Unidad IV: Proteínas Y Enzimas Flashcards
Actividades de los aminoácidos
- Antitrombotica: transportadores de iones
- Inmunomoduladores: antibacterianos
Aminoácido
Grupo carboxilo y grupo amino unidos a un mismo carbono
Aminoácidos proteicos son L
Clasificación de los aa
- Requerimientos nutricionales:
Esenciales
No pueden ser sintetizados. Son tomados de la dieta.
* Lisina
* Valina
* Arginina
No escenciales
Sintetizados en los tejidos a partir de otros aa.
* Prolina
* Alanina
* Glutamina - Según las propiedades de sus
cadenas laterales
No polares
Alifáticos
Aromáticos
Polares con carga
Ácidos
* Glutámico
* Aspártico
Básicos
* Arginina
* Lisina
Polares neutros
* Serina
* Cisteína
Péptidos
Unión de dos o mas a.a. a través del enlace peptidico, el cual es un enlace muy fuerte que se comporta como un doble enlace y no permite el giro
Péptidos bioactivos.
Secuencias de aa que pueden tener diferentes acitividades:
Actividad antitrombótica
Transportadores de iones
Inmunomoduladores
Antibacterianos
Proteínas
macromoléculas formadas por aa unidos mediante enlaces peptídicos. Pueden estar formadas por una o varias cadenas.
**Su valor biológico depende su composisicion de aa escenciales
Composición de las proteinas
Carbono (53%)
Hidrogeno (7%)
Oxigeno (23%)
Nitrógeno (16%)
Azufre (1%)
Fósforo (menos del 1%)
Hierro
Magnesio
Cobre, entre otros elementos.
Funciones de las proteinas
Reserva (Ovoalbúmina)
Estructural (Colágeno)
Hormonal (Insulina)
Transporte (hemoglobina)
Defensiva (Trombina)
Contractil (Miosina)
Enzimática
Clasificación de las proteínas
A) Por su composición química
B) Por su estructura
C) De acuerdo con su solubilidad
D) Por su forma
E) Por su valor nutricional
Clasificación de las proteínas: Por su composición química
Simples → solo aa
**Albúmina
Conjugadas → otros compuestos
**Glicoproteínas
Clasificación de las proteínas: Por su estructura
Estructura primaria
*Secuencia de una cadena de aa
Estructura secundaria
*Plegamiento gracias a los puentes de hidrógeno
Estructura terciaria
Atracción entre hélice alpha y hojas plegadas
Estructura cuartenaria
* Es la proteina
Clasificación de las proteínas: De acuerdo con su solubilidad
a) Albúminas → aa hidrófilos, coagulan con el calentamiento
b) Globulinas, solubles en soluciones salinas
c) Glutelinas, de cereales como el trigo (gliadina y glutenina), solubles a pH, 2 o 12.
d) Prolaminas, solubles en etanol al 70%,
*zeína del maíz y las gliadinas del trigo
e) Escleroproteínas, las más insolubles, modifican con un fuerte calentamiento
*el colágeno de la piel
Clasificación de las proteínas: Por su forma
Proteínas globulares (esferoproteínas):
*Naturaleza compacta y casi esférica.
*Muy solubles en las soluciones acuosas.
*Funcion metabolica
**Ejemplo: enzimas, hormonas
Proteínas fibrosas (escleroproteínas):
*Insolubles en agua.
*Estructuras alargadas,(fibras o laminas)
*Papel estructural y/o mecanico
**Ejemplo: queratina y colageno
Clasificación de las proteínas: Por su valor nutricional
a) Completas: contienen todos los aa esenciales.
b) Incompletas: Carecen de uno o mas de los aa esenciales.
Evaluación de la calidad de una proteína alimenticia
A) Su contenido en aa esenciales (valor biológico)
**Composición de aa y de las proporciones entre ellos
b) Su digestibilidad.
100= nitrógeno totalmente absorbido.
*El contenido en nitrógeno en las heces representa la cantidad no absorbida,
Desnaturalización de las proteínas
Pérdidas en las estructuras, menos la estructura primaria.
*Puede ser deseable:
-Aumentar sus propiedades de espumado y emulsificación.
Causas de la desnaturalización
Por cambios de pH
Con detergentes
Con disolventes orgánicos
Adición de sales
Inactivación mecánica
Proteólisis
Evaluación de la calidad de las proteínas
Por su valor biológico
Composición de aminoácidos y de las proporciones entre ellos, para satisfacer los requerimientos nutricionales.
Por su digestibilidad.
Será igual a 100 cuando el nitrógeno ingerido sea totalmente absorbido.
Valor Biológico
mg de aminoácidos en proteína en estudio/ mg de aminoácidos en proteína patrón.
PDCAAS (Puntuación Corregida de Aminoácidos de Digestibilidad de Proteínas):
Evalúa la calidad nutricional de fuentes proteicas determinadas, basadas en el cálculo del aminograma corregido por su digestibilidad
DIAAS (El Índice de Aminoácidos Indispensables Digestibles )
Evalúa la calidad de la proteína con base en los valores de digestibilidad de aminoácidos en el íleon (extremo del intestino delgado).
Desnaturalización de las proteínas
Pérdidas en estructura secundaria, terciaria o cuaternaria, pero no cambios en la estructura primaria.
Puede ser deseable:
- Para elevar la digestibilidad por cocción o por la acción enzimatica.
- Aumentar sus propiedades de espumado y emulsificación.
Causas de la desnaturalización
- Por cambios de pH
- Con detergentes
- Con disolventes orgánicos
- Adición de sales
- Inactivación mecánica
- Proteólisis
Pirólisis
Tratamientos térmicos drásticos (> 200°C)
Ejemplo: Horneado
Daño en la superficie del alimento
Los aa sufren pirólisis → mutágenos
Produce imidazoles y corbolina los cuales son muy tóxicos
Tratamientos térmicos moderados
Tratamiento benéfico y deseable
*Ejemplo: Cocción, Pasteurización.
Finalidad:
Desnaturalización de las proteínas → facilita su digestión
Inactivación de enzimas → polifenoloxidasa, lipoxigenasas
*Racemización y formación de aa modificados
*Entrecruzamiento
Formación de aa raro en los alcalinos
Consecuencia:
*Disminución del valor nutrimental.
*menor absorción en la mucosa intestinal y no se pueden utilizar en los procesos fisiológicos.
*aa modificados = intermediarios de reacciones de entrecruzamiento= compuestos tóxicos.
Reacciones con nitritos
En procesos pHs ácidos y con tratamientos térmicos.
Los aa libres reaccionan con nitrito y forman N-nitrosaminas (Cancerígena)
**evita el crecimiento de C. botulinum y su toxina
Reacciones con sulfitos
Reduce puentes disulfuro y forma la Cys sulfonatada.
*Cambia sus propiedades funcionales
**previene el oscurecimiento de Maillard y enzimático.
Formación de acrilamida en altas temperaturas
*En productos ricos en carbohidratos y Aa Asparagina, sometidos a altas T
*Produce acrilamida
Reacciones carbonil amino (Maillard)
*Alimentos sometidos a altas T
*Produce melanoidinas
*Disminución en el valor nutrimental y biodisponibilidad de Lys
*Deseable en dulces de leche y confitería
Enzimas
Son atalizadores biológicos de naturaleza proteícaque disminuyen la energía de activación de las reacciones.
Catalizador
Es una molécula inorgánica u orgánica que incrementa notablemente la velocidad de las reacciones químicas sin ser modificada o consumida en la reacción.
Sition activo
Es el lugar de unión del sustrato a la enzima y donde se lleva a cabo la catalisis.
Tipos de áminoácidos como sitio activo
Aminoácidos catalíticos: centro catalítico de la enzima.
Aminoácidos de unión: fijar el sustrato al centro activo en la posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar.
Características de las enzimas
1.Influyen sólo en la velocidad de reacción.
2. Actúan en pequeñas cantidades.
3. Forman un complejo reversible con el sustrato.
4. Muestran especificidad por el sustrato.
5. Su producción está directamente controlada por genes.
Mecanismo de acción de las enzimas
- Formación y activación del complejo
enzima-sustrato - Transformación del complejo E-S en E-P (enzima-productos)
- Liberación de los productos y de la enzima
Nomenclatura histórica de enzimas
SUSTRATO + ACTIVIDAD + SUFIJO(asa)
(glucoquinasa)
SUSTRATO + SUFIJO(asa)
(ureasa)
DONADOR + ACEPTOR + ACTIVIDAD + SUFIJO(asa)
(oxalacetilaminotransferasa)
Nomenclatura IUB de enzimas
6 grupos según la reacción catalizada:
1. Oxidorreductasas: reacciones óxido reducción
2. Transferasas: Transferencia de grupos funcionales
3. Hidrolasas: reacciones de hidrólisis
4. Liasas: eliminación de un grupo funcional para formar dobles enlaces
5. Isomerasas: reacciones de isomerización
6. Ligasas: acoplado con la hidrolisis de ADN
Indicadores de la calidad de proteína
Presencia de furosina (productos de Rx de Maillard)
– Su presencia no es tóxica, pero se pierden características nutricionales del producto.
– A menor cantidad de furosina en el producto, mayor calidad del
producto.
– La técnica más utilizada para la determinación de furosina es
la cromatografía de intercambio iónico.
Fuentes vegetales y animales comerciales de preparaciones enzimáticas
Vegetal
- Malta (cebada) —> alfa-amilasa, beta amilasa y beta glucanasa
- Trigo —> beta amilasa
Papaya —> papaína
Rábano—> peroxidasa
Animal
- Estomago porcino —> Pepsina
Páncreas —> tripsina, lipasa
- Hígado de bovino —> Catalasa
Fuentes Microbianas comerciales de preparaciones enzimáticas
- Hongos:
Aspergillus oryzae, Níger —> amilasa, lactasa, glucoamilasa, celulasa
-Micro pusillus, miehei —> Proteasa - Bacterias:
E.Colo —> varias enzimas recombinantes
Bacilos subtilis, polymixa, ceros —> alfa-amilasa
Streptococcus griseofuseus —> glucosa isomerasa
-Levaduras: Saccharomyces se. —> Invertasa
Usos de enzimas proteolíticas en alimentos:
Cerveza
Cacao/chocolate
Cerveza
Solubilizar proteínas de la semilla para aportar N en la fermentación y evitar turbidez
Estabilizar la espuma
Cacao/chocolate
Acción sobre la semilla durante fermentación
Usos de enzimas proteolíticas en alimentos:
Queso
Pescado
Ablandamiento de carne
Huevo
- Queso –> Coagular las proteínas de la leche
- Pescado –> Concentrados proteicos, recuperación de aceite y proteínas de tejido desecho
- Ablandamiento de carne –> Hidrolizar parcialmente tejido conectivo
- Huevo –> Mejorar propiedades para el secado
Aplicaciones de enzimas en el procesamiento de alimentos
Amilasas
Amilasas
- Panificadora: Amentar el contenido de azucares fermentables
- Cerveza: producir maltosa para la fermentación alcohólica
- Cereales: Maltosa y dextrina para + absorción de h2o
- Chocolate/cocoa: Fluidificar almidón
- Edulcorantes: Dextrinas (bajo PM)y glucosa a partir de almidón
Usos de enzimas proteolíticas en alimentos:
Pan
Cereales
Galletas
Salsa de soya
- Pan –> + elasticidad = + volumen = mejor textura
- Cereales –> Producción de miso y tofu
- Galletas –> Hacer más crujiente el producto
- Salsa de soya –> Hidrolizar proteínas de soya y trigo durante la fermentación
Aplicaciones de enzimas en el procesamiento de alimentos
Invertasa y lactasa
Invertasa
- Edulcorantes: Azúcar invertido para la producción de centro suave, y jarabes a partir de sacarosa
Lactasa
- Helados: Evitar la cristalización de la lactosa con lo que se evita la textura arenosa
- Leche: INTOLERANCIA A LA LACTOSA UWU.
Aplicaciones de enzimas en el procesamiento de alimentos
Lipasas
- Queso:Atributos de sabor durante la maduración
- Lípidos: Grasas y aceites a glicerol, A.G. y reacciones de transesterificación
- Leche: Adecuar el sabor para fórmulas con sabor chocolate
- Grasas: Producir grasas de diversa composición, emulsificantes y aromas
Pardeamiento en alimentos
Oscurecimiento que se produce en alimentos
Produce cambios de sabor, aroma y valor nutritivo:
Deseable–> Más apetitoso
Indeseable –> deterioran aroma, color y apariencia
Para que se produzca el pardeamiento se requiere:
Se produce en alimentos vegetales y se origina cuando se daña el tejido (golpes o cortes) porque la PPO y fenoles se encuentran en el mismo compartimento
* Compuestos fenólicos (sustrato)
* Enzimas polifenoloxidasa (PPO)
* Oxígeno
Algunas frutas como la piña tiene inhibidores naturales como la bromelina
Pasos en que se produce el pardeamiento
- PPO –> Cataliza la hidroxilación de monofenoles –> difenoles (-orto) –> Oxidación –> orto-quinonas.
- Orto-quinonas: pueden rxn con -SH, -NH2 de aminoacidos –> polimerización –> melaninas y pigmentos de coloreados.
Polifenoloxidasa
- Otros nombres: Tirosinasa, polifenolasa, fenolasa, catecol oxidasa, cresolasa o catecolasa.
- En plantas y hongos
- Metaloenzimas
- En membranas tilacoides del cloroplasto
- Son los sutratos y su reactividad depende de su estructura ( m- fenoles baja reactivivdad)
- Varían según el tipo de fruto, madurez y manejo post-cosecha
Compuestos fenólicos
- Tirosina: Sustrato en champiñones y papa
- Dopamina: Sustrato principal del pardeamiento en el plátano
- Ácidos fenólicos: Gálico, Ferúlico, p-cumárico, clorogénico
- Pigmentos: flavonoides, quercetina, antocianinas, catequinas, taninos condensados
Prevención : métodos físicos
- Evitar golpes y cortes
- Inactivación de la enzima mediante tratamientos térmicos (escaldado)
- Bajas temperaturas ralentizar la velocidad de la rx’n
- Radiación no ionizante (UV)
- Reducir la disponibilidad de O2 (envasado en atmósfera modificada o inmersión en soluciones de sacarosa o salmuera)
Prevención: métodos químicos
Ácido cítrico, málico, tartárico, oxálico y succínico y EDTA:
* - pH = - actividad enzimática,
*Eliminan Cu2+ como cofactor
Ácido ascórbico:
* Antioxidante
* - quinonas formadas convirtiéndolas a fenoles
Adición de sulfitos
