Tema 8. ENZIMAS Flashcards
Las enzimas son
Biopolímeros
Excepción de las enzimas que catalizan las reacciones
Ribozimas
Cómo aceleran las enzimas las reacciones químicas
Al disminuir la energía de activación
La energía de activación suele utilizarse para denominar
La energía mínima necesaria para que se produzca una reacción química dada
Las ______ pueden formar el enlace peptídico y a su vez también romperlo
Enzimas
Pueden ser hidrolizados en ausencia de enzimas
Enlaces peptídicos
Cataliza la hidrólisis al romper los enlaces beta(1-4)
La lisozima
Qué enlace tienen la pared celular de las bacterias
Beta 1-4
Esta enzima rompe la pared celular de las bacterias
Lisozima
Cuando la solución acuosa se encuentra a temperatura ambiente el proceso de la hidrólisis de la enzima se realiza de manera
Muy lenta o ni siquiera se realiza
La energía de activación es ______ cuando hay una enzima que cuando no la hay
Menor
Verdadero o falso:
Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción, alterando la constante de equilibrio o la energía libre de la reacción
Falso
Verdadero o falso:
Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción, pero no alteran la constante de equilibrio o la energía libre de la reacción
Verdadero
Verdadero o falso:
La velocidad de la reacción depende de los cambios de energía entre los reactantes y productos
Falso
Verdadero o falso:
La velocidad de la reacción sí depende de la energía de activación, que es la energía que se requiere para iniciar la reacción
Verdadero
Cataliza la síntesis del DNA
DNA polimerasa
Catalizan reacciones de óxido reducción
Óxido reductasas
Catalizan la transferencia de grupos funcionales, intactos de una molécula a otra
Transferasas
Catalizan la división hidrolítica de enlaces con intervención de agua
Hidrolasas
Catalizan la división no hidrolítica de enlaces Covalentes, mediante eliminación de átomos
Liasas
Catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula
isomerasas
Catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP
Ligasas
La amilasa y lipasa son
Hidrolasas
La malato-deshidrogenasa son
Óxidoreductasas
El piruvato-descarboxilasa son
Liasas
Cuatro tipos de aminoácidos en las enzimas
No esenciales
Estructurales
De unión o fijación
Catalíticos
Los tipos de aminoácidos que hay en las enzimas se distinguen según
La función que desempeñan en la actividad enzimática
Tipo de aminoácido que si se elimina de la cadena, la enzima no pierde la actividad enzimática
No esenciales
Tipo de aminoácido que se unen al sustrato mediante un enlace covalente, debilitando su estructura y favoreciendo su ruptura
Catalíticos
Tipo de aminoácido que establecen enlaces débiles con el sustrato, orientándolo para aproximar la parte del mismo que ha de ser ser atacada por la enzima
De unión o de fijación
Tipo de aminoácidos que mantienen la estructura tridimensional de la proteína. Si se alteran pueden cambiar la posición del grupo activo
Estructurales
Está vinculada al desorden y la dispersión de la energía
Entropía
Verdadero o falso:
Si las velocidades de las reacciones deseables no fueran superiores a las reacciones opuestas, la célula moriría
Verdadero
Entre más ______ mayor es la velocidad de reacción
Sustrato
Cuál es el factor limitante de la velocidad de la reacción enzimática
La frecuencia a la que la enzima interacciona con su sustrato
Síntesis de las diferentes enzimas que están implicadas en la misma ruta o secuencia
Complejo multienzimático
Molécula pequeña necesaria para la actividad de muchas enzimas
Cofactor
Los cofactores son
Iones metálicos o moléculas orgánicas
Cofactor=
Coenzima
Participan con las enzimas en la realización de una actividad enzimática
Cofactor (coenzima)
Así se le llama a la porción proteica de la enzima
Apoenzima
Porción no proteica de la enzima
Cofactor/coenzima
Así se le llama a toda la enzima
Holoenzima
Coenzima de la vitamina tiamina (vitamina B1)
Tiamina pirofosfato
Precursor enzimático inactivo
Zimógeno o proenzima
Propiedad de las enzimas que se explica en parte por el modelo de llave y cerradura
Especificidad enzimática
Cada enzima se une a un único tipo de sustrato, debido a que el sitio activo y el sustrato posee estructuras complementarias, a qué hace referencia esto?
Modelo de llave y cerradura
Quién propuso el modelo modelo de llave y cerradura
Emil Fischer
En este modelo se considera la estructura flexible de las proteínas a la unión de enzima con sustrato
Modelo de acoplamiento inducido
Cómo se le llama a la unión de la enzima con el sustrato
Complejo enzima-sustrato
Temperatura óptima para la mayoría de las enzimas humanas
35-40 grados Celsius
Temperatura de las enzimas de las bacterias termófilas
70-90 °C
Si la temperatura aumenta mucho, la enzima se…
Desnaturaliza
El calor aumenta la energía cinética de la enzima?
Siiii
La ecuación describe la manera en que la velocidad de la reacción varía con respecto de la concentración de sustrato
Ecuación de Michaelis-Menten
Factores que regulan las actividades enzimáticas
Temperatura
pH
Concentración de sustrato
Constante de velocidad
Medida indirecta de cuánto sustrato está presente en un tejido dado
Km (constante de Michaelis)
Cualquier sustancia que disminuye la acción catalítica de una enzima
Inhibidor
Inhibidor reversible + enzima =
Enlace NO covalente
Inhibidor irreversible + enzima =
Enlace covalente
Cuáles son los dos tipos de inhibición reversible
Competitiva y
No competitiva
Inhibición que compite por el sitio activo de la enzima
Inhibidor competitivo
Cuál son los dos tipos de inhibición reversible
Competitiva
No competitiva
Este Inhibidor deja que el sustrato se una, pero la reacción está bloqueada
No competitivo
Se presenta cuando el Inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes en la enzima
Inhibición no competitiva
Qué enlaces rompe la lisozima?
beta, 1-4
La velocidad máxima de la enzima se alcanza cuando
Toda la enzima está ocupada por el sustrato
Proporciona una medida directa de rapidez con la que se produce una reacción
Constante de velocidad
Una constante de velocidad elevada indica
Que la reacción es rápida
