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MMD 1042 Med Moléculaire & Microscopique EXAM 1 > Enzymologie > Flashcards

Enzymologie Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’un enzyme?

A

Un catalyseur biologique

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Q

Quel est le rôle d’un enzyme?

A

Augmente la vitesse d’une réaction biochimique jusqu’à plusieurs milliards de fois

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Q

Les enzymes sont spécifiques à…

A

Un ou des substrats donnés

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Q

Quel est le rôle de la lipase dans l’organisme?

A

Digérer graisses dans l’intestin

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Q

Quelle sorte de molécule sont les enzymes?

A

Généralement des protéines
➔ Certains ARNs peuvent avoir une activité catalytique (ribozymes)

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6
Q

Quel est le rôle de l’amylase dans l’organisme?

A

Transformer amidons en sucres
➔ Dans la salive

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7
Q

Quel est le rôle du maltase dans l’organisme?

A

Brise le sucre maltose (trouvé dans les pommes de terre, les pâtes et la bière) en glucose
➔ Trouvé dans la salive

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8
Q

Quel est le rôle de la trypsine dans l’organisme?

A

Décompose protéines en acides aminés
➔ Trouvé dans intestin grêle

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9
Q

Quel est le rôle de l’acétylcholinestérase dans l’organisme?

A

Décomposer l’acétylcholine qui est un neurotransmetteur
➔ Trouvé dans les nerfs et les muscles

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9
Q

Quel est le rôle de la lactase dans l’organisme?

A

Brise le lactose en glucose et en galactose
➔ Trouvé dans l’intestin grêle

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10
Q

Quel est le rôle de l’ADN polymerase dans l’organisme?

A

Synthétise de l’ADN à partir de déoxyribonucléides
➔ Se trouve dans le noyau de toutes les cellules

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11
Q

Comment fonctionnent les LACTAID?

A

Utilisé dans le traitement de l’intolérance au lactose
➔ De la lactase, un enzyme de la famille des galactosidase bêta qui clive le lactose en glucose et galactose

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12
Q

Quel est l’effet de l’enzyme par rapport à l’énergie d’activation d’une réaction chimique?

A

Abaisse l’énergie d’activation
(abaissent barrières qui bloquent les réactions biochimiques)

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13
Q

Qu’est-ce que l’énergie d’activation?

A

Barrière énergétique à franchir (état de transition) pour que le réactif se transforme en produit

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14
Q

Quel est l’effet des enzymes sur la vitesse des réaction biochimiques?

A

Augmentent la vitesse des réactions (jusqu’à des milliards de fois)

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15
Q

Qu’est-ce que les enzymes permettent?

A

Réactions qui ne pourraient pas se produire à la température, pH et pression du corps

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16
Q

Quels sont les facteurs affectant l’activité des enzymes?

A

Température (affecte enzyme & substrat)
pH (affecte enzyme & substrat)
Concentration d’enzyme et de substrat

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17
Q

Qu’arrive-t-il aux enzymes alors que la température augmente au-delà de la température optimale (37°C)?

A

Les molécules s’activent et brisent les liaisons faibles

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18
Q

Qu’est-ce qui détermine le pH et la température optimale d’un enzyme?

A

L’environnement dans lequel l’enzyme agit

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19
Q

Comment est-ce que le pH affecte les enzymes?

A

Affecte la charge des acides aminés et donc les liaisons faibles qui en dépendent

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20
Q

Qu’arrive-t-il aux enzyme lorsque l’environnement est trop loin du pH et de la température optimale?

A

Dénaturation de l’enzyme

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21
Q

Comment est-ce que la concentration de l’enzyme et de son substrat affecte la réaction?

A

Affecte la vitesse de la réaction

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22
Q

Qu’arrive-t-il à un certain point si on augmente la concentration de substrat sans arrêt?

A

Enzyme devient saturée par le substrat à haute concentration, après quoi augmenter la concentration du substrat n’accroît pas davantage la vitesse de la réaction
➔ Plateau Vmax

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23
Q

Quelles sont les caractéristiques des enzymes?

A
  • Très sélectives et convertissent les substrats en produits sans être elles-mêmes modifiées
  • Recyclées à la fin de la réaction et peuvent recommencer un nouveau cycle de catalyse
  • Une seule molécule d’enzyme produit de nombreuses molécules de produit
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23
Q

Quelle relation y a-t-il entre la vitesse de la réaction et la concentration d’enzyme?

A

Directement proportionnelle
(assumant qu’il y a un excès de substrat)

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23
Q

À quel niveau de l’enzyme se produit la réaction catalytique?

A

Au niveau du site actif
(Complexe enzyme-substrat)

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24
Q

Quelles sont les liaisons chimiques faibles impliquées dans la stabilisation de la structure des enzymes et des substrats?

A

Forces de Van der Waals
Ponts hydrogène
Liens ioniques
Interactions hydrophobes

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25
Q

À quoi peut être comparée l’interaction entre l’enzyme et son substrat?

A

À un cadenas et une clé

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25
Q

Plus il y a de liaisons non-covalentes (faibles), __________ (plus/moins) l’interaction entre les molécules sera forte.

A

Plus
(plus l’affinité sera grande)

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26
Q

Qu’est-ce qui arrive à l’enzyme et au substrat lorsqu’ils se lient?

A

Changement de la conformation du substrat et de l’enzyme pour que la catalyse soit possible
➔ Libération du produit de la réaction et régénération de l’enzyme

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26
Q

Qu’est-ce que le sous-site de liaison du substrat?

A

Lieu d’interaction entre l’enzyme et le substrat

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27
Q

De quoi est formé le sous-site de liaison?

A

Des acides aminés qui maintiennent le substrat en place lors de la catalyse

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28
Q

De quoi est formé le sous-site catalytique?

A

Des acides aminés qui performent la catalyse

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29
Q

De quels 2 sous-sites est formé le site actif d’un enzyme?

A

Sous-site de liaison
Sous-site catalytique

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29
Q

Quel est le rôle du sous-site de liaison?

A

Détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat

30
Q

Pour une concentration d’enzyme constante, la vitesse de réaction _____________ initialement avec la concentration du substrat jusqu’à atteindre _______________.

A

Augmente
Une vitesse maximale (Vmax)

31
Q

La vitesse initiale de réaction augmente de façon _______________ avec la concentration de l’enzyme.

A

Linéaire

32
Q

Qu’est-ce que le Km?

A

La concentration de substrat à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximale Vmax
(1/2 Vmax)

32
Q

Vmax est exprimée en quelle unité?

A

En moles de produits formés/unité de temps

33
Q

Donne le synonyme de Km.

A

Constante de Michaelis

34
Q

Qu’est-ce qui détermine la spécificité/affinité de l’enzyme pour son substrat?

A

Les liaisons faibles

35
Q

Quels sont les rôles du sous-site catalytique?

A

Diminue l’énergie d’activation nécessaire
Stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction
Catalyse la réaction

36
Q

Qu’est-ce que Vmax?

A

La vitesse de réaction maximale que peut atteindre un enzyme (dans une réaction donnée, [E])

37
Q

Plus le Km est petit, plus l’affinité est ______________.

A

Grande
➔ Plus l’enzyme est efficace à faible concentration de substrat

38
Q

De quoi dépend l’efficacité d’un enzyme?

A

De la vitesse à laquelle elle transforme son substrat et produit.

39
Q

Quels sont les 2 types d’inhibition enzymatique?

A

Inhibition réversible
Inhibition irréversible

40
Q

Comment se lie l’inhibiteur à l’enzyme lors de l’inhibition réversible?

A

De façon réversible
Par des liaisons (forces) faibles (ponts hydrogènes, pont ionique, interactions hydrophobes, forces de Van der Waals)

41
Q

Comment se lie l’inhibiteur à l’enzyme lors de l’inhibition irréversible?

A

De façon irréversible
Par des liaisons (forces) fortes, c’est-à-dire des liens covalents

42
Q

Donne un exemple de substance inhibiteur (inhibition réversible).

A

Iboprofène

43
Q

Donne un exemple de substance inhibiteur (inhibition irréversible).

A

Aspirine

44
Q

Quels sont les 2 types d’inhibition enzymatique réversible?

A
  • Compétitive
  • Non-compétitive
45
Q

Qu’est-ce que l’inhibition réversible compétitive?

A

Substrat & inhibiteur compétitionnent pour le même site, le site actif, le site catalytique

46
Q

Qu’est-ce que l’inhibition réversible non-compétitive?

A

Substrat & inhibiteur ne compétitionnent pas pour le site actif, car l’inhibiteur se lie à un autre site (allostérique) que le site actif

47
Q

À quoi se lie l’inhibiteur compétitif?

A

Au site catalytique de l’enzyme et compétitionne le substrat

48
Q

Est-ce que Vmax change lors de l’inhibition compétitive? Pourquoi?

A

Non, car si nous augmentons la concentration de substrat, c’est ce dernier qui “gagnera” la compétition

49
Q

Qu’arrive-t-il au Km lors de l’inhibition compétitive?

A

Le Km apparent augmente, donc l’affinité de l’enzyme diminue

50
Q

Donne un exemple d’inhibition réversible compétitive.

A

Pénicilline

51
Q

À quoi se fixe l’inhibiteur non-compétitif?

A

À un site allostérique

52
Q

Qu’est-ce qui se produit lorsque l’inhibiteur non-compétitif se lie au site allostérique de l’enzyme?

A

Induit un changement de conformation du site actif qui réduit l’activité catalytique de l’enzyme (ne peut plus catalyser de réaction)

53
Q

Comment agissent les inhibiteurs enzymatiques non-compétitifs?

A

Pas en empêchant la formation de complexes enzyme-substrat, mais plutôt en empêchant la formation de complexes enzyme-produit. Ils empêchent ainsi le substrat de réagir pour former le produit

54
Q

Est-ce que les inhibiteurs non-compétitifs sont affectés par la concentration de substrat?

A

Non, puisqu’ils ne rivalisent pas avec les molécules de substrat

55
Q

Qu’arrive-t-il au Km lors de l’inhibition non-compétitive?

A

Le Km apparent ne change pas car l’inhibiteur non-compétitif n’affecte pas l’affinité de l’enzyme pour son substrat

56
Q

Qu’arrive-t-il au Vmax lors de l’inhibition non-compétitive?

A

Vmax diminue car l’inhibiteur réduit la quantité d’enzymes capable de transformer le substrat

57
Q

Qu’est-ce que le rétrocontrôle?

A

Contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans les voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final (réversible)

58
Q

Que permet le rétrocontrôle?

A

Régulation rapide de l’activité catalytique protéique (plus rapide que de contrôler le niveau d’expression du gène de l’enzyme)

59
Q

À quoi correspond un rétrocontrôle négatif?

A

Rétroinhibition

60
Q

Existe-t-il des rétrocontrôles positifs de l’activité catalytique des enzymes?

A

Oui

61
Q

Que permet le rétrocontrôle négatif?

A

Contrôler les réactions de plusieurs voies métaboliques interdépendantes

62
Q

Quel est un exemple de rétroinhibition?

A

Voies de biosynthèse des acides aminés

63
Q

Le rétrocontrôle est généralement ______________. (compétitif / non-compétitif) Pourquoi?

A

Non-compétitif
Car le produit se lie à un site allostérique de l’enzyme

64
Q

Un inhibiteur irréversible diminue….

A

L’activité enzymatique de façon permanente

65
Q

Quel effet a l’inhibiteur irréversible sur le Vmax et le Km? (de quoi l’effet dépend)

A

L’effet dépend s’il entre en compétition ou non avec le substrat pour le site actif

66
Q

Que se passe-t-il lors de l’inhibition enzymatique irréversible?

A

Le lien (souvent covalent) entre l’enzyme & l’inhibiteur est si fort que l’addition du substrat ne renverse pas l’inhibtion

67
Q

Quelles sont les caractéristiques de la régulation de l’activité protéique par phosphorylation?

A

Régulation par changement de conformation de la protéine
Modification post-traductionnelle réversible

68
Q

Quel est un moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines?

A

Phosphorylation

69
Q

Dans quels acides aminés la phosphorylation est-elle possible?

A

Sérine
Thréonine
Tyrosine

70
Q

Comment fonctionne la réaction de phosphorylation des protéines?

A

Groupement terminal d’un ATP est transféré sur le groupement hydroxyle (OH) de la chaine latérale de la Serine, Thréonine ou Tyrosine

71
Q

Comment agit l’aspirine lors de l’inhibition?

A

Aspirine, par une réaction chimique d’acétylation, inhibe de façon irréversible les enzymes cyclooxygénase (COX1 et COX2), des enzymes participant à la production de prostaglandines et de thromboxanes.

72
Q

Qu’inhibe l’aspirine?

A

La production de prostaglandines et de thromboxanes.

73
Q

Qu’inhibe l’ibuprofen?

A

La production de prostaglandines et de thromboxanes.

74
Q

Comment se passe l’inhibition par l’ibuprofen?

A

Inhibe de façon réversible les enzymes cyclooxygénase (COX1 et COX2) qui participent à la production de prostaglandines et de thromboxanes.
Se fixe au site actif et compétitionne avec le substrat de façon réversible

75
Q

Vrai ou Faux: L’aspirine et l’ibuprofen sont tous les deux des inhibiteurs compétitifs.

A

Vrai

76
Q

Quelle est une caractéristique importante des enzymes?

A

Pas modifiés dans une réaction biochimique

77
Q

Qu’est-ce que l’inhibition des voies de biosynthèse par rétroinhibition?

A

Accumulation d’un produit qui rétroinhibe l’enzyme en haut de la voie pour assurer qu’on arrête de produire le produit qui est en excès

78
Q

De quelle façon les enzymes peuvent-ils changer l’activité des protéines?

A

Protéine kinase (enzyme) & phosphorylation
➔ Activité catalytique: aller transférer un phosphate de l’ATP vers une autre protéine
(Protéine kinase peut avoir comme substrat une autre protéine kinase)

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