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Bioquímica 24-2 > Tema 6 > Flashcards

Tema 6 Flashcards

1
Q

Es el tipo de enzima que Se encargan de transferir electrones

A

Oxidorreductasas

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Q

Es el tipo de enzima que Se encargan de transferir grupos que contienen C, N o P

A

Transferasas

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3
Q

Es el tipo de enzima que escinden enlaces mediante la adición de H2O

A

Hidrolasas

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4
Q

Es el tipo de enzimas que escinden enlaces C-C, C-O, C-N u otros enlaces

A

Liasas

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5
Q

Es el tipo de enzimas en el que realizan cambios geométricos o estructurales dentro de la misma molécula

A

Isomerasa

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6
Q

Es el tipo de enzima en el que forman enlaces entre C, O, S y N acoplados a la hidrolisis de fosfatos de alta energia

A

Ligasas

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7
Q

Es el tipo de enzima que mueven iones o moléculas a través de las membranas o su separación dentro de las membranas

A

Translocasas

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8
Q

Cuáles son algunas propiedades generales de las enzimas?

A

Mayor velocidad de reacción
Condiciones de reacción moderada
Mayor especifidad de reacción
Capacidad de regulación

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9
Q

Cuáles son los tipos de catalisis mencionados?

A

Ácido base
Covalente
Por proximidad
Por ion metálico
Por fijación del estado de transición

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10
Q

Es la concentración de sustrato que se requiere para alcanzar la mitad de la velocidad máxima

A

Km

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11
Q

Es la constante de velocidad de la etapa limitante de la transformación del sustrato en producto y liberación de enzima libre y producto

A

Kcat

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12
Q

Como se les llama a las enzimas que contienen dos sustratos?

A

Enzimas bisustrato

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13
Q

Son inhibidores competitivos que inhiben la enzima clave de la síntesis de colesterol son medicamentos que se usan para reducir el colesterol en la sangre

A

Las estatinas

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14
Q

Es una biomolecula o proteína que cataliza una reacción química específica

A

Enzima

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15
Q

Es una sustancia que incrementa la velocidad de reacción química al reducir la energía del estado de transición y así disminuir la energía de activación

A

Catalizador

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16
Q

Es una forma activada de una molécula que ha sufrido una reacción química parcial, el punto más alto de una coordenada de reacción

A

Estado de transición

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17
Q

Es una hidrolasa de proteína que es secretada por el páncreas para la digestión de proteínas

A

Quimiotripsina

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18
Q

Al sitio activo también se le puede denominar

A

Sitio catalitico

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19
Q

Las reacciones enzimaticas pueden ocurren cualquier sitio de la célula?

A

Si

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20
Q

Que simbolizan la “E, S y P”?

A

Enzima
Sustrato
Producto

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21
Q

ES significa

A

Complejo enzima sustrato

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22
Q

EP significa

A

Complejo enzima producto

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23
Q

E + P significa

A

Enzima más producto

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24
Q

E + S se llama

A

Enzima más sustrato

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25
Q

Es la cantidad de energía en joules requerida para convertir todas las moléculas en 1 mol de sustancia reactante del estado basal al estado de transición

A

Energía de activación (delta G)

26
Q

Es la región de una enzima encargada de unir una molécula de sustrato y cataliza su transformación, también se le llama sitio catalitico

A

Sitio activo

27
Q

Es el compuesto específico sobre el que actúa una enzima

A

Sustrato

28
Q

Cómo se le denomina la diferencia de energía entre la reacción catalizada y no catalizada?

A

Doble delta G

29
Q

Es un factor orgánico requerido para la acción de una cierta enzima. A menudo tiene una vitamina como componente.

A

Coenzima

30
Q

Es un ion inorgánico o una coenzima requerida para la actividad de una enzima

A

Cofactor

31
Q

Es un ion metálico o un compuesto orgánico, diferente de un AA, que está covalentemente unido a una proteína y es esencial para su actividad

A

Grupo prostetico

32
Q

Son ejemplos de coenzimas

A

Biocitina
Coenzima A
Coenzima B12 (5’-Deoxidenosinconalamina)
FAD
Lipoato
NAD
Piridoxal de fosfato
Tetrahidrofolato
Fosfato de tiamina

33
Q

Son ejemplos de iones inorganicos que sirven como cofactores para las enzimas

A

Cu+2
Fe+2 y +3
K
Mg
Mo
Ni
Zn

34
Q

La clase 3 pertenece a:

A

Hidrolasas

35
Q

En el nombre sistemático se tiene

A

Clase
Subclase
Sub-subclase
Número arbitrario de la sub-subclase

36
Q

La clase 1 pertenece a

A

Oxidorreductasas

37
Q

La clase 2 pertenece a

A

Transferasas

38
Q

La clase 4 pertenece a

A

Liasas

39
Q

La clase 5 pertenece a

A

Isomerasas

40
Q

La clase 6 pertenece a

A

Ligasas

41
Q

La clase 7 pertenece a

A

Translocasas

42
Q

En el complejo ES la complementariedad gemetrics y electrónica depende de

A

Interacciones no covalentes

43
Q

La complementariedad gemetrics y electrónica se les dice

A

Ajuste inducido

44
Q

A qué se debe la especifidad de las enzimas?

A

A qué forman sitios activos asimétricos

45
Q

Es el tipo de modelo que explicaba la especificidad del sitio activo de encima, pero no podía explicar los cambios dinámicos que acompañan a las transformaciones catalíticos

A

Modelo de cerradura y llave

46
Q

Es el modelo de encima que establece que a medida que el sustrato, según una enzima, y todos hacen un cambio, conforma cional, que es análogo a colocar una mano en un guante, la enzima a su vez induce cambios recíprocos en su sustratos, aprovechando la energía de unión para facilitar la transformación de sustratos a producto

A

Ajuste inducido

47
Q

De quién era el modelo de ajuste inducido?

A

Daniel Koshland

48
Q

De quién era el modelo de cerradura y llave?

A

De Fischer

49
Q

Es una constante de disociación del complejo ES, derivada de constantes de velocidad. Su valor es una referencia de la afinidad de la enzima por el sustrato. Es K-1/K1

A

Kd

50
Q

Si hay un orden aleatorio en las enzimas debe haber una secuencia ordenada?

A

Si

51
Q

Son las enzimas que no involucran complejos terciarias, como se llama ese mecanismo?

A

Mecanismo de pig -pong o de doble desplazamiento

52
Q

Es el tipo de inhibición donde el inhibidor se une al sitio activo, compite por el sitio activo.

A

Inhibición competitiva

53
Q

Es muy común que los inhibidores competitivos sean similares a los sustratos?

A

Si

54
Q

Es el tipo de inhibición donde el inhibidor no se une al sitio activo, se une a otra parte de la enzima

A

Inhibición no competitiva

55
Q

Cuál es el inhibidor irreversible de la Quimiotripsina?

A

Diisopropilfluorofosfato (DIFP)

56
Q

Los inhibidores irreversibles actúan de tres formas, las cuales son:

A

Se unen covalentemente a la enzima
Se elimina un grupo funcional
Se forma un complejo covalente estable

57
Q

A qué temperatura deja de funcionar la enzima?

A

80 grados C (a temperaturas mayores de 50 grados C)

58
Q

Es el tipo de enzima alosterica donde el agente modulador es el mismo substrato

A

Enzima alosterica homo trópica

59
Q

Es el tipo de enzima alosterica donde no coincide el sitio del modulador con el sitio catalitico

A

Enzima alosterica heterotropica

60
Q

Es Aspartato transcarbamoilasa (ATCasa), ¿cuantas cadenas polipeptidicas tiene y cómo se dividen?

A

12 cadenas polipeptidicas
6 cataliticas
6 reguladoras

61
Q

La regulación de enzimas de forma covalente pueden ser de formas

A

Fosforilacion
Adenilacion
Acetilacion
Miristolacion
Ubiquitinacion
ADP- ribosilacion
Metilacion

Bioquímica 24-2 (10 decks)

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