Protéines sériques 1

Question 1

Quels sont les acides aminés semi essentiels?

Answer 1

Arginine (Histidine: ess) (varie selon l’âge et l’étape de vie)
Tyrosine (Phénylalanine: ess)
(p.3)

Question 2

Les différences radicalaires des acides aminés entraînent quels changements (2 exemples)?

Answer 2

Caractéristique physico-chimiques spécifiques
Transport cellulaire
(p.3)

Question 3

À quoi peuvent être dues les différentes anomalies métaboliques associées aux acides aminés? (4)

Answer 3

Carence
Défaut génétique affectant l'enzyme
Transport
Autres
(p.3)

Question 4

La Tyrosine est essentielle pour la synthèse de quels composés? (3)

Answer 4

1- Hormones thyroiidiennes
2-Neurotransmetteurs (Cathécolamines)
---Adrénaline, noradrénaline, dopamine, DOPA
---Messages entre les neurones ou autres
3-Mélatonine 
(p.4)

Question 5

La tyrosine est-elle un acide aminé essentiel?

Answer 5

Non. Mais sa carence entraîne des déficits multiples. (p.4)

Question 6

Une carence en phénylalanine entraîne une carence en _______.

Answer 6

Tyrosine. (p.4)

Question 7

Quels sont les aliments riches en phénylalanine? (4)

Answer 7

Viandes
Poissons
Oeufs
Produits laitiers 
Légumineuses
(p.4)

Question 8

Vrai ou faux? Une carence en phénylalanine est à l’origine de déficits multiples.

Answer 8

Vrai, car elle entraîne une carence en tyrosine. (p.4)

Question 9

Quelles sont les conséquences d’un défaut génétique en phénylalanine? (3)

Answer 9

Concentration de phénylalanine dans le sang augmente.
Accumulation dans l’organisme.
La phénylalanine entre dans le cerveau et occasionne un retard mental et des troubles neuropsychologiques.
(p.5)

Question 10

Quels tests peuvent détecter la phénylcétonurie? (2)

Answer 10

Test néo-natal
Test de Guthrie (vieux)
(p.5)

Question 11

Quel est le traitement possible pour les personnes atteintes de phénylcétonurie (défaut génétique enzymatique)?

Answer 11

Régime pauvre en phénylalanine. (p.5)

Question 12

Quels acides aminés sont déficients dans

1) Blé
2) Maiis
3) Poisson et viande?

Answer 12

1) Blé: lysine
2) Maiis: Tryptophane
3) Méthionine et cystéine
(p. 6)

Question 13

Nommer 2 aliments complets en acides aminés.

Answer 13

Oeuf, Produits laitiers.

p.6

Question 14

Comment se nomme le lien entre COOH et NH2?

Answer 14

Lien peptidique. (p.6)

Question 15

Selon ce cours, à partir de combien d’acides aminés peut-on considérer qu’il s’agit d’une protéine?

Answer 15

30 aa. (p.6)

Question 16

Combien de protéines différentes y-a-t’il das le corps humain?

Answer 16

Plus de 100 000. (p.7)

Question 17

Par quel nom désigne-t-on l’ensemble des protéines du corps?

Answer 17

Le protéome humain. (p.7)

Question 18

Quelles types de variations peuvent être observées concernant les protéines du corps humain? (Général) (3)

Answer 18

Variation entre les individus
Variation continuelle (du même individu)
Variation entre les organes, entre ses divers états
(p.7)

Question 19

Combien de protéines différentes y a-t-il dans le sang?

Answer 19

Plus de 10 000. (p.7)

Question 20

Par quoi est régie la synthèse protéique?

Answer 20

L’ADN (code génétique). (p.8)

Question 21

Quelles sont les 4 étapes de la synthèse protéique?

Answer 21

1. Réplication de l’ADN
2. Transcription ADN
3. Traduction en protéine (Ribosome)
4. Modifications post-traduction
   (p. 9)

Question 22

Donner des exemples de modifications post-traduction. (3)

Answer 22

Ajout Glucide
Clivage
Phosphorylation
(p.9)

Question 23

Quelles étapes sont à l’origine de la diversité des protéines?

Answer 23

2. Transcription ADN – isoARN = épissage
3. Modif post trad. – isoformes, isoenzymes…
   (p. 9)

Question 24

Vrai ou faux? Un ARN transcrit donne nécessairement une seule protéine.

Answer 24

Faux. (p.11)

Question 25

Comment se nomme le processus qui consiste à modifier un ARN transcrit pour donner différents ARNm finaux?

Answer 25

Épissage. (p.11)

Question 26

Une modification post-traductionnelle a-t-elle nécessairement lieu tout de suite après la synthèse?

Answer 26

Non. Elle peut avoir lieu au cours de sa vie dans la cellule. (p.11)

Question 27

Quels sont les rôles de glucides dans les glycoprotéines?

Answer 27

Rôle dans la fonction (de la protéine)
Rôle dans son catabolisme
(p.12)

Question 28

Pourquoi grande variété de protéines?

Answer 28

Variabilité des protéines (isoprotéines)
Erreurs dans le processus de production
Erreurs à la source même, dans son code, dans son gène (mutation).
(p.12)

Question 29

Quelles sont les formes tridimensionnelles possibles? (3)

Answer 29

Globulaires (bcp dans sang!)
Fibrillaires
Mixte
(p.13)

Question 30

Comment appelle-t-on une structure constituée de protéines associées ensembles?

Answer 30

Structure quaternaire. (p.14)

Question 31

Quelle est la structure quaternaire de l’hémoglobine?

Answer 31

Tétramère: 4 monomères. (p.14)

Question 32

Sous quelle forme est synthétisée l’insuline?

Answer 32

Pro-insuline. (p.15)

Question 33

L’insuline a-t-elle un action hyper ou hypoglycémiante?

Answer 33

Hypoglycémiante. (p.15)

Question 34

Où est la réserve d’insuline?

Answer 34

Dans le pancréas. (cellules B) (p.15)

Question 35

Quelle est la particularité structurale de la pro-insuline?

Answer 35

2 chaines peptidiques liées par un pont S-S. (p.15)

Question 36

À quoi correspond la demie-vie de l’insuline?

Answer 36

3-5 minutes. (p.15)

Question 37

Quel est le nom du peptide de la pro-insuline éliminé?

Answer 37

Peptide C. (p.15)

Question 38

Comment nomme-t-on les 2 chaînes polypeptidiques de l’insuline?

Answer 38

Chaine A
Chaine B
(p.15)

Question 39

Quelle est la forme active de l’insuline?

Answer 39

Structure tertiaire. (p.16)

Question 40

La structure quaternaire de l’insuline est-elle active?

Answer 40

Non. Sa structure quaternaire est sa structure de stockage. (p.17)

Question 41

Quelle est la structure quaternaire de l’insuline?

Answer 41

Hexamère: 6 olécules associées à du Zn 2+.

p.17

Question 42

Quelles sont les différentes fonctions des protéines?

Answer 42

Structure
Réactions biochimiques (enzymes)
Transporteurs
Hormones
(p.18)

Question 43

Le rôle hormonal des protéines se résume-t-il uniquement à être des hormones?

Answer 43

Non. Les protéines font aussi la signalisation intracellulaire du message hormonal. (p.18)

Question 44

Les récepteurs membranaires de protéines sont-ils associés à une spécificité de la reconnaissance ou non?

Answer 44

Oui, spécificité de la reconnaissance. (p.19)

Question 45

Que se passe-t-il après la reconnaissance protéine-récepteur?

Answer 45

Entrée du complexe récepteur-protéine dans la cellule.
Transmission d’un signal à l’intérieur de la cellule.
(p.19)

Question 46

Le protéome humain est en variation continuelle pour un même individu. L’expression des protéines varie selon : _______? (4)

Answer 46

Différents stades de la vie
Différents organes
Différents organelles d'une cellule
Différents stades pathologiques d'un tissus (Cancer)
(p.21)

Question 47

Quels peuvent être les phénomènes au niveau de l’expression des protéines qui varie au cours d’une maladie? (5)

Answer 47

Apparition de nouvelles protéines
Disparition de protéines normales
Diminution du nombre d’une protéine normale
Augmentation du nombre d’une protéine normale
Production d’une protéine existante mais modifiée
(p.21)

Question 48

Quels phénomènes autres que l’expression des protéines peuvent être affectés par une maladie? (2)

Answer 48

Mutation du gène
Gène altéré donnant une protéine altérée ou non (mutation silencieuse) fonctionnelle ou totalement absente
(p.21)

Question 49

Le protéome humaine au cours de la maladie.

Dans le sang, on pourra retrouver des protéines plus spécifiques à la maladie. Donner 3 exemples.

Answer 49

Marqueurs tumoraux, indicateurs de tumeur
Protéine dysfonctionnelle
Nouvelle protéine spécifique à la maladie
(p.22)