Régulation Post-traductionnelle Des Protéines Flashcards
Quels sont les buts des modifications co- et post-traductionnelles?
Réguler l’activité des protéines
Les étiqueter afin qu’elles soient reconnues par d’autres molécules ou par des systèmes de dégradation
-Les ancer dans une membrane
-Les intégrer dans une cascade de signalisation
-Les adresser dans un compartiment cellulaire spécifique
Qu’est-ce qui se produit entre la naissance et la vie?
Repliement des ARNm
Modification co-traductionnelle
Qu’est-ce qui se produit entre la vienet la mort?
Dégradation
Modifications post-traductionnelle : ubiquitination
Quel est le type de modification durant le cycle de vie?
Modification post-traductionnelle
Est-ce qu’un génome peut s’exprimer malgré que la protéine n’est pas phosphorylée et donc inactive?
Oui, lors de la régulation de type ON/OFF
Qu’est-ce que la régulation de type conformationnelle?
Cette protéine non phosphorylée ne peut pas se rendre au noyau, son lieu d’action, car le signal d’adressage au noyau est masqué à l’intérieur de la structure. Le génome s’est exprimé, mais la protéine ne sert à rien.
Qu’est-ce que la régulation de type création d’un domaine de liaison à une autre protéine?
Cette protéine non phosphorylée ne peut pas interagir avec sa protéine partenaire car le domaine d’interaction n’est pas fonctionnel. Le génome s’est exprimé, mais la protéine ne sert à rien.
Quelles sont les fonctions possibles d’une PTMs?
- Activation
- Dégradation
- Interactio
- Localisation
- Sécrétion
- Régulation de l’activité
Le génome est statique ou non?
Non, le génome n’est pas statique.
À quoi sert les modifications post-traductionnelles pour l’information génétique?
Aspect dynamique et fonctionnel
Le clivage d’une séquence signal, est-ce une modification co-traductionnelle ou post-traductionnelle?
Co-traductionnelle
Les PTMs sont majoritairement réversible ou irréversible?
Réversible
Quelles sont les modifications irréversibles?
Modifications d’acides aminés et le clivage
Quelles sont les molécules où il se passe de la phosphorylation?
Tyrosine
Thréonine
Sérine
Quelle molécule subit de l’ubiquitination?
Lysine
Les PTMs augmente ou diminue la complexité du génome au protéome?
Augmente la complexité
Quelle PTM est la plus fréquente?
Phosphorylation
Quelle protéine a le plus de PTMs associées à des maladies?
Protéine AKT
Vrai ou faux
Plus de 50% des protéones : méthionines en N-terminal sont enlevées
Vrai
Quelles sont les étapes pour obtenir un anticorps phospho-spécifique?
1- Synthèse peptide phosphorylé
2- Conjugaison à un haptène
3- Immunisation
4- Purification par affinité : anti-peptide soit en anti-phospho ou autres anticorps
5- Déplétion avec peptide non phosphorylé
Permet d’obtenir une collection d’anticorps
Qu’est-ce que le Phos-Tag?
Composé qui va se fixer sur les sites phosphorylés des complexes , ça va diminué la migration.
Qu’est-ce que l’ALK?
Récepteur tyrosine kinase : domaine extracellulaire amino-terminal et domaine tyrosine kinase intracellulaire : deux domaines connectés par un seul domaine transmembranaire
Rôle important dans le développement du cerveau
Qu’est-ce que la glycosylation?
Une PTM réversible qui ajoute des glycanes. Destinées à être sécrétées ou à être intégrées à la membrane plasmique.
Quels sont les rôles de la glycosylation?
- Reconnaissance et adhésion cellulaire
- Contrôle du repliement des protéines
- Modulation métabolique d’enzymes
- Transport et adressage de protéines
- Rôle structural
Vrai ou faux
La glycosylation ajoute du poids à la molécule?
Vrai
L’activation exagérée du système immunitaire en absence de certaines glycosylations contribue à quoi?
À certaines maladies auto-immunes (sclérose en plaque)
Qu’est-ce que le CMH de classe II ?
Complexe majeur d’histocompatibilité
À quoi sert le TCR (récepteur des cellules T)?
La liaison du TCR avec l’antigène entraine l’activation du lymphocyte.
À quoi sert la glycosyltransférase GnT5 ?
Permet de prévenir le clustering spontané de récepteurs des cellules T
Qu’est que la perte de fonction de GnT5 entraine?
Augmente la propension de clustering des récepteurs des cellules T, ce qui diminue le seuil d’activation : on parle de réponse hyperimmune
S’il n’y a pas de glycolysation , qu’est-ce que ça entraine?
Fait des agrégats et entraine la mort cellulaire
À quoi sert l’ADP ribosylation?
Moduler la reconnaissance moléculaire
Qu’est-ce qui influence la reconnaissance moléculaire dans l’ADP ribosylation?
- Structure de la chromatine
- Structure et dynamique des nucléosomes
- Cycle cellulaire et réplication
- Réparation de l’ADN
- Transcription
Quelle molécule est le signal pour les enzymes de réparation de l’ADN?
Poly-ADP-ribosylation
Est-ce que PARP est bon ou mauvais pour la lutte contre le cancer?
Mauvais.
Les mutations dans BRAC1/2 sont dépendantes de PARP. En présence d’inhibiteurs de PARP, il n’y a pas de mécanismes backup pour la réparation des coupures simples brins.
Quelle protéine doit elle-même être protéolysée pour être active?
Pro-protéines convertases
Quelles sont les étapes de la biosynthèse de l’insuline?
1- Transcription de l’ARNm
2- Traduction de la proproinsuline
3- Clivage de la préproinsuline en proinsuline, repliement et formation des ponts disulfures.
4- Clivage de la proinsuline , cristallisation.
Quels sont les rôles de l’ubiquitination?
Activation Conjugaison Ligation Cycle cellulaire Réparation de l’ADN Régulation de la transcription, les interactions protéines/protéines
Vrai ou faux
L’ubiquitination est activé grâce à l’ajout d’un ATP?
Vrai
Quel est le rôle de la dé-ubiquitination?
La protéolyse
Vrai ou faux
L’ubiquitination recrute des protéines effectrices?
Faux. Empêche le recrutement d’une protéine effectrice, avec une conséquence biologique spécifique.
Vrai ou faux
La mono-ubiquitination peut recruter une protéine effectrice qui va éliciter une fonction et aussi empêcher le recrutement d’une protéine effectrice?
Vrai
Qu’est-ce que engendre une inhibition du protéasome?
Accumulation des protéines poly-ubiquitinées
Qu’est-ce que les ubiquitines ligases (E3) peuvent engendrer?
- E3 qui sont altérés par des mutations ou des changements fe nombre de copies dans divers cancers
- Dérégulées deviennent oncogéniques et contribuent à une prolifération incontrôlée et à une instabilité génomique qui entrainent la transformation maligne, la progression tumorale et la résistance au traitement.
Quelles sont les modifications les plus courantes des protéines pa des lipides?
- L’isoprénylation
- N-myristoylation
- Palmitoylation
- Glyapiation
Quelle modification par des lipides est seulement post-traductionnelles?
Palmitoylation
