraza węglanowa (cynk)

A

katalizuje odwracalną reakcję uwodnienia CO2

61
Q

Fosfataza alkaliczna (cynk)

A

usuwa resztę fosforanową z organicznych związków fosforanowych

62
Q

Karboksypeptydaza A (cynk)

A

hydroliza C-końcowego wiązania peptydowego

63
Q

Cu,Zn-SOD (cynk)

A

usuwanie anionorodnika ponadtlenkowego

64
Q

dehydrogenaza alkoholowa (cynk)

A

utlenianie etanolu do aldehydu octowego

65
Q

dehydrogenaza mleczanowa (cynk)

A

redukcja pirogronianu do mleczanu

66
Q

dehydrogenaza glutaminianowa (cynk)

A

synteza L-glutaminianiu z L-ketoglutaranu, NH4+

67
Q

Kolagenaza, elastaza (cynk)

A

Proteoliza elastyny i różnych typów kolagenu

68
Q

Fruktozo-1,6-bisfosfataza (cynk)

A

udział w glukogenogenezie, defosforylowanie fruktozo-1,6-bisfosforanu do fruktozo-6-fosforanu

69
Q

metalotioneina (cynk)

A

wiąże jony metali chroniąc komórki przed metalami toksycznymi, bierze udział w gospodarce metalami niezbędnymi dla organizmu

70
Q

L2-makroglobulina (cynk)

A

wiąże ok. 30% Zn w osoczu, inhibitor proteaz

71
Q

Metalotioneina

A
  • niskocząsteczkowe białko (6-7kDa)
  • składa się z 61-62 aminokwasów, w tym 20 to reszty cysteiny
  • grupy -SH wiążą Zn, Cd, Cu, Pb, Hg, Ag
  • chroni przed metalami toksycznymi
  • regulacja stężeń jonów niezbędnych dla organizmu
72
Q

Żelazo

A
  • składnik enzymów utleniających (cytochromy, katalaza, oksydaza- transport elektronów i utlenianie) i metaloprotein (hemoglobina, mioglobina)
  • białka: transferyna i ferrytyna
  • wchłanianie- w żołądku i dwunastnicy (jony Fe2+ bezpośrednio, a Fe3 zależy od wielu czynników)
  • niedobór=niedokrwistość
73
Q

Transferyna

A
  • transportuje Fe3+ w osoczu
  • jedna Tf na 2-3 jony żelaza
  • związanie Tf z Fe3+ zmniejsza toksyczność jonu i kieruje go do odpowiedniego miejsca w organizmie
  • na komórkach- receptory dla Tf
74
Q

Ferrytyna

A
  • gromadzi Fe3+
  • w wątrobie, śledzionie, szpiku kostnym, osoczu
  • hemosyderyna- produkt degradacji
  • obecność hemosyderyny= nadmierne gromadzenie żelaza
75
Q

Jod

A
  • synteza hormonów gruczołu tarczowego
  • gromadzi się w postaci tyreoglobuliny
  • wydalany z moczem
  • niedobór=niedoczynność tarczycy-> powstanie wola prostego
  • nadmiar=nadczynność-> choroba Gravesa-Basedowa
76
Q

Mangan

A
  • aktywuje wiele enzymów- fosfatazę alkaliczą, arginazę, karboksypeptydazę A i dysmutazę ponadtlenkową
  • bierze udział w syntezie glikoprotein i proteoglikanów
  • niedobór (związany z)=obniżenie wydzielania insuliny przez trzustkę, wzrost produkcji amylazy, uszkodzenia tkanki chrzęstnej
  • związany z L-globuliną
  • gromadzi się w nerkach i wątrobie, wydalany z żółcią
77
Q

Molibden

A
  • enzymy- oksydaza ksantynowa, aldehydowa i siarczynowa

- występuje w wątrobie i nerkach w bardzo małych stężeniach

78
Q

Kobalt

A
  • kobalamina (witamina B12) niezbędna do syntezy prawidłowych erytrocytów
  • enzymy wymagające B12- mutaza metylomalonyloCoA, oksydoreduktaza metylotetrahydrofolianu
  • największe stężenie- wątroba, nerki, kość

Chemia (7 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions