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BIOCA PROPE > SEMANA 4 > Flashcards

SEMANA 4 Flashcards

1
Q

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

A
  • enzimas (facilitan reacciones químicas)
  • transportadores o canales
  • quelantes
  • mensajeros químicos (hormonas, neurot)
  • Apoyan en la contracción musc.
  • Anticuerpos
  • Regulan la expresión de ADN y ARN
  • ## Mueven mol. esenciales alrededor del cuerpo
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2
Q

Los aminoácidos que forman las proteínas, se forman por enlaces…..

A

PEPTÍDICOS

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3
Q

¿Cuántos aa necesitan estar unidos para formar la proteína?

A

+100 aa

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4
Q

Si una proteína se hidroliza, libera…..

A

aa libres y péptidos (pedazos de prot.)

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5
Q

El “Trp” (triptófano), da origen a la…

A

Niacina y el neurotransmisor serotonina

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6
Q

La Gly es precursora de….

A

“Porfirinas”, como el hemo (*importante en sangre)

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7
Q

La “Arg”, es precursor de…

A

Óx. nítrico (presión arterial)

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8
Q

“Asp”, “Gly”, “Gln” (glutamina) son precursores de…

A

NUCLEÓTIDOS

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9
Q

La “TYR” es precursora de las….

A

HORMONAS TIROIDEAS

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10
Q

¿Qué origina a la Tyr?

A

Phe (fenilalanina)

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11
Q

La L-Dopa origina

A

Dopamina
NE
Epinefrina

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12
Q

Origen de la “L-DOPA” y su función

A

Origen: viene de Tyr
Fx: fármaco precursor de “dopamina”(substancia nigra), “norepinefrina” y “epinefrina”

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13
Q

Componentes de aa

A
  • “C”: átomo de Carbono alpha
  • “COOH”: gpo. carboxilo
  • “H”: átomo de H+
  • H2N: grupo amino
  • “R”: gpo. de cadena lateral
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14
Q

¿Cuál es el único aa que NO tiene un carbono quiral? Y ¿POR QUÉ?

A

Glicina, porque sus constituyentes son diferentes

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15
Q

¿Qué significa que un aa tenga carga neutra?

A

Número igual de grupos ionizables de carga opuesta= zwitterion o pto. isoeléctrico

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16
Q

AA de grupo R, NO POLARES y ALIFÁTICOS

A
  • glicina
  • alanina
  • valina
  • leucina
  • metionina
  • isoleucina
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17
Q

AA de grupo R, POLARES y SIN CARGA

A
  • Serina
  • Treonina
  • Cisteína
  • Prolina
  • Asparagina
  • Glutamina
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18
Q

AA con grupos R, cargados +

A

Lisina
Arginina
Histidina

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19
Q

AA con grupos R, cargados -

A

Aspartato
Glutamato

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20
Q

AA grupos R, NO POLAR, *aromáticos

A

Fenilalanina
Tirosina
Triptófano

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21
Q

Isomería óptica de aa

A
  • Se caracteriza, por poner D/L- α- AA dependiendo el lugar dónde se encuentre el grupo “NH2”
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22
Q

El organismo, sólo reconoce aa de tipo…

A

L-AA

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23
Q

¿De dónde vienen los D-AA?

A

Son sintetizados por moo´s

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24
Q

D-Ala y D-Glu pertenecen al peptidoglicano de…

A

Pared bacteriana

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25
Q

La D-Phe es un componente

A

antimicrobiano

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26
Q

**AA esenciales y no esenciales

A

Fenilalanina
Histidina
Isoleucina
Treonina
Lisina
Valina
Asparagina
Leucina
Metionina
Triptófano

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27
Q

α-Ketoglutarato es precursor de….

A

glutamina
glutamato
prolina
arginina

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28
Q

3-fosfoglicerato es precursor de

A
  • serina
  • glicina
  • cisteína
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29
Q

Oxalacetato es precursor de….

A
  • aspartato
  • asparagina
  • metionina
  • lisina
  • treonina
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30
Q

Piruvato, precursor de….

A

alanina
valina
leucina
isoleucina

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31
Q

Fosfoenolpiruvato y eritrosa 4 fosfato precursores de….

A

triptófano
tirosina
fenilalanina

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32
Q

Ribosa-5P precursor de….

A

histidina

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33
Q

La unión de 2 aa o más, por medio de “enlaces peptídicos”, forman

A

PÉPTIDOS

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34
Q

El enlace peptídico consiste en…

A

aa 1: da su grupo carboxilicom “COO”

aa2: se une con 2H+ del grupo amino

**Y liberan 1mol de agua

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35
Q

Si los péptidos se clasifican según su cadena ¿que nombre reciben los sig?

2
3
-10
10-100
100+

A

2–Dipéptido
3– Tripéptido
-10— oligopéptidos
10-100 polip
+100 proteína

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36
Q

¿Por qué la estructura TRANS, suele favorecer la formación de prot?

A

Porque en comparación de CIS, los grupos R NO son voluminosos sobre C-alpha

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36
Q

CADENAS MONOMÉRICAS

A

1 cadena polipeptídica

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36
Q

CADENAS MULTIMÉRICAS

A

+1 cadena polipeptídica

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37
Q

La excepción más importante es el enlace en la secuencia de….

A

X-Pro, dónde X es cualquier otro aa

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38
Q

PÉPTIDOS ANTIHIPERTENSIVOS (efecto + en la salud)

A

Reducen el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares

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39
Q

PÉPTIDOS ANTIOXIDANTES
(efecto + en la salud)

A

Previenen enfermedades degenerativas y envejecimiento

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40
Q

PÉPTIDOS ANTIMICROBIANOS
(efecto + en la salud)

A

reducen riesgo de infecciones

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41
Q

PÉPTIDOS INMUNOMODULADORES
(efecto + en la salud)

A

Estimula respuesta inmune

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42
Q

PÉPTIDOS QUELANTES
(efecto + en la salud)

A

Mejora absorción de minerales y metales

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43
Q

PÉPTIDOS ANTICOAGULANTES
(efecto + en la salud)

A

REDUCEN riesgos de padecer coágulos de sangre en venas

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44
Q

PÉPTIDOS HIPOCOLESTEROLÉMICOS (efecto + en la salud)

A

Previenen enfermedades cardiovasculares

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45
Q

PÉPTIDOS OPIOIDES
(efecto + en la salud)

A

Regula el tránsito intestinal y mejora la digestión y absorción de nutrientes

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46
Q

Tipos de cambios en la secuencia primaria y en que consiste

A
  1. CONSERVADORES: mantiene la naturaleza de la cadena
  2. NO CONSERVADRES: cambia la nat. de cadena, con posibles consecuencias graves
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47
Q

¿Proteínas y solubilidad en agua?

A

muy solubles, por que pueden establecer enlaces iónicos con el agua

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48
Q

Pto. de Fusión Elevado, es….

A

ELEVADO por las atracciones iónicas entre todas las mol.

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49
Q

¿Cuándo se da la estructura secundaria de las prot?

A

Cuando los aa empiezan a interactuar (por enlaces iónic, puentes de H+, interacciones de Van der Waals)

*interactúan cadenas laterales

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50
Q

ESTRUCTURA SECUNDARIA PROT

A

α hélice: se da por la interacción de aa por interacción iónica, P. de H+, van der waals y P. disulfuro **se ve como rizo

hojas β plegadas: interacciones que hacen ver como láminas plegadas

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51
Q

FORMACIÓN DE PROTEÍNAS FIBROSAS

A
  1. Hélice α
  2. Espiral de hélices α
  3. Protofilamento (par de espirales)
  4. Filamento (4 proteofilam. enrollados a la der)
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52
Q

Estructura terciaria (globular) de proteínas

A

Estructura con más interacciones (polares, puentes disulfuro, p.H+, gpo polar hidrofílico)
Coexisten varias secundarias

=plegamiento de cadena polipeptidica, que origina una forma tridimensional esp=

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53
Q

ESTRUCTURA CUATERNARIA, consiste en…

A
  • Formada por subunidades de proteínas (subu terciarias)

**Hemoglobina formada por subu de mioglobina

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54
Q

DESNATURALIZACIÓN

A

Proceso por el que la proteína, presenta un cambio en la estructura tridimensional ocasionando que pierda funcionalidad

*NO SE ALTERA ESTRUCTURA PRIMARIA

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55
Q

Agentes que desnaturalizan

A

pH
Temperatura
Solubilidad

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56
Q

El proceso posterior a la desnat es…

A

renaturalización (volver a ser prot. activa)

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57
Q

CLASIFICACIÓN DE PROT. POR CONFIGURACIÓN

A
  • FIBROSAS (escleroprot.)
  • GLOBULARES (esferoprot)
58
Q

PROTEÍNAS GLOBULARES

A
  • Estructura compacta
  • Solubles en agua o lípidos
  • estructura secundaria compleja (mezcla de αhélice y β plegadas)
  • estabilizada por interacciones NO COVALENTES
59
Q

PROT FIBROSAS

A
  • Estructura extendida
  • Insoluble en agua, lípidos
  • Estructura secundaria simple (*1tipo)
  • Estructura cuaternaria estable por “enlaces covalentes”
60
Q

CLASIFICACIÓN DE PROT. POR COMPOSICIÓN

A

HOLOPROTEÍNAS y HETEROPROTEÍNAS

61
Q

División de holoprot

A
  • CROMOPROT
  • LIPOPROT
  • GLUCOPROT
  • NUCLEOPROT
62
Q

Ejemplos de HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES

A

Albuminas,,globulinas, gluteínas y prolaminas

63
Q

Ejemplos de HOLOPROTEÍNAS FILAMENTOSAS

A

Colágeno
Elastina
Queratina

64
Q

Ejemplos de HETEROPROTEÍNAS CROMOPROT

A

Hemoglobina

65
Q

Ejemplos de HETEROPROTEÍNAS GLUCOOPROT

A

Inmunoglobulina

66
Q

Ejemplos de HETEROPROTEÍNAS NUCLEOPROT

A

Ribosomas

67
Q

Ejemplos de HETEROPROTEÍNAS LIPOPROT

A

DLD
VLDL

68
Q

¿Qué son las enzimas?

A

Bipolímeros que catalizan las reacciones químicas y hacen posible la vida.

Ellas catalizan la conversión de 1+ compuestos (substratos) en 1+ productos

69
Q

RIBOZIMAS

A

Proteínas (enzimáticas) con GRAN PODER CATALÍTICO (muy especializadas)

70
Q

Las enzimas ACELERAN LAS REACCIONES químicas al…..

A

disminuir la energía de activación

71
Q

¿Qué es energía de activación?

A

energía minima necesaria para que se produzca una reacción química

72
Q

CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

A
  • +velocidad de reacción
  • Condiciones de reacción menos extremas (pH, temperatura, presión atm) +compatibles c/ vida
  • Especificidad en la reacción
  • Capacidad reguladora
73
Q

Los enlaces peptídicos pueden ser hidrolizados en ausencia de enzimas, exponiéndolos a….

A

ácidos o bases fuertes

74
Q

Enzimas pueden hidrolizar y volver a unir (vdd o falso)

A

vdd

75
Q

si no hay catálisis, ¿cómo será la reacción?

A

lenta

76
Q

si la reacción se trata de una “catálisis ácida/ básica” es….

A

rápida

77
Q

En una reacción se combinan ácidos y bases, está será….

A

MUY rápida

78
Q

La reacción que cataliza la lisozima es…

A

hidrólisis

79
Q

¿Qué es una lisozima?

A

es una enzima que presenta nuestro cuerpo cuando hay bacterias (porque tienden a romper enlaces β1-4 de N-acetil ac. murámico y Nacetilglucosamina)

80
Q

Si pongo un polisacárido en agua, este debe…

A

permanecer intacto durante mucho tiempo (por que hay una barrera energética)

81
Q

el polisacarido debería colisionar (aumentar velocidad de reacción) con 1mol de agua porque….

A

el enlace glucosídico del polisacárido, debería ser capaz de reaccionar con agua para aportar energía suficiente para la activación de la reacción

82
Q

Si se encuentra distorsionado, las colisiones al azar, deberán aportar energía de…

A

ACTIVACIÓN para que se lleve a cabo la reacción

83
Q

Un polisacárido en solución acuosa y a temperatura ambiente….

A

casi nunca excede la energía de act. y realiza el proceso de forma MUY LENTA o NI SE REALIZA

84
Q

Las enzimas AUMENTAN velocidad de reacción, pero NO…

A

alteran la constante de equilibrio/energía libre de reacción

85
Q

La velocidad de reacción NO depende de….

A

cambios de energía entre los reactantes y productos

86
Q

Velocidad de reacción SI depende de…

A

“energía de activación”, ya que es la que se necesita para que una reacción inicie

87
Q

Al inicio se designaba a las enzimas añadiendo el sufijo…..

A

“ASA” al nombre del substrato o a una palabra que describa su actividad

88
Q

Función de:
- UREASA
- ARGINASA
- DNA POLIMERASA

A
  • UREASA: cataliza la hidrólisis de urea a— CO2 y agua
  • ARGINASA: cataliza hidrolisis del aa arginina
  • DNA POLIMERASA: cataliza sintesis de DNA
89
Q

Cada enzima es designada de 3 modos

A
  1. “nombre recomendado”, corto y de uso habitual
  2. “nombre sistemático”, para identificar la reacción que cataliza
  3. “Núm. de clasificación”: usado cuando se requiere identificación inequívoca

**ver ejemplo diapo

90
Q

FUNCIÓN OXIDO-REDUCTASAS

A

Catalizan reacciones REDOX

ej: Malato-deshidrogenasa

91
Q

FUNCIÓN TRANSFERASAS

A

Catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales, cómo glucósilo, metilo o fosforilo

ej: aspartato-aminotransferasa

92
Q

FUNCIÓN HIDROLASAS

A

Catalizan la división hidrolítica de enlaces con intervención de agua (C-C, C-O, C-N)
(Rompe mol de alto peso molecular y las hace reaccionar con agua)

ej: amilasa y lipasa

93
Q

FUNCIÓN LIASAS

A

Cataliza la división NO hidrolítica de enlaces covalentes mediante eliminación de átomos

ej: piruvato-descarboxilasa

94
Q

FUNCIÓN ISOMERASAS

A

Cataliza cambios geométricos o estructurales dentro de la mol.

ej: triosafosfato-isomerasa

95
Q

FUNCIÓN LIGASAS

A

Catalizan la unión de 2 mol. en reacciones acopladas a la hidrolisis de ATP

ej: ADN-ligasa

96
Q

Los 4 tipos de aa según la función que desempeñan son:

A
  • NO ESENCIALES: NO interviene en el proceso catalítico (si son eliminados de cadena, la enzima no pierde act enz.)
  • ESTRUCTURALES: Mantienen estructura tridimensional de la proteína. NO interviene en act. enzimática, pero si se altera puede cambiar de gpo.activo
  • DE UNIÓN O FIJACIÓN: establece enlaces débiles con el sustrato, así lo orienta para que aproxime su sitio que será atacado por la enzima
  • CATALÍTICOS: se unen al sustrato mediante un enlace covalente, debilitando su estructura y favoreciendo su ruptura
97
Q

Las células tienen que contrarrestar los procesos inevitables de degeneración que promueven que las macromol….

A

se muevan a la entropía

98
Q

Si las velocidades de las reacciones deseables, NO FUERAN SUPERIORES a las reacciones opuestas ¿qué sucedería?

A

La célula moriría

99
Q

¿Qué limita la velocidad de reacción?

A

la frecuencia con la que la enzima interacciona con el sustrato (cant.de sust)

100
Q

¿Cómo es posible mantener velocidades metabólicas muy elevadas?

A

La célula AUMENTA velocidad de reacción SIN aumentar concentración, al reunir diferentes enzimas implicadas en la misma ruta en un complejo llamado “COMPLEJO MULTIENZIMÁTICO”

101
Q

COFACTOR

A

Molécula pequeña (ion metálico o mol. orgánicas) que participan con la enzima para realizar una actividad enzimática

102
Q

APOENZIMA (porción proteica) + COFACTOR+ COENZIMA (porción NO PROTÉICA) nos da como resultado

A

HOLOENZIMA (enzima activa *completa)

103
Q

Vitaminas que proporcionan coenzimas cruciales para células humanas

**ver tabla

A
104
Q

ZIMÓGENO o PROENZIMA

A

precursor enzimático INACTIVO (no cataliza reacciones)

105
Q

¿Qué necesita un zimógeno para activarse?

A

un cambio bioquim. de estructura; que le lleve a conformar su centro activo

106
Q

¿Qué explica el modelo de “llave- cerradura” (Fischer 1890)?

A

Busca explicar la “especificidad enzimática”: cada enzima se une a un único tipo de de sustrato porque sus estructuras se complementan

107
Q

MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO (Daniel Koshland)

A

Es dónde se considera de “estructura flexible” y el sustrato termina acoplándose a la enzima

108
Q

CINÉTICA ENZIMÁTICA (pasos de la reacción ezm)

A
  1. Enzima + Sustrato
  2. Complejo ezima-sustrato [E + S]
  3. Enzima + Producto
109
Q

¿Qué es velocidad máxima en una reacción?

A

Es el número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo. (expresado en moles de producto x unidad de tiempo= mol/min)

110
Q

La velocidad de reaccion catalizada aumenta …..

A

la concentración de sustrato (hasta llegar a Vmáx)

111
Q

Curva de cinética enzimática

A

Gráfica que muestra la velocidad de reacción (V0), contra “concentración de sustrato”

112
Q

Factores que regulan la velocidad de reacción

A
  • Temperatura
  • Concentración del sustrato
  • pH
113
Q

La temperatura óptima para que trabajen de manera adecuada la mayoría de las enzimas humanas esta entre….

Y de las bacterias termófilas….

A

Humanos: 35°- 40°C

Bacterias T: 70°-90°C

114
Q

¿Qué pasa con aquella proteína que no se encuentra en un medio con un pH óptimo?

A

La enzima se desnat.

115
Q

Si se aumenta el sustrato, se aumenta….¿por qué?

A

la velocidad de reacción, porque si hay +mol se facilita el encuentro con la enzima

116
Q

¿Cuándo se alcanza la Vmáx?

A

Cuando TODA la enzima esta ocupada x sustrato

117
Q

CONSTANTE DE VELOCIDAD (Km)

A

Proporciona una medida directa de la rapidez con la que se produce la reacción

118
Q

Una Km elevada indica….

A

Reacción rápida

119
Q

3 fases de la cinetica enzimática

A
  • 1er orden
  • Orden cero
  • Cinética mixta
120
Q

CINÉTICA DE 1er ORDEN

A
  • Concentración baja de sustrato
  • Velocidad de reacción, proporcional a concentración soluto

**RELACIÓN LINEAL

121
Q

ORDEN CERO 0

A
  • Concentración de ALTO sustrato.
  • Velocidad de reacción constante e independiente de concent.sust.
122
Q

CINÉTICA MIXTA

A

Concentraciones de sustrato intermedias y la velocidad de proceso NO es lineal

123
Q

REACCIÓN DE 1er ORDEN

A

Concentración de soluto es menos que la Km, la velocidad de la reacción es proporcional a soluto

124
Q

R. de ORDEN CERO

A

Constante de soluto MAYOR a Km, velocidad constante*

(velocidad independiente a concentración de sustrato)

125
Q

R. de 2 orden CERO

A

Cuando la concentración, depende de la concentración de 2 sustratos (A) y (B)

126
Q

CINÉTICA DE MICHAELIS-MENTEN

A

En este modelo, la enzima combina de manera REVERSIBLE con sus sustratos para formar el complejo “E-S”, que genera un producto “P” de forma IRREVERSIBLE y deja libre nuevamente a enzima

127
Q

Lo medible son las concentraciones de SUST o PROD y la concentración total de la enzima (suma de enzima libre y ocupada)

VDD O FALSO

A

VDD

128
Q

La ecuación de Michaelis menten describe…

A

La manera en que la velocidad de reacción, varía con respecto de la concentración de sustrato

**ver ecuación en diapo

129
Q

CONCENTRACIONES RELATIVAS DE E y S según Michaelis Menten

A

Hay + cantidad de sustrato que enzima, de manera que el porcentaje de “sustrato total unido” por enzima SIEMPRE es pequeño

130
Q

SUPOSICIÓN DE EDO. ESTACIONARIO, según Michaelis Menten

A

Concentración del complejo ES NO cambia con el tiempo.

131
Q

VELOCIDAD INICIAL (V0)

A

La vel. de reacción, se mide tan pronto como se mezcla la enzima y el sustrato

132
Q

Una Km pequeña refleja….

A

ALTA afinidad de enzima por su sustrato.

**la E ocupa baja concentración de S para saturar 1/2 enzima

133
Q

Km elevada significa….

A

BAJA afinidad de E por S

134
Q

Cuando concentración de P sube y concentración de S baja mucho, la reacción puede revertirse y generar…

A

S a partir de P.
(pero se reportarían condiciones iniciales Vi = S&raquo_space;MAYOR a Et enzima total)

135
Q

La Km (Constante de mIcaellis) es una medida indirecta de cuanto…

A

S está presente en un tejido dado

136
Q

Sustancia que disminuye la acción catalítica de una enzima

A

INHIBIDOR

137
Q

Los enlaces de de los inhib reversibles con la enzima son….

A

NO COVALENTES

138
Q

Los enlaces de de los inhib irreversibles con la enzima son….

A

COVALENTES

139
Q

Tipos de inhibición reversible

A
  • COMPETITIVO: compite por sitio activo de enzima.
  • NO COMPETITIVO: Permite que se una el sustrato pero el bloquea a la enzima desde otro punto
140
Q

¿Cómo revertir la inhib. competitiva?

A

AUMENTANDO la concentración del sustrato (efecto sobre Vmáx)

141
Q

Efecto de inhib Competitivo sobre la Km

A

Km aumenta la cantidad de concentración de soluto para alcanzar Vmáx

142
Q

EFECTO SOBRE Vmáx de inhib NO COMPETITIVO

A

Aunque aumente el Sust, NO CAMBIARÁ el efecto de inhibicón

143
Q

Efecto sobre la Km Inhib NO competitivo

A

NO interfiere con la afinidad de enzima-sust; por lo que la Km es siempre igual en presencia o ausencia del inhib

144
Q

ESTRUCTURA TERCIARIA PROT

A

Plegamiento de la cadena polipeptidica, que dará lugar a una forma tridimensional específica

*emplea estructuras secundarias (alpha hélice y betha plegada)

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