Tema 6 Flashcards
Es el tipo de enzima que Se encargan de transferir electrones
Oxidorreductasas
Es el tipo de enzima que Se encargan de transferir grupos que contienen C, N o P
Transferasas
Es el tipo de enzima que escinden enlaces mediante la adición de H2O
Hidrolasas
Es el tipo de enzimas que escinden enlaces C-C, C-O, C-N u otros enlaces
Liasas
Es el tipo de enzimas en el que realizan cambios geométricos o estructurales dentro de la misma molécula
Isomerasa
Es el tipo de enzima en el que forman enlaces entre C, O, S y N acoplados a la hidrolisis de fosfatos de alta energia
Ligasas
Es el tipo de enzima que mueven iones o moléculas a través de las membranas o su separación dentro de las membranas
Translocasas
Cuáles son algunas propiedades generales de las enzimas?
Mayor velocidad de reacción
Condiciones de reacción moderada
Mayor especifidad de reacción
Capacidad de regulación
Cuáles son los tipos de catalisis mencionados?
Ácido base
Covalente
Por proximidad
Por ion metálico
Por fijación del estado de transición
Es la concentración de sustrato que se requiere para alcanzar la mitad de la velocidad máxima
Km
Es la constante de velocidad de la etapa limitante de la transformación del sustrato en producto y liberación de enzima libre y producto
Kcat
Como se les llama a las enzimas que contienen dos sustratos?
Enzimas bisustrato
Son inhibidores competitivos que inhiben la enzima clave de la síntesis de colesterol son medicamentos que se usan para reducir el colesterol en la sangre
Las estatinas
Es una biomolecula o proteína que cataliza una reacción química específica
Enzima
Es una sustancia que incrementa la velocidad de reacción química al reducir la energía del estado de transición y así disminuir la energía de activación
Catalizador
Es una forma activada de una molécula que ha sufrido una reacción química parcial, el punto más alto de una coordenada de reacción
Estado de transición
Es una hidrolasa de proteína que es secretada por el páncreas para la digestión de proteínas
Quimiotripsina
Al sitio activo también se le puede denominar
Sitio catalitico
Las reacciones enzimaticas pueden ocurren cualquier sitio de la célula?
Si
Que simbolizan la “E, S y P”?
Enzima
Sustrato
Producto
ES significa
Complejo enzima sustrato
EP significa
Complejo enzima producto
E + P significa
Enzima más producto
E + S se llama
Enzima más sustrato
Es la cantidad de energía en joules requerida para convertir todas las moléculas en 1 mol de sustancia reactante del estado basal al estado de transición
Energía de activación (delta G)
Es la región de una enzima encargada de unir una molécula de sustrato y cataliza su transformación, también se le llama sitio catalitico
Sitio activo
Es el compuesto específico sobre el que actúa una enzima
Sustrato
Cómo se le denomina la diferencia de energía entre la reacción catalizada y no catalizada?
Doble delta G
Es un factor orgánico requerido para la acción de una cierta enzima. A menudo tiene una vitamina como componente.
Coenzima
Es un ion inorgánico o una coenzima requerida para la actividad de una enzima
Cofactor
Es un ion metálico o un compuesto orgánico, diferente de un AA, que está covalentemente unido a una proteína y es esencial para su actividad
Grupo prostetico
Son ejemplos de coenzimas
Biocitina
Coenzima A
Coenzima B12 (5’-Deoxidenosinconalamina)
FAD
Lipoato
NAD
Piridoxal de fosfato
Tetrahidrofolato
Fosfato de tiamina
Son ejemplos de iones inorganicos que sirven como cofactores para las enzimas
Cu+2
Fe+2 y +3
K
Mg
Mo
Ni
Zn
La clase 3 pertenece a:
Hidrolasas
En el nombre sistemático se tiene
Clase
Subclase
Sub-subclase
Número arbitrario de la sub-subclase
La clase 1 pertenece a
Oxidorreductasas
La clase 2 pertenece a
Transferasas
La clase 4 pertenece a
Liasas
La clase 5 pertenece a
Isomerasas
La clase 6 pertenece a
Ligasas
La clase 7 pertenece a
Translocasas
En el complejo ES la complementariedad gemetrics y electrónica depende de
Interacciones no covalentes
La complementariedad gemetrics y electrónica se les dice
Ajuste inducido
A qué se debe la especifidad de las enzimas?
A qué forman sitios activos asimétricos
Es el tipo de modelo que explicaba la especificidad del sitio activo de encima, pero no podía explicar los cambios dinámicos que acompañan a las transformaciones catalíticos
Modelo de cerradura y llave
Es el modelo de encima que establece que a medida que el sustrato, según una enzima, y todos hacen un cambio, conforma cional, que es análogo a colocar una mano en un guante, la enzima a su vez induce cambios recíprocos en su sustratos, aprovechando la energía de unión para facilitar la transformación de sustratos a producto
Ajuste inducido
De quién era el modelo de ajuste inducido?
Daniel Koshland
De quién era el modelo de cerradura y llave?
De Fischer
Es una constante de disociación del complejo ES, derivada de constantes de velocidad. Su valor es una referencia de la afinidad de la enzima por el sustrato. Es K-1/K1
Kd
Si hay un orden aleatorio en las enzimas debe haber una secuencia ordenada?
Si
Son las enzimas que no involucran complejos terciarias, como se llama ese mecanismo?
Mecanismo de pig -pong o de doble desplazamiento
Es el tipo de inhibición donde el inhibidor se une al sitio activo, compite por el sitio activo.
Inhibición competitiva
Es muy común que los inhibidores competitivos sean similares a los sustratos?
Si
Es el tipo de inhibición donde el inhibidor no se une al sitio activo, se une a otra parte de la enzima
Inhibición no competitiva
Cuál es el inhibidor irreversible de la Quimiotripsina?
Diisopropilfluorofosfato (DIFP)
Los inhibidores irreversibles actúan de tres formas, las cuales son:
Se unen covalentemente a la enzima
Se elimina un grupo funcional
Se forma un complejo covalente estable
A qué temperatura deja de funcionar la enzima?
80 grados C (a temperaturas mayores de 50 grados C)
Es el tipo de enzima alosterica donde el agente modulador es el mismo substrato
Enzima alosterica homo trópica
Es el tipo de enzima alosterica donde no coincide el sitio del modulador con el sitio catalitico
Enzima alosterica heterotropica
Es Aspartato transcarbamoilasa (ATCasa), ¿cuantas cadenas polipeptidicas tiene y cómo se dividen?
12 cadenas polipeptidicas
6 cataliticas
6 reguladoras
La regulación de enzimas de forma covalente pueden ser de formas
Fosforilacion
Adenilacion
Acetilacion
Miristolacion
Ubiquitinacion
ADP- ribosilacion
Metilacion
