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MMD 1042 Med Moléculaire & Microscopique EXAM 1 > Structure des Protéines > Flashcards

Structure des Protéines Flashcards

1
Q

Quel type de liaisons relie les acides aminés entre eux?

A

Peptidique

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Q

Est-ce que le groupe R est inclus dans le lien peptidique?

A

Non

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Q

Est-ce que le lien peptidique permet une rotation?

A

Non

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4
Q

Quelles sont les liaisons chimiques faibles? Laquelle est considérée comme une liaison forte?

A

Van der Walls
Ionique
Ponts hydrogène
Interactions hydrophobes
FORTE: Ponts disulfure

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Q

Dans une protéine en situation aqueuse, quels sont les emplacements typiques des acides aminés hydrophobes et des acides aminés hydrophiles?

A

Hydrophobe: Intérieur
Hydrophile: Extérieur

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6
Q

Quels sont les types de structure secondaire que l’on trouve dans les protéines?

A

Hélices alpha
Feuillets bêta
Boucle
Coude

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7
Q

Quelle est la définition d’un domaine protéique?

A

C’est une partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome

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8
Q

Quelle source d’énergie utilisent les protéines motrices?

A

ATP

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9
Q

Quels sont les mécanismes par lesquels les protéines peuvent changer d’activité?

A

Phosphorylation
Liaison de GTP

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10
Q

Quelle est la définition d’une protéine?

A

Polymère d’acides aminés placés dans un ordre spécifique qui est dicté par la séquence d’ADN.

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11
Q

Quels processus doivent avoir lieu afin de passer de l’ADN aux protéine?

A

Transcription
Traduction

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12
Q

Qu’est-ce que le protéome?

A

La somme de toutes les protéines exprimées par la cellule

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13
Q

Environ combien de gènes codant pour des protéines y a-t-il dans le génome?

A

20 000 - 25 000 gènes

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14
Q

Quel pourcentage des muscles est occupé par des protéines?

A

~ 25% (en poids)

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15
Q

Quels sont des exemples de protéines qui sont présentes dans les muscles?

A

Actin
Myosin
Troponin

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16
Q

Qu’est-ce qu’un enzyme?

A

Protéine qui agit de catalyseur biologique

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17
Q

Nomme 2 exemples d’endopeptidases.

A

Trypsine
Pepsine

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18
Q

Où est produite et sécrétée la trypsine?

A

Produite par le pancréas
Sécrétée dans l’intestin grêle

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19
Q

Où est produite et sécrétée la pepsine?

A

Produite par les cellules gastriques
Sécrétée dans l’estomac

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20
Q

Quel élément est nécessaire pour que l’insuline agisse?

A

Le récepteur (protéine) sur la membrane plasmique

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21
Q

Comment l’insuline fonctionne?

A

S’attache à un récepteur sur la membrane plasmique
Déclenche le pathway
Glut-4 est transloqué vers la membrane plasmique
Augmentation du nombre de transporteur sur la membrane (Glut-4 protéine de transport)
Augmentation du transport du glucose vers intérieur de la cellule

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22
Q

Comment l’insuline fait-elle pour envoyer plusieurs signaux dans la cellule?

A

Via des protéines

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23
Q

Quel est le rôle de l’hémoglobine?

A

Transporter l’oxygène dans le sang pour oxygéner les tissus

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24
Q

Comment l’hémoglobine fonctionne-t-elle?

A

Métalloprotéine qui se lie au fer se trouvant dans les globules rouges
Transporte oxygène et autres gaz dans le sang

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25
Q

Quel pourcentage du poids d’un globule rouge représente l’hémoglobine?

A

35%

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26
Q

Quel est un bon exemple de mutation qui altère la structure d’une protéine, modifiant ainsi ses propriétés et conduisant à une maladie?

A

La drépanocytose / Anémie falciforme / Sickle cell disease

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27
Q

Qu’est-ce qui occasionne la drépanocytose / anémie falciforme / sickle cell disease?

A

• Maladie héréditaire
• Mutation (A -> T) du gène codant pour la chaîne β de l’hémoglobine qui conduit à un changement d’un seul acide aminé (Glu6 -> Val6) dans cette protéine qui transporte l’O2 dans le sang.
• À faible concentration en O2, la β-globine mutante a tendance à précipiter et à former des longues fibres qui déforment le globule rouge et lui donne une forme de faucille.

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28
Q

Combien d’acides aminés protéinogènes existe-t-il?

A

20

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29
Q

Quelle est la taille moyenne des protéines (en terme d’acides aminés)?

A

400 - 450 acides aminés

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30
Q

De quoi dépend le dynamisme des polymères d’acides aminés?

A

– Énergie du mouvement brownien (qui augmente avec la température)
– De molécules énergétiques (tel que l’ATP et le GTP)

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31
Q

Quelles actions peuvent accomplir les protéines motrices? (5)

A
  • Déplacer d’autres protéines
  • Participer à la contraction musculaire
  • Participer à la migration des chromosomes durant la mitose
  • Participer au déplacement des organites
  • Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN
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32
Q

Quel est un bon exemple d’un protéine motrice?

A

Kinésine

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33
Q

Sur quoi et vers quoi voyage la kinésine?

A

Sur les microtubules vers la périphérie (pas vers le centre de la cellule)

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34
Q

Vrai ou Faux: La kinésine aide à la réplication de la cellule.

A

Vrai

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35
Q

De quoi est composé chaque acide aminé (squelette)?

A
  1. Fonction carboxyle (-COOH), acide
  2. Fonction amine (-NH2), base
  3. Groupe R (Chaîne latérale variable qui différencie les 20 acides aminés attachée au carbone alpha)
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36
Q

Quels sont les différents niveaux de structure de la protéine?

A

Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quaternaire

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37
Q

Quels sont les différents types de chaînes latérales?

A
  1. Polaires (hydrophiles)
  2. Apolaires (aliphatiques ou aromatiques, donc hydrophobes)
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38
Q

Selon quoi peuvent être classifiés les acides aminés?

A

Selon les caractéristiques physicochimiques de leurs chaînes latérales (R)

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39
Q

Quels sont les deux sous-groupe des acide aminés polaires?

A
  • Chargés positivement (aa basique) ou négativement (aa acide)
  • Non chargés: contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène avec O ou N (atomes électronégatifs)
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40
Q

Quels atomes principaux sont présents dans les acides aminés apolaires?

A

Surtout C & H

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41
Q

Quels sont des exemples d’acides aminés polaires chargés positivement (basique)?

A

Lysine
Arginine
Histidine
Ex. facteurs de transcription

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42
Q

Quels sont des exemples d’acides aminés polaires chargés négativement (acide)?

A

Acide aspartique
Acide glutamique

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43
Q

Quels sont des exemples d’acides aminés polaires non chargés?

A

Asparagine
Serine
Tyrosine
Glutamine
Threonine

44
Q

Quels sont des exemples d’acides aminés apolaires?

A

Alanine
Valine
Leucine
Isoleucine
Glycine
Proline
Phenylalanine
Methonine
Tryptophan
Cysteine

45
Q

Comment se forme un lien peptidique (en gros)?

A

Condensation de 2 acides aminés : Élimination d’une molécule d’H2O

46
Q

Quand un acide aminé est polymérisé avec un ou deux liens peptidiques, on l’appelle…

A

Résidu d’acide aminé
-> Parce qu’il y a eu perte de molécules d’eau

47
Q

Comment appelle-t-on les chaînes d’acides aminés selon le nombre d’unités qu’elles contiennent? (ex. comment on appelle un chaîne de 2, 3, 4 etc. acides aminés)

A

2 aa = Dipeptide
3 aa = Tripeptide
3-10 aa = Oligopeptide
+ de 10 aa = Polypeptide

48
Q

Quelle est la plus grosse protéine du corps?

A

Titin

49
Q

Combien d’acides aminés contient la plus grosse protéine du corps?

A

+ de 38 000 acides aminés

50
Q

Vrai ou Faux: Le lien peptidique peut effectuer une rotation sans problème, puisqu’il ne fait pas partie d’un plan rigide.

A

FAUX

51
Q

Vrai ou Faux: Il est possible d’effectuer une rotation autour du carbone alpha, où se trouve la chaîne latérale R.

A

VRAI

52
Q

À quel moment parle-t-on de résidus?

A

Lorsque les acides aminés font partie d’un peptide ou d’une protéine
Résidu = chaîne latérale de l’acide aminé

53
Q

Qu’est-ce qui détermine la fonction des acides aminés?

A

Leur structure

54
Q

Qu’est-ce qui détermine comment une protéine va s’arranger dans l’espace (sa structure) pour acquérir sa structure finale fonctionnelle?

A

Les chaînes latérales des acides aminés et leur séquence (ordre)

55
Q

Quels liens chimiques sont importants dans le repliement de la protéine ainsi que le maintien de la structure de la protéine?

A

Des liens chimiques faibles

56
Q

Vrai ou Faux: Les liens chimiques faibles d’une protéine peuvent être dynamiques et réguler les différentes conformations de certaines protéines, expliquant pourquoi les protéines peuvent avoir plusieurs conformations.

A

Vrai

57
Q

Dans quoi sont impliquées les liaisons chimiques faibles (non covalentes)?

A

Dans la stabilisation de la structure 3D des protéine

58
Q

À quel moment et dans quoi se produisent les forces de Van der Waals?

A

Lorsque un atome normalement non polaire devient sporadiquement polarisé en raison d’une répartition inégale des électrons. Équilibre entre attraction et répulsion entre 2 atomes situés à très courte distance l’un de l’autre.
➔ Se produit dans les chaînes d’acides aminés apolaires.

59
Q

De quoi résultent les ponts hydrogène et dans quoi se produisent-ils?

A

De la liaison entre un O ou un N (hautement électronégatif), et un H lié à un autre O ou N.
➔ Se produit notamment dans les chaînes latérales d’acides aminés polaires.

60
Q

De quoi résultent les liens ioniques?

A

Résultent de l’attraction électrostatique entre des groupements R chargés positivement et négativement.
Ex. Attraction mutuelle entre un ion carboxylate d’acide aspartique et un ion ammonium de lysine.

61
Q

Pourquoi se produisent les interactions hydrophobes et entre quoi se produisent-elles?

A

Car les groupes non polaires ne peuvent pas former de liaisons hydrogène et cherchent à minimiser leur contact avec l’eau.
-> Se produit entre acides aminés apolaires.

62
Q

Par rapport aux forces de Van der Waals: qu’arrive-t-il lorsque les atomes sont trop près ou trop distancés l’un de l’autre?

A

Trop près: Répulsion
Trop distancés: Peu d’attraction

63
Q

Pourquoi les ponts hydrogène sont-ils important pour l’eau?

A

Responsables de nombreuses propriétés uniques de l’eau:
Point d’ébullition élevé
Tension de surface
Capacité à dissoudre différentes substances.

64
Q

Dans un pont d’hydrogène, entre quoi et quoi est pris en sandwich le H?

A

Deux atomes électronégatifs (souvent O ou N)

65
Q

Pourquoi est-ce que la protéine s’organise selon ses portions hydrophobes et hydrophiles?

A

Pour atteindre l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau

66
Q

Quels sont les rôles des liaisons faibles dans le maintien de la structure des protéines?

A

Liaisons qui permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la structure tridimensionnelle des protéines

67
Q

Plus il y a de liaisons non-covalentes, __________ (Plus/moins) l’interaction entre les molécules sera forte.

A

Plus

68
Q

Quel est le rôle des ponts disulfure dans le maintien de la structure de la protéine?

A

Stabilisation de la structure 3D la plus stable des protéines
-> stabiliser certains repliements d’une protéine

69
Q

Par quoi la structure des protéines extracellulaires est souvent stabilisée?

A

Par des ponts disulfure

70
Q

Est-ce que les ponts disulfure sont des liaisons faibles?

A

NON

71
Q

À partir de quel niveau de structure parle-t-on de protéines?

A

Tertiaire

72
Q

À quoi correspond la structure quaternaire?

A

À 2 ou + chaînes polypeptidiques

73
Q

Qu’est-ce que l’hélice alpha? Comment se forme-t-elle?

A

Un mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre l’hydrogène d’un groupement amine (N-H) et l’oxygène d’un groupement carbonyle (C=O) du squelette polypeptidique

74
Q

Quelles sont les caractéristiques des hélices alpha?

A

Un pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques
Les chaînes latérales (R) pointent vers l’extérieur de la structure, où ils sont libres d’interagir.
Comme les ponts hydrogènes vont dans la même direction que l’hélice, celle-ci est élastique.

75
Q

De quoi sont souvent constitués les domaines transmembranaires?

A

D’une ou de plusieurs hélices alpha d’une vingtaine de résidus pour la plupart hydrophobes

76
Q

Dans quelle condition une hélice alpha peut avoir une nature amphipatique?

A

Si les résidus d’un même côté sont hydrophiles ou hydrophobes
Ex. Leucine Zipper (bZip)

77
Q

Qu’est-ce que le feuillet bêta? Comment se forme-t-il?

A

Un mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre le groupement amine (N-H) et le groupement carbonyle (C=O) du squelette polypeptidique, mais cette fois-ci entre chaînes voisines.

78
Q

Quelles sont les caractéristiques des feuillets bêta?

A

Parties de la longue chaîne polypeptidique se replient.

Comme les ponts hydrogènes des feuillets β pointent perpendiculairement à l’axe de la
chaîne polypeptidique, ils ne donnent pas d’élasticité à la structure.

Les chaines formant un feuillet β n’ont pas besoin d’être adjacentes dans la structure
primaire (elles peuvent être très éloignées).

79
Q

De quoi est composé le feuillet bêta?

A

De 2 ou plusieurs brins bêta qui ont des orientations parallèles, antiparallèles, ou mixtes

80
Q

Qu’est-ce que ça veut dire quand on dit qu’un feuillet bêta est mixte?

A

Qu’il est composé à la fois de chaînes parallèles et non-parallèles

81
Q

Quel pourcentage des feuillets bêta sont mixtes?

A

20%

82
Q

Quels deux éléments sont nécessaires à la formation d’hélices alpha et de feuillets bêta?

A

Coudes
Boucles

83
Q

En général, que sont les coudes et les boucles?

A

Structures non régulières, non répétitives, permettant des connections entre les différentes structures secondaires. Sans eux, les proteins seraient des tiges allongées.

84
Q

Qu’est-ce que les coudes?

A

Élément de la structure secondaire des protéines caractérisé par un changement de direction de la chaîne polypeptidique.

Permet de fléchir le polypeptide dans l’espace.

Composé de moins de 5 acides aminés (typiquement 4).

85
Q

Quelles sont les caractéristiques des boucles?

A

Les boucles sont plus longues que les coudes (une vingtaine d’acides aminés)

Ont tendance à se localiser à l’extérieur des protéines et à engager des liaisons hydrogènes.

86
Q

À quoi correspond la structure tertiaire des protéines?

A

Organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles

87
Q

À quoi correspond la structure primaire?

A

Séquence en acides aminés de la protéine

88
Q

À quoi correspond la structure secondaire?

A

Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines: hélices alpha, feuillets bêta (boucles et coudes)

89
Q

Quels sont les principaux éléments de la structure tertiaire?

A

Les domaines

90
Q

Vrai ou Faux: Si nous séparons les différents domaines d’une protéine (structure tertiaire), leur fonction individuelle sera conservée.

A

Vrai

91
Q

Qu’est-ce qui relie les domaines des protéines?

A

Des régions moins structurées

92
Q

Quelles sont les caractéristiques des domaines protéiques?

A
  • Peut être porteur d’une fonction spécifique de la protéine complète.
  • Peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction.
  • Modules pouvant se retrouver dans plusieurs protéines différentes
93
Q

Quel structure est impliquée dans la malade du prion?

A

La structure tertiaire.

94
Q

Qu’est-ce qui se passe au niveau des protéines avec la maladie du prion?

A

La protéine mal repliée (PrPsc) forme des agrégats dommageables pour les tissus. Cette forme possède une structure extrêmement stable qui résiste à presque toutes les techniques de désinfection.

95
Q

Par quoi est caractérisée la structure quaternaire? (Que représente-t-elle)

A

L’assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles

96
Q

Vrai ou Faux: Toutes les protéines ont une structure quaternaire.

A

Faux

97
Q

Quel est un bon exemple de protéine affichant une structure quaternaire?

A

L’hémoglobine

98
Q

De quelle façon s’assemblent les protéines impliquées dans la structure quaternaire?

A

De façon non-covalente

99
Q

Comment qualifie-t-on les protéines à la structure quaternaire basé sur la variabilité des chaînes qui s’associent ensemble? (ex. 2 chaînes identiques/différentes, 3 chaînes identiques/différentes, etc.)

A

2 chaînes identiques = homodimère
2 chaines différentes = hétérodimère
3 chaînes identiques = homotrimère
3 chaines différentes = hétérotrimère
4 chaines identiques = homotétramère
4 chaines différentes = hétérotétramère (hémoglobine)

100
Q

Une protéine qui n’a qu’un site de liaison peut former un…

A

Dimère avec une protéine identique

101
Q

Des protéines identiques portant deux sites de liaison peuvent s’assembler en…

A

Un long filament hélicoïdal

102
Q

Si les sites de liaison sont disposés de façon adéquate, les sous-unités protéiques peuvent former…

A

Un cercle plutôt qu’un long filament

103
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation?

A

Moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines
-> Phosphate porte 2 charges négatives - induit changement de conformation de la protéine

104
Q

Qu’est-ce que la liaison de GTP?

A

Moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le GTP
-> Par changement de la structure de la protéine

105
Q

Comment fonctionne la liaison de GTP (en gros)?

A

Les protéines (GTP binding proteins = G proteins) sont actives sous la forme liée au GTP et désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP

MMD 1042 Med Moléculaire & Microscopique EXAM 1 (10 decks)

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