Proteómica* Flashcards

1
Q

Técnica de laboratorio para la separación de una mezcla en sus componentes:

A

Cromatrografía

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2
Q

¿Cómo se llama el disolvente (gas o líquido) donde se disuelve la mezcla?

A

fase móvil

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3
Q

Una vez que se completa la fase movil, la mezcla se transporta a través de un sistema (una columna, un tubo capilar, una placa o una lámina) en el que se fija un material llamado:

A

Fase estacionaria.

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4
Q

El soporte está compuesto por pequeñas perlas que se unen a sustancias químicas con carga

A

Cromatografía Intercambio iónico

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5
Q

También conocida como cromatografía de tamiz molecular: las moléculas en solución se separan por su forma y, en algunos casos, por su tamaño .

A

Cromatografía por exclusión de tamaño

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6
Q

Técnica de separación basada en que los componentes de una mezcla se separan en función de su afinidad hacia una etiqueta/enlazador especial asociado a la fase estacionaria del sistema

A

Cromatografía por afinidad

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7
Q

EL Análisis y validación de de Proteínas se da mediante:

A

1.- ELISA
2.- Western Blot
3.- Microarreglos proteínas

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8
Q

Técnica en la cual se detecta un antígeno inmovilizado mediante un anticuerpo enlazado a una enzima capaz de generar un producto detectable.

A

ELISA

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9
Q

Detectar una proteína específica en una muestra de sangre o tejido.

A

Western Blot

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10
Q

¿Que utiliza Western Blot para separar las proteínas de la muestra?

A

Electroforesis en gel

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11
Q

En Western Blot, las proteínas separadas se transfieren del gel a:

A

La superficie de una membrana.

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12
Q

¿A qué se expone la membrana en la técnica de Western Blot?

A

A un anticuerpo específico contra la proteína en estudio.

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13
Q

¿Cómo se detecta la unión del anticuerpo?

A

Usando un marcador radiactivo o químico.

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14
Q

Método de alto rendimiento utilizado para rastrear las interacciones y actividades de las proteínas, y para determinar su función.

A

Microarreglo de proteínas

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15
Q

¿Cuál es la principal ventaja del Microarreglo de proteínas?

A

Radica en el hecho de que se pueden rastrear grandes cantidades de proteínas en paralelo

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16
Q

Técnica de alta resolución que separa proteínas según su tamaño molecular.

A

SDS-PAGE
Electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecilsulfato sódico

17
Q

Desnaturaliza las proteínas y les confiere una carga negativa uniforme

A

El SDS

18
Q

Técnica eficaz para separar proteínas según su carga y masa molecular, permitiendo la resolución de miles de proteínas en una única corrida de gel.

A

La electroforesis en gel bidimensional

19
Q

¿Para qué es comumente utilizada La electroforesis en gel bidimensional?

A

Para investigar modificaciones postraduccionales, proteínas mutantes y rutas metabólicas.

20
Q

Técnica analítica que mide la relación masa-carga de iones

A

Espectometría de Masas (MS)

21
Q

¿Para qué se usa Espectometría de Masas (MS)?

A

1.- Identificar compuestos,
2.- determinar estructuras moleculares
3.- analizar muestras, tanto puras como complejas.

22
Q

Técnica para secuenciación de proteínas …

A

Secuenciación Edman

23
Q

¿Qué hace Secuenciación Edman?

A

Identifica un aminoácido de una cadena peptídica

24
Q

Es una herramienta en proteómica que emplea un reactivo con tres partes que ayuda a identificar y cuantificar proteínas específicas.

A

(ICAT)
Isotope-coded affinity tag

25
Q

¿Cuales son las tres partes de ICAT?

A

1.- una que se une a las proteínas por la cisteína,
2.- otra que las diferencia por su masa (gracias al deuterio)
3.- una última (biotina) que permite aislarlas.

26
Q

Método robusto y eficiente para la proteómica cuantitativa basada en espectrometría de masas.

A

(SILAC)
Etiquetado metabólico con isótopos estables de aminoácidos en cultivo celular

27
Q

¿Qué estrategia utiliza SILAC?

A

Etiquetado metabólico para incorporar aminoácidos “pesados” en las proteínas durante la traducción.

28
Q

¿Para qué se utiliza SILAC?

A

Identificación, caracterización y cuantificación exhaustivas de proteínas, así como para el descubrimiento de biomarcadores complejos.

29
Q

Utiliza etiquetas isobáricas para marcar múltiples muestras de proteínas.

A

iTRAQ
(Isobaric Tags for Relative and Absolute Quantitation)

30
Q

¿Que permite hacer iTRAQ?

A

Comparar varias condiciones experimentales simultáneamente así como la cuantificación relativa y absoluta de proteínas.

31
Q

Técnica experimental utilizada para determinar la estructura tridimensional de moléculas

A

La cristalografía de rayos X

32
Q

A través de qué se puede inferir cómo están dispuestos los átomos en el cristal y obtener su estructura tridimensional?

A

A partir de un patrón de difracción

33
Q

Técnica espectroscópica utilizada para estudiar las propiedades físicas, químicas y estructurales de moléculas

A

La resonancia magnética nuclear (RMN)

34
Q

En qué se basa la resonancia magnética nuclear?

A

El comportamiento de los núcleos con espín magnético cuando son sometidos a un campo magnético fuerte.

35
Q

¿Que tecnica usas para el Análisis de metabolitos en fluidos biológicos (como sangre o orina) –> procesos metabólicos?

A

Resonancia magnética nuclear

36
Q

¿Cuál de estas técnicas marca específicamente residuos de cisteína en las proteínas?

1.- ELISA
2.- ICAT
3.- Western BLOT

A

ICAT

37
Q

¿Técnica utilizada para la identificación de proteínas específicas, a través de una reacción mediada por la unión antígeno anticuerpo?

1.- ELISA
2.- ICAT
3.- Western BLOT

A

ELISA

38
Q

Para la determinación del proteoma y/o el metaboloma asociado a una condición, ¿Cuál sería la herramienta apropiada si el objetivo es caracterizar el conjunto completo de moléculas conocidas e incluso desconocidas para nosotros?

1.- CG-MS
2.- ITRAQ
3.- Western-BLORT

A

CG-MS

39
Q

Técnica que permite identificar proteínas específicas, por medio de la unión antígeno anticuerpo y analizado el resultado en cuestión a su masa y cantidad presente en un gel de acrilamida

1.- ITRAQ
2.- Espectometría de masas
3.- Western-BLOT

A

Western-BLOT