PROTEINI Flashcards
Opisati strukturu i svojstva peptidne veze i izvođenje naziva
(poli)peptida
Peptidna veza nastaje tako da se povezuju karboksilna skupina jedne aminokiseline i amino skupine druge aminokiseline. Peptidna veza nije nabijena i za njeno stvaranje je potrebna energija jer reakcija nije spontana. Ravnoteža je pomaknuta na stranu hidrolize. Peptidna veza tvori stabilnu molekulu koja može tvoriti vodikove veze. Polipeptidi su zapravo više aminokiselina vezanih peptidnom vezom.
Što je okosnica polipeptidnog lanca?
Okosnicu polipeptidnog lanca čine uzastopno ponavljajući niz veza N-Calfa-C.
Koje su preduvijeti i posljedice planarnosti peptidne veze.
Preduvjet planarnosti peptidne veze je to što se u aminokiselinama nalazi karboksilna skupina koja se sastoji od kisika vezanog na alfa c atom dvostrukom vezom. Zbog te dvostruke veze aminokiseline imaju rezonantne strukture koje daju peptidnoj vezi značajke parcijalne dostruke veze. Zbog toga kažemo da je molekula planarna i zbog te njene planarnosti onemogućene su rotacije oko okosnice polipeptidnog lanca.
Koji je povoljniji položaj peptidne veze CIS/TRANS?
Trans položaj je povoljniji položaj peptidne veze zbog steričkih smetnji. PROLIN čak i u trans položaju ima velike steričke smetnje te kažemo dazbog toga nije prava aminokiselina.
Nabrojati primjere i funkcije biološki najznačajnijih peptida i
proteina i njihovu klasifikaciju
Proteini su polimeri građeni od aminokiselina koje se unutar njih povezuju peptidnom vezom. Svi proteini se vrlo razlikuju po obliku, veličini i funkciji. Izgled samog proteina untječe na njegovu funkciju. Razlika između proteina i polipeptida je to što je polipeptid nekad jedan protein a nekad samo jedan dio proteina što zapravo znači da protein može biti građen od više polipeptidnih lanaca. Lanci polipeptida mogu biti vezani kovalentnim i nekovalentnim vezama. Proteini imaju različite funkcije a to su npr. biološki katalizatori (enzimi), regulacijski proteini, transportni proteini, skladišni proteini, skeletni proteini, obrambeni proteini i motorni i kontraktilni proteini.
Objasniti hijerarhiju proteinske strukture – definirati primarnu, sekundarnu, tercijarnu i kvarternu strukturu proteina i opisati veze koje ih učvršćuju.
Hijerarhija proteinske strukture nam govori o 4 strukture proteina, a to su: primarna, sekundarna, tercijarna i kvartarna struktura.
Primarna struktura aminokiselina.
Primarna struktura je samo slijed aminokiselina u polipeptidnom lancu (sve veze su kovalentne). Primarna struktura je bitna za: ODREĐUJE TRODIMENZIONALNU STRUKTURU, RSVJETLJIVANJE MEHANIZMA DJELOVANJA, DIO MOLEKULARNE PATOLOGIJE i ZA ODREĐIVANJE EVOLUCIJSKOG PODRIJETLA.
Sekundarna struktura proteina.
Sekundarna struktura proteina opisuje prostorni raspored okosnice polipeptidnog lanca. Torzijski kutevi u polipeptidnom lancu se moraju ponavljati kako bi imali prepoznatljivu sekundarnu strukturu. Zakretanjem beta nabranih ploča oko alfa c atoma polipeptidni lanac ima mogućnost stvarati vodikove veze (ne s atomima koji čine peptidnu vezu nego s nekim drugim random unutar lanca) koje zapravo učvršćuju samu sekundarnu strukturu.
Opisati najčešće sekundarne strukture proteina
To su alfa uzvojnice i beta nabrane ploče. Tipovi sekundarnih struktura koje poznajemo su uzvojnice koje mogu biti desne R ako se okreću u smjeru kazaljke na sat ili lijeve S ako se zakreću suprotno od kazaljke na satu. Najpoznatija R uzvojnica je alfa uzvojnica. Ravnine vodikovih veza su paralelne sa osi uzvojnice i one nastaje između CO skupine n-te aminokiseline i NH skupine n+4 aminokiseline. U toj uzvojnici se nalazi 3,6 aminokiselina po okretaju i bočni ogranci imaju veliku ulogu u stvaranju uzvojnice (jeli ju moguće stvoriti). Beta nabrane ploče su drugi tip sekundarne strukture te one mogu biti: paralelne, antiparalelne i kombinirane. Okosnica beta nabrane ploče je u cikcak obliku i veze između CO krajeva i NH krajeva stvaraju vodikove veze i učvršćuju beta nabranu ploču.
Beta okreti
-dijelovi beta nabranih ploča su beta okreti
TERCIJARNA STRUKTURA
Tercijarna struktura proteina je zapravo prostorni / trodimenzioanlni raspored aminokiselina. U tercijarnoj strukturi su jako vani bočni ogrnaci koji ju stabiliziraju stvarajući npr. disulfidne mostove (cistein), ionske parove, vodikove veze, wanderwalsove interakcije i hidrofobne interakcije. Možemo ih također podjeliti na jače ali malobrojnije tj. kovalentne veze i slabije ali mnogobrojnije nekovalentne. Kovalentne su vodikove veze (aminkisleina - aminokiselina, alkohol- alkohol, alkohol - aminkosielina, alkohol - amin, alkohol - amid) i wan der walsove (između bočnih ogranaka ugljikovodičnih aminokiselina i dipol- dipol interakcije). Nekovalentne su hidrofobne (važne za tercijarnu strukturu nalaze se unutar proteina) i ionske (između kiselih i bazičnih aminokiselina).
U kojim strukturma možemo naći najviše cisteina i prolina.
Prolin je imino aminokiselina koja u svojoj strukturi ima prsten. Taj prsten smeta u stavranju veza kod primarne strukture proteina te ga tamno ne nalazimo baš često dok je puno češći u tercijarnoj strukturi. Smeta u stvaranju alfa helixa ali ga ima u beta okretima. Što se tiče cisteina on ima dva sulfidna bočna ogranka koji stvaraju disulfidne mostove te pružaju stabilizaciju u tercijarnoj strukturi proteina, no također su smetnja u priarnoj strukturi pa trebaju biti dosta udaljeni jedni od drugih. Npr. disulfidni mostovi nastaju u građi endoplazamtskog retikuluma.
KVARTARNA STRUKTURA
-kvartarna struktura proteina je dva ili više polipeptidna lanca povezanih nekovalentnim vezama. Nema svaki protein kvaratarnu strukturu i ona ima strogo određen raspored u prostoru.
Objasniti nativnu konformaciju i denaturaciju proteina
Nativna konformacija proteina je ona u kojoj je protein aktivan i energetski najstabilniji (ko translacijska ili post translacijska). Denaturacija proteina je proces razmatanja proteina koji može biti reverzibilan ili ireverzibilan. Proteini su nekativni kada su denaturirani. Denaturacija proteina se postiže : detergentima, promjenom ph, organskim otapalima i temeperaturom. denaturacijom proteian samo primarna struktura ostaje neaktivna. Nakon denaturacije može doći do pogrešnog smatanja proteina te se hidrofobni dijelovi dođu na vanjski dio molekule (posljedica toga su alzheimerova i parkinsonova bolest).
Navesti i opisati primjere vlaknastih i globularnih proteina i
povezati osobine strukture proteina s njegovom funkcijom te navesti primjere poremećaja strukture proteina koje dovode do razvoja bolesti
Vlakanasti proteini su u obliku lanaca ili ploča. U njima se nalazi puno hidrofobnih aminokiselina i njihova primarna uloga je građa zaštitnog sloja, učvršćivanje, i sama građa oblika. Ovisno o tome kakva je građa daju čvrstoću ili fleksibilnost. Tu spadaju alfa- keratin, kolagen, fibroin svile.
ALFA KERATIN
-alfa zavojnica koja se nalazi samo kod sisavaca
-gradi nokte, kosu, kožu
-u svojoj građi ima puno cisteina koji stvaraju disulfidne mostove i daju joj stabilnost (frčkava kosa)
KOLAGEN
- alfa lanac (nije sito što i alfa uzvojnica)
-3 alfa lanca grade tropokolagensku uzvojnicu
-građen od ponavljajućeg tripleta aminokiselina Gly-X-Y (X- ugl. Pro, Y- ugl Hyp)
- Gly ima mali bočni ogranak CO koji stvara veze, a Hyp stvara vodikove veze i tako oni zapravo učvršćuju tu uzvojnicu
- gradi izvanstanični matriks, rožnicu oka, kosti, hrskavice, ligamente
-što meso ima više kolagena to je žilavije
- denaturirani kolagen je želatinast (mala nutritivna vrijednost)
-Hyp također daje termičku stabilnost kolagenu
-KOLAGENOPATIJE (bolesti poremećaja kolagena):
1.) kada ljudi imaju neprirodnu savitljivost tijela
2.) osteogenesis imperfecta
3.) Enhler - Donstos syndrom
4.) skerbut - ispadanje zubi
FIBROIN IZ SVILE
-svila građena od puno beta okreta i beta nabranih ploča koje sadrže nasumično Ala, Gly i Ser ali je važno da Gly bude gusto pakiran
-svila sama po sebi je čvrsta ali nije rastezljiva jer se već nalazi u svojoj najviše rastegnutoj formi
GLOBULARNI PROTEINI
-građeni od različitih tipova sekundarnih struktura zbijenih u gusto kuglasto pakiranje u kojem je hidrofobni dio unutra a hidrofilni iz vana
-enzimi, transportne molekule i regulatori
-mioglobin, Ig i Hemoglobin
MIOGLOBIN
- građen od jednog polipeptidnog lanca i jednog proteina hema, nema kvartarnu strukturu
- nije transportna molekula već joj je zadaća pohrana željeza u mišićima
IMUNOGLOBULIN
-glikoprotein, obrabena molekula koju stvaraju b limfociti
-imunoglobulin nema kvartarnu strukturu iako je građen od dva teška i dva laka lanca ali su oni povezani kovalentim vezama
-sastoji se od varijabilnih i konstantnih podjedinica
-varijabilne podjedinice se vežu na dva epitopa antigena i variraju u svojoj strukturi baš zato što je svaki antigen poseban pa se i one tome trebaju prilagoditi
-konstantne podjedinice manje variraju i one se vežu za druge dijelove antigena i započinju imunološku reakciju
HEMOGLOBIN
-ima kvartarnu strukturu
-građen od 2 alfa i 2 beta lanca i 4 hema
-svaki hem ima 6 veznih koordinacijskih mjesta ali su za 4 popunjena elektronskim parovima u dušiku pa svaki hem može vezati jedan kisik
-uloga i zadaća hemoglobina je prijenos molekula ksiika do tkiva i stanica i odvod moleukula CO2 od stanica i tkiva
-okigenacijom hemoglobina on mijenja svoju strukturu kako bi se lakše vezalo više kisika
