Teil 3: Proteine Flashcards
Wie viele und welche Aminosäuren sind essentiell?
- 8
- Leu, Phe, Trp (Tryptohpan), Met, Ile, Lys, Val, Thr
Was sind semi-essentielle AS? Nenne ein Bsp.
- können zwar vom Körper hergestellt werden, müssen aber unter bestimmten Bedingungen zugeführt werden
- z.B. Arginin + Histidin
Welche geometrische Struktur haben AS?
tetraedisch
Auf welche Arten können Stereoisomere (zeichnerisch) dargestellt werden? Wie sind sie zu deuten?
- Keilstrichformel
- Fischer-Projektionsformel: horizontalen Bindungen vor der Papierbene, vertikalen Bindungen hinter der Papierebene
Welches Enantiomer kommt in biologischen Systemen bei Proteinen meist vor? Welches Enantiomer bildet die Ausnahme und wo kommen sie vor?
- In biologischen Systemen: L-Form
- Ausnahmen: D-AS in kleinen Peptiden (z.B. Bakterienzellwände, Peptidantibiotika)
Nenne, beschreibe (und zeichne) unpolare, aliphatische AS
- Glycin (H): einzige nicht chirale AS, nicht hydrophob
- Alanin (CH3)
- Prolin (C3H6): zyklische “Iminosäure”
- Valin (CH CH3CH3)
- Leucin (CH2 CH CH3CH3)
- Isoleucin (CHCH3 CH2 CH3): 2 chirale C-Atome
- Methionin (CH2 CH2 S CH3): “Start”AS, sehr hydrophob
Nenne, beschreibe (und zeichne) AS mit aromatischen Seitenketten
- Phenylalanin (CH2 Aromat)
- Tyrosin (CH2 Phenol): seine Hydroxylgruppe kann H-Brücken eingehen
- Tryptophan: Heteroaromat mit Indol-Ring (dieser enthält zusätzliches N-Atom)
Nenne, beschreibe (und zeichne) AS mit positiv geladenen Seitenketten
- Lysin: Diaminocarbonsäure
- Arginin: Guanidiniumgruppe im Seitenrest, ist IMMER protoniert, die am stärksten basische AS
- Histidin: Imidazol-Ring ist je nach Umgebung protoniert; die einzige AS, welche im physiologischen pH-Bereich als Puffer fungiert; ermöglicht viele enzymkatalysierte Reaktionen (Protonendonator- oder Akzeptor)
–> jede Seitenkette enthält eine hydrophile, stickstoffhaltige Base
–> können H-Brücken und Ionenbindungen eingehen
Nenne, beschreibe (und zeichne) AS mit negativ geladenen Seitenketten
- Aspartat (CH2 COO-)
- Glutamat (CH2 CH2 COO-)
–> Seitenreste beinhalten eine Carboxylgruppe
–> Bei physiologischen pH NEGATIV geladen, daher als konjugierte Base anwesend (Bezeichnung “Aspartat” statt “Asparaginsäure”)
Nenne, beschreibe (und zeichne) AS mit polaren, ungeladenen Seitenketten
- Serin: Hydroxylgruppe ist eine schwache Säure und kann H-Brücken ausbilden
- Threonin: Hydroxylgruppe ist eine schwache Säure und kann H-Brücken ausbilden
- Cystein: Thiolgruppe ist eine schwache Säure und kann H-Brücken ausbilden; Oxidation von Cysteinmolekülen zu Cystin (reversibel) - Ausbildung von kovalenten Disulfidbrücken
- Asparagin = Amid der Asparaginsäure
- Glutamin = Amid der Glutaminsäure
Was ist die Eigenschaften von ionisierbaren Seitenketten von AS? Nenne AS mit ionisierbaren Seitenketten
- sie haben drei Saure-Base-Gruppen
- Lysin (zusätzliche Base)
- Arginin (zusätzliche Base)
- Histidin (zusätzliche Base)
- Asparaginsäure (zusätzliche Säure)
- Glutaminsäure (zusätzliche Säure)
Was versteht man darunter, wenn man sagt das AS amphoter sind? Wie nennt man solche Substanzen?
- sie fungieren gleichzeitig als Säure und als Base
- heißen Ampholyt (amphoterer Elektrolyt)
Was versteht man unter dem isoelektrischen Punkt (pI)? Wie kann dieser berechnet werden? Welche Eigenschaften hat eine Lösung mit AS am pI?
= der pH, bei dem die Zahl der positiven gleich der Zahl der negativen Ladung einer Population von Molekülen ist, d.h. bei dem keine Netto-Ladung vorliegt
- Formel: pI = (pK1 + pK2)/2
- pK1 von Carboxylgruppe, pK2 von Aminogruppe (außer bei ionisierenden Seitenketten: dann beide pKa)
Am pI ist …
* …Konzentration des Zwitterions am Maximum
* …Löslichkeit im Minimum
* …Leitfähigkeit im Minimum
* …elektrophoretische Mobilität (Bewegung der Moleküle im elektrischen Feld) im Minimum
Zeichne die Gleichgewichtsreaktion, bei der eine AS im sauren zum basischen Milieu umgewandelt wird
.
Wie funktioniert Elektrophorese von AS? Skizziere und erkläre
- pH < pI: AS positiv geladen
- pH = pI: AS ungeladen
- pH > pI: AS negativ geladen
Was ist der pI von Alanin, Asparaginsäure und Lysin?
- Alanin: 6,11
- Asparaginsäure: 2,98
- Lysin: 9,74
Was versteht man unter nichtproteinogenen Aminosäuren? Nenne die beiden Klassen und jeweils 2 Beispiele!
Das sind AS, die nicht unmittelbar für die Proteinsynthese verwendet werden
- AS, die nie in Proteine eingebaut werden: Ornithine, Citrulline
- Modifizierte AS: Hydroxprolin, Phosphoserin
Wie und wann entstehen modifizierte AS? Was bewirken diese Modifizierungen? Nenne 2 Beispiele für modifizierte AS!
- posttranslationale Modifikation eines Standard-AS-Rests (Ausnahme: das seltene Selenocystein - enthält statt Schwefel Selen)
- typische chemische Veränderungen: Hydroxylierung, Carboxylierung, Glycosylierung, Phosphorylierung
- können Aktivität von Proteinen erhöhen oder abschwächen
- Hydroxyprolin, Phosphoserin
Welche Reaktion ist verantwortlich für die Knüpfung von Peptidbindungen und welche für die Spaltung? Was sind Peptidbindungen chemisch gesehen?
- Knüpfung -> Kondensationsreaktion
- Spaltung -> Hydrolyse
- Peptidbindung ist Säureamid
Was gibt die Primärstruktur von Proteinen an?
Sequenz der Aminosäuren
Glutathion (GSH) ist ein Peptid - nenne seine Eigenschaften und seine biologische Funktion!
- ist Tripeptid gamma-Glutamyl - Cysteinyl - Glyicin (gamma-Carboxylgruppe in Peptidbindung involviert)
- ist an intrazellulären Redoxvorgängen beteiligt, biologischer Roedxpuffer, kann reversibel zu Disulfid oxidiert werden: 2 G-SH –> G-S-S-G
- u.a. zum Schutz von Cysteinresten im aktiven Zentrum von Enzymen
Was ist das Maß für Toxizität? Nenne 3 Bsp. für toxische Peptide
- LD50 [mg/kg] (Maus): Menge an Toxin, bei der 50% der Mäuse sterben
- Kobratoxin
- alpha-Amanitin
- Bungarotoxin
Nenne die 4 (5) hierarchischen Typen der Proteinstruktur
- Primärstruktur
- Sekundärstruktur
- (Supersekundärstruktur [Motive])
- Tertiärstruktur
- Quartärstruktur
Was ist der EDMAN-Abbau? Erkläre das Prinzip!
- N-terminale Sequenzierung von Polypetiden
- Aminoterminale AS: markiert + entfernt + identifiziert (mittels Säulenchromatographie)
- Wichtig: andere AS und Peptidbindungen nicht betroffen
- Nächster Schritt: neuer N-terminaler Rest markiert, entfernt und identifziert usw.
In welche 3 Gruppen werden AS eingeteilt und wie viele AS sind in den Gruppen jeweils?
- unpolar (hydrophob): 9
- polar, ungeladen (hydrophil): 6
- polar, geladen: 5 (2 saure, 3 basische)
