transmission chimique Flashcards

1
Q

Comment communiquent les cellules ?

A

Par produits chimiques, des molécules de signalisation

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2
Q

Que sont deux différents types de récépteurs et leur caractéristiques?

A
  • Hydrophobes
    . se trouvent dans le cytoplasme
    . molécule passe à travers la membrane
  • Hydrophiles
    . récepteurs membranaires
    . molécule ne passe jamais par la membrane
    . diffusibles dans l’environnement
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3
Q

Comment est le type de communication Delta-Notch?

A
  • Communication par contact entre protéines membranaires (Delta-Notch)
    . signal local qui ne se diffuse pas
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4
Q

Expliquer le patron de signal produit par Delta-Notch.
Ceci permet quoi ?

A
  1. Champ de cellules souches identiques
  2. Une cellule commence à afficher plus de signaux (ex: neurone)
  3. Signaux reçus par les voisins
  4. Information transmise
  5. Réponse :
    les autres cellules affichent moins de signaux sur leur membrane plasmique
    (ex: inhibe différenciation en cellule épitheliale)
  6. Cellule avec une plus grande quantité de signaux
    + cellules sans signaux
  • Permet ?
    . développement de l’identité cellulaire
    . ordonnance entre cellule signal / cellules sans signal
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Q

Quelles sont les caractéristiques des jonctions GAP ?

A
  • Signal diffusible
  • Récepteur cytoplasmique
  • Contact cytoplasmique
  • Un groupement de connexons tient ensemble les deux membranes plasmiques
    (lien fidèle de solidité)
  • Taille du cylindre des connexons est constant
    . limite la taille des molécules qui peuvent passer
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6
Q

Comment se forment les jonctions GAP ?

A
  1. Production d’une protéine: la connexine
  2. Connexine x 6 dans la membrane plasmique de la cellule :
  3. Connexon avec trou au centre
  4. Liaison des faces des connexons des differentes cellules:
    jonctions GAP
  5. Passage de la communication chimique entre cytoplasmes
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7
Q

Quelle est la grande différence entre les jonctions GAP et les plasmodesmes ?

A

Les plasmodesmes sont capables de s’ouvrir sans aucun signal.

Les jonctions GAP on besoin d’un certain signal pour s’ouvrir.

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8
Q

Donnez un exemple de molécules solubles diffusibles dans l’environnement.

A

Les phéromones:
cellules produites par un individu changeant le comportement d’un autre

  • Diffusibles à l’extérieur de la cellule
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9
Q

Les cellules communiquent entre elles grâce à des ____ qui sont a), b), c).

A

produits chimiques

a) liés à la membrane
b) solubles dans le cytoplasme
c) solubles à l’extérieur de la cellule

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10
Q

Quelle est l’idée générale de la diffusion d’un signal?
(trois étapes)

A
  1. Générateur du signal
  2. Signal
  3. Récepteur du signal
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11
Q

Vrai ou Faux ?

Les molécules chimiques ont tendance à rester dans l’environnement même quand ce n’est plus approprié.

Exceptions ?

A

VRAI

  • Molécules instables
  • Molécules dégradées
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12
Q

Quelles sont les propriétés du monoxyde d’azote (NO) ?

A
  • Molécule éphémère
  • Demi-vie courte
    . instable
  • Hydrophobe
  • Contrôle la dilatation des vaisseaux épithéliaux
    . par mécanisme de signalisation

Provoque le relâchement des muscles lisses permettant la circulation de plus de sang

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13
Q

Décrire le mode d’action du monoxyde d’azote.
Comment garder son effet pour plus longtemps ?

A
  • NO active une guanylate cyclase
  • GTP devient GMPC
  • GMPc active une kinase qui est pompe de Ca2+
  • Ca2+ sort du cytoplasme
  • Cellule se relaxe

Comment garder l’effet?
- Changer le niveau de GMPc
. Ajouter un inhibiteur de la dégradation de GMPc
(GMPc reste plus, sang reste plus)

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14
Q

Quelles sont les propriétés de l’AcH ?

A
  • Demi-vie longue
    . stable
    (dégradée par un acétylcholinestérase
    = demi-vie courte)
  • Diffusible
  • Réponse ponctuelle
  • Contrôlée pour que les cellules réceptrices capte le signal à certains moments
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15
Q

Comment est-t-il possible que le même signal donne différents effets ?
Nommez une molécule comme exemple.

A
  • Récepteurs différents
    . nature de voie de signalisation différente
    . réponses différentes
  • Même récepteurs
    . séries d’événements différents dans la voie de signalsiation interne
    . traduction du signal diffère
  • Exemple: AcH
    . même recepteurs :
    . augmenter f cardiaque par pacemakers
    . augmenter sécrétion des glandes salivaires
    . muscles :
    . contraction
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16
Q

Nommez une molécule dont les effets restent pour toujours et donnez ces caractéristiques.

A
  • Oestradiol
    . rôle dans la différenciation sexuelle
  • Hydrophobe
  • Demi-vie longue
  • Conséquences fonctionelles de longues durées
    . plus longues que le temps de vie de la molécule
    . différence se maintient le long de la vie
  • Réponse permanante
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17
Q

Quelles sont les 6 étapes de la communication chimique ?

A
  1. Synthèse
  2. Libération du transmetteur (signal)
  3. Transport vers cellule cible
    . circulation sanguine
    . diffusion simple
    . …
  4. Détection du signal
  5. Réponse cellulaire
    . suite à liaison au récepteur
  6. Élimination du signal
    . naturellement
    (molécules instables)
    . par enzyme de dégradation
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18
Q

Les molécules informatives hydrophobes traversent a et leur récepteur b est un c.

A

a) la membrane plasmique
b) cytoplasmique
c) facteur de transcription

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19
Q

Donnez les caractéristiques du cortisol.

A
  • Hydrophobe
  • Famille des stéroides
  • Passage direct à travers la membrane plasmique de la cellule à centre hydrophobe
  • Récepteurs cytoplasmiques
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20
Q

Qu’est ce qu’un domaine ?

A
  • Groupes acides aminés qui se replient de la même façon
    . donne exactement la même structure de la protéine
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21
Q

Que lient les facteurs de transcription et ou ?
Les définir et citer leur fonction.

A
  • FT lient des élements de réponse
  • Dans une région non transcrite du gène
    . dans / derrière le promoteur
  • Élements de réponse
    . séquences d’ADN permettant une réponse transcriptionelle spécifique à une molécule de signalisation
    (permettent de lier les FT et d’activer la transcription)
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22
Q

Quelle est la 1ère molécule stéroïde dont tous les éléments de la voie de signalisation sont identifiés ?
De quelle type est-t-elle ?

A

Le cortisol

  • Hydrophobe
    (comme tout stéroide)
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23
Q

Décrire une voie de signalisation qui permet la synthèse d’une protéine suite à l’application du cortisol sur la cellule.
Que permet cette voie ?

A
  1. Liaison cortisol au GR
  2. Activation cytoplasmique
  3. Activation du monomère GR
  4. Dimérisation GR
  5. GR se lie au GRE (glucocorticoïde réponse élément)
    (toujours lié au cortisol)
  6. Transcription
  7. Traduction en protéine
    = glucose
  • Le contrôle de la production de glucose
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24
Q

Expliquer les étapes de diffusion du signal d’un stéroide.

A
  1. Protéine signalisatrice hydrophobe relâchée
    (de la protéine porteuse dans le sang)
  2. Protéine passe liberement à travers la membrane hydrphobe.
  3. Protéine rentre dans le cytoplasme de la cellule cible
    . puis le noyau
  4. Protéine se lie au récepteur cytoplasmique
  5. Changement de conformation du récepteur, agit comme facteur de transcription
  6. Réponse déclenchée

(normalement le récepteur inactif est dans le cytoplasme)

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25
Q

Que sont les trois domaines du FT/récepteur au cortisol ?

Comment sont activés les FT ?

A
  • Active la transcription
  • De liaison à l’ADN
  • De liaison à l’élément de signalisation
  • Par changement de conformation dépendament de la liaison avec le ligand.
    (suite à la réception du signal)
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26
Q

Qu’est ce que le feedback positive et qu’explique-t-il ?

A
  • Explique:
    . effet permanent de quelques hormones stéroïdes
  • Un type de réponse secondaire
  • FT impliqués dans la transcription de leur propre séquence
    (suite à leur formation par la réponse primaire)
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27
Q

Vrai ou Faux ?

Le feedback peut transformer la réponse à un signal.

A

VRAI

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28
Q

Vrai ou Faux ?

La rétroaction positive ne peut jamais produire une réponse tout ou rien.

A

FAUX

La rétroaction positive peut aussi produire une réponse tout ou rien.

Augmenter le nombre de cellules actives dans la population.

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29
Q

Les signaux a traversent la membrane plasmique, activent un récepteur b et régule la c.

A

a) hydrophobes
b) intracellulaire
c) transcription de gènes

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30
Q

Quel est le complexe de récepteur le plus présent chez les animaux ?

A

Les récepteurs serpentins liés à la protéine G.

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31
Q

Comment les seconds messagers peuvent influencer le patron d’expression des gènes ?

A

Rendent la réponse plus permanante.

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32
Q

Les récepteurs a avec un domaine cytoplasmique b fonctionnent par c.

A

a) transmembranaires
b) kinase
c) dimérisation et autophosphorylation

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33
Q

Vrai ou Faux ?

Les signaux hydrophiles passent par la membrane et doivent lier un récepteur avec un domaine cytoplasmique.

A

FAUX

Les signaux hydrophiles ne passent pas la membrane et doivent lier un récepteur avec un domaine extracellulaire

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34
Q

Le domaine cytoplasmique du récepteur transmembranaire est une … ou peut activer une …

A

enzyme kinase

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35
Q

Que sont les deux domaines des récepteurs kinases transmembranaires ?

A
  • Domaine extra-cellulaire qui lie la molécule de signalisation
  • Domaine intra-cellulaire inactive
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36
Q

Quelles sont les différentes façons d’ajouter un phosphate ?

A
  • Avec une liaison covalente
  • En remplacent GDP par GTP
    (RAS - GEF -GAP)
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37
Q

Vrai ou Faux ?

RAS peut hydrolyser GTP tout seul, mais l’activité est stimulée par GAP.

Justifiez.

A

VRAI

Ras peut échanger GDP en GTP par une GEF

Sinon, l’activité est stimulée par GAP et phosphorylation.

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38
Q

Que sont les trois parties des récepteurs kinases ?

(pas domaine)

A
  • Domaine extra-cellulaire qui lie le ligand
  • Hélice alpha transmembranaire
  • Domaine cytoplasmique kinase
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39
Q

Vrai ou Faux ?

La plupart des kinases tyrosines kinases ne sont pas transmembranaires.

A

FAUX

La plupart des kinases tyrosines kinases sont transmembranaires.

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40
Q

Quels récepteurs sont les seuls S/T kinases transmembranaires ?

A

Les récepteurs TGF-ß

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41
Q

Comment l’information qu’un ligand est lié à l’extérieur passe-t-elle au travers de la membrane ?
Chez les récepteurs de type kinase.

A

Puisque l’hélice alpha transmembranaire ne change pas de conformation:
Par:
Dimérisation suivie par phosphorylation

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42
Q

Expliquer le fonctionnement des kinases de type sérine/théronine.

A
  1. Liaison TGF-beta au domaine extra-cellulaire du récepteur.
  2. Domaines se rapprochent
    + dimérisation des récepteurs TGF-beta
    = tetramères
  3. Domaines cytoplasmiques S/T kinase d’un dimère phosphoryle celui de l’autre
    = auto-phosphorylation
  4. Récepteurs S/T kinase phosphorylés activent directement les FT SMAD
    . aussi par phosphorylation
  5. FT SMAD rentrent dans le noyau et régulent la transcription
43
Q

La plupart de la grande famille de récepteurs tyrosine kinase lient des …

Ils sont alors ?

A

facteurs de croissances

Des récepteurs GF
. chaque récepteur spécifique pour un GF différent

44
Q

Comment est la phosphorylation des kinases de type tyrosine kinase ?

A

Croisée
. si les dimères sont symétriques

Autophosphorylation
. non identiques
. domaine receveur
. domaine activateur
(phosphoryle lui-même et le receveur)

45
Q

Dans le processus de dimérisation suivi par autophosphorylation, comment la cellule interprète que le récepteur est activé ?

Dans le cas des tyrosines kinases.

A

Des protéines lient les phosphotyrosines.

Ex: Protéine Src
- Formée de trois domaines
. tyrosine kinase
. SH2 liant phosphotyrosine
. SH3 lie PXXP de RAS-GEF

46
Q

Vrai ou Faux ?

Si on sépare les domaines de la protéine Src, ils conservent toujours leurs fonctions respectives.

A

VRAI

47
Q

Comment les domaines SH2 lient la phosphotyrosine ?

A

Dans un contexte
. acides aminés proches du pTyr

L’environnement ou se trouve les phosphotyrosines diffèrent

48
Q

Décrire la voie classique de l’activation de la croissance cellulaire.

A
  1. Molécule de signalisation se lie au récepteur TYR et l’active
  2. Dimérisation
  3. Phosphorylation
  4. Liaison domaine SH2 de la protéine adaptatrice (Grb2) selon le contexte
  5. Liaison domaine SH3 de la protéine adaptatrice (Grb2) au domaine PXXP de SOS (Ras-GEF)
  6. SOS active Ras en échangeant GDP pour GTP
  7. Ras active la cascade MAP par phosphorylation
  8. Casacade MAP fini par activer la transcription des gènes
    . pour activer le cycle de division cellulaire
  9. Ras va s’inactiver tout seul grâce à son activité GTPasique
49
Q

Vrai ou Faux ?

Des récepteurs différents peuvent activer la même voie dans des cellules différentes.

A

VRAI

50
Q

Les facteurs de croissance (GF) sont aussi appelés des a (induit des b)

A

a) mitogènes
b) mitoses

51
Q

Comment les différentes MAP kinases se tiennent ensembles ?

Est-ceci favorable, pourquoi ?

A
  • MAP kinaises reliées par les protéines d’échafaudage.

OUI
- Pas de passage du signal sans les MAP
- Signal faible
- Difficile de phosphorylé la prochaime MAP kinase si elles sont toutes libres dans le cytoplasme

52
Q

Décrire le fonctionnement d’un RTK en trois grandes étapes.

A
  1. Dimérisation du RTK et autophosphorylation des tyrosines
  2. Phosphotyrosines lient des adaptateurs qui activent Ras
  3. Ras active MAPK qui active FT nécessaires pour démarrer le cycle de division cellulaire
53
Q

Décrire le fonctionnement des JAK.

A
  1. Cytokine se lie au récepteurs
  2. Dimérisation
  3. Phosphorylation croisée des domaines JAK
  4. Autophosphorylation du domaine cytoplasmique du RTK
  5. STATs se lient par leur domaine SH2 au phosphotyrosines selon le contexte
  6. Phosphorylation STATs
  7. Dimérisation STATs phosphorylés
  8. STATs phosphorylés rentrent au noyau et activent la transcription
54
Q

Par quoi est dictée la dégradation des protéines ?

A

récepteurs transmembranaire

ubiquitine

55
Q

La quantité d’une protéine peut être contrôlée au niveau de sa a ou de sa b

A

a) traduction (synthèse)
b) dégradation

56
Q

Quelle molécule est généralement resposable pour la dégradation ?

A

Ubiquitine
. dégradation par ubiquitination

57
Q

Qu’est ce qui contrôle la quantité de protéine ?

A
  • Vitesse de synthèse
  • Vitesse de dégradation
58
Q

Expliquer le mécasime de l’ubiquitine.

A
  1. E1 active l’ubiquitine
  2. E1 se lie a E2-E3 avec l’ubiquitine
  3. E1 se détache, ubiquitine est liée sur E2
    . ubiquitine ligase
  4. Complexe ubiquitine- E2-E3 attiré par le signal de dégradation sur la protéine cible
  5. Protéine cible liée à ubiquitine ligase
  6. Ubiquitine envoyée vers la protéine cible
  7. Stabilisation protéine cible - complexe E2-E3 pour envoyer une chaine d’ubiquitine
59
Q

Expliquer le mode d’action de la voie Wingless & Frizzled.
(avec et sans signal)

A
  • Sans signal
    1. Récepteur Frizzled inactive
    2. Protéine Dishevelled inactive
    3. Complexe phosphore-beta-catenine instable
    4. Ubiquitination et dégradation de la beta-catenine
    5. Récepteur Groucho inhibant la transcription des gènes
  • Avec signal
    1. Signal Wingless se lie sur récepteur Frizzled
    2. Activation de Dishevelled
    3. beta-catenine stable
    4. beta-catenine enlève l’inhibiteur Groucho et en se liant sur le FT
    5. Transcription des gènes
60
Q

Expliquer le mode d’action de la voie Hedgehog & Patched.
(avec et sans signal)

A
  • Sans signal
    1. Récepteur Patched inactif
    2. Récepteur cytoplasmique Smoothened inactif
    3. Protéine Ci phosphorylé
    4. Moitié Ci dégradé par ubiquitination
    5. Moitié Ci non dégradé rentre dans le noyau
    6. Ci agit comme inhibiteur de transcription
  • Avec signal
    1. Signal Hedgehog se lie sur récepteur Patched et l’active
    2. Récepteur Smoothened activé par phophorylisation et passe dans la membrane
    3. Smoothened phosphorylé recrute un complexe de protéines
    4. Complexe protéinique inhibe la semi-dégradation de Ci
    5. Ci intacte rentre dans le noyau
    6. Ci se lie au FT et active la transcription
61
Q

Quelles sont les trois grandes classes de récepteurs transmembranaires ?

A
  • Kinases
  • Canaux ioniques
  • Protéines G
62
Q

Les récepteurs de type canaux ioniques sont des a qui laissent passer des ions lorsque leur domaine b est lié avec un c.

A

a) protéines transmembranaires
b) extracellulaire
c) signal hydrophile

63
Q

Comment le récepteur à l’AcH régule le flux d’ions ?

A
  • La partie formant le pore est constituée d’acides aminés chargés (-)
    . donc ions positifs passent
    (Na+ car beaucoup de canaux laissent passer K+ librement)
  • Collier hydrophobe
    . barrière qui empêche les ions de passer
    . molécule de signalisation (AcH) change la conformation extracellulaire + transmembranaire
    . rotations des multiples helices alpha pour permettre le passage d’ions
64
Q

Comment le récepteur IP3 diffère du récepteur d’AcH ?

A

récepteur IP3 = tetramère
récepteur AcH = 5 sous-unités

65
Q

Expliquer le mode de fonctionnement du récepteur d’IP3.

A
  • Canal ionique
  1. Récepteur capte l’IP3
  2. Ouverture du canal
  3. Sortie des ions de Ca2+ du RE vers le cytoplasme
66
Q

Qu’est une protéine G ?

A

médiateur entre récepteur et l’activité enzymatique

67
Q

Vrai ou Faux ?

Changer le type de protéine G change la réponse cellulaire.

A

VRAI

68
Q

Définir un second messager.

A

molécule produite dans une cellule, suite à la liaison du récepteur à son ligand, et qui conduit le signal à travers la cellule

69
Q

Ras est une a activée par b et inactivée par c

A

a) GTPase
b) GEF
c) GAP

70
Q

Les protéines G sont des a entre récepteurs b et les c

A

a) médiateurs
b) serpentins
c) enzymes cibles

70
Q

Décrire le mode d’action général des protéines G.

A
  1. Récepteurs et protéines G inactives
  2. Molécule de signalisation se lie sur le récepteur serpentin à 7 hélices alpha
  3. Réarrangement des hélices alpha traversant la membrane
  4. Récepteur agit comme un GEF et active la sous-unités alpha de la protéine G
    . en remplaçant GDP par GTP
  5. Cette activation sépare alpha de beta-gamma
  6. alpha et beta-gamma active chacun une enzyme cible
    . pour former un second messager
  7. Hydrolyse de GTP pour reformer la protéine G trimérique
70
Q

Quels types de sous-unités diffèrent dans la protéine G ?

A
  • alpha a differents types
    . Gs
    activée par adrénaline
    stimulatrice active adénylate cyclase
    . Gi
    activée par récepteur à la prostaglandine
    inhibitrice inhibe activité de l’adényl cyclase
    . Gq
    activée à AcH
    active phospholipase C qui génère de l’IP3 et active une PKC
  • beta-gamma ne changent pas
71
Q

Comment et pourquoi les sous-unités de la protéine G restent ensembles ?

A

Fixées a la membrane par des queues lipidiques
. augmentent leur concentration effective autour du récepteur

72
Q

Expliquer le mode d’action de la sous-unité alpha Gq.

A
  1. Liaison de la molécule de signalisation sur le récepteur serpentin
  2. Activé la sous-unité alpha Gq
  3. Active phopholipase C-beta
  4. Coupe phospholipides liant IP3 à la membrane
  5. IP3 libérée dans le cytoplasme
  6. IP3 ouvre canal de calcium
  7. Augmentation du Ca2+ dans le cytoplasme
  8. Ca2+ se lie à une PKC
73
Q

Expliquer le fonctionnement de la sous-unité alpha Gs de la protéine G.

A
  1. Liaison molécule de signalisation au récepteur serpentin
  2. Activation de la sous unité alpha Gs de la protéine G
  3. Stimulation de l’adényl cyclase
  4. Produit AMPc grâce à l’ATP
  5. AMPc active PKA
  6. Partie inhibitrice PKA se détache + partie kinase est active
74
Q

Citez les caractéristiques de la calmoduline.

A
  • Protéine avec plusieurs sites de liaisons au Ca2+
  • Différentes conformations après les liaisons
  • Réponse cellulaire à la hausse de calcium grâce au changement de conformation de la calmoduline
    (par CAMK)
75
Q

Donnez trois caractéristiques qui résument les protéines G.

A
  • Contrôle
    . permet au cellules de controler leur réponse cellulaire
    . changement de la sous-unité alpha
  • Amplification
    . un récepteur externe qui active un GEF active plusieurs protéines G
  • Flexibilité
    . changement de la sous-unité alpha
    . varier la protéine G = varier la réponse
76
Q

Les seconds messagers …

A

régulent la trasncription des gènes

77
Q

Exploitation du second messager pour ?

A

avoir un changement a long terme

78
Q

Qu’exploitent les seconds messagers ?

A

exploiter un contrôle sur l’expression des gènes

79
Q

Comment générer une réponse AMPc - CREb ?

Longue ou courte durée ?
Second messager ?
Élément de réponse ?

A

Après tout le processus d’activation du second messager et la sous unité alphaGs qui active l’adényl-cyclase :

  1. AMPc active PKA
  2. PKA phosphorylé active un FT
  3. FT CREb active la transcription du gène
  4. Réponse à ‘courte durée’ devient à longue durée

AMPc = second messager
CREb = élément de réponse

80
Q

Expliquer le processus NFkB - Ca2+ en précisant le second messager + FT + l’élément de réponse.

A

Ca2+ = second messager
NFkB = FT
NRE = élément de réponse

  1. Ca2+ active PKC
  2. PKC active IKK
  3. Phosphorylation de l’inhibiteur kB
  4. Changement de conformation + séparation Ikb - NFkB
  5. NFkB migre dans le noyau
  6. Activation de la transcription en se liant à un NER
81
Q

Est-ce-que Ras est un second messager qui peut amplifier la réponse ?
Si oui comment ?

A

OUI

  1. Ras active une cascade MAPk
  2. MAPk active divers protéines, dont FT
    (Fos, Elk, Jun)
  3. FT se lient au SRE
    (serum response element)
82
Q

Les effets à long terme résultent d’un a. Même les b peuvent avoir des effets à long terme.

A

a) contrôle sur l’expression géniques
b) seconds messagers

83
Q

Comment les seconds messagers amplifient un signal ?

Donnez des exemples.

A

par cascades enzymatiques dans les voies intracellulaires

  • Adrénaline
  • NF-kB
  • Cascade d’enzymes solubles
84
Q

Expliquer la cascade d’enzymes de l’adrénaline.
Le but ?
Quand est-t-elle sécrétée ?

A

Cascade à 3 enzymes

  1. Adrénaline se lie au récepteur serpentin
  2. AMPc activé
  3. AMPc active A-kinase
  4. A-kinase active P-kinase
  5. P-kinase active glycogène phosphorylase
  6. Modification glycogène en glucose
    = glycolyse

Amplifier le signal
. beaucoup plus de l’enzyme finale (glycogène phosphorylase) est activée
= plus de phosphorylisation du glycogene
. sécrétée par glande surrénale en situation de stress, rythme cardiaque augmente

85
Q

Donnez un exemple d’une cascade à deux enzymes.

A

Cascade qui active le NFkB

86
Q

En quoi une cascade d’activités enzymatiques diffère-t-elle de la cascade des MAP kinases ?

A
  • MAP kinase ne mènent pas à un amplification de signal
    . elles sont liées ensembles par une protéine d’echafaudage.
  • Avec les cascades d’activités enzymatiques, il est possible d’aller recruter d’autres protéines pour amplifier le signal
87
Q

Définir la désensibilisation.
Que permet-t-elle ?

A

L’organisme ne produit aucune réponse cellulaire malgré la présence de la molécule de signalisation.

Permet aux cellules de répondre à des changements de concentration d’un signal chimique.

88
Q

Comment la désensibilisation peut-t-elle se produire en utilisant les récepteurs ?

A

Internalisation du récepteur dans la cellule pour étiendre le signal. Donc, la cellule ne peut pas répondre à une molécule de signalisation.

Le récepteur peut être dégradé ou réutilisé.

89
Q

Comment agit la morphine et comment se produit la désensibilisation sur elle ?

A
  1. La morphine active un récepteur serpentin GPCR ciblant une protéine Gi.
  2. Le récepteur active aussi une GPCR kinase (GRK)
  3. GRK phosphoryle le GCPR
    . en échangeant ATP pour ADP
  4. Récepteur phosphorylé attire une arrestine
  5. Arrestine inactive le récepteur et donc inhibe l’activation de la protéine G et le reste de la voie de signalisation
90
Q

Expliquer le processus de nage directionelle et pivotement des bactéries.

A

Il y a toujours altérnance des deux processus.
. la nage directionelle est le processus par défaut

Les sens de rotations des hélices produisent un comportement différent.

  • Nage directionelle
    . tourner dans le sens des hélices
    . toutes les flagelles tournent ensembles
    . maintenue pour aller vers un produit attirant
  • Pivotement
    . tourner dans un sens qui sépare les hélices
    . flagelles séparés
    . causée par un produit désagréable
91
Q

Expliquer le phénomène de désensibilisation chez les bactéries.
(long développement)

A

Ce phénomène se base sur le principe de chimiotaxie;
les bactéries ont une réponse comportementale à différents produits. Elles savent quand s’approcher et s’éloigner d’un produit, ce qui est preuve de comportement complexe.

Les bactéries ont quatres récepteurs polyvalents non-spécifiques, activés par des produits nocifs (ou par méthylation du domaines cytoplasmique - méthyltransférase CheR), et inactivés par des produits attirants (ou par déméthylation du domaines cytoplasmique - méthylestérase CheB).
L’activité du domaine cytoplasmique du récepteur va changer en fonction de la concentration du produit extra-cellulaire. Il est modifié post-traductionellement.

Les modification méthyls viennent balancer l’effet du produit extracellulaire.
L’ajout et le retirement des groupements méthyls est un processus qui prend du temps. L’équilibre de la concentration des récepteurs va être attiente éventuellement.
C’est ce temps de ‘désiquilibre’ qui permet à la bactérie de maintenir la nage ou le pivotement et de changer sa position dans le gradient.
Quand le récepteur attient l’équilibre, il sera de nouevau sensible à la nouvelle concentration.

Un récepteur inactivé par des produits attirants est activé par méthylation, et vis-versa.

92
Q

Expliquer comment la méthylation désensibilise le récepteur au produtis attirants avec les enzymes impliquées.

A
  1. CheA active CheR par phosphorylation
  2. CheR méthyltransférase (toujours active) vient ajouter un groupement méthyl sur le récepteur
  3. Récepteur inactivé
93
Q

Des combinaisons de facteurs cellulaires assurent …

A

… la spécificité des signaux chimiques à l’intérieur des cellules.

94
Q

Vrai ou Faux ?

Deux voies de signalisation peuvent utiliser les mêmes composantes.

A

VRAI

95
Q

De quoi dépend le sexe des levures ?

A

de l’identité du gène d’accouplement (alpha ou a) au locus MAT.

96
Q

Est-t-il possible que deux récepteurs différents activent un même FT ?

Si oui ou non, expliquer comment ceci affecte la réponse cellulaire.

A

Deux récepteurs activent le même FT mais la réponse diffère parce que d’autres protéines sont présentes.

Les compléments des FT sont différents, ce qui change l’activité du FT.

La traduction du signal est identique jusqu’à l’activation du FT sur le gène.

97
Q

Comment assurer la spécificité de la réponse cellulaire quand des éléments sont partagés ?

A

par les composantes distinctes dans la voie

le contexte determiné par la protéine d’echafaudage est différent.

98
Q

Vrai ou Faux ?

La réutilisation des mêmes composantes dans deux voies intracellulaires est inévitable.

Pourquoi ?

A

VRAI

faible nombre de composantes et le grand nombre de signaux

99
Q

Les protéines d’echafudage sont une stratégie pour …

A

maintenir la spécificité du signal

+ réponse plus rapide

100
Q

Le partage des éléments entre voies de signalisation permet de faire …

A

l’intégration des signaux

101
Q

Vrai ou Faux ?

N’importe la complexité de la réponse cellulaire, il faut seulement une molécule pour faire passer le signal.

A

FAUX

La complexité de la réponse cellulaire peut demander la présence de deux molécules.