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UQAR Automne 2023 > Struct mol. exam 2 > Flashcards

Struct mol. exam 2 Flashcards

1
Q

Les hormones stéroïdiennes et leur fonctions (4)

A

-Testostérone : hormone sexuelle mâle
- Estradiole : hormone sexuelle femelle
- Cortisol : Régule métablisme glucose et sel
- Aldostérone : Régule la pression artérielle

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2
Q

Quelques exemples de fonction des lipides (3)

A
  • Agent attractifs pour pollinisateur
  • Agent répulsifs herbivores
  • Hormones
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3
Q

Pourquoi les Glycérophospholipides et les phopholipides peuvent constituer les membrances ?

A

Car ils peuvent former des bicouche lipidique spontanément lorsqu’il sont dans l’eau en raison de leur tête polaire et leur queue hydrophobe

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4
Q

Pourquoi les acides gras, triglycérides et le cholestérol ne peuvent pas former de bicouche lipidique ?

A
  • Acides gras sont amphiphiles –> forme des micelles (boule)
  • Triglycéride presque totalement apolaire
  • Cholestérol ont un groupement hydroxyle polaire –> il s’insère cependant dans la bicouche
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5
Q

Ce qui explique que la bicouche lipidique est constamment en mouvement

A
  • Ces lipides forment la bicouche puisqu’il sont hydrophobes, mais pas pcq ils s’attirent entre eux, il sont donc très instables
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6
Q

Ce qui influence la fluidité de la membrane et l’importance de cela

A
  • Point de fusion (état cristalin ou plus liquide)
    Importance –> permet les changements de forme de la cellule
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7
Q

Comment une cellule peut faire varier la fluidité de sa membrane ? (3)

A
  • Les chaines d’acides gras longues sont moins mobiles que les chaines plus courtes
  • Les chaines saturés sont moins mobiles que les insaturés
  • Donc elle varie la composition lipidique de la membrane
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8
Q

Ce qui augmente la résilience de la membrane aux changements de température

A

Membrane très hétérogène donc composé de plsr lipides différents avec point de fusion différent ce qui empêche un changement brusque de fluidité

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9
Q

Effet du cholestérol sur la fluidité membranaire et 2 mécanisme qui explique cela

A
  • Le cholestérol s’insère entre les chaines d’acide gras de la membrane ce qui favorise une fluidité constante à de large gamme de température
    1. Empêche les acides gras de trop bouger pour ne pas que la membrane soit trop fluide
    2. Empêche les acides gras de se tasser pour ne pas que la membrane se cristallise
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10
Q

Composition et utilité des radeaux membranaires

A
  • plus cristaline donc plus longue chaine et moins d’insaturation et plus de cholestérols
  • sert à maintenir en place par exemple une protéine à un endroit spécifique
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11
Q

Signal qu’une cell est entrain de mourir et comment ça marche

A
  • La Phosphatidylsérine est un lipide qui se trouve nrmlmnt du côté intracell de la membrane, si il se retrouve de l’aure côté, il représente un signal pour que le corps élimine la cell. à l’aide d’un macrophage
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12
Q

Comment l’asymétrie de la composition en lipide de chaque côté de la membrane est maintenue

A
  • diffusion transversale (flip-flop) très lent car la tête hydrophile doit traverser l’intérieur hydrophobe de la membrane
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13
Q

3 type de mouvement des lipides de la membrane et vitesse du mouvement

A
  • Diffusion transversale (flip-flop) –> très lent
  • Diffusion transversale catalysée par les flippase (prot. membranaire) –> rapide
  • Diffusion latéral –> très rapide
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14
Q

Explication modèle de la mosaïque fluide (2)

A
  • Membranes biologiques sont des systèmes dynamiques constitués de lipides, de glycolipides,
    de protéines et de glycoprotéines
  • Les protéines sont commes des iceberg flotant sur une mer de lipide elles sont donc aussi fluide mais moins rapide
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15
Q

3 type de mouvement des protéines membranaires et courte description

A
  • immobile –> fermement attachée au cytosquelette
  • mobile –> peuvent bouger dans une petite région, confinée par d’autre prot ou le cytosquellette
  • totalement libre de diffuser
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16
Q

Composition des protéines et strucutre

A
  • C, H, O, N, P, S
  • Molécule de très grande taille composé d’acides aminés liés par une liaison peptide
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17
Q

7 exemples de fonction biologique des protéines

A
  • Protéine de transport (globule rouge)
  • Protéine de structure (cytosquelette)
  • Protéine de stockage
  • Protéine de défense (anticorps)
  • Protéine de signalisation (homones : insuline)
  • Protéine enzymatiqye
  • Protéine motrice
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18
Q

Composition d’un acide aminés (groupements)

A
  • Une chaine latérale
  • Un groupement amine (H2N)
  • Un groupement carboxyle (COOH)
  • Un H
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19
Q

Chiralité des acides aminés

A
  • 19 des acides aminés standard sont chirales
  • Série L (très présent) –> Amine côté gauche
  • Série D (très rare) –> Amine côté droit
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20
Q

Acides aminés qui ont 2 carbone chiraux (2) et 1 qui n’a pas de carbone chiral

A
  • Threonine
  • Isoleucine
  • Pas de chiralité –> glycine
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21
Q

C’est quoi un zwitterion

A
  • Acide aminé comprenant des groupes ayant des charges opposés ce qui rend la molécule non chargé
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22
Q

Les acides aminés peuvent agir comme des acides et des bases ils ont donc un caractère

A

Amphotère

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23
Q

C’est quoi le point isoélectrique

A
  • pH où un acide aminé est 100% un zwitterion
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24
Q

Les différents pk et la partie de l’acide aminé qui leur est relié

A
  • pK 1 : carboxyle (COOH)
  • pK 2 : amine (NH2)
  • pKr : chaine latéral
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25
Q

Formation d’une liaison peptide

A
  • Condensation –> formation de la liaison perte d’une molécule d’eau
  • Hydrolyse –> briser la liaison une molécule d’eau est nécessaire et se lie aux 2 acides aminés
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26
Q

2 extrémités d’un polypeptide, nom donnée aux a.a. lorsqu’ils sont dans le polypeptide

A
  • N-terminal –> extrémité amine libre
  • C-terminal –> extrémité carboxyle libre
  • Des résidus
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27
Q

Structure primaire d’une protéine

A
  • Simplement la chaine d’a.a. peut en moyenne entre 100 et 1000 résidus
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28
Q

Structure secondaire d’une protéine

A
  • La protéine se replie pour avoir une forme plus compact, mais pas de rotation autours de N-C-alpha et de C-alpha-C
  • Cette rotation est empêché pour ne pas que les atomes d’oxygène ne se touchent
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29
Q

Structure tertiaire d’une protéine (2)

A
  • Conformation tridimensionnelle complète d’une protéine
  • Molécule se replie sur elle même grâce à des liaisons faible non-covalente entre les atome du squelettes polypeptidique et les chaine latérale
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30
Q

Structure quaternaire d’une protéine et 2 types

A
  • Lorsqu’une protéine comporte plsr chaines de polypetides, les régions polaires restent en surface et ls régions hydrophobe se retrouvent au centre en boule du peptide
  • Homopolymère –> même polypeptide
  • Hétéropolymère –> plypeptide différents
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31
Q

Hélice alpha, description, ce qui permet sa formation et dans quel sens elle s’enroule

A
  • Squelette polypeptidique torsadé
  • Liaison hydrogène entre la fonction carbonyle et la fonction amine permet l’hélice alpha
  • Enroulement vers la droite
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32
Q

Feuillets beta description, ce qui permet leur formation et 2 types

A
  • Brin de polypeptides tous allignés
  • 2 brins liés par des liaison hydrogène
  • Feuillet beta parallèle –> tous dans le même sens
  • Feuillet beta antiparallèle –> sens inverse
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33
Q

Structure irrégulière protéine, 2 types

A
  • Boucle entre des feuillets beta ou des hélices alpha
  • Forme de coude –> assez simple
  • forme de boucle longue –> entre feuillet beta parralèle
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34
Q

Importance repliement d’une protéine

A
  • Le repliement protéique est contrôllé
  • Si une protéine est mal repliée –> peut causer des maladies
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35
Q

3 types de prot du cytosquelette

A
  • Filaments d’actines
  • Filament intermédiaires
  • Microtubules (tubuline)
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36
Q

Actine –> sous unité, taille globale, caractère dynamique et fonction biologique

A
  • Actine monomérique -> 375 a.a
  • diamètre petit, très fragile
  • très dynamique
  • Support à la membrane plasmique et détermine la forme de la cell. (cytosquelette)
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37
Q

Dynamisme de l’actine (2)

A
  • Polymérisation des 2 côté du filament, mais plus rapide à l’extrémité (+) que l’extrémité (-)
  • Constance extension ou rétraction
38
Q

Tubuline –> sous unité, taille, caractère dynamique et fonction biologique

A
  • Sous unité protéique globulaire
  • Diamètre plus gros et plus robuste que l’actine
  • Pas vrm dynamique
  • Élément structural muscle et cellule —> rails de transport cellulaire
39
Q

Structure et comment fonctionne la myosine en 4 étapes

A
  • Myosine composée de 2 polypeptide qui forme deux tête reliées a une longue queue torsadé
    1. Fixation de l’ATP modifie la conformation de la tête de myosine –> elle se détache de l’actine
    2. Hydrolyse de l’ATP modifie la configuration de la tête de myosine –> fait tourner la tête vers l’avant
    3. La myosine de fixe à une sous-unité d’actine plus loin
    4. Fixation de la myosine libère l’ADP ce qui change la conformation de la tête de myosine pour qu’elle retrouve sa position orginale
40
Q

Strucutre et comment fonctionne la kinésine

A
  • Attachée à une vésicule est a deux pattes
  • A chaque fois qu’il y a une ATP qui arrive, il va y avoir un changement de la conformation de la protéine ce qui fait avancer la protéine sur les “rails” de microtubule
41
Q

Liaisons dans une hélice alpha transmembranaire et type de prot. membranaire

A
  • Groupe fonctionnels de la chaine princpipale sont tous neutralisé par des laisons hydrogène entre eux
  • Forme les pompes à protons
42
Q

Liaisons dans un feuillet beta transmembranaire (2) et type de prot. membranaire

A
  • Pour qu’un feuillet beta puisse traverser la membrane, il faut que toute besoins en liaisons hydrogène soit satisfait
  • le feuillet se referme sur lui-même pour former un tonneau beta avec le côté hydrophobe à l’extérieur et hydrophile à l’intérieur
  • Permet le passage de molécule d’eau
43
Q

Composition des acides nucléiques et briques de construction formant des macromolécules

A
  • C, H, N, P, O
  • Nucléotides
44
Q

Quelques rôles des nucléotides avec exemple(4)

A
  1. Cofacteur enzymatique (ex : Acetyl CoA synthèse ATP)
  2. Signalisation cellulaire (AMPc (adénosine monophaspate cyclique) message intracell)
  3. Transduction de l’énergie (ATP)
  4. Support info génétique/héréditaire
45
Q

3 composantes caractéristiques des nucléotides

A
  1. Base azotés
  2. Pentose
  3. Phosphate
46
Q

2 types de bases azotés des nucléotides et courte description

A
  1. Bases pyrimidiques : 1 seul hétérocycle
  2. Bases puriques : 2 hétérocycles
47
Q

2 types de pentose des nucléotides et courte description

A
  1. Désoxyribose : Carbone 2 prime du pentose lié à un H
  2. Ribose : Carbone 2 prime du pentose lié à un OH
48
Q

C’est quoi un nucléoside et un nucléotide

A

nucléoside = base azoté + pentose
nucléotide = nucléoside + phosphate

49
Q

3 types de phosphate d’un nucléoside

A
  1. nucléotide monophophate
  2. nucléotide diphsophate
  3. nucléotide triphosphate
50
Q

Solubilité des nucléotides (2)

A
  • Les bases sont peu solubles donc les nucléoside sont un peu soluble
  • Cependant, les nucléotides sont très soluble en raison du phosphate et du pentose
51
Q

2 Type de réaction de l’ATP par rapport à l’énergie et comment elle fonctionne

A
  • Réaction Exergonique –> libère de l’énergie
  • Réaction Endergonique –> Emmagasine l’énergie
  • Forte répulsion électrostatique dans un molécule d’ATP les liaisons sont donc instables et libèrent bcp d’énergie lorsqu’elle sont rompues
52
Q

Façon qu’une séquence d’ADN est lue
Liaison entre les résidues d’un brin d’ADN et entre quels carbones

A
  • Lecture de l’extrémité 5’ à 3’
  • Liaison phosphodiester
  • 2 liaisons simultanées avec C5’ et C3’
53
Q

Quel est la règle de Chargraaf (2)

A
  • La proportion de G = C et A = T (purine = pyrimidine)
  • Donc A + G = C + T
54
Q

Type de liaison qui unit les 2 brins d’ADN et entre quel bases avec nb de liaison ?

A
  • Liaison hydrogènes, A se lie spécifiquement à T et C se lie à G
  • A -> T : 2 laisons hydrogènes entre ces bases
  • C -> G : 3 laisons hydrogènes entre ces bases
55
Q

Manière que la double hélice est enroulée (cb de paire de base et orientation) et sens des 2 brins et torsion de la chaine occasionne quoi

A
  • La double hélice est enroulée vers la droite et elle fait un tour tout les 10 paires de bases
  • Antiparallèle donc 1 brin 5’ -> 3’ et un brin 3’ -> 5’
  • 2 sillons majeurs et 1 mineur
56
Q

Constituants de l’ADN qui se retrouvent vers l’intérieur ou vers l’extérieur et pour quel raison
et cb de paires de bases pour faire un kb

A
  • Chaines sucre-phosphates constituent l’extérieur de l’hélice car ils sont hydrophile
  • Les bases azotés sont à l’intérieur de l’hélice car ils sont hydrophobe
  • 1000 pb = 1 kb
57
Q

3 niveaux de structure de l’ADN et courte description

A
  1. Structure primaire : séquence nucléotidique (A-T-C-G)
  2. Structure secondaire : structure régulière stable (double hélice)
  3. Structure tertiaire : ADN circulaire (bactéries et archaeas) et chromosomes (eucaryotes)
58
Q

4 forces responsable de la stabilité de la double hélice d’ADN et courte description

A
  1. Effet hydrophobe (base azotés à l’intérieur)
  2. Interactions de Van der Waals (entre les atomes des bases superposés)
  3. Liaisons hydrogène (A->T et C->G)
  4. Interactions ioniques (des MG2+ se fixent au phosphates -> stabilise la structure)
59
Q

Enzyme qui permet la réplication de l’ADN et dans quel sens

A
  • ADN Polymérases
  • 5’ vers 3’
60
Q

La température de fusion de l’ADN permet quoi et ce qui modifie celle-ci et pourquoi

A
  • La dénaturation et la renaturation
  • Les interactions d’empilement par les liaisons de van der waals entre les bases azotés sont plus forte entre G:C que A:T
  • L’ADN riche en G:C est plus difficile à dénaturer que celle riche en A:T
61
Q

Température où la moitié de lADN est dénaturé et ce que le contenu en G:C permet de différencier

A
  • Point de demi dénaturation
  • Contenu G:C différent pour chaque sp. donc température de dénaturation différente
62
Q

Ce qui joue sur une bonne qualité de dénaturation/renaturation de l’ADN (3)

A
  • Dénaturation à haute tempérture
  • Si refroidissement trop rapide très en dessous du Tm –> Appariemment incorect des bases
  • Refroidissement plus lent (20-25 °C) un peu en dessous du Tm –> renaturation correct
63
Q

Ce qui permet la formation de chromosomes chez les eucaryotes

A

Protéine histone qui sont chargés positivement donc qui intéragissent avec l’ADN (négative à cause du phosphate)

64
Q

Différences entre ADN et ARN(5)

A
  • ADN = désoxyribos et ARN = ribose
  • La thymine est remplacé par l’uracile donc liaison A:U
  • ARN est simple brin donc plus de liberté de conformation que l’ADN (peut se replier sur lui-même pour former paires de bases complémentaire)
  • Rôle plus actif que l’ADN dans l’expression de l’info
  • ARN moins stable que l’ADN car rapidement hydrolysé en milieu basique
65
Q

3 fonctions principals du dogme central de l’ADN au prot

A
  1. Réplication
  2. Transcription
  3. Traduction
66
Q

Description réplication ADN (2)

A
  • grâce à la complémentarité des 2 brins
  • Séparation des brins puis synthèse de brins complémentaire
67
Q

Définition gène (2)

A
  • séquence d’ADN héritable
  • l’expression affecte les caractères d’un organisme
68
Q

Description transcription ADN (2) et 2 types de brins d’ADN nécessaire

A
  • Transcrire un brin d’ADN sur un ARN complémentaire grâce à l’ARN polymérase
  • Étape de maturation de l’ARN par la suite
  • Brin d’ADN codant qui sera l’identique du brin d’ARN
  • Brin d’ADN non codant sur lequel la synthèse de l’ARN va se produire et pas complémentarité va se résulter en une copie du brin condant
69
Q

Séquences spécifique pour initier/terminer transcription et section codante/non condante du génome

A
  • Promoteur -> commencer transcription
  • Terminateur -> finir transcription
  • Région condante -> Exons
  • Région non condante -> Introns
70
Q

Description traduction de l’ARN (3)

A
  • L’ARN messager est traduit en protéines
  • La traduction se produit dans un ribosome, les acides aminés sont acheminés par des ARNt (de transfert)
  • Les ARNt possède des anticodons (complémentaire au codon de l’ARN)
71
Q

Qu’est ce que c’est les codons et nb de codons (2)

A
  • Chaque codons (3 nucléotides) correspondent à un acide aminé
  • 64 codons en tout (61 représentent 20 acides aminés et 3 sont des signaux stop)
72
Q

4 étapes de la traduction de l’ARN

A
  1. L’ARNt chargé se fixe sur le site A du ribosome
  2. Une nouvelle liaison peptidique est formée
  3. Déplacement de la grande sous unité vers la droit
  4. Déplacement de la petite unité vers la droite ce qui éjecte l’ARNt au site E et libère le site A (site du centre = site P)
73
Q

Ce qui se passe quand la traduction de l’ARN est terminée (3)

A
  • Un codon STOP arrive ce qui termine la synthèse
  • Les deux sous unités du ribosomes se dissocie
  • La protéine émerge du ribosome
74
Q

Définition génome et ploïdie

A
  • Génome = ensemble info génétique organisme (codant et non codant)
  • Ploïdie = nb d’exemplaire du matériel génétique (humain diploïde n=2)
75
Q

Différence génome bactérie (E. coli) et humain (3)

A
  • Génome humain bcp plus grand (environ 3 millions de kb pour environ 4000 kb pour e.coli)
  • Le génome humain possède bcp plus de parties non codante dans son génome
  • la bactérie ne possède presque des gène de protéine ou d’ARN
76
Q

Taille du génom vs complexcité de l’organisme (3)

A
  • Nrmlnt, plus un organisme est complexe (mulitcellulaire), plus il possède une grande qte d’ADN
  • Cependant complexité ne dépend pas du nb de gène, mais aussi de la façon qu’il est transcrit et traduit et du nb de pb par gène (plus de partie non codante)
  • Certains génome très grand possède un nb modeste de gène car plus de section non codante
77
Q

Répartition (%) des différents sections du génome humain (4)

A
  • 50% : séquence unique joue un rôle biologique (promoteur, terminateur)
  • 45% séquence moyennement répétés et éléments transposables (ADN répétés et copié à plein d’endroit dans un gène aléatoirement)
  • 1,4% de séquences codantes
  • 3% de séquence hautement répétés
78
Q

Définition gènes essentielles (2)

A
  • Ensemble de gène fondamentaux qui codent pour des fonction essentielle à la cellule (entraine la mort si ils ne sont pas présent)
  • Plus de 200 familles de gènes universelles communs au 3 domaines du vivant
79
Q

Définition mutation, 3 manière qu’elle peuvent être faite et utilité

A
  • Changement permanent dans la séquence des nucléotides dans l’ADN
    1. Remplacement d’une ou plsr paires de base
    2. Ajout d’une ou plsr paires de base
    3. Supression d’une ou plsr paires de base
  • Force majeure de l’évolution
80
Q

2 types de mutation chez les organismes pluricellulairesg

A
  1. Mutation gamétique : avant la fécondation entre l’ovule et le spermatozoïde –> transmis d’une génération à l’autre
  2. Mutation sommatique : après la fécondation –> n’est pas transmis sauf si la muation à lieu dans les gamètes
81
Q

3 résultants d’une mutation du moins rare au plus rare

A
  1. Relativement neutre : très peu de diffèrence
  2. Désavantageuse : dommage sérieux
  3. Avantageuse : peut se perpétuer
82
Q

3 différents type de mutation généraux

A
  1. Mutation ponctuelle : changement concerne 1 seule nucléotide
  2. Mutation chormosomique : concerne une partie d’un chromosome ou même celui-ci au complet
  3. Mutation génomique : changement qui concerne tout le génome (2n -> 3n)
83
Q

Différentes mutations ponctuelles (3) le 1er comporte 2 types

A
  1. Substitution (remplacement d’un nucléotide) –> transition : pas de changement de type base azoté et transversion : changement de type de base azoté (base purique à base pyrimidique)
  2. Délétion –> nucléotide s’enlève
  3. Insertion –> un nouveau nucléotide
84
Q

Différentes mutations chromosomiques (6)

A
  1. Duplication
  2. Insertion (séquence)
  3. Translocation (changement position entre 2 groupe de nucléotide)
  4. Deletion
  5. Inversion
  6. Aneuploïdie (changement du nb de chromosome ex: trisomie)
85
Q

1 sorte de mutations génomique et 2 catégorie dans cette sort

A
  1. Polyploïdie : joue sur le nb de fois que le génome est répété (2n -> 3n)
    - Autopolyploïde : génome se réplique dans la même sp.
    - Allopolyploïde : Réplication génome suite à un croisement d’sp.
86
Q

Types d’altération endogène de l’ADN (2)

A
  1. Erreur commis par l’ADN polymérase non réparée (substitution/insertion/délétion
  2. Métabolisme cellulaire
87
Q

Altération endogène –> ce qui cause les types de mutation lié au métabolisme cellulaire et 4 types avec explication longue de chaque type

A
  • Exposition de l’ADN aux espèces réactives de l’oxygène (manque un électron sur sa couche de valence donc arrache des électrons à l’ADN)
    1. oxydation (guanine –> oxoG) ce qui cause une subtitution car oxoG n’est pas spécifique que à C
    2. Dépuriniation (bas purine) dépyrination (base pyrimidique) : délétion car nucléotide sans base azoté
    3. Désamination : altère l’identité des base (A, G, t pas de danger car base altérée reconnu et enlever, mais base cytosine devient uracile –> substituion de type transition
    4. Méthylation : empêche la guanine de faire 3 liaisons hydrogène elle n’est donc plus spécifique à la cytosine
88
Q

Pourquoi les organismes ont évolués pour avoir de l’ADN au lieu de l’ARN(3)

A
  • ADN a évolué pour avoir de la thymine au lieu de l’uracile pour empêcher la désamination de C –> U
  • Double brin important car si il y a une mutation le brin intact est utilisé comme matrice pour corriger l’autre brin
  • L’ARN simple brin est donc bcp plus propice aux mutations car pas une grande capacité de réparation de l’ARN (évolution plus rapide)
89
Q

Altération exogènes types (3) et explication

A
  1. Lumière UV induit liaisons covalente entre les thymines superposés –> modifie la structure hélicoïdale de l’ADN
  2. Certains agents chimiques sont mutagène
  3. Rayon ionisant : action direct sur l’ADN ou indirect (création de radicaux libres qui agissent sur l’ADN et peuvent causer des cassures de l’hélice -> altération du génome)
90
Q

Conséquences des mutations (4) la 3e à 2 partie

A
  1. Mutation synonyme : plsr codons pour le même acide aminé donc changement de codon mais même acide aminé –> aucun impact
  2. Mutation non sen : Mutation donne un codon stop ce qui arrête la polyméristion –> prot incomplète
  3. Mutation faux sens : Changement dans la séq. en a.a ce qui modifie la prot finale 2 types :
    - Conservative : acide aminé de la même nature (polaire-> polaire) ce qui ne joue pas sur le repliement
    - Non conservative : pas de la même nature (apolaire -> chargé) joue sur le repliement
  4. Décalage cadre de lecture : prot. totalement différente (source de nouveauté)
91
Q

Certaines région de l’ADN changent plus facilement (mutation ponctuelle) (3)

A
  • Région non codante changent facilement (cumule plus d’erreur) car peu d’impact sur la survie de la cellule
  • Séquence condant pour des gène essentielle ne change pas du tout depuis des milliards d’année car une mutation de ce gène entraine la mort
  • Ce sont les gène essentielles qui sont observés pour faire des relations généalogique entre les sp.
92
Q

Différentes mutation chromosomiques et leurs conséquences (3)

A
  • Mutation structurale : peuvent être neutre, causer des maladie ou être avantageuse
  • Duplication : rôle important dans l’apparition de nouvelles fonctions
  • Aneuploïdie : retard de croissance, baisse fertilité, retard cognitif

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