Protoplasma Flashcards

1
Q

Protoplasma

A

Il protoplasma è la sostanza gelatinosa presente all’interno delle cellule (animali o vegetali), delimitata dalla membrana plasmatica e composta di sostanze inorganiche e organiche che nel complesso costituiscono le basi strutturali e funzionali di ogni essere vivente.

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Q

Acqua e sue caratteristiche generali

A

L’acqua è il più importante e abbondante composto inorganico presente in cellule e tessuti. Essa è non solo il solvente per quasi tutti i composti cellulari, ma anche un reagente o un prodotto di migliaia di reazioni biochimiche catalizzate da enzimi, tra cui la sintesi e la degradazione delle proteine e degli acidi nucleici e la sintesi e l’idrolisi dell’adenosina trifosfato (ATP). È anche un fattore importante nella costituzione delle strutture biologiche, come i doppi strati lipidici, le proteine ripiegate e gli assemblaggi macromolecolari, i quali sono tutti stabilizzati dalle interazioni idrofobiche derivate dall’esclusione di acqua dalle superfici non polari. Inoltre, l’acqua forma legami idrogeno con i gruppi polari di molti costituenti cellulari di dimensioni variabili e si associa con piccoli ioni inorganici.
L’acqua è un composto chimico con formula H₂O in cui i due atomi di idrogeno sono legati all’atomo di ossigeno attraverso legami covalenti. A temperature e pressioni ambientali diverse si presenta in tre possibili stati fisici: uno stato liquido incolore e insapore, un gas incolore denominato vapore acqueo e uno stato solido detto ghiaccio.
Un’importante caratteristica dell’acqua è la polarità delle sue molecole. Le proprietà solventi dell’acqua sono essenziali per gli esseri viventi, dato che consentono lo svolgersi delle complesse reazioni chimiche che costituiscono le basi della vita. L’acqua è una componente fondamentale di tutti gli organismi viventi. Si trova in elevate percentuali (almeno il 70%) nelle cellule procariotiche ed eucariotiche, sia animali sia vegetali, dove agisce da solvente per molte molecole biologiche, come i carboidrati, le proteine e le vitamine idrosolubili, permettendo a questi composti di reagire tra loro.

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3
Q

Carboidrati: generalità

A

I glucidi, più comunemente detti zuccheri, sono i costituenti più importanti dei vegetali, che li sintetizzano utilizzando l’anidride carbonica dell’aria, l’acqua del terreno e l’energia solare attraverso il processo di fotosintesi clorofilliana. Nel corpo umano rappresentano solo l’1% in peso, ma hanno notevole importanza nutrizionale. In maniera generica, spesso vengono anche detti carboidrati o idrati del carbonio, in quanto i monosaccaridi hanno formula generale Cn(H2O)n.

I glucidi si suddividono in: monosaccaridi o zuccheri semplici, disaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi.

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4
Q

Carboidrati: funzione

A

I glucidi rappresentano la fonte principale di energia a rapida utilizzazione. Qualunque siano i glucidi introdotti con la dieta, l’organismo umano, con processi digestivi e metabolici, li converte quasi del tutto a glucosio. Il glucosio è il monosaccaride - è un aldoesoso - più diffuso in natura.
Negli organismi animali una forma di immagazzinamento dell’energia è il glicogeno, un polimero del glucosio. Diversamente, negli organismi vegetali la forma di riserva energetica maggiormente diffusa è l’amido, altro tipo di polimero del glucosio.
Alcuni glucidi contribuiscono a formare molecole, quali glicolipidi e glicoproteine, presenti sia nelle membrane cellulare, sia in molte strutture di sostegno e protezioni degli organismi animali e vegetali. Fra questi ultimi vi sono la cellulosa, che ha funzione strutturale nelle cellule eucariotiche vegetali, e la chitina degli esoscheletri degli insetti e degli altri artropodi.

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5
Q

Lipidi: classificazione generale

A

I lipidi vengono identificati sulla base delle loro proprietà comuni di solubilità: non sono solubili in acqua (definiti per questo idrofobici), mentre sono solubili in solventi organici. Alcuni lipidi presentano gruppi polari, come i fosfolipidi. Questi presentano caratteristiche peculiari rispetto ai lipidi apolari, in particolare mostrano caratteristiche anfipatiche (presentano sia un gruppo idrofilo che un gruppo idrofobo). Nonostante la loro somiglianza in termini di solubilità, i lipidi sono molto diversi tra loro per quanto riguarda la struttura chimica.
I lipidi possono essere distinti in saponificabili e non saponificabili. I saponi propriamente detti sono sali di acidi grassi con metalli alcalini. La saponificabilità è legata alla presenza di almeno un radicale di acido grasso nella molecola lipidica ed è dovuta all’idrolisi del legame estereo tra acido grasso e alcool.
I lipidi sono una classe di sostanze alquanto eterogenea, per cui non esiste una classificazione univoca. Oltre che saponificabili e non saponificabili, i lipidi si possono classificare, sulla base dei loro prodotti di idrolisi, in: lipidi semplici, lipidi complessi e lipidi derivati.

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6
Q

Lipidi: funzione

A

I lipidi rappresentano un’importante riserva energetica per animali e piante, dato che sono in grado di liberare una grande quantità di calorie per unità di massa. Per questo i lipidi sono il substrato energetico ideale per le cellule. Le riserve lipidiche dell’organismo umano sono molto elevate e la maggior parte di esse si trova sotto forma di trigliceridi. I grassi nell’organismo svolgono anche altre funzioni, oltre quella energetica; il loro accumulo vicino a organi come cuore, fegato, milza, reni, encefalo e midollo spinale rappresenta un’importante protezione meccanica; inoltre, il deposito di lipidi nel tessuto sottocutaneo svolge un ruolo isolante contro le basse temperature. Diversamente, nei vegetali e negli insetti la funzione protettiva dei lipidi è svolta da cere. I lipidi, in particolare i fosfolipidi, hanno una funzione strutturale insostituibile nella formazione delle membrane biologiche: grazie alla loro idrofobia consentono di tenere separati compartimenti acquosi di differente composizione, condizione essenziale per la vita. Alcuni lipidi poi agiscono da messaggeri intracellulari e altri sono ormoni e mediatori chimici extracellulari.

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7
Q

Proteine: aminoacidi

A

Le proteine sono polimeri i cui monomeri sono costituiti dai 20 diversi tipi di amminoacidi presenti in natura. Nonostante gli amminoacidi siano solo 20, la varietà di proteine è elevatissima, in quanto gli amminoacidi si combinano tra loro in sequenze e quantità diverse. Rappresentano una classe di composti molto versatile e di grande interesse biologico.

Gli amminoacidi sono composti organici caratterizzati da due gruppi funzionali, un gruppo amminico -NH2 e un gruppo carbossilico -COOH. Inoltre, in ogni amminoacido è presente una catena laterale specifica, denominata genericamente gruppo R. In funzione delle proprietà chimiche del gruppo R, un amminoacido è classificato come acido, basico, idrofilo (polare) e idrofobo (apolare). A causa della basicità del gruppo amminico e dell’acidità di quello carbossilico, gli amminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè molecole che recano contemporaneamente le due cariche opposte, mantenendo la neutralità.
Durante la sintesi delle proteine, un amminoacido lega covalentemente il suo gruppo carbossilico con quello amminico di un altro amminoacido, formando il legame peptidico, con eliminazione di una molecola d’acqua. Il legame peptidico costituisce il backbone della proteina e non coinvolge le catene laterali (gruppo R).

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8
Q

Proteine: funzione

A

Le proteine svolgono molteplici funzioni. Esse hanno una funzione strutturale, poiché concorrono a formare l’impalcatura delle cellule e del corpo; le singole cellule sono sostenute da citoscheletro proteico. Svolgono funzione catalitica. Fungono da mezzo di trasporto di altre molecole: nel sangue, ad esempio, l’ossigeno è trasportato dell’emoglobina. Provocano il movimento delle cellule o parti di esse; infatti, la contrazione muscolare è resa possibile da due proteine, l’actina e la miosina. Hanno funzione protettiva: gli anticorpi, o immunoglobuline, sono proteine che difendono l’organismo contro molecole, cellule e organismi invasori.

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9
Q

DNA

A

Il DNA è detentore dell’informazione genetica. È costituito da due filamenti che formano una struttura definita a doppia elica, con andamento destroso. I due filamenti sono uniti poiché ogni base di un filamento è accoppiata con una base dell’altro filamento. La base A è sempre accoppiata con la base T, mentre C è sempre accoppiata con G; perciò i due filamenti sono detti complementari: data una determinata sequenza di basi in uno dei filamenti dell’elica, è automaticamente possibile conoscere la sequenza del tratto nucleotidico complementare sull’altro filamento. Inoltre i due filamenti sono orientati in direzioni opposte e perciò detti antiparalleli.

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10
Q

RNA

A

L’RNA provvede a tradurre l’informazione genetica, contenuta nel DNA, nella struttura delle proteine. Le molecole di RNA sono simili alle molecole di DNA con alcune differenze strutturali: nell’RNA lo zucchero è il ribosio invece del desossiribosio; è assente la timina T, sostituita dall’uracile U; l’RNA non forma una doppia elica, ma ha la struttura di un singolo filamento. La struttura tridimensionale dell’RNA è assai più svariata di quella del DNA; infatti, spesso le molecole di RNA si ripiegano su se stesse. Un’altra differenza tra DNA e RNA è che, mentre il DNA esegue essenzialmente una sola funzione, le specie di RNA presenti nella cellula (RNA messaggero, RNA transfer, RNA ribosomale) eseguono funzioni differenti.

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11
Q

Composizione protoplasma

A

Il protoplasma è composto al 70% (almeno) di acqua; del restante 30%, il 95 sono composti organici (in particolare proteine)

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12
Q

Acidi nucleici: nucleotidi

A

Gli acidi nucleici sono le molecole che contengono l’informazione genetica, cioè l’insieme delle istruzioni necessarie alla sintesi delle proteine. Gli acidi nucleici sono polimeri formati da monomeri più semplici: i nucleotidi. Un nucleotide è costituito dalla combinazione di: una base azotata, legata al C1 di uno zucchero pentoso aldoso (desossiribosio per il DNA, ribosio per l’RNA), a sua volta legato a un gruppo fosfato. Esistono quattro diverse basi azotate: adenina A, timina T (uracile U per l’RNA), citosina C e guanina G. Le basi azotate A e G appartengono al gruppo delle purine, mentre C e T alle pirimidine.
I nucleotidi sono uniti tra loro da legami fosfodiesterici: legami covalenti costituiti da un gruppo fosfato unito allo zucchero del nucleotide adiacente.

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13
Q

Monosaccaridi

A

I monosaccaridi sono i monomeri dai quali sono sintetizzati i carboidrati più grandi. Possono essere distinti in aldosi (se contengono un gruppo aldeico -CHO) o chetosi (se presentano gruppo chetonico -COR) ed in triosi, tetrosi, pentosi, esosi, ecc., a seconda del numero di atomi di carbonio che costituisce la molecola. Molti monosaccaridi hanno la stessa formula, ma differiscono nella distribuzione spaziale degli atomi, dando origine a isomeri.

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14
Q

Disaccaridi

A

I disaccaridi sono formati da due monosaccaridi, uniti mediante una reazione di condensazione con eliminazione di una molecola d’acqua; il legame covalente che si forma è detto legame glicosidico: è caratteristico dei legami tra gli zuccheri e consiste di un atomo di O centrale legato covalentemente a due atomi di C.

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15
Q

Oligosaccaridi

A

Gli oligosaccaridi sono formati da 3 a circa 20 unità monosaccaridiche legate in maniera covalente mediante diversi legami glicosidici; molti possiedono altri gruppi funzionali che conferiscono loro proprietà speciali. Gli oligosaccaridi sono spesso legati covalentemente a proteine o a lipidi generando glicoproteine o glicolipidi.

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16
Q

Polisaccaridi

A

I polisaccaridi sono polimeri giganti, composti in genere da alcune centinaia fino a qualche migliaio di unità monosaccaridiche, unite da legami glicosidici, a formare lunghe catene lineari o ramificate. Sono i carboidrati più abbondanti in natura. In base alla loro funzione si possono classificare in: polisaccaridi di deposito o riserva (amido e glicogeno) la cui idrolisi fornisce glucosio alle cellule quando necessario; polisaccaridi strutturali o di sostegno (cellulosa e chitina).

17
Q

Lipidi semplici

A

I lipidi semplici (“neutri”, non polari) sono esteri di acidi grassi e alcool e sono costituiti da C, H e O; comprendono i gliceridi e le cere.
I gliceridi sono grassi saponificabili formati da una molecola di glicerolo e da una sino a tre molecole di acidi grassi. Prendono il nome di monogliceridi, digliceridi o trigliceridi a seconda che vi siano una, due o tre molecole di acidi grassi. Glicerolo e acidi grassi sono legati tra loro tramite una reazione di esterificazione.
I trigliceridi sono i lipidi più abbondanti in animali e vegetali; hanno funzione principalmente energetica. Costituiscono sia i grassi (ricchi di acidi grassi saturi) sia gli oli (contenenti un’alta percentuale di acidi grassi insaturi). Lo stato solido o liquido dei trigliceridi, a temperatura ambiente, dipende dal grado di insaturazione degli acidi grassi poiché gli angoli dei legami chimici degli acidi grassi insaturi impediscono alle molecole di compattarsi saldamente e di solidificare a temperatura ambiente.
Le cere sono esteri di acidi grassi a elevato numero di atomi di carbonio, saturi e insaturi, a catena lineare o ramificata. Le cere si trovano come costituenti degli esseri viventi, sia nel regno vegetale sia in quello animale: sono presenti sulla superficie della pelle, della pelliccia, delle piume, dei capelli; costituiscono anche lo strato di protezione delle foglie, dei fusti e dei frutti di molte piante e lo scheletro di molti insetti; rendono impermeabili all’acqua (funzione idrorepellente) tutte queste strutture.

18
Q

Lipidi complessi

A

I lipidi complessi sono costituiti da fosforo o azoto, oltre che da C, O e H, e derivano dalla esterificazione degli acidi grassi con alcoli di vario tipo e contengono anche altri gruppi funzionali. Sono il prodotto della combinazione di lipidi semplici con altre molecole; comprendono: fosfolipidi, glicolipidi, solfolipidi e lipoproteine. Sono per la maggior parte componenti essenziali delle membrane cellulari. I lipidi complessi sono inoltre saponificabili.
I fosfolipidi sono simili ai trigliceridi dal punto di vista strutturale, ma uno dei tre acidi grassi è sostituito da un gruppo fosfato che conferisce una carica negativa, e quindi polarità, alla molecola; al gruppo fosfato è molto spesso legato un altro gruppo idrofilo, in genere contenente azoto. Il risultato finale è che ogni fosfolipide ha una testa idrofila e due code idrofobe, quindi è anfipatico. In ambiente polare, le molecole di fosfolipidi si dispongono con i gruppi idrofili rivolti verso l’acqua e le code idrofobe all’interno, formando micelle. Questa particolare struttura anfipatica li rende idonei a formare le membrane biologiche che avvolgono le cellule e gli organuli cellulari. Nelle membrane biologiche è presente un doppio strato di fosfolipidi, con i gruppi polari rivolti sia verso l’ambiente extracellulare sia verso quello citosolico, mentre le code idrofobe si attraggono tra loro occupando una posizione mediana.

19
Q

Lipidi derivati

A

I lipidi derivati sono ottenuti dall’idrolisi dei lipidi semplici e composti; essi includono: ormoni steroidei, corpi chetonici, acidi grassi, idrocarburi, steroli.
Tra i principali steroli vi sono il colesterolo e alcuni ormoni steroidei. Il colesterolo è lo sterolo più importante e abbondante nell’organismo e costituisce una componente essenziale delle membrane cellulari eucariotiche animali. E’ inoltre il precursore di tutti gli ormoni steroidei, oltre che precursore della vitamina D3 e degli acidi biliari.
Gli acidi grassi sono lipidi derivati costituiti da una catena lunga idrocarburica apolare lineare e da un gruppo carbossilico (-COOH) polare: sono quindi molecole anfipatiche. Gli acidi grassi differiscono per la lunghezza della catena carboniosa e/o il tipo di legame tra gli atomi di carbonio: i legami possono essere tutti singoli, cioè tutti legami sono saturati da atomi di H nel caso degli acidi grassi saturi, oppure doppi nel caso degli acidi grassi insaturi.

20
Q

Proteine: struttura

A

Nelle proteine si possono individuare successivi livelli di organizzazione denominati: struttura primaria, secondaria, terziaria (presenti in tutte le proteine) e quaternaria (solo nelle più complesse).
La precisa successione degli amminoacidi nella catena polipeptidica costituisce la struttura primaria della proteina; la quale condiziona la configurazione spaziale e la forma globale della molecola, dalle quali dipendono le proprietà biologiche.
Regioni più o meno lunghe della catena polipeptidica avvolte o ripiegate in modo ripetitivo e regolare costituiscono la struttura secondaria. Questo livello di organizzazione è una conseguenza dei legami idrogeno tra gli amminoacidi appartenenti a una stessa catena polipeptidica o catene polipeptidiche diverse. Ci sono due tipi fondamentali di struttura secondaria: alfa-elica e foglietto beta.
Il terzo livello di organizzazione è la struttura terziaria, che descrive la conformazione dell’intera proteina; si forma attraverso curvature e ripiegamenti ed è la conseguenza di interazioni attrattive tra i gruppi R. Possono concorrere quattro tipi di interazioni: interazioni idrofobe o idrofile; legami ionici; legami idrogeno; ponti disolfuro: si formano tra gruppi -SH di due residui di cisteina, i quali, in seguito a una reazione di ossidazione, perdono i rispettivi atomi di idrogeno e si legano tra loro mediante un legame covalente -S-S-.
La struttura terziaria produce una proteina con una forma tridimensionale definita, detta conformazione nativa, la condizione più stabile per quella particolare sequenza di amminoacidi. La corretta forma - o folding - garantisce la funzione biologica.
Le proteine multimeriche sono formate da più di una catena di amminoacidi, o subunità, ognuna con una caratteristica struttura primaria, secondaria e terziaria. La disposizione reciproca delle varie catene polipeptidiche che compongono una proteina di questo tipo costituisce la struttura quaternaria della proteina. I tipi di legami e interazioni coinvolti sono gli stessi della struttura terziaria.

21
Q

Denaturazione proteine

A

Il riscaldamento e il trattamento con un riducente disgregano la conformazione nativa denaturando la proteina. Rompono i legami che stabilizzano le strutture secondaria, terziaria e quaternaria: si modifica la struttura tridimensionale senza modificare la sequenza. La denaturazione causa la scomparsa dell’attività biologica della proteina (ciò evidenzia chiaramente il legame tra attività biologica e struttura tridimensionale). La rinaturazione si accompagna alla ricomparsa di tutte le proprietà della proteina nativa, compresa l’attività biologica.