Système endomembranaire Flashcards

1
Q

Que contient le système endo membranaire?

A

Le REL et REG, le Golgi, les endosomes, lysosomes, l’enveloppe nucléaire, les vésicules de transport et vésicules intermédiaires

PAS mitochondrie et PAS peroxysome

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2
Q

Donner une définition du SEM

A

ensemble d’organites aux fonctions complémentaires

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3
Q

La double couche lipidique est perméable à … ?

A

aux molécules très petites (H2O, CO2, O2) et aux molécules liposolubles

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4
Q

La double couche lipidique de la membrane cytoplasmique est impérméable à … ?

A

aux grosses molécules, à la plupart des molécules solubles dans l’eau, aux ions

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5
Q

V ou F. Les transporteurs ABC sont des transporteur passifs

A

Faux, actifs, c’est une pompe ATPasique H+

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6
Q

V ou F : les transporteurs ABC (ou ATP binding cassettes ou MDR) sont impliqués dans les mécanismes de résistance aux molécules toxiques

A

Vrai

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7
Q

Le transport est possible par polarisation des flux.

A

Vrai, polarisation de la cellule, un pôle cellulaire vers lequel est dirigé le flux, par ex cellule du sustème endocrine

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8
Q

Le SEM permet la synthèse des lipides et la glycosylation

A

Vrai

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9
Q

Le SEM permect de vectoriser des protéines (ribozome, lysosomes, exocytose, endosomes)

A

FAUX,
Pas des ribozomes

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10
Q

Toutes les protéines sont synthétisées dans le SEM

A

Faux, traduction démarre dans le cytosol : donc pas certaines protéines mitochondriales, protéines nucléaires, peryxysomes et cytosoliques.

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11
Q

Comment certaines protéines traduites dans le cytosol repassent dans le noyau?

A

pas des pores nucléaires

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12
Q

Avec quoi la membrane externe du noyau est elle en continuité?

A

Avec le RE (le noyau est une citerne du RE)

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13
Q

Par quoi est supportée la membrane interne du noyau?

A

La lamina

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14
Q

Combien de pores nucléaires par noyau?

A

3000 à 5000

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15
Q

Combien de kDa par pore nucléaire?

A

plus de 125 000

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16
Q

Quelle séquence doit être présente sur les protéines pour pouvoir passer par un pore nucléaire?

A

séquence NLS (5 à 8 aa basiques avec coudes, très variés)

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17
Q

De quoi est constitué le RE?

A

empilement de tubules et saccules appelées citernes

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18
Q

Le RE représente 70% des membranes de la cellule.

A

Faux, 50%

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19
Q

Qu’est-ce que le REG?

A

RE lisse + ribosomes

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20
Q

REG et REL sont deux organites différents.

A

Faux, ils sont en continuité et c’est un même organite mais avec des fonctions différentes.

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21
Q

V ou F : le REL fait de la synthèse glucidique.

A

Faux, synthèse lipidique (assemblage)
acide gras, phospholipides, cholestéroles, assemblage de la bicouche lipidique des membranes

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22
Q

Citer les fonctions du REL

A
  • synthèse lipidique
    source de lipide pour membrane externe des mitochondries
  • stockage du calcium
  • production glucose - à partir du glycogène
  • métabolisme (cytochrome p450)
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23
Q

ou se trouve le Réticulum sarcoplasmique?

A

Dans les cellules musculaires.
Régulation de la libération et capture du calcium qui permet la contraction musculaire.
Riches en REG car ribosome = traduction ++

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24
Q

Quelles cellules du corps sont risques en REG ?

A

Cellules pancréatiques

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25
Q

Quelle est la destination finale des protéines qui passent par le REG?

A

celles à destination des lysosomes et de la membrane plasmique

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26
Q

Ou se trouve la séquence signal des protéines en cours de synthèse qui sont adressée au RE?

A

N-terminal

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27
Q

Quelle protéine se lie à la séquence signale pour que la protéine aille au RE?

A

Protéine SRP

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28
Q

Décrire les étapes d’adressage des protéines au REG

A
  • liaison SRP à séquence signal
  • arrêt traduction
  • SRP se lie à recepteur sur membrane du RE
  • ribosome se lie au translocon par la grande sous unité
  • détachement de SRP
  • engagement du peptide dans translocon et reprise traduction
  • clivage séquence signal
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29
Q

De quoi est composé SRP?

A

complexe ribonucléoprotéique : protéine + ARN de petite taille

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30
Q

V/F : protéine SRP utilise de l’ATP pour fonctionner.

A

FAUX, elle fonctionne comme une protéine G : utilise l’énergie du GTP

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31
Q

De quoi est constitué la séquence signal pour le REG reconnue par protéine SRP?

A

aa hydrophobes

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32
Q

V ou F : les protéines adressée au REG sont toujours libres dans la lumière du REG

A

Faux, certaines sont intégrées à la membrane par séquence hydrophobe

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33
Q

V/F : la séquence signal qui induit la présence de SRP est toujours clivée

A

Faux, pas lorsque ça devient des protéines membranaires

34
Q

Quel est le nom des protéines qui aide au repliement et au controle qualité des protéines dans le REG?

A

calnexine (fixe) et calréticuline (libre dans RE)

35
Q

V/F : les protéines dans le REG subissent des N glycosilation.

A

Vrai. Protection contre dégradation enzymatique, augmente l’hydrophilie et limite l’agrégation. Role de controle qualité

36
Q

Sur quel aa se forme les arborisation sucrée sur les protéines?

A

sur l’azote N de l’asparagine

séquence asparagine - X - sérine ou thréonine

37
Q

Comment s’appelle le mécanisme de formation de l’arborescence?

A

Flip flop
Commence face externe puis se retourne plusieurs fois.
Tout se fait en cours de traduction.

38
Q

A quoi sert la protéine PDI ?

A

Aide à la formation des ponts disulfures qui “valident” la conformation

39
Q

Que devient une protéine mal repliée au niveau du REG?

A

dégradation par protéasome au niveau cytosolique après ubiquitination

40
Q

Que font les protéines BiP?

A

repliement des protéines, réduction de l’agrégation protéique

41
Q

V/F : quand une protéine est correctement repliée, l’étape suivante est la réduction de l’arborescence sucrée

A

Vrai.
Si jamais c’est incorrect, rajout du sucre pour retour en arrière

42
Q

Quelle est l’activité de la protéine ERp57?

A

Type PDI, formation pont disulfure

43
Q

V/F : PDI remanie des ponts disulfures.

A

Vrai

44
Q

Quelles sont les fonctions du golgi? (3)

A
  • récupère les protéines du RE correctement repliées
  • gare de triage de la cellule : tri par adressage des protéines au niveau du TGN
  • formation des endosomes tardifs (précurseurs des lysosomes)
  • exocytose (constitutive et régulée)
  • poursuit et finalise les modifications post traductionnelle (N glycosylation ou O glycosylation)
45
Q

Quelle est l’unité fonctionnelle du Golgi?

A

le dictyosome : 3 à plusieurs citernes entourées de vésicules.
C’est le Cis + le médian + le trans

La somme des dictyosome de la cellule constitue le Golgi

46
Q

V/F : Le Golgi est proche du REL

A

Faux, proche du REG, à proximité du centriole périnucléaire

47
Q

Quelles sont les 5 zones du Golgi?

A

cis (coté RE)
médiane
trans (coté membrane)
cis-golgien (CGN)
trans-golgien (TGN)

48
Q

V/F : les vésicules progressent dans le golgi du coté trans vers le coté cis

A

FAUUUX
CIS VERS TRANS

49
Q

Coté trans Golgi, les vésicules vont vers : (3 réponses)

A
  • lysosome
  • milieu extracellulaire
  • membrane cytoplasmique
50
Q

Avec quelle partie du cytosquelette est organisé le transport du Golgi?

A

les microtubules

51
Q

V/F : le Golgi se divise en piles individuelles lors de la division cellulaire

A

Vrai, il se réorganise lors de la dépolymérisation des microtubules

52
Q

V/F : le Golgi ne maintient pas toujours le contenu des vésicules de transport

A

Faux, l’intégralité du contenu est transporté, pas de perte entre donneur et receveur. Intégrité de la membrane.

53
Q

V/F : le chargement des vésicules de transport s’appellent “cargo”

A

Vrai

54
Q

Citer les 2 modèles de transport intra golgien (mal connu, n’explique pas la totalité de son fonctionnement)

A
  • modèle de maturation des citernes : elles se déplacent dans la pile. Il y aurait fusion des vésicules. Existance d’un flux rétrograde.
  • Modèle de transport vésiculaire : golgi est statique, les cargos se déplace de citerne en citerne grâce aux vésicules. Transports rétro/antérograde grace à des vésicules.
55
Q

V/F les groupes sanguins se distinguent grâce à des O-glycosylation sur des glucides

A

Faux, c’est sur des lipides ou et des protéines.
Mais bien une O glycosylation

56
Q

V/F : la N-glycosylation avec un mannose par le RE rend les protéines fragiles.

A

Faux, les sucre riche en mannose bloque le remaniement ultérieur de l’arborescence, ça les protège

57
Q

V/F : la N-glycosylation d’une protéine par des surcres complexes les destine à aller vers la membrane ou le milieu extracelulaire

A

Vrai, ils portent une charge négative. Ne sont pas phosphorylé.

58
Q

Que devient une protéine lysosomale après le passage par le TGN?

A

RE –> Golgi –> vésicules de transport –> endosome tardifs –> lysosome

59
Q

Dans quel sens va le transport rétrograde dans le golgi?

A

du trans vers le cis

60
Q

Comment s’appelle la voie de transport rétrograde liée aux protéines résidentes solubles du RE?

A

Voie KDEL : séquence en C terminal des protéines résidentes solubles du RE. Retour au niveau de la face cis du golgi. Liaison protéine-protéine selon pH.

61
Q

Quel est le signal pour les protéines résidentes membranaires du RE qui sont concernées par le transport rétrograde du golgi?

A

Signal KKXX en C ter des protéines de membrane du RE (ex : COP I)

62
Q

V/F : les protéines transmembranaires sortent du golgi grâce à des vésicules.

A

Faux, elles se maintiennent dans la membrane par la longueur courte de leur domaine hydrophobe.

63
Q

Citer les 3 étapes du transport vésiculaire

A

selection du chargement

formation du conteneur

ciblage et fusion du conteneur avec le compartiment suivant

64
Q

Qui sont les 3 familes de protéines impliquées dans le transport vésiculaire

A
  • protéines du manteau/bourgeonnement (clathrine, COPI, COPII)
  • protéine de fusion (SNARE) et arrimage (RAB)
  • protéine de transport : dynéine et kinésine.
65
Q

V/F : SNARE et RAB sont GTPasique.

A

Vrai

66
Q

V/F : la clathrine forme une cage moléculaire puis se délite une fois la vésicule formée pour la laisser se promener.

A

Vrai

67
Q

V/F : la clathrine est recyclée et non dégradée.

A

Vrai

68
Q

V/F : la clathrine est composée d’un triskelion de clathrine : 2 chaines lourdes + 2 chaines légères.

A

FAUX
3 chaines lourdes et 3 chaines légères

69
Q

Quelles sont les autres protéines impliquées dans le bourgeonnement? (en plus de la clathrine)

A
  • adaptine : invagination
  • dynamine : sépare la vésicule qui vient de se former
70
Q

V/F : la clathrine a un role d’adressage.

A

Faux, elle se délite de la vésicule une fois qu’elle est formée.

71
Q

V/F : la dynamine est aussi retrouvée au niveau de la mitochondrie pour des mécanismes de fusion, elle utilise du GTP.

A

Vrai

72
Q

Déterminer qui entre COPI et COPII fait du transport rétrograde/antérograde

A

COPI : rétrograde, de golgi vers RE

COPII : antérograde, de RE vers golgi

73
Q

V/F : les protéines de manteau interviennent en intra golgi.

A

faux

74
Q

V/F la clathrine intervient dans les molécules de sécrétion, d’endocytose

A

Vrai

75
Q

V/F : la sécrétion de clathrine est régulée

A

Vrai

76
Q

Qui est la calvéoline?

A

participe au bourgeonnement mais n’est pas une protéine du manteau car non dissocié après bourgeonnement

77
Q

V/F : V-snare est uniquement au niveau des vésicules. T-snare jamais.

A

Faux, c’est pour ça qu’il y a une nouvelle terminologie Q-Snare et R-Snare.

78
Q

V/F : Rab est une protéine G.

A

Vrai

79
Q

V/F : Dynéine et kinésine se promène sur les microfilament d’actine

A

Faux, sur les microtubules.

80
Q

Quel est le gène muté dans la mucoviscidose?

A

CFTR : touche canal ionique perméable au chlorure

81
Q

V/F : le CGD symptome est lié à un problème de phosphorylation.

A

Faux, pb de glycosylation. entraine retard moteur et intellectuel

82
Q
A