cytosquelette + matrice extracellulaire Flashcards

1
Q

Les modules d’actine:

Les a sont faits de b liés de façon non covalente avec de l’ATP (c dans le filament). Les monomères (et les filaments) ont des extrémités d que l’on appelle e

A

a) filaments d’actine (actine F)
b) monomères (actine G)
c) ADP
d) complémentaires
e) + et -

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2
Q

Les modules des microtubules:

Les modules formant les microtubules sont des a avec les extrémités b appelées c
Chaque d a un GTP lié.
Les e dans le filament est lié à GDP.

A

a) dimères de tubuline ab
b) complémentaires
c) + et -
d) sous-unité protéique
e) sous-unité ß

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3
Q

Vrai ou Faux ?

Les filaments d’actines ne sont jamais stable seuls, tandis que les cylindres de microtubules peuvent exister seuls.

A

VRAI

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4
Q

Qu’est ce qu’un MTOC ?

A

MicroTubule Organizing Center

les extrémités - des microtubles sont liées dans ce centre

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5
Q

De quoi dépend la vitesse de polymérisation ?

A
  • Polymérisation rapide:
    . côté +
    . avec un NTP sur le nodule
    . ATP – GTP
  • Dépolymérisation rapide:
    . côté -
    . avec un NDP sur le nodule
    . ADP – GDP

les modules hydrolysent leur NTP en NDP après qu’ils aient passé un certain temps dans le filament.

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6
Q

Quelles sont les trois phases de formation des filaments dynamiques.

A
  1. Temps de nucléation
    . poltmérisation absente au début
    . implique au moins 3 sous-unités pour démarrer la synthèse protéique
  2. Élongation
    . croissance exponentielle des filaments
  3. Équilibre
    . longueur du filament ne change pas
    . équilibre V polymérisation - V dépolymérisation
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7
Q

Définir la phase d’élongation.

A

au-dessus d’une concentration critique, la vitesse de polymérisation augmente avec la concentration de monomères.

la concentration critique pour les deux extrémités est différente.

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8
Q

Définir la phase d’équilibre.

A

la vitesse de polymérisation à l’extrémité plus est égal à la vitesse de dépolymérisation à l’extrémité moins.

concentration critique pour le filament:
. sa longeure reste constante

concentration critique monomères:
. + : faible concentration suffisante pour que V poly = V depoly
. - : deux concentrations critiques pour point d’équilibre poly/depoly

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9
Q

Quand se comporte l’actine comme un tapis roulant dans la cellule ?

A

quand les concentrations d’actine G sont entre les concentrations critiques des extrémités plus et moins

mouvement de la périphérie vers l’intérieur

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10
Q

Comment la cellule exploite le comportement de tapis roulant des filaments d’actine pour bouger ?

A

en fixant les filaments d’actine aux éléments de la matrice extracellulaire
. cellule peut faire avancer des projections cellulaires.

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11
Q

De quoi dépend le mouvement des cellules ?
(filaments d’actine)

A

des intégrines

. protéines transmembranaires

. fixent composantes sur la matrice extra-cellulaire
+ filaments d’actine dans la matrice

. fournissent liaison transitoire à la matrice extracellulaire

. changement de conformation d’une cellule qui lie la matrice à une cellule qui ne la lie pas

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12
Q

Pourquoi les microtubules ne se comportent pas comment tapis roulant dans la cellule ?

Expliquer leur mouvement.

A

extrémités - liés au MTOC

  • On voit l’instabilité dynamique:

. polymérisation continue tant que l’extrémité plus a une coiffe de NTP (GTP)
. NDP (GDP) se trouve à l’extrémité
. dépolymérisation est favorisée

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13
Q

Les filaments d’actine forment un a dont le comportement dépend des b entre plusieurs protéines différentes de c à l’actine.

A

a) cortex cellulaire
b) interactions
c) liaison

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14
Q

Vrai ou Faux ?

Les filaments d’actine agissent seuls.

A

FAUX

Les filaments d’actine ont des protéines accessoires qui contrôlent la forme du réseau.

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15
Q

Faisceaux d’actine:

Filets d’actine:

Leurs buts ?

A
  • Faisceau
    . renforcer la structure d’une surface courbée
    . alpha-actinine et fimbrine
    . toutes la même orientation
  • Filets
    . renforcer structure d’une surface plane
    . filamine
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16
Q

Expliquer la réaction acrosomienne.

A
  • Polymérisation rapide
  • Changement de conformation excessivement rapide

1) Activation d’un récepteur sur le spermatozoïde
2) Entrée de Ca++
3) Fusion des vésicules acrosomiens
4) Activation d’échangeurs Na+/H+
5) Changement de conformation de profiline par la hausse du pH.
6) Lien profilin - actine G rompu
7) Grande concentration actine G relachée
8) Polymérisation très rapide

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17
Q

Quel complexe est présent dans les cellules formant des lamellipodes ?
Expliquer son comportement.

A
  • Le complexe ARP

. agit comme noyau pour la polymérisation
. lie filament d’actine à 70 degré

. grande superficie de filaments d’actine qui se forment et poussent la cellule
. filaments organisés en lamellipodes

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18
Q

Expliquer le mode de fonctionnement de l’ARP.

A
  • Lien nouveau filament – ancien filament
    . controlé par ARP qui se lie sur les extrémités -
    = laisse coté + libres
  1. ARP lie un filament d’actine avec un angle de 70°
  2. Effectue la nucléation
  3. Polymérisation dans le cortex permet la cellule de ramper.
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19
Q

Quelle est la différence entre le complexe ARP - tapis roulant ?

A
  • Tapis roulant
    . extremité – libre
    . peut se depolariser et fournir de nouveau actines G pour repolymeriser
  • ARP lie extrémités –
    . pas de depolymeristaion
    . pas d’utilisation actine G
  • Cofiline
    . lie Actine-ADP
    . casse les filaments d’actine
    (pour alimenter le tapis roulant)
    . regénère extrimité -
    . fournit des modules de construction pour une polymérisation soutenue
20
Q

Expliquer le fonctionnement de Rac et Rho.

A

Rac et Rho = GTPases monomériques

  • Signaux bactériens
    . captés par récepteurs serpentins sur des neutrophiles, activent des Rac et Rho dans les places différentes
    . ils s’inhibent mutuellement.
    (Rac = polymérisation
    Rho = contraction actine-myosine)
  • Voie de traduction du signal exploite une protéine G
  • Proche de la source du signal:
    1. Proteine Gi activé par le recepteur
    2. Produit une petite molécule à courte durée qui se dégrade rapidement (PIP3)
    3. Proteine active Rac
    4. Rac génère un lamellipode
    5. Rac a une interation – avec Rho
  • Loin de la source du signal:
    1. Proteine G12/13 activé par le recepteur
    4. Active alpha qui diffuse loin dans la cellule et est très stable
    5. Active Rho
    6. Permet de produire des tiges d’actine F qui s’attachent à la matrice pour pousser le lamellipode
    7. Active PIP3 pour activer Rac
    8. Contact avec matrice
21
Q

Qu’est-ce la myosine et son mode d’action ?

A
  • superfamille de moteurs moléculaires
  • ATPase qui va dans une direction sur l’actine
    . extrémité +
  • Converti l’énergie chimique de l’hydrolyse de l’ATP en mouvement :
    . conformation du site de liaison avec l’actine
    . angle entre la tête et le bras de levier
  • La présence d’ADP change l’orientation du bras.
    . coordination tête - filament actine
22
Q

Résumez les dfférentes protéines accessoires de l’actine F.

A

ARP: nucléation
. forme lamellipofe
. reste associé avec le côté -

Profiline: liaison monomère
. accélère élongation

alpha-actinine: liaison entre filaments
. contractile

Fimbrine: filopodium

Filamine: liaison entre filaments
. cross-liaison
. attachement sur membranes
. cortex cellulaire

Cofiline: Liaison ADP-actine
. accélère assemblage

23
Q

Protéines accessoires des microtubules:

Les protéines associées a et b lient l’extrémité c et favorisent la polymérisation ou la dépolymérisation, et peut aider à expliquer d

A

a) MAP215
b) catastrophine
c) plus
d) l’instabilité dynamique

24
Q

Protéine accessoire des microtubules:

La a lie l’extrémité moins au niveau du b et agit comme un noyau pour la c .
Elle peut aussi faire la d des microtubules.

A

a) gamma-tubuline
b) MTOC
c) polymérisation
d) nucléation

25
Q

Protéines accessoires des microtubules:

Protéine associée a lie la b et stabilise l’extremité c ce qui promouvoit la polymérisation.

A

a) EB1-GFP
b) tubuline
c) plus

26
Q

Protéines accessoires des microtubules:

Protéines associées a et b lient les côtés c des microtubules et les organisent en d

A

a) MAP2
b) Tau
c) latéraux
d) faisceaux

27
Q

Expliquer le système des moteurs de kinésine et dynéine.

A

les moteurs bougent sur les microtubules

  • Extrémité - :
    . vésicules bougent sur les microtubules dans les deux directions
    . deux moteurs doivent être présents
    . mouvement dans chaque direction a besoin d’ATP
    . direction du filament est essentielle au fonctionnement des moteurs
    (comme actine)
  • Kinésine :
    . va presque toujours vers extrémité +
    . liée aux microtubules avec un analogue d’ATP non-hydrolysable
    (ATPgammaN)
    . tire les vésicules en laissant toujours une tête attachée
    (pour que la vésicule ne diffuse pas trop top)
  • Dynénine :
    . cytoplasmique
    . se déplace vers l’extrémité - des microtubules
    . hydrolyse de l’ATP qui change sa conformation
28
Q

Résumez les protéines accessoires des microtubules et à quoi ils se lient.

A

gamma-tubuline = lie extrémité -
. noyau pour poly
+ capable de nucléation

EBI-GFP = lie extrémité +
. favorise poly

kinésine-13 = liaison de filament

MAP2 - Tau = liaison entre les filaments
. organise MT en faisceaux

MAP215 - Catastrophine = liaison de filament
. favorise poly / dépoly

29
Q

La structure des microtubules dépend :

(extrémité - / extrémité + / côtés)

A

des protéines associées

  • Extrémité moins :
    . gamma-tubuline
    (comme l’ARP)
  • Extrémité plus :
    . catastrophine (kinesine-13)
    . MAP215
    . EB1
  • Côtés :
    . MAP2
    . Tau
30
Q

Quelle est la protéine la plus abondante dans le corps ? Que forme-t-elle ?

A

collagène
. abondante dans le tissu conductif

forme de longues tiges

31
Q

Vrai ou Faux ?

Différentes cellules ont une matrice extra-cellulaire différente, mais plusieurs composantes similaires.

A

VRAI

les formes peuvent êtres modifiées pour modifier la matrice (robuste - fluide)

32
Q

Citez les caractéristiques des composantes de la matrice extra-cellulaire.

A
  • Fibres de collagène
    . contient beaucoup
    . longues tiges résistantes à la tension
    (SAUF le sang)
  • Polysaccharides
    . chargés -
    . fortement hydratés
    . mobilisent l’eau dans la MEC
    (grâce à cette charge -)
  • Fibronectines
    . dans MEC du tissus conjonctif
    = RGD
    . séquence RGD à trois domaines
    = arginine + glycine + acide aspartate
    . colle pour les composantes de la MEC
    . différents domaines lient collagène - cellules - sucres - intégrines
33
Q

Qu’est ce que la laminine ?

A

. type de protéine RGD
. seulement exprimée dans la lame basale
. entre frontière de différents tissus

. sert de signal
. maintien de l’identité des cellules souches
. conserve leur capacité de division

. organise MEC sous forme de feuille
. MEC plate

34
Q

Il y a des a à l’intérieur et à l’extérieur de la cellule qui contribuent a la b des cellules et tissus.

A

a) filaments
b) stabilité

35
Q

Cahdérine lie ?
Intégrine lie ?
CAM lie ?

A

Cadhérine - cellules

Intégrines - matrice - cellule

CAM - cellules

36
Q

Comment assurer la stabilité dans un tissu épidermique VS conjonctif ?

A
  • Tissu épidermique
    . contact cellule - cellule
    . peu de matrice sécrété par les cellules
    (favorise liens cellule - cellule)
    . résistance au stress au tissu
  • Tissu conjonctif
    . jonctions cellules - MEC stabilisent le tissu
    . cellules très séparés
    + matrice entre eux
    (favorise liens cellules - MEC)
37
Q

Quelles deux protéines transmembranaires permettent de faire des liens solidifiant les tissus ?

A
  • Cadhérines
    . liens entre cellules
  • Intégrines
    (récépteurs RGD)
    . liens avec MEC
  • Protéines accessoires des intégrines + cadhérines
    . lient des filaments intermédiaires
    OU réseaux de filaments d’actine
38
Q

Expliquer les trois différents mécanismes que les molécules d’adhérance cellulaire peuvent utiliser.

A
  • Cadhérine
    . complémentaire identique
    . homophéliques
    . protéine à la surface complémentaire à elle-même
  • Intégrines
    . molécules de liaisons
    . fibronectines lient intégrines
    . 2 intégrines peuvent lier deux cellules de manière indirecte par la MEC

. Complémentaire non-identique
. hététophilique

39
Q

Vrai ou Faux ?

Les cadhérines ont besoin de Ca2+ pour faire des liens cellule-cellule

A

VRAI

leur structure change sans Ca2+
= pas de liens

40
Q

Vrai ou Faux ?

Il y a différentes types de cadhérine.

Pourquoi ?

A

VRAI
.
les cellules qui expliquent les même cadhérines s’adhèrent ensemble

. permet de changer le patron d’expression des gènes

. les cellules différentes qui expriment des cadhérines différentes sur leur surface s’adhèrent ensemble

. les cellules différentes qui expriment des quantités différentes de la même cadhérine s’adhèrent ensemble

41
Q

Citez les caractéristiques des intégrines.

A

. protéines transmembranaires
. conformation active / inactive
. 24 intégrines
(différentes combinaisons 18 gènes alpha + 8 gènes beta)

  • Conformation active
    . liaison avec RDG dans la MEC
    (via protéines adaptatrices)
    + filaments dans le cytoplasme

. activitée peut être reglée par la cellule elle-même ou l’environnement extérieur
= voie de communication double sens

42
Q

Vrai ou Faux ?

Les intégrines ont moins de gènes codant pour eux que les cadhérines.

Justifiez.

A

VRAI

Il y a toujours une matrice extra-cellulaire qui sépare les cellules
. lien à une moins grande dépendance sur les protéines transmembranaires

43
Q

Citez les caractéristiques des CAM.

A

. protéines d’adhérance
. Ca+ indépendantes
. liaison cellule-cellule

. au moins 3 gènes subissent l’épissage alternatif

. important pour afficher l’identité personelle sur la surface de la cellule
(via protéines d’adhésions)

44
Q

Différentes protéines a sont spécifiquement exprimées dans différentes cellules et peuvent jouer un rôle dans b des cellules du tissu.

A

a) d’adhérence
b) l’organisation

45
Q

La a et la forme d’une b s’influencent c

A

a) MEC
b) cellule animale
c) mutuellement

46
Q

Que forment Rac et Rho ?

A

Contact focaux + lamellipodes