Enzymes: 1 Flashcards
En général, quelle sorte de molécules sont les enzymes?
Des proteines
Comment les enzymes catalysent des réactions?
L’enzyme (catalyseur) abaisse l’énergie d’activation de la réaction X → Y
Les enzymes abaissent les barrières qui bloquent les réactions biochimiques
Diminuent l’énergie d’activation et agissent comme catalyseur de réaction
Augmentent la vitesse des réactions biochimiques (jusqu’à des milliards de fois)
Les enzymes permettent des réactions qui ne pourraient pas se produire à la température, pH, et pression du corps humain!!
Quelles sont les caractéristiques principales des enzymes (6)?
- Nom termine par -ase
Lipase, amylase, malatse, lactase, acetylcholinorase, DNA polymerase
2 très sélectives et convertissent les substrats en produits sans être elles-mêmes modifiées
3 recyclées à la fin de la réaction et peuvent recommencer un nouveau cycle de catalyse
4 Une seule molécule d’enzyme produit de nombreuses molécules de produit
5 Binding of non-covalent bonds (faible) → more interaction more affinity
6 plus il y a de liens non covalents plus le complexe est stable et spécifique
Quels sont les sous-sites du site actif et quels sont leurs rôles?
SOUS-SITE DE LIAISON:
FORMÉ DES ACIDES AMINÉS QUI MAINTIENNENT LE SUBSTRAT EN PLACE LORS DE LA CATALYSE
Détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat
qu’est-ce qui détermine la spécificité/affinité? Les liaisons faibles
SOUS-SITE CATALYTIQUE:
EST FORMÉ DES ACIDES AMINÉS QUI PERFORMENT LA CATALYSE
Diminue l’énergie d’activation nécessaire
Stabilise la structure intermédiaire (état de transition) durant la réaction
Catalyse la réaction \o/
Quelles sont les définitions des Vmax et Km et qu’est-ce que chacune reflète?
Vmax:
EST LA VITESSE DE RÉACTION MAXIMALE QUE PEUT ATTEINDRE UNE
ENZYME (dans une réaction donnée, [E])
La vitesse de réaction augmente avec la concentration du substrat jusqu’à atteindre la vitesse maximum (Vmax) quand l’enzyme est saturée par le substrat à une concentration d’enzyme donnée
Km:
Km est la concentration de substrat à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximum Vmax
EST UNE MESURE DE L’AFFINITÉ DE L’ENZYME POUR LE SUBSTRAT
Plus le Km est petit, plus l’affinité est grande (plus l’enzyme est efficace à faible concentration de S
Quelles sont les caractéristiques de l’inhibition compétitive et non-compétitive ?
- Inhibition Compétitive:
substrat et l’inhibiteur compétitionnent pour le site actif
Vmax does not change but Km increases (why; explain)
- Inhibition Non-Compétitive:
substrat et l’inhibiteur ne compétitionnent pas pour le site actif, car
l’inhibiteur se lie à un site autre (allostérique) que le site actif
induit un changement de conformation du site actif qui réduit l’activité catalytique de l’enzyme
Vmax diminue en présence d’un inhibiteur non-compétitif car il réduit la quantité d’enzymes capable de transformer le substrat.
- Le Km apparent ne change pas car l’inhibiteur non-compétitif n’affecte pas l’affinité de l’enzyme pour son substrat
Comment les paramètres cinétiques sont affectés dans chaque mode d’inhibition ?
Inhibition competitive:
Vmax does not change
Km increases
Inhibition non-competitive:
Vmax decreases
Km does not change
Qu’est-ce que l’inhibition des voies de biosynthèse par rétroinhibition?
Feedback inhibition!!!!
Product blocks one of the enzymes
Usually non-competitive → allosteric site
Rétrocontrôle: Contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final (réversible)
What type of inhibition is rétroinhibition?
Usually non-competitive → allosteric site
Qu’est-ce que l’inhibition irréversible? Liaisons?
l’inhibiteur se lie de façon irréversible à l’enzyme
Donc, par des liaisons (forces) fortes, c’est-à-dire des liens covalents
Example de l’inhibition irréversible (aspirin vs ibuprofen)?
Aspirin :
inhibiteur irréversible diminue l’activité enzymatique de façon permanente.
L’effet de l’inhibiteur irreversible sur le Vmax et le Km depend s’il entre en compétition ou non avec le substrat pour le site actif
Ibuprofen:
rreversable binding
De quelle façon les enzymes peuvent changer l’activité des protéines?
Phosphorylation
What is the target of phosphodiesterase and what does it do?
Substrate = AMP cyclique
Phosphodiesterase is an enzyme that breaks a phosphodiester bond.
It is a broad term that refers to many different types of enzymes, including cyclic nucleotide phosphodiestérases, which are the most clinically significant!
These enzymes are responsible for degrading the second messenger molecules cAMP!
