tertiaire structuur Flashcards

1
Q

wat gebeurt er verder met de (super)secundaire structuurelementen

A
  • ze vouwen verder om tot structurele eenheden: domeinen
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

verschil structureel en functioneel domein

A

structureel= kleinste structurele eenheid ve eiwit
functioneel= kleinste functionele eenheid ve eiwit (Fab domeinen)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

geef een voorbeeld van een eiwit met slechts 1 domein

A

myoglobine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

wat is het verschil tussen chymotrypsine en actine

A

chymotrypsine
= protease
- 2 domeinen
- domeinen zijn sequentieel
actine
= structuur eiwit
- 4 domeinen
- domeinen zijn niet sequentieel

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

bouw van een antilichaam

A

2 zware ketens
- 8 Ig folds
2 lichte ketens
- 4 ig folds
papaine scheidt de functionele domeinen
- sulfidebruggen
- Fab en Fc domein
- 4 polypeptideketens

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

zware keten antilichamen

A
  • hebben enkel 2 zware ketens
  • nanobodies = kleinste functionele eenheid van het antilichaam
  • bv in kamelen
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

toepassing nanobodies

A
  • gelsoline amyloidosis
  • virale infecties
  • structuur van een receptor onderzoeken
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

hoe kan je de 3D structuur van een eiwit bepalen?

A

X straal-diffractie
NMR

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

wat zijn twee verschillen van NMR in vergelijking met X straaldiffractie

A
  • je krijgt een dynamisch beeld van het eiwit
  • techniek is beperkt tot kleine eiwitten
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

wat zegt de similariteit van de az sequenties over het opvouwingspatroon van het eiwit

A
  • hoge similariteit (30% of meer), gelijkaardige Fold, zelfde functie
  • lage similariteit (30% of minder), gelijkaardige Fold, zelfde functie
  • lage similariteit (30% of minder), gelijkaardige Fold, andere functie
  • geen similariteit, andere Fold, andere functie
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

gelijkaardige Fold maar…

A

de gedetailleerde 3D structuur is verschillend

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

voorbeeld van een eiwitten met lage similariteit maar toch gelijkaardig opvouwingspatroon

A

cofiline en S2(domein van gelsoline)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

wat toont het src-kinase aan

A

dat elk domein in een eiwit een bepaalde functie heeft dat bijdraagt aan de werking van het eiwit

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

opbouw en werking van het src-kinase

A
  • 4 domeinen
  • SH2 domein: herkent gefosforyleerd tyrosine
  • SH3 domein: herkent prolinerijke requenties
    => herkenningsdomeinen
  • katalytisch deel: 2 Domeinen met kinase activiteit
  • katalyseert de overdracht van het gamma fosfaat van atp naar tyrosine
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

wat doet een kinase algemeen

A

de overdracht van fosfaat van atp naar een eiwit katalyseren

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

komen dezelfde domeinen altijd samen voor?

A

nee, dezelfde domeinen kunnen in andere eiwitten teruggevonden worden in andere combinaties

17
Q

Post translationele modificaties

A
  • niet door genoom gecodeerd
  • rol van enzymes
  • reversibel of irreversibel
  • maturatie, of gwn op oppervlak
18
Q

op welke aminozuren kan fosforylering gebeuren

A
  • Thr, Ser, Tyr
19
Q

op welke aminozuren kan glycosilatie gebeuren

A
  • Asn, Ser, Thr
20
Q

PTM’s: soorten

A
  • acetylering vd aminoterminale aminogroep
  • hydroxylering vn proline
  • lipidatie
  • fosforylatie
  • glycosilatie
  • processing
  • methylatie
  • histonacetylatie
  • zwavelbruggen
21
Q

SH2 domein en fosfo-Y

A
  • vormt holte met positief geladen az’en (arg, lys)
  • complementariteit qua vorm en lading; enkel fosfo-Y past erin
  • PTM is dus nodig voor de functie van het eiwit
22
Q

Co-enzymes

A

= prothetische groep
- tijdelijke niet-covalente associatie met enzym
- essentieel voor de functie van het enzym

23
Q

co-factor

A
  • meestal metaalionen
  • bv in een gelaat (heemgroep)
  • vaak als structurele co-factor: stabiliseert eiwitten en zorgen dat het eiwit zijn juiste conformatie kan aannemen -> anders niet functioneel
  • of om enzym-substraat complex te stabiliseren
24
Q

voorbeeld structurele co factor

A
  • Zn in zinc finger
    module in dna bindende eiwitten
    2 cysteines en 2 histidines coordineren het zink ion
  • Ca in EF hand structuur
  • Mg in hexokinase-atp complex
25
Q

welke aminozuren koppelen bij een transglutaminatie

A
  • lysine
  • glutamine
26
Q

op welke aminozuren zien we vaak methylatie

A
  • histidine
  • lysine