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Bioquímica 24-2 > Tema 5 > Flashcards

Tema 5 Flashcards

1
Q

Es una bio molécula esférica, caracterizada por un grupo carboxilo un grupo amino una cadena lateral de R y un hidrógeno, son la unidad de los péptidos y proteínas.

A

Aminoácidos

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Q

Es una sustancia que puede actuar como ácido y como base

A

Anfótero

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3
Q

Está conformado por dos o menos de 100 aminoácidos están unidos por enlaces peptidicos

A

Péptido

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4
Q

Polimero donde están unidos al menos 100 aminoácidos por enlaces peptidicos

A

Proteína

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5
Q

Qué funciones tienen los aminoácidos

A

Precursores de proteínas
Formación de hormonas
Neurotransmisores
Fuente de energía
Productos especializados

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6
Q

Cuáles son las funciones de las proteínas?

A
  • Enzimas (catálisis química).
  • Transportadores y almacenamiento.
  • Movimiento.
  • Soporte mecánico.
  • Regulación inmunitaria.
  • Regulación del desarrollo y la diferenciación.
  • Regulación metabólica.
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7
Q

Cuál es la que no tiene carbono asimétrico?

A

La glicina

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8
Q

Las proteínas están formadas por L o D AA?

A

Por L aminoácidos (AA)

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9
Q

Cuáles son los AA esenciales?

A

Fenilalanina
Histidina
Isoleucina
Lisina
Treonina
Valina
Leucina
Metionina
Triptofano
Arginina (semi esencial) el doctor lo marca no esencial

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10
Q

Es el AA esencial que tiene un súper índice C y indica que es indispensable en los niños pero no en los adultos

A

Histidina

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11
Q

Son los aa no polar alifáticos del grupo R

A

Glicina
Alanina
Prolina
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina

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12
Q

Son los AA aromáticos

A

Fenilalanina
Tirosina
Triptofano

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13
Q

Son los AA polares pero sin carga

A

Serina
Treonina
Cisteina
Asparagina
Glutamina

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14
Q

Son los AA de carga positiva

A

Lisina
Arginina
Histidina

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15
Q

Son los AA de carga negativa

A

Aspartato
Glutamato

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16
Q

Si los AA están básico tiene carga

A

Positiva

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17
Q

Si los AA están ácidos tienen carga

A

Negativa

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18
Q

Es el punto isolectrico donde el AA está en su forma Zwitterion.

A

PI= 5.97

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19
Q

Que tipo de enlace tienen los AA?

A

Peptídico

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20
Q

Cómo se puede romper un enlace peptidico?

A

Con la hidrolisis (romper con agua)

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21
Q

Cuantos AA tiene un pentapeptido?

A

5 AA

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22
Q

Cus es el grupo prostetico de las lipoproteinas?

A

Lípidos

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23
Q

Cus es el grupo prostetico de las glicoproteinas

A

Carbohidratos

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24
Q

Cus es el grupo prostetico de las fosfoproteinas?

A

Grupos fosfatos

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25
Q

Cus es el grupo prostetico de las hemoproteinas?

A

Heme

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26
Q

Cus es el grupo prostetico de las flavoproteinas?

A

Flavin Nucleotidos

27
Q

Cus es el grupo prostetico de las metaloproteinas

A

Iron
Zinc
Calcio
Molibdeno
Copper

28
Q

Es el tipo de estructura de las proteínas donde solo es una secuencia de AA

A

Estructura primaria

29
Q

Cuáles son las formas de representar la estructura primaria de las proteínas?

A

Esquemática
Secuencia

30
Q

Es el tipo de estructura de las proteínas, que es un arreglo local espacial de la cadena principal de átomos en un segmento seleccionado de un polipéptido, es decir, plegamiento de la estructura primaria de un polipéptido

A

Estructura secundaria

31
Q

Son el tipo de estructuras secundaria más comunes

A

Alfa hélice
Conformación beta
Giros beta

32
Q

Cuál es la distancia entre los átomos de carbono alfa adyacentes de una cadena polipéptidica?

A

0.36nm (3.6 A)

33
Q

Qué tipo de atracciones puede haber entre los AA de una proteína.

A

Atracciones electrostática
Atracciones de van der waals
Atracciones de puentes de H

34
Q

Las láminas beta tienen conformaciones paralelas y antiparalelas

A

Si

35
Q

La unión de dos cisteinas forman un puente de

A

Disulfuro

36
Q

Los motivo estructurales que implican hélices alfa y lámina beta pueden tener diferentes modelos los cuales son:

A

Arreglo alfa - alfa
Arreglo beta alfa beta
Arreglo de meandro (Beta - meander)
Arreglo de barril (beta - barrel)

37
Q

Son arreglos específicos de estructuras secundarias

A

Motivo

38
Q

Donde ocurren los plegamientos de las proteínas?

A

En el RE

39
Q

Es el tipo de estructura de un proteína que es el arreglo total tridimensional de todos los átomos de una proteína.

A

Estructura terciaria

40
Q

Cuáles son las características de las proteínas globulares?

A

Tienen estructura compacta (esférica)
Hidro y liposolubles
Estructura secundaria compleja alfa hélice y láminas Beta
Estructura cuaternaria estabilizada por no covalentes
Estructuras que son enzimas, receptores, proteínas reguladoras y hormonas

41
Q

Cuáles son las características de las proteínas fibrosas

A

Estructura extendida
Insolubles en agua y lípidos
Estructura secundaria simple
Estructura cuaternaria estabilidad por interacciones covalentes
Estructuras que proveen soporte, forma y protección externa.

42
Q

Son proteínas que tienes estructura compacta (esférica)

A

Globulares

43
Q

Son proteínas hidro y liposolubles

A

Globulares

44
Q

Son proteínas de estructura secundaria compleja alfa hélice y láminas beta

A

Globulares

45
Q

Son proteínas de estructura cuaternaria estabilizada por enlaces no covalentes

A

Globulares

46
Q

Son proteínas de de estructuras que son hormonas, enzimas, receptores y proteínas reguladoras.

A

Globulares

47
Q

Son proteínas de estructura extendida

A

Fibrosas

48
Q

Son proteínas insolubles en agua y lípidos

A

Fibrosas

49
Q

Son proteínas de estructura simple

A

Fibrosas

50
Q

Son proteínas de estructura cuaternaria estabilidad por interacciones covalentes

A

Fibrosas

51
Q

Son proteínas que proveen soporte, forma y protección externa

A

Fibrosas

52
Q

Es un ejemplo de proteína fibrosas

A

Colageno

53
Q

Es un proteína fibrosa que tiene un estructura repetida única. Hay una secuencia tripeptida Gly-X-Pro o Gly-C-4-Hidroxiprolina (Hyp) que adopta una estructura helical de mano derecha con tres residuos por giro

A

Colageno

54
Q

Es un ejemplo de proteína globular

A

Anticuerpos (Inmunoglobulinas)

55
Q

Son ejemplos de estructuras secundarias de proteínas globulares

A

Quimiotripsina
Ribonucleasa
Carboxipeptidasa
Citocromo C
Lisosoma
Mioglobina

56
Q

Cuanto de alfa hélices y conformación beta tiene la estructura secundaria de la proteína globular Quimiotripsina

A

14 alfa hélice
45 conformación beta

57
Q

Cuantos dominios tienen las proteínas con cientos de AA?

A

Dos o más dominios

58
Q

Describe un patrón estructural, que es parte de una cadena polipeptidica que es independiente estable, y que puede moverse con una entidad independiente de la proteína completa

A

Dominio

59
Q

Es la estructura de una proteína, en la cual se dice que se le arregló tridimensional de complejos de varias subunidades proteicas

A

Estructura cuaternaria

60
Q

Cuántas subunidades polipeptidicas tiene la Deoxihemoglobina?

A

4 subunidades

61
Q

Qué tipo de interacciones tienen las 4 subunidades de la Deoxihemoglobina

A

Interacciones no covalentes

62
Q

Pérdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. A esto se le llama:

A

Desnaturalización

63
Q

Cuáles son algunos agentes desnaturalizantes?

A

Urea
Beta mercaptoetanol
Elevación de la temperatura
Cambios en el PH

64
Q

La desnaturalización puede ser reversible y irreversible?

A

Si

Bioquímica 24-2 (10 decks)

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