Teil 3: Proteine Flashcards
Wie viele und welche Aminosäuren sind essentiell?
- 8
- Leu, Phe, Trp (Tryptohpan), Met, Ile, Lys, Val, Thr
Was sind semi-essentielle AS? Nenne ein Bsp.
- können zwar vom Körper hergestellt werden, müssen aber unter bestimmten Bedingungen zugeführt werden
- z.B. Arginin + Histidin
Welche geometrische Struktur haben AS?
tetraedisch
Auf welche Arten können Stereoisomere (zeichnerisch) dargestellt werden? Wie sind sie zu deuten?
- Keilstrichformel
- Fischer-Projektionsformel: horizontalen Bindungen vor der Papierbene, vertikalen Bindungen hinter der Papierebene
Welches Enantiomer kommt in biologischen Systemen bei Proteinen meist vor? Welches Enantiomer bildet die Ausnahme und wo kommen sie vor?
- In biologischen Systemen: L-Form
- Ausnahmen: D-AS in kleinen Peptiden (z.B. Bakterienzellwände, Peptidantibiotika)
Nenne, beschreibe (und zeichne) unpolare, aliphatische AS
- Glycin (H): einzige nicht chirale AS, nicht hydrophob
- Alanin (CH3)
- Prolin (C3H6): zyklische “Iminosäure”
- Valin (CH CH3CH3)
- Leucin (CH2 CH CH3CH3)
- Isoleucin (CHCH3 CH2 CH3): 2 chirale C-Atome
- Methionin (CH2 CH2 S CH3): “Start”AS, sehr hydrophob
Nenne, beschreibe (und zeichne) AS mit aromatischen Seitenketten
- Phenylalanin (CH2 Aromat)
- Tyrosin (CH2 Phenol): seine Hydroxylgruppe kann H-Brücken eingehen
- Tryptophan: Heteroaromat mit Indol-Ring (dieser enthält zusätzliches N-Atom)
Nenne, beschreibe (und zeichne) AS mit positiv geladenen Seitenketten
- Lysin: Diaminocarbonsäure
- Arginin: Guanidiniumgruppe im Seitenrest, ist IMMER protoniert, die am stärksten basische AS
- Histidin: Imidazol-Ring ist je nach Umgebung protoniert; die einzige AS, welche im physiologischen pH-Bereich als Puffer fungiert; ermöglicht viele enzymkatalysierte Reaktionen (Protonendonator- oder Akzeptor)
–> jede Seitenkette enthält eine hydrophile, stickstoffhaltige Base
–> können H-Brücken und Ionenbindungen eingehen
Nenne, beschreibe (und zeichne) AS mit negativ geladenen Seitenketten
- Aspartat (CH2 COO-)
- Glutamat (CH2 CH2 COO-)
–> Seitenreste beinhalten eine Carboxylgruppe
–> Bei physiologischen pH NEGATIV geladen, daher als konjugierte Base anwesend (Bezeichnung “Aspartat” statt “Asparaginsäure”)
Nenne, beschreibe (und zeichne) AS mit polaren, ungeladenen Seitenketten
- Serin: Hydroxylgruppe ist eine schwache Säure und kann H-Brücken ausbilden
- Threonin: Hydroxylgruppe ist eine schwache Säure und kann H-Brücken ausbilden
- Cystein: Thiolgruppe ist eine schwache Säure und kann H-Brücken ausbilden; Oxidation von Cysteinmolekülen zu Cystin (reversibel) - Ausbildung von kovalenten Disulfidbrücken
- Asparagin = Amid der Asparaginsäure
- Glutamin = Amid der Glutaminsäure
Was ist die Eigenschaften von ionisierbaren Seitenketten von AS? Nenne AS mit ionisierbaren Seitenketten
- sie haben drei Saure-Base-Gruppen
- Lysin (zusätzliche Base)
- Arginin (zusätzliche Base)
- Histidin (zusätzliche Base)
- Asparaginsäure (zusätzliche Säure)
- Glutaminsäure (zusätzliche Säure)
Was versteht man darunter, wenn man sagt das AS amphoter sind? Wie nennt man solche Substanzen?
- sie fungieren gleichzeitig als Säure und als Base
- heißen Ampholyt (amphoterer Elektrolyt)
Was versteht man unter dem isoelektrischen Punkt (pI)? Wie kann dieser berechnet werden? Welche Eigenschaften hat eine Lösung mit AS am pI?
= der pH, bei dem die Zahl der positiven gleich der Zahl der negativen Ladung einer Population von Molekülen ist, d.h. bei dem keine Netto-Ladung vorliegt
- Formel: pI = (pK1 + pK2)/2
- pK1 von Carboxylgruppe, pK2 von Aminogruppe (außer bei ionisierenden Seitenketten: dann beide pKa)
Am pI ist …
* …Konzentration des Zwitterions am Maximum
* …Löslichkeit im Minimum
* …Leitfähigkeit im Minimum
* …elektrophoretische Mobilität (Bewegung der Moleküle im elektrischen Feld) im Minimum
Zeichne die Gleichgewichtsreaktion, bei der eine AS im sauren zum basischen Milieu umgewandelt wird
.
Wie funktioniert Elektrophorese von AS? Skizziere und erkläre
- pH < pI: AS positiv geladen
- pH = pI: AS ungeladen
- pH > pI: AS negativ geladen
