Mitochondrie Flashcards

1
Q

V ou F : on retrouve des mitochondries chez eucaryotes anaérobies.

A

Faux,
eucaryote aérobie uniquement (et pas des les procaryotes non plus)

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2
Q

V ou F : les mitochondries font parties du système endomembranaire

A

Faux,
Peroxysome non plus

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3
Q

Avec quelle technique peut-on observer les mitochondries?

A

En microscopie optique : au mitotracker (fluo qui s’accumulent dans les mitochondries fonctionnelles –> gardées vivantes)

Et en microscopie electronique

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4
Q

Quelles formes peuvent avoir les mitochondries?

A

globulaire ou filamenteuse

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5
Q

de quel ordre est la taille des mitochondries?

A

0,5 à 1 micromètre pour les globulaires, jusqu’à 10 micromètres pour les filamenteuses

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6
Q

Combien y-a-t-il de mitochondrie dans un globule rouge?

A

Aucune

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7
Q

Combien y-a-t-il de mitochondrie dans un hépatocyte?

A

plusieurs milliers

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8
Q

Comment se déplace les mitochondries dans une cellule?

A

Le long des microtubules

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9
Q

En fonction de quoi augmente le nombre de mitochondrie?

A

Selon les besoins énergétiques

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10
Q

V ou F : on trouve des mitochondries dans les têtes des spermatozoïdes

A

Faux,
Dans la pièce intermédiaire des spz

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11
Q

Quelle est le % de protéines de la membrane mitochondriale externe?

A

60% protéine, 40% lipides

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12
Q

V/F : la membrane externe des mitochondries est imperméable

A

Faux, elle est perméable

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13
Q

V/F : les membranes des mitochondries sont riches en porines

A

Faux, juste l’externe

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14
Q

Quelle est la conformation des porines?

A

Tonneaux beta

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15
Q

Quel type de transport permet les porines?

A

transport passif de petites molécules

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16
Q

A quoi sert l’espace intermembranaire des mitochondries?

A
  • lieu de transit pour petites molécules venant du cytosol
  • riche en H+ (de la matrice)
  • protéines impliquées dans l’apoptose (cytochrome c)
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17
Q

V/F : la membrane externe forme des crêtes mitochondriales.

A

Faux, membrane interne

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18
Q

Combien de fois les crêtes des mitochondries multiplient-elle la surface par rapport à la membrane externe?

A

Trois fois

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19
Q

V/F : le nombre de crête mitochondriales est corrélé à la demande en ATP

A

Vrai

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20
Q

De quoi est formée la membrane interne des mitochondries?

A

80% protéine
20% lipides

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21
Q

V/F : la membrane interne est impliquée dans le transport passif de molécules

A

Faux, transport actif

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22
Q

V/F : la membrane interne des mitochondries est impérméable

A

Vrai

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23
Q

Quel composé lipidique retrouve-t-on dans la membrane interne des mitochondries? Quel caractère apporte-t-il?

A

Des Cardiolipides : phospholipides doubles, représentent 20% de la membrane interne
–> le caractère imperméable

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24
Q

En quoi est pauvre la membrane interne des mitochondries? Quel est l’élément vivant ayant les mêmes caractéristiques?

A

Pauvre en cholestérol

Idem membrane plasmique bactérienne

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25
Q

Quels composés protéiques sont présents dans la membrane mitochondriale interne?

A
  • Perméases ou translocases
  • complexes de la chaine respiratoire
  • ATP synthase
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26
Q

Que font les perméases ou translocases?

A

Du transport actif entre espace intermembranaire et matrice :

  • symports (pyruvate, phosphate)
  • antiports (ADP/ATP)
  • navettes (acides gras activé ou navette de pouvoir réducteur du NADH,H+ cytosolique provenant de la glycolyse
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27
Q

Que retrouve-t-on au niveau des zones d’accolement entre les membranes?

A
  • zone d’import de protéine
  • importation de cholestérol (hormones stéroïdes)
  • Mégacanal : fermé en position physio : lié au cytochrome c, ions H+ et Ca+, joue un rôle dans l’apoptose
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28
Q

Quel ARN accompagnent l’ADNmt?

A

ARNm, ARNt, ARNr

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29
Q

Comment sont les mitoribosomes?

A

taille réduite
ARNr spécifiques
sensibles à certains ATB

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30
Q

quel est l’aspect de la substance de la matrice mitochondriale?

A

finement granulaire
présence de granules denses (Ca2+ et Mg2+)

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31
Q

Quels systèmes enzymatiques retrouve-t-on dans la matrice mitochondriale?

A
  • décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA
  • cycle de Krebs ou beta-oxydation des acides gras
  • réplication et transcription de l’ADN mitochondrial
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32
Q

Citer les spécificités de l’ADN mitochondrial?

A

Circulaire
Double brin
Petite taille

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33
Q

Combien d’ADNmt par mitochondrie?

A

5 à 10 copies

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34
Q

V/F : l’ADNmt est associé à des histones

A

FAUX
pas chez l’homme

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35
Q

De quelle origine est l’ADNmt?

A

Maternelle

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36
Q

A quoi correspond la D loop de l’ADNmt?

A

région non condante de contrôle de la réplication et de la transcription

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37
Q

Quelle origine de réplication contient la D loop?

A

OH (synthèse d’un nouveau brin lourd par copie complémentaire du brin léger)

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38
Q

Qui sont les promoteurs de la transcription présents dans la D loop?

A

HSP et LSP

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39
Q

V/F : HSP (promoteur transcription) et OL se trouve sur le brin léger.

A

FAUX
Sur le brin lourd
HSP : HIGH
OL : LIGHT

Le promoteur de la transcription du brin lourd sur le brin lourd, et l’origine de réplication du brin léger sur le brin lourd (car se copie par complémentarité)

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39
Q

Quelle origine de réplication n’est pas dans la D loop?

A

OL, sur le bin lourd

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39
Q

V/F : la D loop contient une région hypervariable.

A

Faux, DEUX régions hypervariable : polymorphe dans la population

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39
Q

V/F : l’ADN nucléaire est plus abondant et résistant que l’ADNmt

A

Faux, c’est l’inverse

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39
Q

V/F : l’ADNmt se réplique pendant la phase S

A

Faux, il en est indépendant

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40
Q

V/F : les deux brins de l’ADNmt se répliquent en même temps

A

Faux, asynchrone

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41
Q

Quel brin se réplique en premier ?

A

Nouveau brin H à partir de OH en sens horaire, qui démasque OL donc OL peut débuter (sens anti horaire)

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42
Q

V/F : l’ADNmt ne contient pas d’intron

A

Vrai

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43
Q

Combien y-a-t-il d’ARN de transfert provenant de l’ADNmt?

A

22 ARNt

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44
Q

Combien y-a-t-il d’ARN ribosomiques provenant de l’ADNmt?

A

2
Les ARN 12S et 16S

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45
Q

Combien y-a-t-il d’ARN messager provenant de l’ADNmt?

A

13 ARN messagers
Dont certains codes pour les complexes de la chaine respi et de l’ATPsynthase

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46
Q

Lequel des deux brins de l’ADNmt code l’essentiel de l’information génétique d’une mitochondrie?

A

Le brin H (heavy, lourd)

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47
Q

V/F : les ARN sont polycystronique

A

Vrai, il y a plusieurs unités de transcription sur le même ARN, ils seront clivés plus tard

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48
Q

Ou se passe la traduction des ARNm mitochondriaux?

A

Dans la matrice, au niveau des mitoribosomes

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49
Q

Qui initie la traduction des ARNm mitochondriaux?

A

le N-formyl-méthionine-ARNt, comme pour la traduction chez les bactéries

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50
Q

Quel est le ratio de protéines codées par le génome mitochondriale / génome nuclaire pour les protéines mitochondriales?

A
  • génome mitochondriales = 20% des protéines pour les fonctions (13 protéines pour les complexes de la chaine respi ou ATP synthase)
  • génome nucléaire = 80% des protéines nécessaires pour les mitochondries (ADN et ARN polymérase, protéine des mitoribosomes, enzymes voies métaboliques)
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51
Q

V/F : la majorité des protéines de la chaine respiratoire mitochondriales sont codées par le génome mitochondriales

A

FAUX, par le génome nucléaire

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52
Q

Qui synthétise les protéines à destination des mitochondries?

A

les ribosomes libres (et non REG)

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53
Q

V/F : l’importation des protéines destinées aux mitochondries se fait en co-traductionnel

A

Faux, post traductionnelle

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54
Q

Les protéines à destination des mitochondries sont sous quelles formes avant d’être amenée à la mitochondrie?

A

précurseurs : pré-protéine

n’ont pas encore leur repliement spatial définitif

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55
Q

Qui maintient les protéines à destination des mitochondries sous forme dépliées jusqu’à leur importation?

A

les protéines chaperones cytosoliques (famille Hsp70)

–> conformation compatible avec leur translocation
–> exposition des séquences d’adressage

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56
Q

Quels sont les deux types de séquence d’adressage des protéines aux mitochondries?

A
  • séquence d’adressage en position N-terminale : MTS
  • séquence d’adressage en position interne dans la séquence protéique
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57
Q

Concernant l’adressage des protéines aux mitochondries, quelles sont les caractéristiques des séquences d’adressage en N-terminal?

A
  • dirige l’extrémité N-term de la pré-protéine vers la matrice
  • 10 à 80 aa amphipathique (un coté hydrophobe, un coté chargé POSITIVEMENT)
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58
Q

Quelle enzyme va cliver la séquence en N-terminale des protéines une fois arrivées à la mitochondrie?

A

Une peptidase mitochondriale : MPP

59
Q

A qui/quoi sont destinées les protéines qui vont à la mitochondries grâce à une séquence “interne”?

A
  • membrane externe (porines en tonneaux beta)
  • certaines à la membrane interne (protéines de transport actifs à multiples domaines transmembranaires)
60
Q

V/F : les séquences d’adressage “internes” des protéines sont clivées une fois la protéine incorporée à la membrane

A

Faux, sinon seraient non fonctionnelles

61
Q

Citez les complexes de translocations de la membrane externe de la mitochondrie

A

TOM complexe
TOB complexe

62
Q

Citez les complexes de translocations de la membrane interne de la mitochondrie

A

TIM 23 Complex
TIM 22 Complex
OXA Complex

63
Q

Par quels complexes de translocation passe une protéine à destination de la matrice mitochondriale? A quel niveau se situe ces complexes dans la mitochondries?

A

séquence signal en N-term

TOM complex puis TIM23

Au niveau des zones d’accolement

64
Q

L’importation d’une protéine dans la matrice nécessite de l’énergie. D’ou provient-elle?

A
  • Hydrolyse ATP au niveau des Hsp70 (protéines chaperonnes attachées à la protéine en état déplié dans le cytosol, se détache et laisse passer la pré-protéine dans le pore d’importation)
  • différence de potentiel entre les 2 faces de la membrane interne
65
Q

Quel est le rôle de l’Hsp70 mitochondriale?

A
  • hydrolyse de l’ATP
  • change de conformation
  • s’attache à la pré-protéine et la “tire” dans la matrice
66
Q

A quoi sert la différence de potentiel entre les 2 faces de la membrane interne de la mitochondrie?

A

Excès de charge neg à l’intérieur : attire la pré-protéine qui a une face chargée +

67
Q

Quels complexes interviennent dans l’importation d’une protéine dans la membrane interne?

A
  • TOM
  • TIM 23
  • OXA (pas obligatoire)
  • TIM22 (séquence interne)
68
Q

Décrire le chemin d’une protéine à destination de la membrane interne qui passe par TOM, TIM23 et possède une séquence STOP

A

Passe par TOM complex, séquence signal en N-term, passe par TOM, puis par TIM23 mais la séquence se fait cliver grâce à séquence stop hydrophobe. La protéine reste coincée et est libérée par translocation : une partie dans la membrane interne, le reste “flotte” dans l’espace intermembranaire

69
Q

Décrire le chemin d’une protéine à destination de la membrane interne qui passe par TOM, TIM23 et OXA

A

Passe par TOM et TIM23, clivage de la séquence signal, entièrement libérée dans matrice mitochondriale. Puis la seconde séquence signal l’amène à OXA qui l’intègre dans la membrane interne.

70
Q

Quel rôle joue le complexe OXA dans la membrane interne?

A

Permet l’import dans la membrane interne de protéines nucléaires MAIS aussi de protéines mitochondriales (vu que ce que OXA fixe vient de la matrice de toute façon)

71
Q

Quels sont les complexes d’importation qui entrent en jeu pour une protéine à destination de la membrane séquence interne?

A

Protéine à destination de la membrane mitochondriale interne

Pré protéine passe par TOM, puis adressée vers TIM22 qui insère la protéine à multiples domaines hydrophobes dans la membrane interne

72
Q

Comment sont importées les pré-protéines à destination de l’espace intermembranaire?

A

En 2 temps : passe par la voie TOM, TIM23 puis séquence stop, sera clivée par une protéase.

73
Q

Quels complexes interviennent pour l’importation de protéine dans la membrane externe?

A

TOM et TOB complex (TOB : b comme beta des tonneaux beta des porines)

74
Q

Ou se situe la séquence d’adressage des pré-protéine à destination de la membrane externe?

A

En interne, comme pour toutes les protéines membranaires de la mitochondrie

75
Q

Décrire le trajet d’une protéine à destination de la membrane externe

A

Passe par TOM complex, va dans l’espace intermembranaire ou des protéines chaperones la maintienne dépliée. Puis va à TOB complex qui l’incorpore à la membrane externe.

76
Q

Quelle est la théorie d’évolution des mitochondries?

A

Endosymbiotique : auraient évoluées à partir de bactéries aérobies qui ont été phagocytées par des cellules hôtes

77
Q

V/F : les bactéries ont aussi un ADN circulaire

A

Vrai

78
Q

V/F : les mitochondries ont une homologie de séquence ADN avec certaines bactéries

A

Vrai

79
Q

V/F : les mitoribosomes et ribosomes bactériens sont semblables

A

Vrai

80
Q

V/F : les chaines de transport d’électron des mitochondries sont semblables à celles des bactéries

A

Vrai

81
Q

V/F : les mitochondries peuvent se former de novo

A

faux, toujours de la croissance ou de la division de mitochondries préexistantes

82
Q

Quelles protéines interviennent dans la fusion des mitochondries?

A

Mitofusines (protéine G monomérique)
et OPA 1

83
Q

Quelles protéines interviennent dans la fission des mitochondries?

A

Famille de la dynamine : DRP1 (protéine G monomérique)

84
Q

A quoi sert la fusion des mitochondries?

A
  • mitochondries + grande et mieux organisées/ramifiées
  • Participe à la restauration et à la réparation des mitochondries
85
Q

A quoi sert la division des mitochondries?

A
  • hausse du nombre de mitochondrie quand il y a une forte demande d’énergie

implique réplication ADNmt, import de protéines et de phospholipides

86
Q

Comment sont détruites les mitochondries?

A

Par autophagie

87
Q

Que permet la phosphorylation oxydative?

A
  • la réoxydation des cofacteurs réduits (NADH,H+ et FADH2)
  • la production d’ATP (phosphorylation)
88
Q

V/F : la phosphorylation oxydative implique un transport d’électron de haute énergie vers un accepteur final, l’O2.

A

Vrai.
O2 sera réduit en molécule de H2O

89
Q

V/F : la phosphorylation a lieu en condition aérobie et anaérobie.

A

Faux, que aérobie

Rappel : l’accepteur final est de l’O2

90
Q

A quoi sont couplés les échanges entre les couples rédox?

A

A un transfert de protons H+ de la matrice à l’espace intermembranaire –> création d’un gradient électrochimique

91
Q

Quelles sont les origines du NADH,H+?

A
  • glycolyse
  • Décarboxylation oxydative
  • Cycle de Krebs,
  • beta oxydation des acides gras
92
Q

Quelles sont les origines de FADH2?

A

Cycle de Krebs et beta oxydation des acides gras

93
Q

D’ou vient le seul NADH,H+ qui n’est pas produit dans la mitochondrie et donc non utilisable directement pour la phosphorylation oxydative?

A

De la glycolyse, nécessite un “transfert”

94
Q

Comment fonctionne la navette malade-aspartate?

A

Cytosol :
Un aspartate se transforme en oxaloacétate (ASAT)
l’oxaloacétate se fait réduire en malate (MDH cytoplasmique avec cofacteur NADH,H+ qui se fait oxyder en NAD)
Le malate traverse les 2 membranes
Il se fait oxyder en oxaloacétate (MDH mitochondriale, qui réduit un NAD en NADH,H+). Puis oxalo redevient asparate et traverse

UN NADH,H+ = UN NADH,H+

95
Q

Comment fonctionne la navette glycérol phosphate?

A

Le phospho dihydroxy acétone se réduit en glycérol 3 phosphate (Glycérol 3 phosphate déshydrogénase cytosolique oxyde aussi un NADHH+ en NAD) qui peut passer dans espace intermembranaire.
L’enzyme glycérol 3 phosphate déshydrogénase mitochondriale réduit un FAD en FADH2 pour refaire du phospho dihydroxyacétone qui peut ressortir de l’espace intermembranaire.
Le FADH2 rejoint la chaine de transport des électrons dans la membrane interne.

UN NADH,H+ = UN FADH2 dans la membrane interne de la mitochondrie

96
Q

V/F : NADH,H+ et FADH2 ont des potentiels rédox positifs forts

A

Faux, négatifs forts : donneurs forts d’électron

C’est l’O2 qui a un potentiel redox très positif (accepteur fort)

97
Q

V/F : les réaction d’oxydo réduction de la chaine de transport des électrons sont spontannées

A

Vrai

98
Q

Citer les couples redox impliqués dans la chaine de transport des electrons

A
  • FMN –> FMNH2
  • Ubiquinone ou CoEnzyme Q
    Cytb (Fe3+ à Fe2+)
    Cyt 1 c (Fe3+ à Fe2+)
    Cyt c (Fe3+ à Fe2+)
    cyt (a+a) (Fe3+ à Fe2+)

(et centre fer souffre + atomes de cuivre)

99
Q

Quelle est la caractéristique du CoEnzyme Q ?

A

Mobile au sein de la membrane mitochondriale interne : transport d’électrons entre différents complexes

100
Q

Quel type d’atome est fixé au centre d’un cytochrome?

A

Atome de fer central

101
Q

Quelle est la particularité des cytochromes selon leur lettre?

A

a, b ou 3 selon séquence protéique

Certains sont ancrés dans la membrane,
Le cytochrome c est dans l’espace intermembranaire et transporte des électrons entre les complexes

102
Q

Quelle est la sous-unité du premier complexe de la chaîne respiratoire mitochondriale?

A

NADH Déshydrogénase

103
Q

Quelle est la sous-unité du deuxième complexe de la chaîne respiratoire mitochondriale?

A

Succinate déshydrogénase

104
Q

Quelle est la sous-unité du troisième complexe de la chaîne respiratoire mitochondriale?

A
  • Cytochrome c reductase
  • cytochrome bc1
105
Q

Quelle est la sous-unité du quatrième complexe de la chaîne respiratoire mitochondriale?

A

cytochrome c oxydase

106
Q

Dans quel ordre sont placés les complexes de la chaîne respiratoire sur la membrane interne de la mitochondrie?

A

I - III - II - IV

107
Q

Quel est le bilan du premier complexe de la chaine respiratoire?

A

NADH,H+ + UQ –> NAD+ + UQH2

108
Q

Combien de H+ passe dans l’espace intermembranaire au complexe I?

A

4 H+

109
Q

Ou va l’UQH2 générée par le complexe 1 de la chaine respiratoire?

A

Au complexe III

110
Q

Quel est le bilan du complexe II de la chaine respiratoire?

A

Succinate + UQ –> Fumarate + UQH2

OU

FADH2 + UQ –> FAD + UQH2

111
Q

Combien de H+ passe dans l’espace intermembranaire au complexe II?

A

PAS DE TRANSFERT DE H+ DANS L’ESPACE INTERMEMBRANAIRE AU COMPLEXE II

112
Q

Ou va l’UQH2 générée par le complexe 2 de la chaine respiratoire?

A

Vers le complexe III

113
Q

Quel complexe intègre l’enzyme du cycle de Krebs dans son complexe?

A

Le complexe II, succinate déshydrogénase

114
Q

Quel est le bilan du complexe III de la chaine respiratoire?

A

UQH2 + 2 cyt c (Fe3+) –> UQ + 2 cyt c (Fe2/)

115
Q

Quel est le point d’entrée des FADH2 produits par d’autres déshydrogénase (navette glycérol phosphate ou beta oxydation des acides gras)

A

Sur l’ubiquinone à la sortie du complexe II :
FADH2 + UQ –> FAD + UQH2 puis diffusion vers le complexe III

116
Q

Quelle est la particularité du complexe III?

A

Se fait en 2 étapes séparées car il y a 2 électrons à transférer hors les cytochromes n’en acceptent qu’un à chaque fois

117
Q

Combien de H+ sont transféré par le complexe III dans l’espace intermembranaire?

A

4 H+

118
Q

Qui transporte les électrons du complexe III au IV?

A

Cyt c (red)

119
Q

Quel est le bilan du complexe III de la chaine respiratoire?

A

2 cyt c (Fe2+) + 1/2 O2 + 2H+ –> 2 cyt c (Fe3+) + H2O

Transfert des electrons à l’accepteur final : oxygène

120
Q

Combien de H+ sont transféré par le complexe IV dans l’espace intermembranaire?

A

2 H+

121
Q

Pourquoi le complexe II ne permet pas le passage de protons dans l’espace intermembranaire?

A

car la variation d’énergie est trop faible

122
Q

Au total, combien de complexes de la chaine respiratoire peuvent faire passer des protons dans l’espace intermembranaire? qui sont ils?

A

3 sur les 5

Les complexes I, III et IV

123
Q

Combien de H+ amène la réoxydation d’un NADH,H+?

A

10 H+ (complexes I, III et IV)

124
Q

Combien de H+ amène la réoxydation d’un FADH2?

A

6 H+ (complexes III et IV)

125
Q

V/F : la membrane mitochondriale interne est perméable aux ions H+

A

Faux, perméable, ils ne peuvent pas rejoindre la matrice par diffusion. Amène :
- une différence de potentiel
- un gradient de concentration en H+

126
Q

V/F : l’ATP synthase est un complexe protéique de la membrane externe mitochondriale

A

Faux, membrane interne

127
Q

Ou trouve-t-on beaucoup d’ATP synthase?

A

Au niveau des crêtes mitochondriales

128
Q

Combien de sous unités possède l’ATP synthase?

A

multiples

129
Q

De quels complexes est formée l’ATP synthase?

A

F0 = partie transmembranaire, canal à protons

F1 = tête plongeant dans la matrice (sites catalytiques) productrice d’ATP

130
Q

Comment fonctionne l’ATP synthase?

A
  • passage d’un proton dans F0 entraine une rotation d’une sous unité
  • répercussion sur les sites de F1
  • changement de conformation et des propriétés de liaison
  • passe de l’état relaché (fixation ADP et Pi) à serré (condensation ADP et Pi = ATP) puis ouvert (libération de l’ATP). Il faut donc 3 protons pour un ATP
131
Q

Combien d’ATP sont crée pour le passage de un NADH,H+?

A

3 ATP synthétisé
(10H+ en intermembranaire, il faut 3 H+ pour un ATP donc 10/3 = 3 approx)

132
Q

Combien d’ATP sont crée pour le passage d’un FADH2?

A

2 (6 H+ divisé par 3 = 2)

133
Q

Grâce à quoi l’ATP peut sortir de la mitochondrie?

A

Grâce à des antiports lié au gradient de voltage

134
Q

Qu’est-ce qui est importé dans la mitochondrie grâce au gradient de pH?

A

Du phosphate et du pyruvate à travers des symports

135
Q

Qu’est-ce qui permet la thermogénèse mitochondriale?

A

un découplage physiologique

Les protéines de transport non couplées à l’ATP synthase : thermogénine (UCP-1)

136
Q

V/F : les adipocytes sont riches en mitochondries

A

Vrai, surtout les adipocytes bruns présents chez les n.né. Participe à la thermogénèse sans frisson

137
Q

V/F : la mitochondrie participe à la synthèse des hormones stéroïdes en coopération avec le REL

A

Vrai, à partir du cholestérol :
elle intervient dans le clivage de la chaine latérale après l’entrée du cholestérol (–> pregnénolone) ainsi que dans la dernière étape de synthèse de certains stéroides (cortisol)

138
Q

Qui sont les deux principaux réservoirs de calcium de la cellule?

A

Mitochondrie et RE

139
Q

Que fait la mitochondrie par rapport au calcium?

A

régulation de la concentration (libération ions Ca2+ dans cytosol, ou rôle tampon pour en capturer)

140
Q

Qui sont les complexes qui entrent en jeux dans la régulation de la concentration du calcium?

A

Canaux calciques
échangeurs Na+/Ca2+
mégacanaux (ouverture = libération massive de calcium = apoptose)

141
Q

V/F : la mitochondie peut libérer du cytochrome c, un facteur pro-apoptotique

A

Vrai

142
Q

V/F : la mitochondrie fabrique des espèces réactives d’oxygène

A

oui, c’est des radicaux libres

143
Q

D’ou viennent les radicaux libres?

A

De la production d’électrons célibataires qui s’échappent de la chaine respiratoire et transféré à l’O2 prématurément –> anion superoxyde

144
Q

V/F : les anions superoxydes ne sont pas destructeurs.

A

Si, très réactifs, destructeurs vis à vis des composantes cellulaires

145
Q

Combien de % de l’O2 consommé devient des radicaux libres (ou ROS : reactive oxygen species)

A

1 à 2%

146
Q

Que se passe-t-il si excès de ROS?

A

stress oxydant

147
Q

Quels sont les effets délétères des ROS sur les protéines?

A

oxydation –> perte de fonction

148
Q

Quels sont les effets délétères des ROS sur les lipides?

A

peroxydation
–> altération des membranes

149
Q

Quels sont les effets délétères des ROS sur les acides nucléiques?

A

mutation