SEMANA 4 Flashcards
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
- enzimas (facilitan reacciones químicas)
- transportadores o canales
- quelantes
- mensajeros químicos (hormonas, neurot)
- Apoyan en la contracción musc.
- Anticuerpos
- Regulan la expresión de ADN y ARN
- ## Mueven mol. esenciales alrededor del cuerpo
Los aminoácidos que forman las proteínas, se forman por enlaces…..
PEPTÍDICOS
¿Cuántos aa necesitan estar unidos para formar la proteína?
+100 aa
Si una proteína se hidroliza, libera…..
aa libres y péptidos (pedazos de prot.)
El “Trp” (triptófano), da origen a la…
Niacina y el neurotransmisor serotonina
La Gly es precursora de….
“Porfirinas”, como el hemo (*importante en sangre)
La “Arg”, es precursor de…
Óx. nítrico (presión arterial)
“Asp”, “Gly”, “Gln” (glutamina) son precursores de…
NUCLEÓTIDOS
La “TYR” es precursora de las….
HORMONAS TIROIDEAS
¿Qué origina a la Tyr?
Phe (fenilalanina)
La L-Dopa origina
Dopamina
NE
Epinefrina
Origen de la “L-DOPA” y su función
Origen: viene de Tyr
Fx: fármaco precursor de “dopamina”(substancia nigra), “norepinefrina” y “epinefrina”
Componentes de aa
- “C”: átomo de Carbono alpha
- “COOH”: gpo. carboxilo
- “H”: átomo de H+
- H2N: grupo amino
- “R”: gpo. de cadena lateral
¿Cuál es el único aa que NO tiene un carbono quiral? Y ¿POR QUÉ?
Glicina, porque sus constituyentes son diferentes
¿Qué significa que un aa tenga carga neutra?
Número igual de grupos ionizables de carga opuesta= zwitterion o pto. isoeléctrico
AA de grupo R, NO POLARES y ALIFÁTICOS
- glicina
- alanina
- valina
- leucina
- metionina
- isoleucina
AA de grupo R, POLARES y SIN CARGA
- Serina
- Treonina
- Cisteína
- Prolina
- Asparagina
- Glutamina
AA con grupos R, cargados +
Lisina
Arginina
Histidina
AA con grupos R, cargados -
Aspartato
Glutamato
AA grupos R, NO POLAR, *aromáticos
Fenilalanina
Tirosina
Triptófano
Isomería óptica de aa
- Se caracteriza, por poner D/L- α- AA dependiendo el lugar dónde se encuentre el grupo “NH2”
El organismo, sólo reconoce aa de tipo…
L-AA
¿De dónde vienen los D-AA?
Son sintetizados por moo´s
D-Ala y D-Glu pertenecen al peptidoglicano de…
Pared bacteriana
La D-Phe es un componente
antimicrobiano
**AA esenciales y no esenciales
Fenilalanina
Histidina
Isoleucina
Treonina
Lisina
Valina
Asparagina
Leucina
Metionina
Triptófano
α-Ketoglutarato es precursor de….
glutamina
glutamato
prolina
arginina
3-fosfoglicerato es precursor de
- serina
- glicina
- cisteína
Oxalacetato es precursor de….
- aspartato
- asparagina
- metionina
- lisina
- treonina
Piruvato, precursor de….
alanina
valina
leucina
isoleucina
Fosfoenolpiruvato y eritrosa 4 fosfato precursores de….
triptófano
tirosina
fenilalanina
Ribosa-5P precursor de….
histidina
La unión de 2 aa o más, por medio de “enlaces peptídicos”, forman
PÉPTIDOS
El enlace peptídico consiste en…
aa 1: da su grupo carboxilicom “COO”
aa2: se une con 2H+ del grupo amino
**Y liberan 1mol de agua
Si los péptidos se clasifican según su cadena ¿que nombre reciben los sig?
2
3
-10
10-100
100+
2–Dipéptido
3– Tripéptido
-10— oligopéptidos
10-100 polip
+100 proteína
¿Por qué la estructura TRANS, suele favorecer la formación de prot?
Porque en comparación de CIS, los grupos R NO son voluminosos sobre C-alpha
CADENAS MONOMÉRICAS
1 cadena polipeptídica
CADENAS MULTIMÉRICAS
+1 cadena polipeptídica
La excepción más importante es el enlace en la secuencia de….
X-Pro, dónde X es cualquier otro aa
PÉPTIDOS ANTIHIPERTENSIVOS (efecto + en la salud)
Reducen el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares
PÉPTIDOS ANTIOXIDANTES
(efecto + en la salud)
Previenen enfermedades degenerativas y envejecimiento
PÉPTIDOS ANTIMICROBIANOS
(efecto + en la salud)
reducen riesgo de infecciones
PÉPTIDOS INMUNOMODULADORES
(efecto + en la salud)
Estimula respuesta inmune
PÉPTIDOS QUELANTES
(efecto + en la salud)
Mejora absorción de minerales y metales
PÉPTIDOS ANTICOAGULANTES
(efecto + en la salud)
REDUCEN riesgos de padecer coágulos de sangre en venas
PÉPTIDOS HIPOCOLESTEROLÉMICOS (efecto + en la salud)
Previenen enfermedades cardiovasculares
PÉPTIDOS OPIOIDES
(efecto + en la salud)
Regula el tránsito intestinal y mejora la digestión y absorción de nutrientes
Tipos de cambios en la secuencia primaria y en que consiste
- CONSERVADORES: mantiene la naturaleza de la cadena
- NO CONSERVADRES: cambia la nat. de cadena, con posibles consecuencias graves
¿Proteínas y solubilidad en agua?
muy solubles, por que pueden establecer enlaces iónicos con el agua
Pto. de Fusión Elevado, es….
ELEVADO por las atracciones iónicas entre todas las mol.
¿Cuándo se da la estructura secundaria de las prot?
Cuando los aa empiezan a interactuar (por enlaces iónic, puentes de H+, interacciones de Van der Waals)
*interactúan cadenas laterales
ESTRUCTURA SECUNDARIA PROT
α hélice: se da por la interacción de aa por interacción iónica, P. de H+, van der waals y P. disulfuro **se ve como rizo
hojas β plegadas: interacciones que hacen ver como láminas plegadas
FORMACIÓN DE PROTEÍNAS FIBROSAS
- Hélice α
- Espiral de hélices α
- Protofilamento (par de espirales)
- Filamento (4 proteofilam. enrollados a la der)
Estructura terciaria (globular) de proteínas
Estructura con más interacciones (polares, puentes disulfuro, p.H+, gpo polar hidrofílico)
Coexisten varias secundarias
=plegamiento de cadena polipeptidica, que origina una forma tridimensional esp=
ESTRUCTURA CUATERNARIA, consiste en…
- Formada por subunidades de proteínas (subu terciarias)
**Hemoglobina formada por subu de mioglobina
DESNATURALIZACIÓN
Proceso por el que la proteína, presenta un cambio en la estructura tridimensional ocasionando que pierda funcionalidad
*NO SE ALTERA ESTRUCTURA PRIMARIA
Agentes que desnaturalizan
pH
Temperatura
Solubilidad
El proceso posterior a la desnat es…
renaturalización (volver a ser prot. activa)
CLASIFICACIÓN DE PROT. POR CONFIGURACIÓN
- FIBROSAS (escleroprot.)
- GLOBULARES (esferoprot)
PROTEÍNAS GLOBULARES
- Estructura compacta
- Solubles en agua o lípidos
- estructura secundaria compleja (mezcla de αhélice y β plegadas)
- estabilizada por interacciones NO COVALENTES
PROT FIBROSAS
- Estructura extendida
- Insoluble en agua, lípidos
- Estructura secundaria simple (*1tipo)
- Estructura cuaternaria estable por “enlaces covalentes”
CLASIFICACIÓN DE PROT. POR COMPOSICIÓN
HOLOPROTEÍNAS y HETEROPROTEÍNAS
División de holoprot
- CROMOPROT
- LIPOPROT
- GLUCOPROT
- NUCLEOPROT
Ejemplos de HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES
Albuminas,,globulinas, gluteínas y prolaminas
Ejemplos de HOLOPROTEÍNAS FILAMENTOSAS
Colágeno
Elastina
Queratina
Ejemplos de HETEROPROTEÍNAS CROMOPROT
Hemoglobina
Ejemplos de HETEROPROTEÍNAS GLUCOOPROT
Inmunoglobulina
Ejemplos de HETEROPROTEÍNAS NUCLEOPROT
Ribosomas
Ejemplos de HETEROPROTEÍNAS LIPOPROT
DLD
VLDL
¿Qué son las enzimas?
Bipolímeros que catalizan las reacciones químicas y hacen posible la vida.
Ellas catalizan la conversión de 1+ compuestos (substratos) en 1+ productos
RIBOZIMAS
Proteínas (enzimáticas) con GRAN PODER CATALÍTICO (muy especializadas)
Las enzimas ACELERAN LAS REACCIONES químicas al…..
disminuir la energía de activación
¿Qué es energía de activación?
energía minima necesaria para que se produzca una reacción química
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
- +velocidad de reacción
- Condiciones de reacción menos extremas (pH, temperatura, presión atm) +compatibles c/ vida
- Especificidad en la reacción
- Capacidad reguladora
Los enlaces peptídicos pueden ser hidrolizados en ausencia de enzimas, exponiéndolos a….
ácidos o bases fuertes
Enzimas pueden hidrolizar y volver a unir (vdd o falso)
vdd
si no hay catálisis, ¿cómo será la reacción?
lenta
si la reacción se trata de una “catálisis ácida/ básica” es….
rápida
En una reacción se combinan ácidos y bases, está será….
MUY rápida
La reacción que cataliza la lisozima es…
hidrólisis
¿Qué es una lisozima?
es una enzima que presenta nuestro cuerpo cuando hay bacterias (porque tienden a romper enlaces β1-4 de N-acetil ac. murámico y Nacetilglucosamina)
Si pongo un polisacárido en agua, este debe…
permanecer intacto durante mucho tiempo (por que hay una barrera energética)
el polisacarido debería colisionar (aumentar velocidad de reacción) con 1mol de agua porque….
el enlace glucosídico del polisacárido, debería ser capaz de reaccionar con agua para aportar energía suficiente para la activación de la reacción
Si se encuentra distorsionado, las colisiones al azar, deberán aportar energía de…
ACTIVACIÓN para que se lleve a cabo la reacción
Un polisacárido en solución acuosa y a temperatura ambiente….
casi nunca excede la energía de act. y realiza el proceso de forma MUY LENTA o NI SE REALIZA
Las enzimas AUMENTAN velocidad de reacción, pero NO…
alteran la constante de equilibrio/energía libre de reacción
La velocidad de reacción NO depende de….
cambios de energía entre los reactantes y productos
Velocidad de reacción SI depende de…
“energía de activación”, ya que es la que se necesita para que una reacción inicie
Al inicio se designaba a las enzimas añadiendo el sufijo…..
“ASA” al nombre del substrato o a una palabra que describa su actividad
Función de:
- UREASA
- ARGINASA
- DNA POLIMERASA
- UREASA: cataliza la hidrólisis de urea a— CO2 y agua
- ARGINASA: cataliza hidrolisis del aa arginina
- DNA POLIMERASA: cataliza sintesis de DNA
Cada enzima es designada de 3 modos
- “nombre recomendado”, corto y de uso habitual
- “nombre sistemático”, para identificar la reacción que cataliza
- “Núm. de clasificación”: usado cuando se requiere identificación inequívoca
**ver ejemplo diapo
FUNCIÓN OXIDO-REDUCTASAS
Catalizan reacciones REDOX
ej: Malato-deshidrogenasa
FUNCIÓN TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales, cómo glucósilo, metilo o fosforilo
ej: aspartato-aminotransferasa
FUNCIÓN HIDROLASAS
Catalizan la división hidrolítica de enlaces con intervención de agua (C-C, C-O, C-N)
(Rompe mol de alto peso molecular y las hace reaccionar con agua)
ej: amilasa y lipasa
FUNCIÓN LIASAS
Cataliza la división NO hidrolítica de enlaces covalentes mediante eliminación de átomos
ej: piruvato-descarboxilasa
FUNCIÓN ISOMERASAS
Cataliza cambios geométricos o estructurales dentro de la mol.
ej: triosafosfato-isomerasa
FUNCIÓN LIGASAS
Catalizan la unión de 2 mol. en reacciones acopladas a la hidrolisis de ATP
ej: ADN-ligasa
Los 4 tipos de aa según la función que desempeñan son:
- NO ESENCIALES: NO interviene en el proceso catalítico (si son eliminados de cadena, la enzima no pierde act enz.)
- ESTRUCTURALES: Mantienen estructura tridimensional de la proteína. NO interviene en act. enzimática, pero si se altera puede cambiar de gpo.activo
- DE UNIÓN O FIJACIÓN: establece enlaces débiles con el sustrato, así lo orienta para que aproxime su sitio que será atacado por la enzima
- CATALÍTICOS: se unen al sustrato mediante un enlace covalente, debilitando su estructura y favoreciendo su ruptura
Las células tienen que contrarrestar los procesos inevitables de degeneración que promueven que las macromol….
se muevan a la entropía
Si las velocidades de las reacciones deseables, NO FUERAN SUPERIORES a las reacciones opuestas ¿qué sucedería?
La célula moriría
¿Qué limita la velocidad de reacción?
la frecuencia con la que la enzima interacciona con el sustrato (cant.de sust)
¿Cómo es posible mantener velocidades metabólicas muy elevadas?
La célula AUMENTA velocidad de reacción SIN aumentar concentración, al reunir diferentes enzimas implicadas en la misma ruta en un complejo llamado “COMPLEJO MULTIENZIMÁTICO”
COFACTOR
Molécula pequeña (ion metálico o mol. orgánicas) que participan con la enzima para realizar una actividad enzimática
APOENZIMA (porción proteica) + COFACTOR+ COENZIMA (porción NO PROTÉICA) nos da como resultado
HOLOENZIMA (enzima activa *completa)
Vitaminas que proporcionan coenzimas cruciales para células humanas
**ver tabla
ZIMÓGENO o PROENZIMA
precursor enzimático INACTIVO (no cataliza reacciones)
¿Qué necesita un zimógeno para activarse?
un cambio bioquim. de estructura; que le lleve a conformar su centro activo
¿Qué explica el modelo de “llave- cerradura” (Fischer 1890)?
Busca explicar la “especificidad enzimática”: cada enzima se une a un único tipo de de sustrato porque sus estructuras se complementan
MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO (Daniel Koshland)
Es dónde se considera de “estructura flexible” y el sustrato termina acoplándose a la enzima
CINÉTICA ENZIMÁTICA (pasos de la reacción ezm)
- Enzima + Sustrato
- Complejo ezima-sustrato [E + S]
- Enzima + Producto
¿Qué es velocidad máxima en una reacción?
Es el número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo. (expresado en moles de producto x unidad de tiempo= mol/min)
La velocidad de reaccion catalizada aumenta …..
la concentración de sustrato (hasta llegar a Vmáx)
Curva de cinética enzimática
Gráfica que muestra la velocidad de reacción (V0), contra “concentración de sustrato”
Factores que regulan la velocidad de reacción
- Temperatura
- Concentración del sustrato
- pH
La temperatura óptima para que trabajen de manera adecuada la mayoría de las enzimas humanas esta entre….
Y de las bacterias termófilas….
Humanos: 35°- 40°C
Bacterias T: 70°-90°C
¿Qué pasa con aquella proteína que no se encuentra en un medio con un pH óptimo?
La enzima se desnat.
Si se aumenta el sustrato, se aumenta….¿por qué?
la velocidad de reacción, porque si hay +mol se facilita el encuentro con la enzima
¿Cuándo se alcanza la Vmáx?
Cuando TODA la enzima esta ocupada x sustrato
CONSTANTE DE VELOCIDAD (Km)
Proporciona una medida directa de la rapidez con la que se produce la reacción
Una Km elevada indica….
Reacción rápida
3 fases de la cinetica enzimática
- 1er orden
- Orden cero
- Cinética mixta
CINÉTICA DE 1er ORDEN
- Concentración baja de sustrato
- Velocidad de reacción, proporcional a concentración soluto
**RELACIÓN LINEAL
ORDEN CERO 0
- Concentración de ALTO sustrato.
- Velocidad de reacción constante e independiente de concent.sust.
CINÉTICA MIXTA
Concentraciones de sustrato intermedias y la velocidad de proceso NO es lineal
REACCIÓN DE 1er ORDEN
Concentración de soluto es menos que la Km, la velocidad de la reacción es proporcional a soluto
R. de ORDEN CERO
Constante de soluto MAYOR a Km, velocidad constante*
(velocidad independiente a concentración de sustrato)
R. de 2 orden CERO
Cuando la concentración, depende de la concentración de 2 sustratos (A) y (B)
CINÉTICA DE MICHAELIS-MENTEN
En este modelo, la enzima combina de manera REVERSIBLE con sus sustratos para formar el complejo “E-S”, que genera un producto “P” de forma IRREVERSIBLE y deja libre nuevamente a enzima
Lo medible son las concentraciones de SUST o PROD y la concentración total de la enzima (suma de enzima libre y ocupada)
VDD O FALSO
VDD
La ecuación de Michaelis menten describe…
La manera en que la velocidad de reacción, varía con respecto de la concentración de sustrato
**ver ecuación en diapo
CONCENTRACIONES RELATIVAS DE E y S según Michaelis Menten
Hay + cantidad de sustrato que enzima, de manera que el porcentaje de “sustrato total unido” por enzima SIEMPRE es pequeño
SUPOSICIÓN DE EDO. ESTACIONARIO, según Michaelis Menten
Concentración del complejo ES NO cambia con el tiempo.
VELOCIDAD INICIAL (V0)
La vel. de reacción, se mide tan pronto como se mezcla la enzima y el sustrato
Una Km pequeña refleja….
ALTA afinidad de enzima por su sustrato.
**la E ocupa baja concentración de S para saturar 1/2 enzima
Km elevada significa….
BAJA afinidad de E por S
Cuando concentración de P sube y concentración de S baja mucho, la reacción puede revertirse y generar…
S a partir de P.
(pero se reportarían condiciones iniciales Vi = S»_space;MAYOR a Et enzima total)
La Km (Constante de mIcaellis) es una medida indirecta de cuanto…
S está presente en un tejido dado
Sustancia que disminuye la acción catalítica de una enzima
INHIBIDOR
Los enlaces de de los inhib reversibles con la enzima son….
NO COVALENTES
Los enlaces de de los inhib irreversibles con la enzima son….
COVALENTES
Tipos de inhibición reversible
- COMPETITIVO: compite por sitio activo de enzima.
- NO COMPETITIVO: Permite que se una el sustrato pero el bloquea a la enzima desde otro punto
¿Cómo revertir la inhib. competitiva?
AUMENTANDO la concentración del sustrato (efecto sobre Vmáx)
Efecto de inhib Competitivo sobre la Km
Km aumenta la cantidad de concentración de soluto para alcanzar Vmáx
EFECTO SOBRE Vmáx de inhib NO COMPETITIVO
Aunque aumente el Sust, NO CAMBIARÁ el efecto de inhibicón
Efecto sobre la Km Inhib NO competitivo
NO interfiere con la afinidad de enzima-sust; por lo que la Km es siempre igual en presencia o ausencia del inhib
ESTRUCTURA TERCIARIA PROT
Plegamiento de la cadena polipeptidica, que dará lugar a una forma tridimensional específica
*emplea estructuras secundarias (alpha hélice y betha plegada)
