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2- introduction à la génétique > semaine 6- régulation transcription eucaryotes > Flashcards

semaine 6- régulation transcription eucaryotes Flashcards

1
Q

Qui régula la transcription par pol2?

A

régulée par des activateurs et répresseurs (ont des domaines de liaison à l’ADN)

Existe protéines qui lient l’ADN et qui facilitent ou empêchent l’initiation transcription de gènes spécifiques en réponse à des signaux appropriés

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2
Q

Par quoi l’action des protéines est complexifiée *caractéristiques additionnelles? (chez les eucaryotes)

A
  1. nucléosomes et leurs modification (la machinerie de transcription est présentée a un substrat partiellement masqué ce qui réduit l’expression de gènes- en absence de protéines régulatrices) * absent chez les bactéries, ADN COMPACTÉ (niveau supérieur) PAS ACCÈS AU GÈNE DU CENTRE
  2. Plus de régulateurs DONC plus grande séquence régulatrices (site souvent plus nombreux et plus éloignés .
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3
Q

Quelle est la différence entre procaryotes/eucaryotes pour la distance des gènes?

A

procaryotes: séquence régulatrice très courte et rapprochée
eucaryotes: séquence éloignée

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4
Q

Qu’est ce qu’un promoteur?

A

région du gène ou se fixe la machinerie transcriptionnelle

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5
Q

Qu’est ce qu’un site de liaison régulateur?

A

site individuels ou se lient les régulateurs

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6
Q

Qu’est ce qu’une séquence régulatrice?

A

tronçons d’ADN contenant ensemble des sites de liaison pour un gène
peuvent s’étendre sur 1000 nucléotides en amont ou aval d’un promoteur

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7
Q

Qu’est ce qu’un enhancers?

A

plusieurs sites activateurs regroupés en une seule unité, dans une région très courte, (fonction activatrices très forte)

parfois éloignés des gènes qu’ils contrôlent, alors action à distance- nécessite le repliement de la protéine

grand portée d’Action

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8
Q

Que font intervenir une action à distance?

A

une boucle d’ADN qui facilite l’interaction entre les protéines

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9
Q

Qu’est ce que l’activation à distance soulève comme problème?

A

activateur lié à enhancer peut contrôler PLUSIEURS gènes à sa portés, alors qu’il devrait en contrôler un seul

requiert d’autres séquences régulatrices :isolateurs ou éléments frontières, situés entre enhancers et promoteurs qui bloquent l’activation du promoteur induite par activateur liés à enhancer, (ACTIVATEURS FONCTIONNENT PAS AVEUGLÉMENT)

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10
Q

Qu’est ce qui est commun chez tous les eucaryotes?

A

Tous ont machinerie transcriptionnelle élaborée, nucléosomes et modificateurs
ADN inférieur ou supérieur: ADN toujours compacté

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11
Q

Pourquoi utilise-t-on des levures?

A

Organisme le + accessible à des combinaisons de dissection génétique et biochimique

fournit une grande partie des information sur le fonctionnement des activateurs et des répresseurs vient des levures

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12
Q

Quel est le domaine de liaison à l’ADN chez les eucaryotes?

A

domaine de liaison à l’ADN = DLA

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13
Q

Quel est l’activateur eucaryote le plus étudié? que fait-il?

A

Gal4 - (chez la levure), s’accrochent à l’ADN par les domaine de liaison à l’ADN

il active transcription gènes galactose chez S. cerevisiae (assure la transcription)
s’accroche à 4 séquences cibles 4 sites situés à 275 pb en amont de Gal1 (premier site)

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14
Q

Que fait Gal4 en présence de galactose?

A

Gal4 active transcription, il s’accroche à un des 4 sites de liaison et active GAL1 +1000 fois
si pas de galactose, le gène n’est pas transcrit.

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15
Q

Comment ont été découverts les domaines de liaison ADN et d’activation de Gal4?

A

par 2 expériences complémentaires
1. Expression de fragments du gène Gal4 codant pour le premier tiers de N-terminal de l’activateur: produit une protéine qui LIE l’ADN mais qui n’active PAS la transcription: DLA. protéine toujours capable de s’ACCROCHER à sa séquence cible

  1. Un gène hybride est construit en codant les 3/4 C-terminaux de Gal4 FUSIONNÉS au DLA du répresseur bactérien LexA. La protéine de fusion active la transcription de lacZ portant les sites de liaison LexA en amont du promoteur Gal1 = domaine d’activation. RECONNAIT SÉQUENCES LEXA DONC PAS DE RÉPRESSION
    - > permet de dire qu’il y a un domaine d’Activation en c-terminal
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16
Q

Que démontrent les 2 expériences complémentaires sur les domaines de liaison ADN?

A

montre que l’activation n’est pas seulement induite par la liaison à ADN
DLA: permet simplement de cibler la région activatrice de la protéine sur le promoteur
Il est démontré que DLA et domaine d’activation sont distincts
pas de différence fondamentale dans la façon dont DLA lie ADN et reconnait leurs séquences sites

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17
Q

Que permet une séparation des DLA et domaines d’activation des activateurs procaryotes?

A

base d’un test très utilisé pour détecter des interactions protéines-protéines

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18
Q

Est ce qu’un DLA bactérien peut remplacer un DLA eucaryote?

A

oui!

pas de différences fondamentales dans la façon dont les DLA lient ADN et reconnaissent leurs sites

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19
Q

Comment les régulateurs bactériens lient l’ADN?

A

sous forme de dimères
chaque monomère insère hélice α dans le grand sillon d’ADN sur la moitié du site et détecte les arêtes de pb. établir des contact avec des bases

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20
Q

Les protéines régulatrices bactériennes utilisent quel motif?

A

motif hélice-coude-hélice comme DLA

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21
Q

De quoi est faite la structure cristalline des protéines bactériennes?

A

2 hélices α déparées par un coude très court

1er hélice = de reconnaissance: s’insère dans le grand sillon et reconnait des pb spécifiques, établit le lien avec ADN
2er hélice = crée des contact avec les squelettes d’ADN (lien avec phosphate), stabilise le lien sur la séquence cible

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22
Q

Qu’est ce qu’un homéodomaine? (eucaryotes)

A

(hélice-coude-hélice chez les eucaryotes)
protéines à homéodomaine
Classe de la DLA de type hélice coude hélice (similaire au HCH de la bactérie mais identifié chez les eucaryotes)

fonction dans l’embryogenèse de la drosophile
région 60AA très conservés (homéodomaine, structure = hélice-coude-hélice) (1er hélice vient stabiliser l’autre)

protéine à homéodomaine = activateur OU répresseur, en fonction de ce que l’homéodomaine dicte

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23
Q

Qu’est ce que le domaine à doigts de zinc? (2ième domaine de liaison)

A

le plus commun des DLA
initialement identifié chez TF3A
(30 AA avec 2 cystéine 2 histidine) -coordonnent liaison atome de zinc- qui stabilisent le domaine en interagissant avec une molécule de zinc

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24
Q

À quoi sert un atome de zinc?

A

rôle structural important, essentiel à l’activité du domaine des doigts de zinc

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25
Q

Comment sont formées les structures en doigts de zinc?

A

12AA entre paire cystéine-histidine invariable, se caractérise par la présence de résidus BASIQUE (+)(facilitent l’entrée des doigts de zinc dans la double hélice) et résidus hydrophobes (stabilisent double hélice)

structure de 30AA se replis pour former 2 barreaux β antiparallèles suivis d’une hélice α

activateur = Sp1, qui possède 3 structures consécutives en doigts de zinc
chaque doigts de zinc = 3 bases

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26
Q

Quels sont les autres DLA qui utilisent le zinc?

A

Zn coordonné par 4 résidus cystéine - coordonnent liaison d’un atome de zinc (Stabilisent DLA un peu différent ressemblant motif HCH)

–> récepteurs glucocorticoïdes
8 cystéines pouvant lier 2 atomes de zinc

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27
Q

Comment est la fermeture à glissière de leucine ? (3ième DLA)

A
  • combine des surfaces de dimérisation et de liaison à l’ADN dans une même unités structurale
  • caractérise par une région conservée de 30AA possédant - une charge globale nette + (facilitent action domaine avec région cible)
  • avec une région contenant 4 leucines séparées par des intervalles de 7 résidus.
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28
Q

Que permet l’arrangement de leucines séparées par des intervalles de 7 résidus?

A
  • **ESSENTIEL À LA DIMÉRISATION DE LA PROTÉINE, + capacité à lier l’ADN

sans cela, facteur de transcription ne peut pas s’associer pour former un dimère

segment d’hélice α s’insère dans un grand sillon, dimérisation induite par un autre segment de l’hélice
2 hélices restent associées par des interactions hydrophobes entre résidus de leucine

forme homo/ hétéro

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29
Q

À quoi le modèle de fermeture à glissière est comparé?

A

dans ce modèle: dimérisation est comparée à la fermeture éclair ou les leucines sont les dents de fermeture

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30
Q

Que crée l’arrangement particulier des leucines? (modèle fermeture à glissière)

A

crée l’hélice α avec une interface très hydrophobe

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31
Q

Comment est formé la structure de type coiled-coil?

A

2 protéines avec le motif fermeture à glissière (formation en boudin)

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32
Q

Comment est formé le motif hélice-boucle-hélice? (4ième DLA)

A

2 régions en hélice

  1. hélice α de reconnaissance ADN
  2. hélice α plus courte permet dimérisation facteur, et stabilise première hélice α

2 hélices séparées par une boucle flexible
similarité avec le motif fermeture-leucine, cari possède aussi région basique, et région pour la dimérisation MAIS pas de leucine répétées

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33
Q

À quoi sert la région basique du motif hélice-boucle-hélice?

A

essentiel à la liaison ADN+ région permettant la dimérisation

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34
Q

Les protéines du motif hélice-boucle-hélice sont impliqués dans quelles fonctions cellulaires?

A

différenciation cellulaire
stabilité des chromosomes
régulation expression
prolifération cellulaire

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35
Q

Comment est le site de reconnaissance du motif hélice-boucle-hélice dans l’ADN?

A

généralement 12 paires de base inversées répétées (dimère)

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36
Q

Comment est la région conservée du motif hélice-boucle-hélice?

A

désignée sous le terme de boite E, (CAXXGT)

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37
Q

Comment sont les régions activatrices des domaines d’activation contrairement aux DLA?

A

Contrairement aux DLA: régions activatrices = pas de structures définies

il y a 4 DLA mais domaines d’Activation pas toujours aussi diversifié

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38
Q

Que font des isolateurs?

A

empêche la transcription entre enhencer et autre éléments qui ne sont pas à contrôler par cet enhencer, donc bloque promoteur qui n’a pas rapport
garantit que les activateurs ne fonctionnent pas de façon aveugle

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39
Q

Comment se lient les régulateurs eucaryotes?

A

hétérodimères

monomères

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40
Q

Que font les domaines d’Activation?

A

vont chercher des protéines.

surfaces activatrices sont des surfaces adhérentes capable d’interagir avec plusieurs surfaces protéiques

41
Q

Comment s’appelle la région activatrice de Gal4?

A

région activatrice «acide» en raison de la prépondérance AA acides

42
Q

Comment sont des régions activatrices sans structure définie?

A

régions riches en glutamine: activateur Sp1

région riche en proline: activateur CTF1

43
Q

Comment sont suggérées les structures de régions activatrices?

A

suggérées qu’elles seraient composées de petites unités (courtes séquences d’AA), réitérées ,
chacune a une faible capacité activatrice par elle même

44
Q

Différence entre les régions activatrices acides et les régions activatrices

A

régions activatrices acides= fortes et fonctionnent dans tous les organismes

régions activatrices = faibles, fonctionnent de façon moins universelle

45
Q

Comment sont les activateurs chez les bactéries ?

A

stimulent la transcription en liant ADN par une surface et interagit avec l’ARN polymérase par une autre face.

46
Q

Comment agissent les activateurs eucaryotes?

A

agissent de la même façon que les activateur chez les bactéries mais ils établissent rarement des interactions directes avec ARNpol, il recrute la polymérase indirectement

47
Q

Comment les activateurs recrutent indirectement la polymérase?

A

activateurs peuvent recruter des modificateurs du nucléosome qui modifient la structure de la chromatine à proximité d’un gène. : aident l’initiation

activateurs peuvent recruter des facteurs nécessaires à l’élongation ou initiation par polymérase (TF2S - élongation, pris pas un activateur et déposé sur la queue)

ACTIVATEUR = JUSTE RECRUTEUR DE PROTÉINES.

48
Q

Ou sont les protéines recrutées par les activateurs?

A

beaucoup de ces protéines appartiennent à des complexes préformés : médiateur et TF2D

une région acide typique d’un activateur peut interagir avec des composants du médiateur et/ou avec sous-unités TFIID

49
Q

Quels sont les 2 types de modificateurs de nucléosome?

A
  1. ceux qui ajoutent des groupements chimiques sur les queues d’histone, comme acétyltransférases des histones, (HAT), : AJOUTENT ACÉTYLES, de qui décompacte la chromatine, ADN devient accettible, les promoteurs sont inaccessibles et l’activateur oui, histones permet la liaison des promoteurs
  2. ceux qui déplacent les nucléosomes, comme SWI/SNF à activité ATP-dépendante, désserrer l’ADN pour rendre les régions régulatrices accessibles, le promoteur inaccessible,
50
Q

À quoi sert le remodelage?

A

découvrir des sites d’ADN qui autrement seraient demeurés inaccessibles dans les nucléosomes

51
Q

Que fait l’Acétylation?

A

aide la liaison la liaison de la machinerie transcriptionnelle en créant des sites de liaison spécifiques sur les nucléosomes pour des protéines contenant des bromodomaines

52
Q

Qu’est ce qu’un bromodomaine?

A

séquence dans une protéine qui permet à la protéine de se lier aux queues acétylées des histones,

un des composants de TF2D contient des bromodomaines= se fixe mieux aux nucléosomes acétylés

53
Q

À quoi servent les groupement acétyle sur les queues d’histones?

A

modifient les interactions entre les histones et les nucléosomes adjacents,
désserre la structure de la chromatine et découvrent les sites inacessibles

54
Q

Gal4 réagit interagit avec quelles composantes?

A
  1. médiateur
  2. SAGA (enzyme avec activité acétylase = acétyltransférase, contient des TAF, nécessaire pour certains promoteurs en remplacement de TF2D, capable d’interagir avec la machinerie transcriptionnelle)
  3. TF2D

la capacité d’un activateur acide comme Gal4 à fonctionner sur des gènes avec différents besoins s’explique par sa capacité à interagir avec de nombreuses cibles différentes

55
Q

Qu’est ce que TOUS les gènes nécessitent pour la transcription?

A

ARN polymérase

56
Q

Comment se déroule le recrutement de la pol2 par la Gal4?

A

en absence de galactose, Gal4 est lié à sa séquence régulatrices, (4 types de liaisons) par le DLA, mais sont domaine d’activation est bloqué par le Gal80, donc même si il s’accroche, Gal4 pas capable d’agir car son domaine d’activation est bloqué.

addition de galactose induit l’expression d’une autre protéine Gal3, vient s’Associer à Gal80 et le déplace pour exposer le domaine d’activation de Gal4 qui va pouvoir recruter le domaine SAGA qui lui va recruter composante TBP, l’ensemble va pouvoir recruter la pol2 et amorcer la transcription

57
Q

Que font les séquences en aval de certaines protéines?

A

engendrent des pause ou décrochage de la polymérase après l’initiation
la présence ou l’absence de facteurs d’élongation permettent de passer au dessus de ces sites de pause

58
Q

Qu’est ce que le gène HSP70?

A

gène de drosophile
activé par un choc thermique,
contrôlé par 2 activateurs: GAF-1 HSF

59
Q

À quoi sert GAF-1?

A

se lie à l’élément GATA, recrute des composants de machinerie transcriptionnel

60
Q

Que se passe-t-il en absence de HSF?

A

polymérase qui a initié la transcription s’arrête 25pb en aval du promoteur (donc en absence de choc thermique, gène pas transcrit complètement)

61
Q

Que se passe-t-il avant le choc thermique?

A

la pol2 est partiellement phosphorylée (Ser5) que la queue CTD, la transcription à démarrée mais a arrêté en aval du site de départ,
DSIF et NELF font arrêter la polymérase
GAF-1 est présent mais HSF peu abondant, GAF-1 incapable de moduler la transcription du gène

62
Q

Que se passe-t-il durant un choc thermique?

A

HSF lie des sites spécifiques du promoteur et recrute des protéines kinase P-TEF sur la machinerie arrêtée

P-TEF: assure la phosphorylation des sérines en position 2s sur la queue et phosphoryle les 2 facteurs accessoires DSIF NELF (provoque son décrochement, alors polymérase peut reprendre l’élongation)

63
Q

À quoi sert P-TEF?

A

P-TEF: assure la phosphorylation des sérines en position 2s sur la queue et phosphoryle les 2 facteurs accessoires DSIF NELF (provoque son décrochement, alors polymérase peut reprendre l’élongation)

64
Q

Ou se trouvent les enhancers?

A

peuvent être à plusieurs dizaines ou centaines de Kb en amont ou aval des gènes qu’ils contrôlent

des mécanismes existent aider communication entre protéines liées à distance des promoteurs

65
Q

Qu’est ce que la protéine IHF?

A

chez la bactérie
aide la communication entre les protéines liées à distance

en courbant l’ADN, IHF aide l’activateur lié à l’ADN à atteindre ARN polymérase sur le promoteur

66
Q

À quoi sert la protéine Chip chez la drosophile?

A

aide à la communication entre enhancer et gène cut (qui est loin)

on connait pas son fonctionnement, mais le modèle propose qu’elle lie de multiples sites d’ADN entre enhancer et promoteur, en interagissant avec elle-même, Chip forme des miniboucles sur ADN

67
Q

Si un enhancer active un gène spécifique à 50kb: qu’est-ce qui l’empêche d’activer d’autres gènes dont les promoteurs sont situés dans le rayon d’action de l’enhancer?

A

les isolateurs contrôlent les actions des activateurs

68
Q

Que fait l’isolateur lorsque présent ENTRE enhancer et promoteur

A

isolateur inhibe l’activation du gène induite par l’activateur

inhibe PAS activation du gène régulé par un autre enhancer placé en avant.
inhibe PAS: activateur d’origine qui agit sur un gène différent

promoteur- enhancer- isolateur- promoteur
1er promoteur non isolé

69
Q

Comment agissent les isolateurs?

A

ne répriment pas directement les promoteurs ni activateurs
bloquent la communication entre eux.
créer des boucles pour séquestrer

70
Q

Qu’est ce que des extinctions transcriptionnelle?

A

forme spécialisée de répression résultant de certaines modifications des histones, pouvant s’étendre le long de la chromatine et éteindre l’expression de multiples gènes sans le recours des sites de liaison de répresseurs spécifiques
-> isolateurs peuvent bloquer cette diffusion et ainsi protéger les gènes d’activation et de répression aveugle

71
Q

Qu’est ce que les gènes globine humaine?

A

exprimés dans les globules rouges adultes et dans les précurseurs des globules rouges durant le développement

72
Q

Combien y-a-t-il de gènes de globine chez l’homme?

A

5

ces gènes sont regroupés mais ne sont pas exprimés au même moment ( étapes différentes du développement)

73
Q

Ou sont exprimés les gènes APO?

A

4 gènes codent pour les apolipoprotéines (APOA1/C3/A4/A5)
exprimés dans le foie et l’intestin
essentiels au métabolisme et à ;a redistribution des lipoprotéines et lipides

74
Q

Que forment les gènes APOA1 APOQ4 APOA5?

A

constituants prédominant des HDL

75
Q

Que fait le facteur CTCF?

A

protéine (incapable d’agir en isolateur si il agit seul donc-)

  • en association avec cohésine (maintien chromatine soeurs)
  • se lie aux isolateurs AC2 AC3
  • permet la formation de 2 boucles: rapproche enhancer C3E des promoteurs (C3 A4 A5) (gènes séquestrés)
  • bloque la fonction des enhancers
  • peut réprimer la transcription
76
Q

Quels sont les éléments régulateurs?

A

enhancers
isolateurs
propriétés de promoteurs

chaque élément régulateur a une région de contrôle d’un locus

77
Q

Qu’est ce que les LCR?

A

un groupe d’éléments régulateurs collectivement appelés les régions de contrôle d’un locus (en amont d’un groupe de gène du locus,)

constitué de multiples élément de séquence dont certains ont des propriété d’enhancer
d’autres parties des LCR agiessent comme isolateurs, d’autres de promoteurs

78
Q

Comment est le modèle proposé pour les LCR?

A

machinerie transcriptionnelle entièrement recrutée au LCR à partir de là transcrit le long du locus ouvrant la chromatine au dur et à mesure de son avancée et libérant les éléments de contrôle locaux devant le gène.

79
Q

chez les eucaryotes, chaque signal est transmis par un:

A

régulateur distinct

80
Q

Comment se fait l’action de multiples activateurs qui doivent fonctionner ensemble?

A

se fait de façon synergique

effet de 2 activateurs agissant ensemble est + grand que la somme de chacun agissant seuls

81
Q

De quoi la synergie peut résulter ?

A
  1. de multiples activateurs recrutant un seul composant de machinerie transcriptionnelle
  2. multiples activateurs recrutant chacun un composant différent
  3. multiples activateurs s’entraidant pour lier leurs sites à proximité du gène qu’ils contrôlent (conditions ou la liaison dépende de la liaison de l’autre = coopérativité)

2 activateurs peuvent recruter un seul complexe en touchant différentes parties de celui-ci

82
Q

De quoi peut aussi résulter la synergie?

A

peut résulter d’activateurs qui s’entraident pour lier l’ADN dans des conditions ou la liaison de l’un dépend de la liaison de l’autre = coopérativité (cas du répresseur λ)

83
Q

Pourquoi la synergie est cruciale?

A

pour l’intégration du signal par les activateurs
- un gène est exprimé efficacement quand les 2 activateurs sont présents mais ne répond pas à l’action de chaque activateur agissant seul

84
Q

Comment peut être lié une protéine à son site?

A

indirecte ou directe

85
Q

Comment se fait l’interaction directe?

A

2 protéines peuvent en recruter une 3ième

86
Q

Comment se fait l’interaction indirecte?

A

liaison d’une protéine A sur son site aide la seconde B à se lier à son site
seulement 1 des 2 sites est accessible,

87
Q

Comment se divise la levure S.cerevisiae?

A

se divise par bourgeonnement

88
Q

Qu’est ce que le gène HO? contrôlé par?

A

code pour les endonucléases
exprimé que dans les cellules mères et à certains moments du cycle cellulaire
contrôlé par 2 régulateurs (1 recrute des modificateurs de nucléosome et l’autre le médiateur)

89
Q

Quels sont les 2 activateurs du gène HO?

A

SWi5 et SBF

90
Q

Que fait l’activateur Swi5 dans le gène HO?

A

lie plusieurs sites à une certaine distance du gène
peut lier ADN sans aide mais ne peut pas à cette distance activer le gène HO

peut recruter des modificateurs de nucléosomes (histone acétyltransférases et enzymes de remodelage SWI SNF) qui agissent sur les nucléosomes au niveau des sites SBF

91
Q

Que fait l’activateur SBF dans le gène HO?

A

lie des sites multiples mais situés + près du promoteur

ne peut lier des sites sans aide: leur disposition au sein de la chromatine l’interdit

92
Q

Que permet la liaison de SWI5?

A

permet la liaison de SBF qui en retour recrute la machinerie transcriptionnelle par liaison directe avec le médiateur
-> active l’expression du gène

93
Q

Quel gène humain est activé dans une infection virale?

A

Gène humain de interféron-β

l’infection cible 3 activateurs: NF-Kb, IRF et Jun/ATF

94
Q

Que font les activateurs ciblés par une infection virale ?

A

lient de façon coopérative des sites compactés au sein d’un enhancer
lient enhancer de façon coopérative pour former des ENHANCEOSOME
recrutent des coactivateurs: CBP ou homologue p300

95
Q

Qu’est ce que CBP?

A

recruté par les activateurs NF-Kb, IRF et Jun/ATF

possède activités modificatrices d’histone et peut recruter SWI/SNF

96
Q

Que fait HMGA1?

A

lie dans le petit sillon sur la face opposée de l’ADN
aide à l’assemblage de enhanceosome
fait pas partie de la structure finale

enhancer ADN est courbé mais une fois les activateurs liés, il devient droit–> HMGA1 REDRESSE ADN ET AIDE LA STRUCTURE FINALE À SE FORMER

97
Q

Pourquoi HMGA1 ne peut se lier à l’enhancer?

A

chaque paire de bases de l’ADN au sein de l’enhancer est impliquée dans la liaison de l’activateur
HMGA1 ne peut se lier par manque de place

utilisation exhaustive de l’information: explique pourquoi l’enhancer est si fortement conservé d’un organisme à une autre

98
Q

Quelles sont les 8 voies qui permettent la liaison coopérative des régulateurs de l’enhancer?

A
  1. via interactions protéine-protéine directement entre eux
  2. par changement dans l’ADN, induit par la liaison d’une protéine, qui aident la liaison d’une autre protéine
  3. par le fait que les activateurs interagissent tous simultanément avec le coactivateur CBP
99
Q

Caractéristiques du gène A? B?

A

A: contrôlé par 4 signaux, chacun fonctionnant via un activateur indépendant.
B: contrôlé par 3 signaux fonctionnant via les activateurs 3,5,6

signal commun entre2 gènes: signal 3 = contrôle combinatoire

démontre que chez les eucaryotes, il existe des contrôles combinatoires plus vaste que chez les bactéries

2- introduction à la génétique (6 decks)

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