triage intracellulaire Flashcards

1
Q

comment voit on un repliement incorrecte

A

acides aminés hydrophobes sont en dehors

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2
Q

comment faire pour que la prot ne sorte pas incomplete ou incorrecte?

A

une proteine BiP sy lie

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3
Q

BIP se lie aussi a quel type de proteines

A

cellules qui ont plusieurs sous unités pas encore assemblee

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4
Q

exemple des anticorps et bip?

A

les anticorps ont une chaine lourde et une legere. La chaine lourde est produite en premier et doit attendre la formation de la legere, la proteine bip s’associe a la chaine lourde

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5
Q

que possede bip (et les autres non secretee)

A

une sequence KDEL sur la C -terminale

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6
Q

3 types de prot non secretees

A

BIP, PDI, calreticuline

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7
Q

si perte de KDEL

A

proteine est secretee

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8
Q

est ce que les proteines KDEL sont retenues dans le RE? cest un transport dit?

A

Non, elles en sortent mais sont recyclees du golgi vers le RE
modele dynamique

retrograde

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9
Q

qui y a t il de special dans golgi pour renvoyer KDEL?

A

un recepteur au KDEL

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10
Q

ou et que fait le recepteur au KDEL?

A

proteine transmembranaire dans le cis golgi qui se lie aux prot qui portent KDEL

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11
Q

est ce quil y a un triage du coté trans de Golgi?

A

oui, on peut envoyer les proteines dans:

  • vesicules
  • endosomes
  • granules de secretion (secretion regulee)
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12
Q

KDEL chez la levure?

A

HDEL

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13
Q

comment on a mis en evidence la fonction du HDEL? 2 experiences

A

levure possede invertase, proteine qui est secretee dans le milieu extra et transforme saccharose en fructose et glucose.

  1. on insere sequence HdEl a invertase (pas de transformation du saccharose
  2. mutagenese aleatoire, une des levure sera mutee de tel sorte que son recepteur au HdEl sera detruit donc secretion de invertase-HdEl
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14
Q

Pourquoi les proteines peuvent elles etre retenues dans le RE?

A
  1. participent aux fonction du RE
  2. formation incorrecte
  3. proteine multimerique incomplete (pas encore assemblee)
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