Proteins 1: Flashcards
Quel type de liaisons relie les acides aminés entre eux and how is it formed?
Le lien peptidique (peptide bond)
(condensation of 2 amine acids leads to release of water)
Petide bond between the Carboxyl (left) and Amine (right) Carbons and groups
What are the three possible forms of amino acids?
1- Polaires chargées (hydrophiles)
- chargés positivement (aa basique)
ou négativement (aa acide)
2- Polaires non chargés (hydrophiles)
- contiennent des H pouvant former des ponts
hydrogène avec O ou N (atomes électronégatifs)
3- Apolaires (aliphatiques ou aromatiques = hydrophobes)
inclut surtout C et H
Le groupe R est-il inclus dans le lien peptidique?
The R group is part of the middle alpha carbon. The carbon alpha is not part of the peptide bond!!!! Therefore NO.
Est-ce que le lien peptidique permet une rotation? Where do we find rotation?
Pas de rotation du lien peptidique, qui fait partie d’un plan rigide
Mais le carbon alpha peut avoir de rotation
- Rotation possible autour du Cα, où se trouve la chaine latérale R
Quelles sont les liaisons chimiques faibles (4)?
What are they called and explain.
Faible: Non-Covalente
1- Forces de Van der Waals (amine apolaire)
* Dependend on distance (continous attraction and repulsion)
2- Ponts hydrogène (acides aminés polaires)
* H et deux atomes électronégatifs (souvent O ou N)
* H is in a sandwich between the two atoms
3- Liens ioniques (ponts salins; positive and negative R groups interact)
glutamic acid and lysine
4- Interactions hydrophobes (page 45; produit entre acides aminés apolaires)
* Interactions hydrophobes (se forment par répulsion)
* atteindre l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe
* exposée à l’eau
* se produisent car les groupes non polaires ne peuvent
pas former de liaisons hydrogène et cherchent à minimiser leur contact avec l’eau
What are the strong chemical bonds? Explain
Forte: Covalente
Peptidique bonds
Sufur bonds (2 lateral cystin chains together)
Found in receptors
Dans une protéine en solution aqueuse, quels sont les emplacements typiques des acides aminés hydrophobes et des acides aminés hydrophiles?
Hydrophiles vont se retrourner vers eux pour exposer l’eau
Acide hydrophode in the center, hydrophile vers l’exterieur de la proteine (water)
Quels sont les types de structure secondaire que l’on trouve dans les protéines?
Helice Alpha:
Le feuillet Beta (p 65):
Boucles et coudes (page 68):
What are helices alpha?
(residue qui forment les ponts d’hydrogene)
Un pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques
Les chaînes latérales (R) dans une hélice
alpha pointent à l’extérieur de la structure.
Comme les ponts hydrogènes vont dans la
même direction que l’hélice, celle-ci est
élastique.
Une hélice α peut avoir une nature
amphipathique si les résidus d’un même
côté sont hydrophiles ou hydrophobes.
What are FEUILLET β?
Pont hydrogen due to bending of the polypeptide
pont hydrogene sont perpendiculaire -> plus rigide que alpha
Les châines formant un feuillet β n’ont pas
besoin d’être adjacente dans la structure
primaire (elle peuvent être très éloingnées)
Can be parallel or non-parallel
Quelle est la définition d’un domaine protéique?
All in the same polypeptide!!!!
Repliment a plusieur structures secondaires qui done un fonction
Les domaines sont des éléments des Structures Tertiaires
domaine protéique est une partie d’une protéine capable d’adopter
une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome
Un domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la
protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction
les modules pouvant se retrouver dans plusieurs protéines différentes. (kinase) Levier de l’évolution moléculaire qui permet d’être utilisés de façon combinatoire
Comment sont définis les différents niveaux de structure des protéines
(primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire)?
La structure primaire est la séquence en acides-aminés (aa) de la protéine
- La structure secondaire correspond au premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines:
hélices α (alpha) et feuillets β (bêta)
(ainsi que « boucles et coudes »)
- La structure tertiaire:
organisation dans l’espace des
structures secondaires entre elles
(toutes les protéines ont une structure tertiaire)
- La structure quaternaire
pas toute les proteines qui ont une structure quatriere (hemogloblin)
Ce ne sont pas toutes les protéines qui doivent adopter une structure quaternaire pour être fonctionnelles. Toutefois, la structure tertiaire est toujours nécessaire
protéines peuvent s’assembler en structures complexes multimériques
Une protéine qui n’a qu’un site de liaison peut former un dimère avec une protéine identique
Des protéines identiques portant deux sites de liaison peuvent s’assembler en un long filament hélicoïdal
Si les sites de liaison sont disposés de façon
adéquate, les sous-unités protéiques peuvent
former un cercle plutôt qu’un long filament
Quelle source d’énergie utilisent les protéines motrices?
Brownien, ATP, GTP
Quels sont les mécanismes par lesquels les protéines peuvent changer d’activité?
phosphorylation: serine, threonine, tyrosine
-> use ATP to transfer phosphate in one of those aa
phosphorylation can activate certain proteins
can control activty by controlling phosphorylation
adding of the negative phosphate can change the conformation of the protein which leads to a change in functiom GTP ACTIVITY CONTROLE: Active in GTP and deactivated in GDP RAS protein + GTP -> P+ + RAS with GDP
Boucles et coudes (page 68)
structures non régulières, non
répétitives, permettant des connections entre les différentes structures
secondaires. Sans eux, les proteins seraient des tiges allongées
Coude: short Boucle: longer
