Übungsfragen 9+10+11 Flashcards
Nennen Sie drei aus dem Kern zu exportierende Makromolekülklassen.
tRNAs, mRNAs, Präribosomen
. Welche Mutante hätte den schwersten Kernexportdefekt?
- Nullmutante von Mex67
Wie beeinflusst die Interaktion von Importin mit Ran.GTP die Affinität für eine
Kernlokalisationssequenz (NLS)?
- Verringert,
Auf der Kernseite des Zytoplasmas sinkt durch die Interaktion des Importins mit dem
Ran-GTP-Komplex dessen Affinität zum NLS, wodurch die Ladung freigegeben wird.
Die 30S Untereinheit des prokaryotischen Ribosoms enthält die
16SrRNA
Welche Funktion haben tRNA Modifikationen?
Unterstützen die 3D-Faltung der tRNA
. Was sind snoRNPs und welche Funktion haben sie?
Small nucleolar ribonucleoprotein complexes; RNA-Proteinkomplexe, die der Erkennung und
Modifikation bestimmter Nukleotide in der rRNA dienen und im Nukleolus aktiv sind
Wodurch wird in E.coli determiniert, welches AUG-Triplett als Startcodon verwendet wird?
Interaktion von 16S rRNA des Ribosoms mit der Shine-Dalgarno Sequenz
. Was ist ein offener Leserahmen?
Ein durch ein Start- und Stopkodon begrenzter Bereich, der durchgehend von einem Ribosom in eine
Aminosäuresequenz übersetzt werden kann.
Welche Codons sind Stoppcodons und durch welche tRNAs werden sie erkannt?
UAG, UAA, UAG – werden durch release Faktoren (Proteine) erkannt, nicht durch tRNAs
Es wird eine Mutation in einem tRNA-kodierenden Gen gefunden. Das Wildtyp-Allel produziert
eine tRNA, die das Codon GAA erkennt, und mit der Aminosäure Glutaminsäure geladen ist.
Die mutierte tRNA ist immer noch mit Glu geladen, aber das Anticodon ist so mutiert, dass es
das Codon TAA erkennt. Welche Auswirkungen hat dies auf die Translation in diesen Zellen?
Wie werden sich die produzierten Proteine unterscheiden?
Es ist wichtig zu erkennen, dass in normalen Zellen das Codon TAA ein Stoppcodon ist. In den
mutierten Zellen wird das Stoppcodon TAA manchmal von der mit Glutaminsäure beladenen tRNA der
Mutante gebunden werden. In diesem Fall wird die Polypeptid über das Stoppcodon hinaus fortgesetzt
und das hergestellte Protein ist länger als normal.
. Warum gibt es Basenaustausche in der DNA-Sequenz, die zu keiner Veränderung in der
Proteinsequenz führen?
Weil der genetische Code degeneriert ist und Basenaustausche an 3. Codonpositionen nicht zu einer
veränderten Aminosäure führen
Wie erfolgt die Initiation der Proteinbiosynthese am Ribosom in Prokaryoten?
Interne Bindung der kleinen Untereinheit des Ribosoms an der Shine-Dalgarno Sequenz vor dem Startkodon.
Die kleine UE ist mit den Initiationsfaktoren IF1 und IF3, sowie der tRNA-fMet:IF2 beladen.
Erst dann tritt die große Untereinheit des Ribosoms hinzu, was die IFs freisetzt.
Wie erfolgt die Beladung der tRNAs mit der entsprechenden Aminosäure?
Durch Aminoacyl-tRNA-Synthetasen
Welche Schritte der Proteinbiosynthese erfordern die Spaltung von GTP?
Initiation: IF2 verbraucht ein GTP, wenn große UE des Ribosoms hinzutritt
- Elongation: EF-Tu und EF-G verbrauchen jeweils 1 GTP
- Was versteht man unter Kopplung von Transkription und Translation, und wieso beobachtet
man dies bei Eukaryoten nicht?
Ribosomen translatieren mRNAs, die gerade noch von der RNA Polymerase synthetisiert werden; In
Eukaryoten sind Transkription und Translation durch die Kernhüllmembran voneinander getrennt.
Welche Vorteile hat der Ringschluss von Polysomen?
Erhöht die Translationsrate
- Nur mRNAs, die vollständig sind, also eine Kappe und einen PolyA-Schwanz haben, werden effektiv
translatiert.
Wie erkennt eine Aminoacyl tRNA Synthetase ihre Ziel-tRNA?
An der Sequenz des Antikodons und des Akzeptorarms
Welcher der folgenden Punkte ist nicht eine Art der posttranslationale Modifikation?
a) Proteolyse
b) Proteinfaltung
c) Glykosylierung
d) Lipidzusatz
Posttranslationale Modifikationen umfassen drei Arten von Modifikationen, nämlich Proteolyse,
Glykosylierung und Lipidaddition.
Die Proteinfaltung ist der Prozess, der nach der translatorischen
Modifikation stattfindet und der zur Herstellung des kognitiven Proteins verwendet wird, indem das
Polypeptid mit Hilfe von Chaperons in eine geeignete 3-D-Form gefaltet wird.
. Proteolytische Modifikationen des Polypeptids sind ein wichtiger Prozess im Mechanismus für
Proteinsortierung und -transport.
Richtig oder falsch?
Richtig
Proteolytische Modifikationen des Aminoterminus spielen bei der Translokation vieler Proteine über
die Membranen eine Rolle, darunter sekretorische Proteine sowohl in Bakterien als auch in
Eukaryonten sowie Proteine, die für den Einbau in die Plasmamembran, Lysozome, Mitochondrien
und Chloroplasten eukaryontischer Zellen bestimmt sind. Diese Proteine werden durch
aminoterminale Sequenzen, die durch proteolytische Spaltung entfernt werden, wenn das Protein die
Membran durchquert, gezielt an ihren Bestimmungsort transportiert.
Die Initiierung der Glykosylierung findet im Golgi statt.
richtig oder falsch?
Falsch:
Die Proteine werden normalerweise in das ER übertragen, sobald sie vom Ribosom produziert werden.
Daher findet der Großteil der Modifikationen wie Proteolyse und Glykosylierung innerhalb des
Lumens des ER statt.
- Die Frame-Shift-Mutation kann die Länge eines Polypeptids vergrößern oder verkleinern.
richtig oder falsch?
Richtig:
Die Frame-Shift-Mutation ist eine Art von Punktmutation, die Veränderungen im genetischen Code
einführt. So führt die Frame-Shift-Mutation die Insertion oder Deletion eines oder einer kleinen
Anzahl von Basenpaaren ein, die das Leseraster verändern. Der neue Leserahmen ist in den meisten
Fällen kürzer als der originale, aber es gibt Ausnahmen, wenn zB der frameshift unmittelbar vor dem
originären Stoppcodon passiert.
