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Bioquímica Final Medicina > Traducción > Flashcards

Traducción Flashcards

1
Q

¿En dónde se produce la síntesis de proteínas?

A

Ribosomas

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Q

Fases de la traducción

A 
Activación
Formilación
Iniciación
Elongación 
Terminación
Procesamiento postraduccional
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3
Q

En esta fase el aminoácido se asocia al extremo 3´ terminal de su ARNt específico mediante un enlace covalente

A

Activación (formación de aminoacil-RNAt)

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4
Q

La reacción para la fromación de aminoacil-RNAt es catalizada por la enzima:

A

Aminoacil-RNAt sintetasa

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5
Q

En esta fase la metionina debe ser formilada para iniciar el proceso

A

Formilación

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6
Q

Para que la metionina sea formilada se necesita

A

N10-formil tetrahidrofolato

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7
Q

En esta fase se forman sitio P y sitio A

A

Iniciación

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8
Q

Se asocian a la subunidad 30S

A

IF3 e IF1

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9
Q

El sitio P es ocupado por

A

Formilmetionil-ARNt

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10
Q

En esta fase se ocupa el sitio A que se encontraba vacio

A

Elongación

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11
Q

Facilita la translocación del peptidil-ARNt desde el sitio A al sitio P

A

Factor de elongación EF-G:GTP

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12
Q

El sitio A es ocupado por

A

Aminoacil-ARNt

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13
Q

En esta fase se sitúa un codón de terminación en el sitio A

A

Terminación

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14
Q

Al codón de terminación se le unen los siguientes factores

A

RF-1 (reconoce UUA y UAG)
RF-2 (UUA y UGA)
RF-3 (se une a GTP)

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15
Q

Preparan a cada proteína para su función o plegamiento en su conformación nativa

A

Modificaciones postraduccionales

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16
Q

Modificaciones postraduccionales

A 
Ruptura proteolítica
Glucosilación
Hidroxilación
Fosforilación
Metilación
Formación de enlaces disulfuro 
Carboxilación
17
Q

Se utiliza para convertir proproteínas en sus formas activas

A

Ruptura proteolítica

18
Q

En las eucariotas es para la eliminación de metionina-N-terminal y los péptidos señal

A

Ruptura proteolítica

19
Q

Las glucoproteínas se forman por la unión covalente de oligosacáridos a residuos de asparagina, serina y treonina

A

Glucosilación

20
Q

Se requiere en prolina y lisina para la integridad estructural de algunas proteínas como las del tejido conjuntivo, colágeno y elastina

A

Hidroxilación

21
Q

Función esencial en la interacción proteína-proteína. Ocurre generalmente en los residuos de serina, treonina y tirosina.

A

Fosforilación

22
Q

Inhibidores de la síntesis proteica

A

Estreptomicina
Tetraciclina
Eritromicina
Lincomicina

23
Q

Inhibe la iniciación y origina una lectura errónea del ARNm (procariotes)

A

Estreptomicina

24
Q

Se une a la subunidad 30S e inhibe la unión de los aminoacil-RNAt (procariotes)

A

Tetraciclina

25
Q

Se une a la subunidad 50S e inhibe la translocación de procariotes

A

Eritromicina y Licomicina

Bioquímica Final Medicina (15 decks)

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