Protéines sériques 1 Flashcards
Quels sont les acides aminés semi essentiels?
Arginine (Histidine: ess) (varie selon l’âge et l’étape de vie)
Tyrosine (Phénylalanine: ess)
(p.3)
Les différences radicalaires des acides aminés entraînent quels changements (2 exemples)?
Caractéristique physico-chimiques spécifiques
Transport cellulaire
(p.3)
À quoi peuvent être dues les différentes anomalies métaboliques associées aux acides aminés? (4)
Carence Défaut génétique affectant l'enzyme Transport Autres (p.3)
La Tyrosine est essentielle pour la synthèse de quels composés? (3)
1- Hormones thyroiidiennes 2-Neurotransmetteurs (Cathécolamines) ---Adrénaline, noradrénaline, dopamine, DOPA ---Messages entre les neurones ou autres 3-Mélatonine (p.4)
La tyrosine est-elle un acide aminé essentiel?
Non. Mais sa carence entraîne des déficits multiples. (p.4)
Une carence en phénylalanine entraîne une carence en _______.
Tyrosine. (p.4)
Quels sont les aliments riches en phénylalanine? (4)
Viandes Poissons Oeufs Produits laitiers Légumineuses (p.4)
Vrai ou faux? Une carence en phénylalanine est à l’origine de déficits multiples.
Vrai, car elle entraîne une carence en tyrosine. (p.4)
Quelles sont les conséquences d’un défaut génétique en phénylalanine? (3)
Concentration de phénylalanine dans le sang augmente.
Accumulation dans l’organisme.
La phénylalanine entre dans le cerveau et occasionne un retard mental et des troubles neuropsychologiques.
(p.5)
Quels tests peuvent détecter la phénylcétonurie? (2)
Test néo-natal
Test de Guthrie (vieux)
(p.5)
Quel est le traitement possible pour les personnes atteintes de phénylcétonurie (défaut génétique enzymatique)?
Régime pauvre en phénylalanine. (p.5)
Quels acides aminés sont déficients dans
1) Blé
2) Maiis
3) Poisson et viande?
1) Blé: lysine
2) Maiis: Tryptophane
3) Méthionine et cystéine
(p. 6)
Nommer 2 aliments complets en acides aminés.
Oeuf, Produits laitiers.
p.6
Comment se nomme le lien entre COOH et NH2?
Lien peptidique. (p.6)
Selon ce cours, à partir de combien d’acides aminés peut-on considérer qu’il s’agit d’une protéine?
30 aa. (p.6)
Combien de protéines différentes y-a-t’il das le corps humain?
Plus de 100 000. (p.7)
Par quel nom désigne-t-on l’ensemble des protéines du corps?
Le protéome humain. (p.7)
Quelles types de variations peuvent être observées concernant les protéines du corps humain? (Général) (3)
Variation entre les individus
Variation continuelle (du même individu)
Variation entre les organes, entre ses divers états
(p.7)
Combien de protéines différentes y a-t-il dans le sang?
Plus de 10 000. (p.7)
Par quoi est régie la synthèse protéique?
L’ADN (code génétique). (p.8)
Quelles sont les 4 étapes de la synthèse protéique?
- Réplication de l’ADN
- Transcription ADN
- Traduction en protéine (Ribosome)
- Modifications post-traduction
(p. 9)
Donner des exemples de modifications post-traduction. (3)
Ajout Glucide
Clivage
Phosphorylation
(p.9)
Quelles étapes sont à l’origine de la diversité des protéines?
- Transcription ADN – isoARN = épissage
- Modif post trad. – isoformes, isoenzymes…
(p. 9)
Vrai ou faux? Un ARN transcrit donne nécessairement une seule protéine.
Faux. (p.11)
Comment se nomme le processus qui consiste à modifier un ARN transcrit pour donner différents ARNm finaux?
Épissage. (p.11)
Une modification post-traductionnelle a-t-elle nécessairement lieu tout de suite après la synthèse?
Non. Elle peut avoir lieu au cours de sa vie dans la cellule. (p.11)
Quels sont les rôles de glucides dans les glycoprotéines?
Rôle dans la fonction (de la protéine)
Rôle dans son catabolisme
(p.12)
Pourquoi grande variété de protéines?
Variabilité des protéines (isoprotéines)
Erreurs dans le processus de production
Erreurs à la source même, dans son code, dans son gène (mutation).
(p.12)
Quelles sont les formes tridimensionnelles possibles? (3)
Globulaires (bcp dans sang!)
Fibrillaires
Mixte
(p.13)
Comment appelle-t-on une structure constituée de protéines associées ensembles?
Structure quaternaire. (p.14)
Quelle est la structure quaternaire de l’hémoglobine?
Tétramère: 4 monomères. (p.14)
Sous quelle forme est synthétisée l’insuline?
Pro-insuline. (p.15)
L’insuline a-t-elle un action hyper ou hypoglycémiante?
Hypoglycémiante. (p.15)
Où est la réserve d’insuline?
Dans le pancréas. (cellules B) (p.15)
Quelle est la particularité structurale de la pro-insuline?
2 chaines peptidiques liées par un pont S-S. (p.15)
À quoi correspond la demie-vie de l’insuline?
3-5 minutes. (p.15)
Quel est le nom du peptide de la pro-insuline éliminé?
Peptide C. (p.15)
Comment nomme-t-on les 2 chaînes polypeptidiques de l’insuline?
Chaine A
Chaine B
(p.15)
Quelle est la forme active de l’insuline?
Structure tertiaire. (p.16)
La structure quaternaire de l’insuline est-elle active?
Non. Sa structure quaternaire est sa structure de stockage. (p.17)
Quelle est la structure quaternaire de l’insuline?
Hexamère: 6 olécules associées à du Zn 2+.
p.17
Quelles sont les différentes fonctions des protéines?
Structure Réactions biochimiques (enzymes) Transporteurs Hormones (p.18)
Le rôle hormonal des protéines se résume-t-il uniquement à être des hormones?
Non. Les protéines font aussi la signalisation intracellulaire du message hormonal. (p.18)
Les récepteurs membranaires de protéines sont-ils associés à une spécificité de la reconnaissance ou non?
Oui, spécificité de la reconnaissance. (p.19)
Que se passe-t-il après la reconnaissance protéine-récepteur?
Entrée du complexe récepteur-protéine dans la cellule.
Transmission d’un signal à l’intérieur de la cellule.
(p.19)
Le protéome humain est en variation continuelle pour un même individu. L’expression des protéines varie selon : _______? (4)
Différents stades de la vie Différents organes Différents organelles d'une cellule Différents stades pathologiques d'un tissus (Cancer) (p.21)
Quels peuvent être les phénomènes au niveau de l’expression des protéines qui varie au cours d’une maladie? (5)
Apparition de nouvelles protéines
Disparition de protéines normales
Diminution du nombre d’une protéine normale
Augmentation du nombre d’une protéine normale
Production d’une protéine existante mais modifiée
(p.21)
Quels phénomènes autres que l’expression des protéines peuvent être affectés par une maladie? (2)
Mutation du gène
Gène altéré donnant une protéine altérée ou non (mutation silencieuse) fonctionnelle ou totalement absente
(p.21)
Le protéome humaine au cours de la maladie.
Dans le sang, on pourra retrouver des protéines plus spécifiques à la maladie. Donner 3 exemples.
Marqueurs tumoraux, indicateurs de tumeur
Protéine dysfonctionnelle
Nouvelle protéine spécifique à la maladie
(p.22)
