opvouwing van eiwitten

Question 1

opvouwing van eiwitten: leg uit

Answer 1

• geen willekeurig proces
• opbouwing gebeurt als Gu > Gf
• bijdrage van enthalpie en entropie

Question 2

waarom is de opbouwing van eiwitten geen willekeurig proces?

Answer 2

• levinthal paradox
• de primaire structuur bepaalt hoe het eiwit zich zal opvouwen

Question 3

waarom worden secundaire structuurelementen gevormd?

Answer 3

• vorming van H-bruggen die de hydrofiele groepen stabiliseren in het hydrofobe interne milieu van het eiwit

Question 4

waarom mag een opgevouwen eiwit niet te stabiel zijn?

Answer 4

• voor zijn functie moet er conformationele flexibiliteit zijn

Question 5

wat als een eiwit fout opvouwt?

Answer 5

rol van moleculaire chaperone eiwitten

Question 6

denaturatie

Answer 6

• vorming coiled coil
• thermisch: irreveribel
• chemisch: pH, organische componenten: reversibel

Question 7

anfinsen regel

Answer 7

• alle informatie voor de opvouwing van een eiwit ligt vast in de primaire structuur

Question 8

multimerisatie

Answer 8

• afzonderlijke polypetideketens die associeren om een quaternaire structuur te vormen
• homopolymeer of heteropolymeer
• niet willekeurig -> volgens bepaalde symmetrie

Question 9

mogelijke ‘mechanismen’ voor associatie

Answer 9

• via complementariteit
• via conformationele verandering vh contactoppervlak

Question 10

wat beïnvloedt de sterkte vd associatie (affiniteit)

Answer 10

• aantal interacties
• type interactie
• grootte vh contactoppervlak

Question 11

hoe kan je de affiniteit bepalen/beredeneren

Answer 11

• afleiden uit de evenwichtsdissociatieconstante

Question 12

waarom zouden polypetideketens permanent associeren met elkaar en hoe doen ze dat?

Answer 12

• de quaternaire structuur is de functionele vorm
• covalente binding (zwavelbruggen)
• grote contactoppervlakten
• specifieke contactruimte dat ontstaat

Question 13

coiled coil

Answer 13

• twee helices winden om elkaar
• heptade repeat: a, b, c, d, e, f, g
• bv in keratine, transcriptiefactoren, myosine

Question 14

collageen

Answer 14

• triple helix
• Gly-X-Y
• H-bruggen tss carbonylgroep van proline en aminogroep van glycine
• glycine naar de centrale as
• fibrillaire structuur
• belang van vit c voor prolinehydroxylase

Question 15

porines

Answer 15

• trimeer van 3 beta barrels
• lus zorgt voor beperkte selectiviteit
• passieve diffusie

Question 16

K-kanaal

Answer 16

• tetrameer
• 4 subunits (3 helices)
• 2 transmembranaire
  -> buitenste, de binnenste vormen de porie
• 1 poriehelix: vormt selectiviteitsfilter via lus
• carbonylgroepen in lus coördineren specifiek het K ion

Question 17

pathologie ivm K-kanaal

Answer 17

• long-QT-syndroom
• 2 types mutaties
• ofwel stopcocon: nog 50% functioneel
• ofwel dominant negatief effect: slechts 6,25% functioneel