Structure des Protéines Flashcards
1
Q
Quel type de liaisons relie les acides aminés entre eux?
A
Peptidique
2
Q
Est-ce que le groupe R est inclus dans le lien peptidique?
A
Non
3
Q
Est-ce que le lien peptidique permet une rotation?
A
Non
4
Q
Quelles sont les liaisons chimiques faibles? Laquelle est considérée comme une liaison forte?
A
Van der Walls
Ionique
Ponts hydrogène
Interactions hydrophobes
FORTE: Ponts disulfure
5
Q
Dans une protéine en situation aqueuse, quels sont les emplacements typiques des acides aminés hydrophobes et des acides aminés hydrophiles?
A
Hydrophobe: Intérieur
Hydrophile: Extérieur
6
Q
Quels sont les types de structure secondaire que l’on trouve dans les protéines?
A
Hélices alpha
Feuillets bêta
Boucle
Coude
7
Q
Quelle est la définition d’un domaine protéique?
A
C’est une partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome
8
Q
Quelle source d’énergie utilisent les protéines motrices?
A
ATP
9
Q
Quels sont les mécanismes par lesquels les protéines peuvent changer d’activité?
A
Phosphorylation
Liaison de GTP
10
Q
Quelle est la définition d’une protéine?
A
Polymère d’acides aminés placés dans un ordre spécifique qui est dicté par la séquence d’ADN.
11
Q
Quels processus doivent avoir lieu afin de passer de l’ADN aux protéine?
A
Transcription
Traduction
12
Q
Qu’est-ce que le protéome?
A
La somme de toutes les protéines exprimées par la cellule
13
Q
Environ combien de gènes codant pour des protéines y a-t-il dans le génome?
A
20 000 - 25 000 gènes
14
Q
Quel pourcentage des muscles est occupé par des protéines?
A
~ 25% (en poids)
15
Q
Quels sont des exemples de protéines qui sont présentes dans les muscles?
A
Actin
Myosin
Troponin
16
Q
Qu’est-ce qu’un enzyme?
A
Protéine qui agit de catalyseur biologique
17
Q
Nomme 2 exemples d’endopeptidases.
A
Trypsine
Pepsine
18
Q
Où est produite et sécrétée la trypsine?
A
Produite par le pancréas
Sécrétée dans l’intestin grêle
19
Q
Où est produite et sécrétée la pepsine?
A
Produite par les cellules gastriques
Sécrétée dans l’estomac
20
Q
Quel élément est nécessaire pour que l’insuline agisse?
A
Le récepteur (protéine) sur la membrane plasmique
21
Q
Comment l’insuline fonctionne?
A
S’attache à un récepteur sur la membrane plasmique
Déclenche le pathway
Glut-4 est transloqué vers la membrane plasmique
Augmentation du nombre de transporteur sur la membrane (Glut-4 protéine de transport)
Augmentation du transport du glucose vers intérieur de la cellule
22
Q
Comment l’insuline fait-elle pour envoyer plusieurs signaux dans la cellule?
A
Via des protéines
23
Q
Quel est le rôle de l’hémoglobine?
A
Transporter l’oxygène dans le sang pour oxygéner les tissus
24
Q
Comment l’hémoglobine fonctionne-t-elle?
A
Métalloprotéine qui se lie au fer se trouvant dans les globules rouges
Transporte oxygène et autres gaz dans le sang
25
Quel pourcentage du poids d’un globule rouge représente l’hémoglobine?
35%
26
Quel est un bon exemple de mutation qui altère la structure d’une protéine, modifiant ainsi ses propriétés et conduisant à une maladie?
La drépanocytose / Anémie falciforme / Sickle cell disease
27
Qu’est-ce qui occasionne la drépanocytose / anémie falciforme / sickle cell disease?
• Maladie héréditaire
• Mutation (A -> T) du gène codant pour la chaîne β de l’hémoglobine qui conduit à un changement d’un seul acide aminé (Glu6 -> Val6) dans cette protéine qui transporte l’O2 dans le sang.
• À faible concentration en O2, la β-globine mutante a tendance à précipiter et à former des longues fibres qui déforment le globule rouge et lui donne une forme de faucille.
28
Combien d’acides aminés protéinogènes existe-t-il?
20
29
Quelle est la taille moyenne des protéines (en terme d’acides aminés)?
400 - 450 acides aminés
30
De quoi dépend le dynamisme des polymères d’acides aminés?
– Énergie du mouvement brownien (qui augmente avec la température)
– De molécules énergétiques (tel que l’ATP et le GTP)
31
Quelles actions peuvent accomplir les protéines motrices? (5)
- Déplacer d’autres protéines
- Participer à la contraction musculaire
- Participer à la migration des chromosomes durant la mitose
- Participer au déplacement des organites
- Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN
32
Quel est un bon exemple d’un protéine motrice?
Kinésine
33
Sur quoi et vers quoi voyage la kinésine?
Sur les microtubules vers la périphérie (pas vers le centre de la cellule)
34
Vrai ou Faux: La kinésine aide à la réplication de la cellule.
Vrai
35
De quoi est composé chaque acide aminé (squelette)?
1. Fonction carboxyle (-COOH), acide
2. Fonction amine (-NH2), base
3. Groupe R (Chaîne latérale variable qui différencie les 20 acides aminés attachée au carbone alpha)
36
Quels sont les différents niveaux de structure de la protéine?
Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quaternaire
37
Quels sont les différents types de chaînes latérales?
1. Polaires (hydrophiles)
2. Apolaires (aliphatiques ou aromatiques, donc hydrophobes)
38
Selon quoi peuvent être classifiés les acides aminés?
Selon les caractéristiques physicochimiques de leurs chaînes latérales (R)
39
Quels sont les deux sous-groupe des acide aminés polaires?
- Chargés positivement (aa basique) ou négativement (aa acide)
- Non chargés: contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène avec O ou N (atomes électronégatifs)
40
Quels atomes principaux sont présents dans les acides aminés apolaires?
Surtout C & H
41
Quels sont des exemples d’acides aminés polaires chargés positivement (basique)?
Lysine
Arginine
Histidine
Ex. facteurs de transcription
42
Quels sont des exemples d’acides aminés polaires chargés négativement (acide)?
Acide aspartique
Acide glutamique
43
Quels sont des exemples d’acides aminés polaires non chargés?
Asparagine
Serine
Tyrosine
Glutamine
Threonine
44
Quels sont des exemples d’acides aminés apolaires?
Alanine
Valine
Leucine
Isoleucine
Glycine
Proline
Phenylalanine
Methonine
Tryptophan
Cysteine
45
Comment se forme un lien peptidique (en gros)?
Condensation de 2 acides aminés : Élimination d’une molécule d’H2O
46
Quand un acide aminé est polymérisé avec un ou deux liens peptidiques, on l’appelle…
Résidu d’acide aminé
-> Parce qu’il y a eu perte de molécules d’eau
47
Comment appelle-t-on les chaînes d’acides aminés selon le nombre d’unités qu’elles contiennent? (ex. comment on appelle un chaîne de 2, 3, 4 etc. acides aminés)
2 aa = Dipeptide
3 aa = Tripeptide
3-10 aa = Oligopeptide
+ de 10 aa = Polypeptide
48
Quelle est la plus grosse protéine du corps?
Titin
49
Combien d’acides aminés contient la plus grosse protéine du corps?
+ de 38 000 acides aminés
50
Vrai ou Faux: Le lien peptidique peut effectuer une rotation sans problème, puisqu’il ne fait pas partie d’un plan rigide.
FAUX
51
Vrai ou Faux: Il est possible d’effectuer une rotation autour du carbone alpha, où se trouve la chaîne latérale R.
VRAI
52
À quel moment parle-t-on de résidus?
Lorsque les acides aminés font partie d’un peptide ou d’une protéine
Résidu = chaîne latérale de l’acide aminé
53
Qu’est-ce qui détermine la fonction des acides aminés?
Leur structure
54
Qu’est-ce qui détermine comment une protéine va s’arranger dans l’espace (sa structure) pour acquérir sa structure finale fonctionnelle?
Les chaînes latérales des acides aminés et leur séquence (ordre)
55
Quels liens chimiques sont importants dans le repliement de la protéine ainsi que le maintien de la structure de la protéine?
Des liens chimiques faibles
56
Vrai ou Faux: Les liens chimiques faibles d’une protéine peuvent être dynamiques et réguler les différentes conformations de certaines protéines, expliquant pourquoi les protéines peuvent avoir plusieurs conformations.
Vrai
57
Dans quoi sont impliquées les liaisons chimiques faibles (non covalentes)?
Dans la stabilisation de la structure 3D des protéine
58
À quel moment et dans quoi se produisent les forces de Van der Waals?
Lorsque un atome normalement non polaire devient sporadiquement polarisé en raison d'une répartition inégale des électrons. Équilibre entre attraction et répulsion entre 2 atomes situés à très courte distance l’un de l’autre.
➔ Se produit dans les chaînes d’acides aminés apolaires.
59
De quoi résultent les ponts hydrogène et dans quoi se produisent-ils?
De la liaison entre un O ou un N (hautement électronégatif), et un H lié à un autre O ou N.
➔ Se produit notamment dans les chaînes latérales d'acides aminés polaires.
60
De quoi résultent les liens ioniques?
Résultent de l’attraction électrostatique entre des groupements R chargés positivement et négativement.
Ex. Attraction mutuelle entre un ion carboxylate d'acide aspartique et un ion ammonium de lysine.
61
Pourquoi se produisent les interactions hydrophobes et entre quoi se produisent-elles?
Car les groupes non polaires ne peuvent pas former de liaisons hydrogène et cherchent à minimiser leur contact avec l'eau.
-> Se produit entre acides aminés apolaires.
62
Par rapport aux forces de Van der Waals: qu’arrive-t-il lorsque les atomes sont trop près ou trop distancés l’un de l’autre?
Trop près: Répulsion
Trop distancés: Peu d’attraction
63
Pourquoi les ponts hydrogène sont-ils important pour l’eau?
Responsables de nombreuses propriétés uniques de l’eau:
Point d'ébullition élevé
Tension de surface
Capacité à dissoudre différentes substances.
64
Dans un pont d’hydrogène, entre quoi et quoi est pris en sandwich le H?
Deux atomes électronégatifs (souvent O ou N)
65
Pourquoi est-ce que la protéine s’organise selon ses portions hydrophobes et hydrophiles?
Pour atteindre l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau
66
Quels sont les rôles des liaisons faibles dans le maintien de la structure des protéines?
Liaisons qui permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la structure tridimensionnelle des protéines
67
Plus il y a de liaisons non-covalentes, __________ (Plus/moins) l’interaction entre les molécules sera forte.
Plus
68
Quel est le rôle des ponts disulfure dans le maintien de la structure de la protéine?
Stabilisation de la structure 3D la plus stable des protéines
-> stabiliser certains repliements d’une protéine
69
Par quoi la structure des protéines extracellulaires est souvent stabilisée?
Par des ponts disulfure
70
Est-ce que les ponts disulfure sont des liaisons faibles?
NON
71
À partir de quel niveau de structure parle-t-on de protéines?
Tertiaire
72
À quoi correspond la structure quaternaire?
À 2 ou + chaînes polypeptidiques
73
Qu’est-ce que l’hélice alpha? Comment se forme-t-elle?
Un mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre l’hydrogène d’un groupement amine (N-H) et l'oxygène d'un groupement carbonyle (C=O) du squelette polypeptidique
74
Quelles sont les caractéristiques des hélices alpha?
Un pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques
Les chaînes latérales (R) pointent vers l'extérieur de la structure, où ils sont libres d'interagir.
Comme les ponts hydrogènes vont dans la même direction que l'hélice, celle-ci est élastique.
75
De quoi sont souvent constitués les domaines transmembranaires?
D’une ou de plusieurs hélices alpha d’une vingtaine de résidus pour la plupart hydrophobes
76
Dans quelle condition une hélice alpha peut avoir une nature amphipatique?
Si les résidus d’un même côté sont hydrophiles ou hydrophobes
Ex. Leucine Zipper (bZip)
77
Qu’est-ce que le feuillet bêta? Comment se forme-t-il?
Un mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre le groupement amine (N-H) et le groupement carbonyle (C=O) du squelette polypeptidique, mais cette fois-ci entre chaînes voisines.
78
Quelles sont les caractéristiques des feuillets bêta?
- Parties de la longue chaîne polypeptidique se replient.
- Ponts hydrogènes feuillets β pointent perpendiculairement à l'axe de la chaîne polypeptidique ➔ donnent pas d'élasticité à la structure.
- Chaines formant feuillet β n’ont pas besoin d’être adjacentes dans la structure
primaire (elles peuvent être très éloignées).
79
De quoi est composé le feuillet bêta?
De 2 ou plusieurs brins bêta qui ont des orientations parallèles, antiparallèles, ou mixtes
80
Qu’est-ce que ça veut dire quand on dit qu’un feuillet bêta est mixte?
Qu’il est composé à la fois de chaînes parallèles et non-parallèles
81
Quel pourcentage des feuillets bêta sont mixtes?
20%
82
Quels deux éléments sont nécessaires à la formation d’hélices alpha et de feuillets bêta?
Coudes
Boucles
83
En général, que sont les coudes et les boucles?
Structures non régulières, non répétitives, permettant des connections entre les différentes structures secondaires. Sans eux, les proteins seraient des tiges allongées.
84
Qu’est-ce que les coudes?
Élément de la structure secondaire des protéines caractérisé par un changement de direction de la chaîne polypeptidique.
Permet de fléchir le polypeptide dans l’espace.
Composé de moins de 5 acides aminés (typiquement 4).
85
Quelles sont les caractéristiques des boucles?
- Plus longues que les coudes (~ 20 acides aminés)
- Tendance à se localiser à l’extérieur des protéines & à engager des liaisons hydrogènes.
86
À quoi correspond la structure tertiaire des protéines?
Organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles
87
À quoi correspond la structure primaire?
Séquence en acides aminés de la protéine
88
À quoi correspond la structure secondaire?
Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines: hélices alpha, feuillets bêta (boucles et coudes)
89
Quels sont les principaux éléments de la structure tertiaire?
Les domaines
90
Vrai ou Faux: Si nous séparons les différents domaines d’une protéine (structure tertiaire), leur fonction individuelle sera conservée.
Vrai
91
Qu’est-ce qui relie les domaines des protéines?
Des régions moins structurées
92
Quelles sont les caractéristiques des domaines protéiques?
- Peut être porteur d’une fonction spécifique de la protéine complète.
- Peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction.
- Modules pouvant se retrouver dans plusieurs protéines différentes
93
Quel structure est impliquée dans la malade du prion?
La structure tertiaire.
94
Qu’est-ce qui se passe au niveau des protéines avec la maladie du prion?
La protéine mal repliée (PrPsc) forme des agrégats dommageables pour les tissus. Cette forme possède une structure extrêmement stable qui résiste à presque toutes les techniques de désinfection.
95
Par quoi est caractérisée la structure quaternaire? (Que représente-t-elle)
L’assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles
96
Vrai ou Faux: Toutes les protéines ont une structure quaternaire.
Faux
97
Quel est un bon exemple de protéine affichant une structure quaternaire?
L’hémoglobine
98
De quelle façon s’assemblent les protéines impliquées dans la structure quaternaire?
De façon non-covalente
99
Comment qualifie-t-on les protéines à la structure quaternaire basé sur la variabilité des chaînes qui s’associent ensemble? (ex. 2 chaînes identiques/différentes, 3 chaînes identiques/différentes, etc.)
2 chaînes identiques = homodimère
2 chaines différentes = hétérodimère
3 chaînes identiques = homotrimère
3 chaines différentes = hétérotrimère
4 chaines identiques = homotétramère
4 chaines différentes = hétérotétramère (hémoglobine)
100
Une protéine qui n’a qu’un site de liaison peut former un…
Dimère avec une protéine identique
101
Des protéines identiques portant deux sites de liaison peuvent s’assembler en…
Un long filament hélicoïdal
102
Si les sites de liaison sont disposés de façon adéquate, les sous-unités protéiques peuvent former…
Un cercle plutôt qu’un long filament
103
Qu’est-ce que la phosphorylation?
Moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines
-> Phosphate porte 2 charges négatives - induit changement de conformation de la protéine
104
Qu’est-ce que la liaison de GTP?
Moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le GTP
-> Par changement de la structure de la protéine
105
Comment fonctionne la liaison de GTP (en gros)?
Les protéines (GTP binding proteins = G proteins) sont actives sous la forme liée au GTP et désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP
