Segundo Parcial Flashcards
Catalizan reacciones redox en las cuales cambia el estado de oxidación de uno o más átomos en una molécula, implica reacciones de transferencia de uno o dos electrones acompañados del cambio compensatorio en la cantidad de hidrógeno y de oxígeno en la molécula
Oxidorreductasas (deshidrogenasas y reductasas)
Se encuentran entre las enzimas que utilizan O2 como aceptor de electrones
Oxigenasas, oxidasas y peroxidasas
Transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora, entre tales grupos están el amino, el carboxilo, el carbonilo, el metilo, el fosforilo y el acilo
Transferasas (transcarboxilasas, transmetilasas y transaminasas)
Catalizan reacciones en las que se logra la rotura de enlaces como C-O, C-N, y O-P por la adición de agua
Hidrolasas (esterasas, fosfatasas y proteasas)
Catalizan reacciones en las que ciertos grupos (ej. H2O, CO2 y NH3) se eliminan para formar un doble enlace, o se añaden a una doble enlace
Liasas (descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasas y sintasas)
Grupo heterogéneo de enzimas, catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares
Isomerasas
Catalizan la inversión de átomos de carbono asimétricos
Epimerasas
Catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales
Mutasas
Catalizan la formación de enlaces entres dos moléculas de sustrato, muchas incluyen el término sintetasa, varias otras se denominan carboxilasas
Ligasas
Una reacción sigue una cinética _______________ si la velocidad depende la primera potencia de la concentración de un solo reactivo y sugiere que el paso limitante de la velocidad es una reacción unimolecular
De primer orden
En las reacciones de primer orden la concentración del reactivo es un función del ________, de modo que k se expresa en unidades _______
Tiempo, s-1
Si el orden de A y B es uno en cada caso, se dice que la reacción es de ____________ y A y B bebe colisionar para que se forme el producto (una reacción bimolecular)
De segundo orden
Las constantes de velocidad de segundo orden se miden en
Unidades M-1s-1
Cuando la adición de un reactivo no altera la velocidad de una reacción se dice que ésta es de orden _______ para dicho reactivo
Cero
Esta reacción no puede proceder sino hasta que todos los sustratos se han unido al sitio activo de la enzima, en un mecanismo ordenado o aleatorio
Reacciones secuenciales
En un mecanismo de _______________ o de ____________, el primer producto se libera antes de que el segundo sustrato se una
Doble desplazamiento o “Ping-pong”
La inhibición reversible es __________ si el inhibidor y el sustrato se unen al mismo sitio (aumenta km)
Competitiva
La inhibición reversible es ____________ si el sitio de union al inhibidor se crea después de que el sustrato se une a la enzima (no cambia km)
Acompetitiva
Los inhibidores _____________ se unen de forma reversible s la enzima libre, y no al complejo ES para formar un complejo enzima-inhibidor
Competitivo
En presencia de un inhibidor competitivo, la actividad de la enzima disminuye al ________ km, sin que cambie Vmax, porque el complejo EI no participa en el proceso catalitico
Aumentar
Como Vmax no cambia, el efecto de un inhibidor competitivo sobre la actividad se revierte al
Aumentar la concentración de sustrato
En algunas reacciones catalizadas por enzimas el inhibidor puede unirse a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato
Inhibidor no competitivo
La inhibición no competitivo pura
El inhibidor se unas lejos del sitio activo, ambos valores de k1 son equivalentes
La inhibición no competitiva mixta
El inhibidor se une cerca del sitio activo, los valores de k1 son diferentes
En la inhibición no competitiva pura los valores de Vmax _________, pero la km permanece igual
Cambian
En la inhibición no competitiva mixta
Se alteran los valores de ambos, km y Vmax
Este inhibidor solo se une al complejo enzima-sustrato, y no a la enzima libre, en consecuencia, el inhibidor es ineficaz a bajas concentraciones de sustrato porque hay muy poco complejo ES presente
Inhibidor acompetitivo
La inhibición acompetitiva se observa más fácilmente a una _______. Cuando I se une al ES, el sustrato no queda libre para disociarse de la enzima y la Km ___________
[S] alta, disminuye
En la inhibición no competitiva pura Vmax __________, en este caso poro frecuente la Km no cambia porque los valores de l para la union de la E y el complejo ES son los mismos
Disminuye
En la inhibición no competitiva mixta, estos valores de k difieren porque el sitio de union del inhibidor esta muy cerca del sitio activo y sus actividades de union se interfieren mutuamente, en consecuencia _________ cambian
Vmax y Km
En la inhibición acompetitiva ____________, aunque si cociente permanece igual
Cambian tanto km como Vmax
En la inhibicion reversible el inhibidor puede disociarse de la enzima debido a que se une mediante
Enlaces no covalentes
Los inhibidores ____________ usualmente se unen de forma covalente a la enzima
Irreversibles
La gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa se inactiva mediante alquilacion con
Yodoacetato
Se forman enlaces químicos cuando un __________ dona un par de electrones a un ____________
Nucleofilo, electrofilo
Factores que influyen a la catalisis enzimatica
Efectos de proximidad y de tensión, efectos electrostaticos, catalisis acidobasica, catalisis covalente
La diada _________ es una unidad catalitica en la cinasa de adenilato
Arginina-arginina
Se encuentras diadas _____________ en los sitios activos de las proteasas asparticas
Carboxilato-carboxilato
Las proteasas de serina son inhibidas de forma irreversible por _______________, el inhibidor se une de forma covalente a la ___________ y nunca a alguna de las otras 29 serinas
Diisopropilfluorofosfato (DFP), Ser 195
La regulación enzimatica es ensencial por varias razones
Mantenimiento de un estado ordenado, conservación de energía y capacidad de respuesta a cambios ambientales
El control enzimatico se realiza mediante
Control genético, modificación covalente, regulación alostérica y compartimentacion
Tipos de modificación covalente
Fosforilación, metilacion, acetilacion, y nucleotidilacion
Si el ligando es el mismo que el sustrato (si la unión de un sustrato favorece la union de mas sustrato), se dice que los efectos alostericos son
Homotropicos
En los efectos _______________ intervienen ligandos modulares, que son diferentes del sustrato
Heterotropicos
Modelo que supone que la enzima solo existe en dos estados: T (tenso) y R (relajado)
Modelo concertado (o simétrico)
El primer ligando incrementa la union de ligandos subsiguientes
Cooperatividad positiva
Fenómeno observado en enzimas en las que la union de un primer sustrato ligando reduce la afinidad de la enzima pie ligandos semejantes
Cooperatividad negativa
La union de un ligando a una subunidad flexible de una proteína multisubunitaria induce un cambio de conformación que se transmite de manera sucesiva a las subunidades adyacentes
Modelo secuencial
Recibe unidades de un carbono de donantes como la serina, la glicina y la histidina, y los transfiere a productos intermedios en la síntesis de aminoácidos, purinas y monofosfato de timidina (TMP)
Tetrahidrofolato
Anemia causada por falta de hierro
Macrocitica (VCM por debajo de lo normal)
Anemia nutricional (VCM por encima de lo normal) es consecuencia de una carencia de ácido fólico o de vitamina B12
Macrocitica (megaloblastica)
Necesaria para la remetilacion de homocisteina a metionina y la isomerización de la metilmalonil-CoA producida durante la degradación de algunos aminoácidos (isoleucina, valina, treonina y metionina) y de los ácidos grasos con números impares de átomos de carbono
Cobalamina
La cobalamina contiene un sistema de anillos de __________ parecido al anillo de porfirina del grupo hemo
Corrina
Actúa como coenzima en la formación o la degradación de a-cetoles por acción de la transcetolasa
Pirofosfato de tiamina (TPP)
Coenzima de las reacciones de carboxilacion, en las cuales actúa como portador de dióxido de carbono activado
Biotina
Componente de la CoA que actúa en la transferencia de grupos acilo
Acido pantoténico
7 deshidrocolesterol producto intermedio en la síntesis de colesterol, se convierte en la dermis en
Colecalciferol
Tiene un papel principal en la modificación postraduccional de numerosas proteínas (la mayor parte de las cuales intervienen en la coagulación sanguínea), en la cual actúa como coenzima de la carboxilacion de ciertos residuos de ácido glutamico presentes en estas proteínas
Vitamina K
La forma y distribución de la carga del sitio activo de una enzima o limitan
Los movimientos y conformaciones permitidas del sustrato
