Proteines

Question 1

2 types de proteines

Answer 1

Holoproteines
Heteroproteines
- glycoprotéines
- lipoprotéines

Question 2

Caractéristiques + force de la liaison peptidique

Answer 2

F°α carboxylique + f° α aminés

Liaison covalente forte nrj

Question 3

Caractéristiques + force ponts disulfures

Answer 3

Entre 2 Cysteines -> des prots

L° covalente forte nrj

Question 4

Caractéristiques + force liaison hydrogène

Answer 4

Entre les constituants des liaisons peptidiques
Entre les groupements des chaînes latérales de certains aa
Faible energie

Question 5

Caractéristiques + force interactions hydrophobes

Answer 5

Impliquent les aa apolaires

Faible nrj

Question 6

Caractéristiques + force liaison électrostatique ou ionique

Answer 6

Aa a chaine latérale ionisable

Faible nrj

Question 7

Role des liaisons dans une proteine

Answer 7

Structure de la proteine
Stabilisation de la proteine
Activité de la proteine

Question 8

V/F : l’ordre de succession des aa se fait de C-TERM a N-TERM

Answer 8

Faux de Nterm a Cterm

Question 9

VF: la structure I de la proteine est structurée par le proteome

Answer 9

Faux gourverné par le genome

Question 10

Vf: dans hémoglobine S la mutation se fait par le remplacement d’un aa apolaire gly par un aa acide asp

Answer 10

Faux Remplacement d’un aa polaire GLU par un aa apolaire VAL

Question 11

De quel pathologie est associée l’hémoglobine S

Caractéristiques

Answer 11

Drepanocytose

GR en forme de faucille +fragile + obstruction des vaisseaux

Question 12

Qu’induit la structure II de la protéine

Answer 12

Orientation dans l’espace des aa voisins

Question 13

Vf: helice α = enroulement helicoidale gauche

Answer 13

Faux hélicoïdale droite

Question 14

Vf: helice a composée +++ d’aa hydrophobe

Answer 14

Vrai

Question 15

Patho associe a la keratine a

Probleme ?

Answer 15

Mutation K5 / K14 = epidermolyse bulleuse
Keratine a = 2 helices droite = superhelice gauche
Mutation empeche enroulement

Question 16

Comment sont les liaisons hydrogenes dans les helices a

Answer 16

Elles sont parrallele

Question 17

Comment sont les liaisons hydrogène dans les feillets β

Answer 17

Εlls sont perpendiculaire

Question 18

Comment s’agengent les feuillets β entre eux

Answer 18

Ips peuvent être parallèles ou anti parallèles

Question 19

Combien d’aa commporte un coude β

Answer 19

4 aa

Question 20

Quel aa doit obligatoirement etre present pour former un coude β / en quelle position ?

Answer 20

Il doit y avoir une PROLINE en position 2

Question 21

VF: un coude β est en position trans

Answer 21

Faux il est en cis

Question 22

Le 3 emé aa d’un coude β pourrait etre une ARGININE

Answer 22

Faux cet aa est trop encombrant

NB le 3 eme aa du coude doit etre peu encombrant

Question 23

Ou se trouve la liaison H dans le coude β

Answer 23

Entre aa1 et aa4

Question 24

Qu’induit la structure III dune proteine

Answer 24

Assemblage des structures II en 3D

+ proprietes fonctionelles de la prot

Question 25

VF: la structure III d’une proteine est acquise par la formation de liaisons faibles seulement

Answer 25

Faux : par des liaisons faible mais aussi par des liaisons forte nrj comme les ponts SS

Question 26

Qu’est-ce que sont les domaines en doigts de zinc

Answer 26

Il s’agit d’un Zn qui interagit avec 2 CYS et 2 HIS par liaison de coordination
Agit comme facteur de transcription

Question 27

Quelles sont les particularités des proteines globulaires ?

Answer 27

Helices α+++
Aa apoly interieur
Aa polaires extérieur

Question 28

Quelles sont les particularités des proteines fibreuses

Answer 28

Helices α+ feuillets β
Aa apolaires +++
Structure étalée et hydrophobe

Question 29

Quelle est la forme normal de la proteine prion

Answer 29

Composé uniquement d’helice α

Question 30

Quelle pathologie est associee a la proteine du prion

Pourquoi

Answer 30

Encéphalopathie spongiforme

Accumulation dans le cerveau de proteine mutee comprenant des feuillets β dans sa structure

Question 31

Qu’est-ce que la structure IV

Answer 31

Assemblage de plusieurs polypeptides par des liaisons faibles