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Biologie Moléculaire > Régulation Post-traductionnelle Des Protéines > Flashcards

Régulation Post-traductionnelle Des Protéines Flashcards

1
Q

Quels sont les buts des modifications co- et post-traductionnelles?

A

Réguler l’activité des protéines
Les étiqueter afin qu’elles soient reconnues par d’autres molécules ou par des systèmes de dégradation
-Les ancer dans une membrane
-Les intégrer dans une cascade de signalisation
-Les adresser dans un compartiment cellulaire spécifique

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Q

Qu’est-ce qui se produit entre la naissance et la vie?

A

Repliement des ARNm

Modification co-traductionnelle

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Q

Qu’est-ce qui se produit entre la vienet la mort?

A

Dégradation

Modifications post-traductionnelle : ubiquitination

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4
Q

Quel est le type de modification durant le cycle de vie?

A

Modification post-traductionnelle

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5
Q

Est-ce qu’un génome peut s’exprimer malgré que la protéine n’est pas phosphorylée et donc inactive?

A

Oui, lors de la régulation de type ON/OFF

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6
Q

Qu’est-ce que la régulation de type conformationnelle?

A

Cette protéine non phosphorylée ne peut pas se rendre au noyau, son lieu d’action, car le signal d’adressage au noyau est masqué à l’intérieur de la structure. Le génome s’est exprimé, mais la protéine ne sert à rien.

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7
Q

Qu’est-ce que la régulation de type création d’un domaine de liaison à une autre protéine?

A

Cette protéine non phosphorylée ne peut pas interagir avec sa protéine partenaire car le domaine d’interaction n’est pas fonctionnel. Le génome s’est exprimé, mais la protéine ne sert à rien.

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8
Q

Quelles sont les fonctions possibles d’une PTMs?

A
  • Activation
  • Dégradation
  • Interactio
  • Localisation
  • Sécrétion
  • Régulation de l’activité
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9
Q

Le génome est statique ou non?

A

Non, le génome n’est pas statique.

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10
Q

À quoi sert les modifications post-traductionnelles pour l’information génétique?

A

Aspect dynamique et fonctionnel

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11
Q

Le clivage d’une séquence signal, est-ce une modification co-traductionnelle ou post-traductionnelle?

A

Co-traductionnelle

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12
Q

Les PTMs sont majoritairement réversible ou irréversible?

A

Réversible

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13
Q

Quelles sont les modifications irréversibles?

A

Modifications d’acides aminés et le clivage

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14
Q

Quelles sont les molécules où il se passe de la phosphorylation?

A

Tyrosine
Thréonine
Sérine

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15
Q

Quelle molécule subit de l’ubiquitination?

A

Lysine

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16
Q

Les PTMs augmente ou diminue la complexité du génome au protéome?

A

Augmente la complexité

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17
Q

Quelle PTM est la plus fréquente?

A

Phosphorylation

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18
Q

Quelle protéine a le plus de PTMs associées à des maladies?

A

Protéine AKT

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19
Q

Vrai ou faux

Plus de 50% des protéones : méthionines en N-terminal sont enlevées

A

Vrai

20
Q

Quelles sont les étapes pour obtenir un anticorps phospho-spécifique?

A

1- Synthèse peptide phosphorylé
2- Conjugaison à un haptène
3- Immunisation
4- Purification par affinité : anti-peptide soit en anti-phospho ou autres anticorps
5- Déplétion avec peptide non phosphorylé

Permet d’obtenir une collection d’anticorps

21
Q

Qu’est-ce que le Phos-Tag?

A

Composé qui va se fixer sur les sites phosphorylés des complexes , ça va diminué la migration.

22
Q

Qu’est-ce que l’ALK?

A

Récepteur tyrosine kinase : domaine extracellulaire amino-terminal et domaine tyrosine kinase intracellulaire : deux domaines connectés par un seul domaine transmembranaire

Rôle important dans le développement du cerveau

23
Q

Qu’est-ce que la glycosylation?

A

Une PTM réversible qui ajoute des glycanes. Destinées à être sécrétées ou à être intégrées à la membrane plasmique.

24
Q

Quels sont les rôles de la glycosylation?

A
  • Reconnaissance et adhésion cellulaire
  • Contrôle du repliement des protéines
  • Modulation métabolique d’enzymes
  • Transport et adressage de protéines
  • Rôle structural
25
Q

Vrai ou faux

La glycosylation ajoute du poids à la molécule?

A

Vrai

26
Q

L’activation exagérée du système immunitaire en absence de certaines glycosylations contribue à quoi?

A

À certaines maladies auto-immunes (sclérose en plaque)

27
Q

Qu’est-ce que le CMH de classe II ?

A

Complexe majeur d’histocompatibilité

28
Q

À quoi sert le TCR (récepteur des cellules T)?

A

La liaison du TCR avec l’antigène entraine l’activation du lymphocyte.

29
Q

À quoi sert la glycosyltransférase GnT5 ?

A

Permet de prévenir le clustering spontané de récepteurs des cellules T

30
Q

Qu’est que la perte de fonction de GnT5 entraine?

A

Augmente la propension de clustering des récepteurs des cellules T, ce qui diminue le seuil d’activation : on parle de réponse hyperimmune

31
Q

S’il n’y a pas de glycolysation , qu’est-ce que ça entraine?

A

Fait des agrégats et entraine la mort cellulaire

32
Q

À quoi sert l’ADP ribosylation?

A

Moduler la reconnaissance moléculaire

33
Q

Qu’est-ce qui influence la reconnaissance moléculaire dans l’ADP ribosylation?

A
  • Structure de la chromatine
  • Structure et dynamique des nucléosomes
  • Cycle cellulaire et réplication
  • Réparation de l’ADN
  • Transcription
34
Q

Quelle molécule est le signal pour les enzymes de réparation de l’ADN?

A

Poly-ADP-ribosylation

35
Q

Est-ce que PARP est bon ou mauvais pour la lutte contre le cancer?

A

Mauvais.
Les mutations dans BRAC1/2 sont dépendantes de PARP. En présence d’inhibiteurs de PARP, il n’y a pas de mécanismes backup pour la réparation des coupures simples brins.

36
Q

Quelle protéine doit elle-même être protéolysée pour être active?

A

Pro-protéines convertases

37
Q

Quelles sont les étapes de la biosynthèse de l’insuline?

A

1- Transcription de l’ARNm
2- Traduction de la proproinsuline
3- Clivage de la préproinsuline en proinsuline, repliement et formation des ponts disulfures.
4- Clivage de la proinsuline , cristallisation.

38
Q

Quels sont les rôles de l’ubiquitination?

A 
Activation
Conjugaison
Ligation
Cycle cellulaire
Réparation de l’ADN
Régulation de la transcription, les interactions protéines/protéines
39
Q

Vrai ou faux

L’ubiquitination est activé grâce à l’ajout d’un ATP?

A

Vrai

40
Q

Quel est le rôle de la dé-ubiquitination?

A

La protéolyse

41
Q

Vrai ou faux

L’ubiquitination recrute des protéines effectrices?

A

Faux. Empêche le recrutement d’une protéine effectrice, avec une conséquence biologique spécifique.

42
Q

Vrai ou faux
La mono-ubiquitination peut recruter une protéine effectrice qui va éliciter une fonction et aussi empêcher le recrutement d’une protéine effectrice?

A

Vrai

43
Q

Qu’est-ce que engendre une inhibition du protéasome?

A

Accumulation des protéines poly-ubiquitinées

44
Q

Qu’est-ce que les ubiquitines ligases (E3) peuvent engendrer?

A
  • E3 qui sont altérés par des mutations ou des changements fe nombre de copies dans divers cancers
  • Dérégulées deviennent oncogéniques et contribuent à une prolifération incontrôlée et à une instabilité génomique qui entrainent la transformation maligne, la progression tumorale et la résistance au traitement.
45
Q

Quelles sont les modifications les plus courantes des protéines pa des lipides?

A
  • L’isoprénylation
  • N-myristoylation
  • Palmitoylation
  • Glyapiation
46
Q

Quelle modification par des lipides est seulement post-traductionnelles?

A

Palmitoylation

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