Protéines Flashcards
À quel pH les fonctions ionisable de l’acide aminé sont chargés?
à ph neutre
vrai ou faux : À ph1 tous les protons ionisantes des a.a sont maintenues?
vrai
vrai ou faux : À ph14 tous les protons ionisantes des a.a sont maintenues?
faux, ils sont enlevés
Qu’est-ce que les chaines latérales des a.a influencent?
- le point isoélectrique
- le comportement de l’a.a selon le pH
Quel est le type de lien dans l’hélice alpha et où se situe-t-il?
pont H entre a.a n et a.a n+4 , sauf au groupement amine terminale et carboxyle terminale
Que permet les liaisons hydrogènes de l’hélice alpha?
la formation de l’hélice avec les radicaux vers l’extérieur
Cmb d’a.a/tour dans l’hélice alpha?
3,6 a.a/tour
L’hélice alpha tourne généralement vers la gauche ou la droite et pourquoi?
droite car vers la gauche il y a plus d’encombrement stérique (graph de ramachandran)
Quels sont les angles phi et psy notés dans l’hélice alpha?
phi: -60 et psy: -50
Est-ce que les acides aminés sont positionnés de manières inclinés?
non les a.a sont tous dans la même direction ce qui permet un moment dipolaire à l’hélice
Combien de segments de polypeptides forme les feuillets beta?
2 à 15 segments
Combien d’a.a par segments il y a-t-il dans un feuillet beta?
6 a.a / segment
Où sont projetés les chaines latérales dans les feuillets beta?
au dessus et en dessous = donne l’allure de zigzag
Dans les feuillets beta est ce que la forme anti-parallèle est favoriser par rapport à la parallèle?
oui, car les pont H sont plus proche dans la forme anti-parallèle donc permet des liens plus fort et donc une plus grande stabilité de la molécule N->C
Les structures secondaires hélice alpha et feuillet beta correspondent à quel fraction d’une protéine a peu près?
la moitié
Qu’est ce qui relient les structures secondaires ensemble et a quoi ressemble cette liaison?
des boucles de structure irrégulière mais pas forcément désordonnée (à cause des contraintes de ramachandran)
Si une région de liaison entre deux structures secondaire est peu structuré qu’est-ce que ça veut dire? Donnez un exemple.
peu structuré = grande flexibilité
- les extrémité n-terminale des histones
Nommez les motifs protéiques des hélices alpha?
hélice-tour-hélice, coiled-coil, helix bundle
Nommez les motifs protéiques des feuillets beta?
épingle à cheveux, tonneau beta, clé grecque
À quoi correspond les motifs des structures secondaires?
des arrangements locaux bien définies
Qu’est-ce qu’une structure tertiaire? (3)
- donne la conformation nature (biologiquement active)
- plusieurs motifs
- plusieurs structures secondaires
De quoi dépend le repliement de la structure tertiaire?
des liaisons (pont h, ionique, covalence (pont désulfures)), effet hydrophobe, pH
Dans quoi est contenue l’information nécessairement au repliement tertiaire de la protéine?
dans la séquence primaire d’a.a
Décrire comment se fait l’assemblage tertiaire.
D’abord repliement des structures secondaires (hélice, feuillet) puis ensuite intégré dans un assemblage globulaire (selon la séquence d’a.a)
Qu’est-ce qui peut guider l’assemblage de la structure tertiaire ?
protéine chaperonne
Qu’est ce qu’une structure quaternaire?
- assemblage non covalent de plusieurs polypeptides
- importance de la sous-unité
Est-ce que les polypeptides doivent être identique?
non, ils peuvent être différent homo si identique et hétérogène si différent
Comment se nomme les polypeptide s’ils sont plusieurs?
digère, trimère, tétramère
La conformation native de la protéine lui permet d’accomplir ses fonctions cellulaires. Nommez ces fonctions.
- fonction structurale
- fonction moteur
- interaction protéines ligand
- fonction enzymatique
Quelle fonction de protéine a le cytosquelette?
-protéine structurale (structure des cellules eucaryote)
Le cytosquelette (protéine strructural) est composé de protéines fibreuses. Nommez les
- les microfilaments (polymère d’actine)
- les filaments intermédiaires (kératine, lamine, collagène, fibroine)
- les microtubules (polymere de tubuline)
Comment est-ce possible de reconnaitre les différentes protéines sur des images?
par marqueur fluorescent
Quel forme d’énergie y a-t-il dans l’actine et où se situe-t-elle?
ATP et au centre du monomère d’active G
L’hydrolyse de l’ATP en ADP permet quoi et se fait sur le monomère G ou la fibre d’acting F?
permet la polymérisation des monomère d’active G
et ce fait sur le F
Comment se produit la formation d’une microfilament d’actine?
par l’addition de monomères d’actine (G) des deux côté de la double chaine de filament d’actine
De combien de filament d’actin est formé un microfilament d’actine?
2
Où est le site de liaison de l’ATP pour le filament d’actine.
À l’extrémité - du filament d’actine
Quel côté du filament d’actine permet un rallongement plus rapide du microfilament?
L’extrémité positive puisque celle-ci n’est pas occupé comparativement à l’extrémité négative qui hydrolyse l’ATP.
Est-ce que la polymérisation/dépolymérisation est réversible?
oui
Vrai ou faux la réaction d’hydrolyse de l’ATP se fait sur le monomère G d’actine (libre)?
faux, elle se fait sur l’actine F (fixée)
Vrai ou faux seulement les sous-unités fraichement ajouté contiennent de l’ATP sur le filament d’actine?
Vrai
Vrai ou faux il y a plus d’ATP que d’ADP sur un filament d’actine?
faux il y a plus d’ADP car pour que l’actine (G) se lie au filament (F) il faut que l’ATP soit hydrolysé (donc + d’ADP)
Qu’est-ce que l’effet tapis roulant lors de la polymérisation et dépolymérisation du filament d’actine?
quand l’addition (poly) et dépolymérisation se font à la même vitesse les nouveaux monomères G passe globalement du + au - ( ce qui donne l’effet de tapis roulant)
Comment peut-on bloquer l’allongement d’une extrémité d’un filament d’actine?
coiffe (permet la régulation et la croissance dirigée des filaments d’actine)
De quoi sont responsable certaines protéines qui se lient à une extrémité du filament d’actine?
induisent des changements structuraux menant au bris du filament et donc à sa dépolymérisation ciblée
L’actine est une composante importante de quelle partie du corps et permet quoi ?
muscles et le mouvement de protéines moteur (ex: myosine)
Quelle composante de l’actine permet la motilité cellulaire?
les nouveaux points focaux (en polarisant on pousse le front de la cellule)
Vrai ou faux: les filaments d’actine sont très abondants dans les cellules endothéliales?
non d’épithéliales
Vrai ou faux: les filaments d’actine sont plus présent en périphérie? Pourquoi
vrai car permet le déplacement
Qu’est-ce que la myopathie à némaline?
- mutation dans les gènes codant pour l’actine
- ## de 60 mutations
Qu’est-ce que la myopathie à némaline?
- mutation dans les gènes codant pour l’actine
- de 60 mutations
- faiblesse musculaire
- peut aller jusqu’a un besoin de ventilation superficielle
- formation d’inclusions protéiques anormales dans les muscles = empêche la contraction
Quelle maladie implique une inclusions protéiques anormales dans les muscles ?
la myopathie à némaline
Quel est l’unité de base des microtubules?
la tubuline
Quels sont les deux formes existante de tubuline et leur différence?
- tubuline alpha (GTP inaccessible)
- tubuline beta (GTP accessible)
Quel forme d’énergie est présente dans les microtubules?
GTP
Quelle est la structure du microfilament d’actine (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire)?
quaternaire
Quelle est la structure de la microtubule (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire)?
quaternaire (dimère d’alpha= tertiaire + dimère de beta = tertiaire)
Qu’est-ce que le GTP?
- energie
- nucléotide
Comment se nomme les polymères de tubulines?
tubes (microtubules)
Comment se forme le microtubules?
incorporation d’un dimère de tubuline dans le microtubule par l’hydrolyse du GTP de la tubuline beta
Quelle sous-unité du microtubule est hydrolysé et pourquoi?
La sous unité beta puisque son GTP est exposée.
vrai ou faux : le GTP liée à l’alpha tubuline est hydrolysé
faux il n’est pas hydrolysé puisque sont GTP est caché
Combien de protofilaments sont nécessaires pour la formation d’un tube (microtubule)?
13 protofilaments
Est-ce que la polymérisation et la dépolymérisation se font des deux côtés du microtubule?
oui, mais l’addition par le + se fait plus rapidement que part le - car les digères se fixent préférentiellement par le +
Hydrolyse de l’atp rend le filament plus ou moins stable?
Moins stable donc permet polymérisation et dépolymérisation.
Quel est le rôle principal des microtubules?
la division cellulaire (ségrégue les chromosomes lors de la mitose par le kinéthocore sur le centromère)
Qu’est-ce que le taxol et comment agit-il?
agent anti-cancer : bloque la dépolymérisation des microtubules en se liant à la beta tubuline ce qui stabilise les microtubules
Qu’est-ce que le colchicine et comment agit-il?
induit la dépolymérisation des microtubules en se liant au dimère de tubuline et en déstabilisant les interactions entre les protofilaments
Nommez des filaments intermédiaires importants
kératine, collagène, fibroine
Vrai ou faux les filaments intermédiaires n’ont pas de rôle dans la motilité
vrai (ce ne sont pas des fonctions moteur mais bien structurale)
Avec quel autre protéine sont connectés les filaments intermédiaires?
filament d’actine, microtubules
Combien de types de filaments intermédiaires environ chez l’humain?
65
Qu’est-ce qui n’est pas requis pour l’assemblage des filaments intermédiaires?
- énergie (ATP GTP)
- nucléotides
Quel filament intermédiaire représente la principale composante de notre peau et nos poils?
kératine (85% dans les cellules molles)
De quoi est composé les filaments intermédiaires de Kératine?
dimères d’hélice alpha
Les dimères d’hélice alpha des filaments intermédiaires de Kératine sont formés de combien d’acide aminés (résidus)?
7
Où sont les liaisons dans les filaments intermédiaires de Kératine et quel est la liaison?
Entre les deux digères entre l’a.a 1 et 4 de chacun en formant des pont désulfures (covalent)
Qu’est-ce qui peut briser les ponts désulfures entre les filaments de kératine?
traitement chimique comme revitalisant ou chaleur puisque c’est une liaison covalence
Quel maladie peut être observer lors d’une mutation des gènes codant pour la Kératine (KRT) et que fait-elle?
épidermolyse bulleuse simple: mutation gène KRT5 ou KRT14 : filaments intermédiaires anormaux compromet les interactions entre les cellules = fragilisation de la peau : cloches et vésicules lors de traumatisme minime
Comment se nomme la jonction entre les cellules et quand peuvent-ils être atteint?
desmosomes et épidermolyse bulleuse simple puisque dépendant de la kératine
Sous quelle forme pouvons nous retrouver le collagène?
filament de triple hélice
Quelle est une protéine fibreuse importante de la matrice extra cellulaire?
collagène
à quoi sert le collagène?
matrice extra cellulaire, organisation des cellules dans organisme, tissus conjonctif (os, dent, cartilage, tendons, ligaments..)
Comment le collagène interagit avec les protéines du cytosquellette intracellulaire?
protéines transmembranaire
quels sont les a.a (résidus) du collagènes?
33% glycine
15-30% proline, hydroxyproline
Quel résidus est a l’extérieur par rapport à l’intérieur de l’hélice de collagène?
glycine: intérieur
proline: extérieur
Quel est la liaison entre les glycines du collagène?
pont H (à l’intérieur)
Les molécules de collagène s’associent pour former des …?
fibrilles
Quel est la particularité du collagène a la MET?
la triple hélice laisse des indentations (4: blanc, 5:gris)
Quel est l’a.a modifié du collagène et quel est sa fonction?
hydroxyproline et permet la stabilisation de la structure
Comment l’hyroxyproline peut se dénaturer?
à basse température
La biosynthèse de la 4-hydroxyproline requiert?
la vitamine C (acide ascorbique)
Expliquer le scorbut?
Une déficience en vitamine C (acide ascorbique) empêche la synthèse de llhydcroxyproline (SOLEIL) et l’hydroxyproline se dénature à basse T, donc le défaut d’organisation du collagène mène au scorbut.
Comment se caractérise le scorbut?
lésions sur la peau
fragilité vaisseaux sanguins
défauts d’organisation du collagène
De quoi est formé la soie?
feuillet beta
Qu’est-ce que la fibroine et sa séquence en a.a?
protéine fibreuse composant la soie et gly-ser-gly-ala-gly-ala
Quel sont les liaison entre les feuillet de soie et que permettent-elles?
- van der vaals
- force faible = grande flexibilité = certain mouvement
Quel a.a s’empilent et permettent un empilement compact des feuillets de soie?
ala et gly
Comment les protéines moteur changent de conformation? grace à quoi?
hydrolyse d’ATP ou stp
Qu’est ce que permet le changement de conformation d’une protéine moteur?
mouvement
Que suit le mouvement des protéines moteur et comment est se mouvement?
mouvement linéaire et suit des structures cytoplasmiques
Que permet la kinésine et comment?
transport des chromosomes lors de la mitose grâce à son déplacement le long des microtubules
Que permet la dyénine et comment?
transport de vésicules et le mouvement des cils flagelles chez les eucaryotes en se déplaçant sur les microtubules dans le cytoplasme
Que permet la myosine et comment?
la contraction musculaire et par le déplacement le long de microfilaments
Je suis une macromolécule de 450kDa présente dans les cellules musculaires
myosine
Quel est la structure de la myosine?
- queue coiled-coil
- 2 têtes
De quoi est composée la queue coiled-coil de la myosine?
filaments épais contenant des centaines de dimères de myosine
Quelle partie de la myosine contient des sites de liaisons et que sont-ils?
la tête: site de liaison d’ATP, site de liaison d’une molécule d’actine
Quel type d’énergie nécessite la myosine?
ATP
Expliquer comment se produit la contraction musculaire grâce à la myosine.
1- La tête de myosine interagit avec actine
2-L’atp se lie a la tete = changement de conformation = décolle la tête
3-hydrolyse de l’atp en adp+p = changement de conformation= fait tourner la tête = augmente l’affinité pour actine
4- liaison a l’actine sur un site plus éloigné= libération de adp+p = retour a la conformation initiale
= mouvement de la myosine!
Dans quel état se trouve le muscle lors du mouvement entre la myosine et le filament d’actine?
raccourcissement : contraction
Que permet la complémentarité moléculaire? Donner un exemple
interactions spécifiques impliquant des protéines (ex:antigène anticorps)
Par quoi sont maintenues les complexes protéiques?
interactions covalente ou non covalente
Expliquer la purification des protéines(ex: anticorps antigène)
1-lien anticorps à une résine inerte
2-incubation d’un lysat cellulaire avec la résine pour purifier (jouer avec les caractérisation biochimiques)
Qu’est-ce qu’un ligand?
composé chimique (peptide, protéine, dérivé lipidique, molécule…)
Comment se lie un ligand à sa protéine?
de manière non-covalente
de manière spécifique
Nommez deux caractéristique de la liaison protéine-ligand?
- réversible
- peut modifier la conformation de la protéine/sa fonction
Comment on appelle la force de la liaison protéine ligand?
affinité moléculaire
si le ligand a une haute affinité pour sa protéine besoin de plus ou moins de concentration de ligand?
moins
À l’équilibre les concentrations de ligand et protéines sont définies par quoi?
À l’équilibre, les concentrations sont définies par la constante d’association et de dissociation
Que permet majoritairement la liaison entre protéine et ligand? Donner un exemple
- la communication entre les cellules
- l’insuline (hormone peptique produite par le pancréas qui permet l’absorption du glucose par les cellules)
Quel type de cellule est l’insuline?
beta
Expliquer la signalisation de l’insuline
un dimère d’insuline active l’activité d’un dimère de récepteurs à la surface des cellules = enclenche cascade de signalisation intracellulaire
Comment est produite l’insuline synthétique? ET pourquoi est-elle utile?
chez les bactéries et les levures
pour le traitement du diabète
vrai ou faux la myoglobine et l’hémoglobine ont un groupement prosthétique?
vrai : hème
ou agis la myoglobine et hémoglobine
myo: muscle hémo: érythrocyte
qu’est-ce qu’un groupement prosthétique (composition et but)
- essentiel à la fonction de la protéine
- (NON CONSTITUÉ D’A.A)
- sa synthèse est indépendante de celle de la protéine
Que signifie une parenté évolutive au niveau de la fonction mais pas de la séquence? Exemple?
structure tertiaire similaire mais slm 18% identité de la séquence primaire identique (hemoglobine, myoglobine, alphaglobine)
De quoi est composé l’hème?
protoporphyrine et atome de Fer
Comment se nomme le cycle organique qui coordonne le fer 2+ ?
porphyrine
Quel sont les groupes fonctionnels de la porphyrine (composante de l’hème)?
2 groupement vinyles (hydrophobe tournés vers l’intérieur de la molécule de transport)
2 groupes propionates (hydrophile et ionisé tournés vers l’extérieur (milieu aqueux))
Comment se lie le Fer 2+ à l’hémoglobine/myoglobine?
à la porphyrine selon 5 axes:
- 4 avec azote de la porphyrine
- 1 avec le noyau d’imidazole d’une histidine protéique (HisF8)
Comment se lie l’oxygène à l’hémoglobine/myoglobine?
à la porphyrine selon 1 axe:
-sens opposé de HisF8
Comment se nomme la molécule de transport de l’oxygène si la molécule d’oxygène y est lié ou non?
avec o2: oxyhémoglobine, oxymyoglobine
sans o2: désoxyhémoglobine, désoxymyoglobine
Vrai ou faux la myoglobine est seulement composé de feuillet beta?
faux seulement d’hélice alpha
Quel est la protéine fixatrice du muscle et combien d’a.a a-t-elle?
myoglobine et 153 a.a
De combien d’hélices alpha est composé la myoglobine? Et grâce à quoi sont-ils reliés?
8 hélices et des boucles
Combien de groupement hème à la myoglobine?
1
De quoi dépend l’interaction entre l’hèle et la myoglobine?
- positionnement et charge de l’histidine F8
- poche hydrophobe qui interagit avec les groupements vinyles de l’hème
Vrai ou faux l’hémoglobine est composé seulement d’hélice alpha?
faux
Quelle est la protéine de transport de l’O2 que l’on retrouve dans le sang?
hémoglobine
D’où provient la couleur rouge de l’hémoglobine?
fer oxydé
De quoi est composé l’hémoglobine?
4 protomères/sous-unités: 2 beta (146 a.a) 2 alpa (141 a.a)
Combien de molècules d’oxygène peut-il y avoir sur l’hémoglobine?
4 car 1 hème/sous-unité
De quoi dépend l’interaction entre le groupement hème et les sous-unité de l’hémoglobine?
- positionnement et charge de l’histidine F8
- poche hydrophobe qui interagit avec les groupements vinyles de l’hème
Quels sont les pressions pour lesquels l’hémoglobine et la myoglobine sont saturés à 50%?
myo: 2,8 torr
hémo: 26 torr
Que permet la différence d’affinité entre l’hémoglobine et la myoglobine?
-liaison de l’o2 dans les tissus (ou la [ ] est plus faible que dans poumons)
= maintien d’un stock d’O2 dans les tissus et muscles
vrai ou faux: hémoglobine permet le relâchement de l’o2 dans les tissus et le transport de O2 des poumons vers tissus
vrai
vrai ou faux à une haute concentration d’oxygène l’hémoglobine est saturée
vrai
vrai ou faux l’Hémoglobine est presque toujours saturée
faux = myoglobine
Expliquer la relation entre l’hémoglobine et la myoglobine quant à leur difference de saturation
L’hémoglobine a una affinité importante pour l’oxygène à haute concentration (dans les poumons) pour attaché l’oxygène mais a faible concentration (dans les muscles) sont affinité baisse pour l’oxygène alors que celle de la myoglobine est encore élevée permettant le transfert de l’Oxygène dans les muscles.
vrai ou faux la myoglobine a toujours une plus grande saturation pour l’oxygène
vrai
vrai ou faux l’oxygénation de la myoglobine ne réflète pas une situation d’équilibre?
faux ça reflète une situation d’équilibre
vrai ou faux la pression partielle d’oxygène est inversement proportionnelle à la concentration d’oxygène
faux, directement proportionnelle
vrai ou faux la saturation de la myoglobine est la fraction oxygénée de la myoglobine totale
vrai
est-il possible d’utiliser un modèle biologique pour quantifier la liaison protéine à son substrat?
oui (ex: oxygénation de la myoglobin: hyperbole rectangulaire)
à quoi ressemble la courbe d’oxygèneénation de la myoglobine? que signifie t-elle? formule?
hyperbole rectangulaire: plus la pression d’oxygène augmente plus la saturation est complète
y= po2/ (po2+kdiss)
vrai ou faux à y=0,5 la myoglobine est a moitié saturé? justifiez
vrai: y= po2/ (po2+kdiss)
kdiss= p50= po2 si y=0,5
Quand la myoglobine est a moitié saturé la pression oxygène = constante de dissociation
vrai ou faux Quand la myoglobine est a moitié saturé la pression oxygène = constante d’association
faux Quand la myoglobine est a moitié saturé la pression oxygène = constante de dissociation
Quelle est la courbe d’oxygénation de l’hémoglobine? qu’indique-t-elle?
courbe sigmoïdale
indique que la saturation augmente plus faiblement a basse pression qu’a haute pression
De quoi depend l’affinité de l’hémoglobine pour l’Oxygène? pourquoi?
la pression d’oxygène
car c’est une liaison coopérative: plus de liaison= plus d’affinité
Qu’est-ce qu’une liaison coopérative?
plus il y a de liens plus l’affinité de la protéine pour son ligand augmente
Nommez une protéine allostérique
hémoglobine
Qu’est-ce qui fait de l’hémoglobine une protéine allostérique?
l’hème peut changer de conformation lorsque lié à l’oxygène (change conformation de la protéine) -> rotation de 15 degrés de l’histidine F8 dans la form désoxy vs oxy (ici lien plutôt planaire)
Que permet le mouvement de 15 degrés de l’histidine f8 du groupement hème?
effet allostérique : augmentation de l’affinité des autres sous-unités pour l’oxygène (expliquant l’allure sigmoïde de la courbe de saturation)= coopérativité
vrai ou faux le mouvement de la sous-unité b de l’hémoglobine est responsable du changement de conformation des autres sous-unité permettant l’effet allostérique
vrai
Définir effet allostérique
ligand induit un changement de conformation protéique qui change son affinité pour un autre ligand sur un autre site
02 est ______ de l’hémoglobine la ______
effecteur allostérique
protéine allostérique
Expliquer ce qui se produit lors d’un changement de conformation de l’hémoglobine lors de son effet allostérique (états)
passe de T À R
la forme T a une affinité basse pour l’oxygène, dès que l’oxygène se fixe à un photomètre on se rapproche de la forme R se qui permet de fixer un autre oxygène plus rapidement ainsi de suite
vrai ou faux l’oxymyoglobine est associé à la forme R
faux l’oxyhémoglobine (myoglobine juste un groupe hème pas de forme t ou r)
vrai ou faux le désoxyhémoglobine est associé à la forme T
vrai
vrai ou faux la myoglobine a une faible affinité pour l’oxygène a faible pression
faux
Que permet la coopérativité positive dans le cas de l’hémoglobine et de la myoglobine?(2)
- oxygénation complète à haute pression d’oxygène dans les poumons
- désoxygénation à faible pression dans les tissus
Nommez un effecteur allostérique autre que l’oxygène de l’hémoglobine
BPG (biphosphoglycérate)
Où se lie le BPG à l’hémoglobine?
dans sa cavité centrale en état désoxy
vrai ou faux le BPG peut se lier à l’oxyhémoglobine et à la désoxyhémoglobine
faux juste désoxyhémoglobine (forme T seulement)
Quel est le rôle du BPG?
diminuer l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène (relargage de l’oxygène à faible pression dans les tissus)
Quel est la difference structurale entre l’hémoglobine et l’hémoglobine foetale (HbF)?
sous-unités: 2 alpha et 2 gamma pour HbF plutôt que 2 alpha 2 beta
vrai ou faux l’hémoglobine foetale lie pas fortement le BPG. Pourquoi?
vrai car permet le transfert de l’oxygène via le placenta vers le foetus (donc affinité plus forte pour l’oxygène à faible pression d’oxygène)
Que permet le BPG en altitude?
une adaptation rapide à des conditions hypnotiques
Décrire l’effet de l’altitude sur l’hémoglobine
En altitude, diminue pression O2 = relâchement de O2 plus faible dans les tissus = corps produit BPG = augmentation du relâchement d’O2 en diminuant l’affinité de l’Hb pour l’oxygène
Qu’est-ce que le HbA1C?que reflète-t-il?
forme glycolyse des potomètres bêta de l’hémoglobine
reflète ce qui c’est passé dans les 2 derniers mois (durée vie érythrocyte 60 jours)
Si tu as plus de sucres dans ton sang que pouvons nous remarquer?
hausse de HbA1C (significatifs quand plus de 1% environ 2mM)
Quel indicateur intéressant est le HbA1C? Expliquer
marqueur de diabète :
glycosylation empêche fixation BPG = augmente affinité Hb pour oxygène = diminue oxygénation des tissus
Qu’est-ce que l’effet Bohr?
l’effet du pH sur l’hémoglobine
Qu’est-ce qui change de conformation sur les désoyHb et oxyHb?
les a.a : les groupe amines terminaux des sous-unités alpha et les résidus His des chaines beta
vrai ou faux les résidus relâchent des protons au passage vers l’oxyHb? (donc deviennent plus acide)
vrai
vrai ou faux le désoxyhémoglobine adore les H+
vrai
Quel principe indique qu’un système tends à s’opposer à tout changement d’état?
le principe le chatelier
vrai ou faux en diminuant le ph (donc en augmentant la concentration de h+) on favorise la forme oxyhb
faux la forme désoxyhb
vrai ou faux l’effet bohr est un effet allostérique. Pourquoi?
faux, non allostérique car pas spécifique à un site de liaison du ligand
Quels liens sont formés lors de la forme désoxyhémoglobine et briser lors de l’oxygénation?
ion imidazolium du résidu C-terminal His146 de chaque chain beta s’associe avec le groupe carboxylate de l’asp94 de la désoxyhb
À cause de quoi, un ph plus bas favorise la forme désoxyHb (pro l’Hb adore le H+)?
à cause du pka d’environ 7 de l’ion imidazolim (a un ph bas lien encore formé)
Qu’entraine la dissolution du CO2 dans l’eau?
acidification de la solution (HCO3- et H+)
vrai ou faux la présence de CO2 favorise la liaison de l’oxygène en favorisant la forme oxyhémoglobine
Faux favorise le relarguage et form désoxyHb
Définition de l’effet bohr
l’activité métabolique et la production de co2 sont associé à la production de h+ dans les tissus et érythrocytes
vrai ou faux: dans les poumons la conversion en oxyHb libère de l’H+ qui est éliminé par Co2 ET H2O
vrai
Comment est éliminer le H+?
co2 et h2o
Quels sont les deux façons d’éliminer le co2?
- forme bicarbonate par le sang jusqu’au poumon où reconvertie en co2 et dégagé par diffusion
- lié à Hb et éliminé par les poumons
Quelle molécule compétition avec l’oxygène pour se lier à la myoglobine et l’hémoglobine?
CO
En solution, l’affinité du hème (Fe+++) pour le CO est elle plus petite ou grande que pour l’oxygène? Pour la myoglobine?
plus grande pour CO
Combien de sites de fixations de l’Hb sont occupés par le CO, pourquoi ? D’où provient-il ce CO?
1% car pression évolutive forte pour ajuster les affinités des transporteurs et le métabolisme
Durée de vie erythrocytes?
120jours
Que ce passe-t-il avec la partie protéine de l’hémoglobine, les a.a, la partie hème lors de son remplacement?
hémoglobine: libérée et hydrolysé
a.a: récupérés
hème: oxydé en bilirubine (pigment jaune)
Comment est éliminé la bilirubine? Où peuvent se mesurer ses taux?
- voies biliaires (dans le foie)
- mesuré dans: le sang, les urines, liquide amniotique (baigne l’embryon)
Comment peut-il y avoir trop de bilirubine et en quoi sa résulte?
- trop de formée (syndrome hémolytique)
- voies biliaires fonctionnent mal (obstruction, hépatite…)
- pigment jaune dans le sang (ictère ou jaunisse) et les tissus
Qu’est-ce que l’anémie falciforme?
- mutation dans le gène de l’Hb : substitution Glu6 pour Val6
- Hbs (Hb mutante/ non oxygéné) POLYMÉRISE et forme des fibres dans les globules ce qui les déforme
Pourquoi l’anémie falciforme est problématique?
les globules en faucille passent difficilement dans les petits vaisseaux sanguins et sont donc éliminer = entraine anémie (transporte moins d’oxygène)
L’anémie est en lien avec une autre maladie, expliquer
Pays où la malaria est endémique sont grandement touché par l’anémie car le gène Hbs donne une résistance à la malaria par la croissance du parasite plasmodium falciparum dans les globules rouges
vrai ou faux le Hbs (globule rouge anémique) est avantageux pour les individus hétérozygotes de la malaria
vrai, car ils sont seulement porteurs mais ne développent pas la maladie
Qu’est-ce qu’une enzyme idée de départ?
en; dans, azyme: levure
1878: entité qui existe dans les levures permettant des transformer des réactifs en autres substances
Quel est la demi vie d’une liaison peptidique?
20 ans in vitro
Comment augmenter la vitesse de la réaction chimique? Quel meilleur? pourquoi?
1- augmenter T
2-augmentrer [R]
3-catalyseur
3 meilleur car avec deux autre pourrait jamais avoir lieu
Les enzymes sont des ____?
catalyseurs biologiques
La formation d’intermédiaires de réaction (état de transition demande?
de l’énergie
En thermodynamique 4 facteurs entre en ligne dans l’équation?
delta G = delta H - T delta S énergie libre enthalpie température entropie
c’est quoi l’enthalpie?doit être + ou -, joue comment sur l’énergie d’activation?
chaleur de la réaction, +, favoriser les contacts entre molécules
c’est quoi l’entropie? doit être + ou -, joue comment sur l’énergie d’activation?
désordre, -, s’orienter correctement pour former l’intermédiaire
Pour une réaction thermodynamiquement favorable les produits ou les réactifs ont une énergie libre plus bass?
produit
Que fait le catalyseur sur la réaction thermodynamiquement? Et comment?
réduit l’énergie d’activation en interagissant avec les substrats et augmente la probabilité de l’état de transition
vrai ou faux le catalyseur ne change pas l’énergie libre des produits mais celle des réactifs?
faux elle ne change pas l’énergie nette entre les produits et les substrats
Vrai ou faux la différence d’énergie libre nécessaire pour former l’état de transition est diminuer par le catalyseur?
vrai
Expliquer l’exemple de l’hydrogénation de l’éthylène
-surface métallique (catalyseur) interagit avec les carbone de l’éthylène et l’hydrogène = favorise les contacts productifs entre les substrats = diminue Ea
En l’absence de catalyseur quel autres méthode pourrait être utiliser pour abaisser l’Ea, pourquoi moins favorable?
augmenter P ou T , très $$$
Dans quel domaine la catalyse chimique est très importante?
procédés industriels
Est-ce que les catalyseurs biologiques sont spécifique pour une réaction et certains substrats?
oui
Est-ce que tous les catalyseurs sont de nature protéique?
non, mais la majorité oui! Il y aussi des ribonucléique (ARN:ribozyme)
À quels conditions fonctionnent bien les enzymes?
conditions douces compatibles avec l’environnement biologique/physiologique (pH, T, temps..)
Comment fonctionne un enzyme avec son substrat?
forment un complexe avec le substrat par liaisons non covalente ou covalente par le site actif de l’enzyme
Qu’est-ce qui permet une grande spécificité de l’enzyme?
la structure 3D de l’enzyme
Quel impact à l’enzyme sur la vitesse?
augmente la vitesse de 10^8 à 10^17
Qu’est-ce que la chymotrypsine?
une enzyme qui clive d’autres protéines selon leur sequence en a.a
vrai ou faux plusieurs réactions ne se produisent quasi jamais de façon spontanée (en absence d’enzyme)
vrai
Quels sont les enzymes important pour la lessive et les papiers?
lessive: protéase, amylase, cellulase, lipolase (premier enzyme OGM)
papier: xylanase (mieux que chlore car chlore toxique)
vrai ou faux: les enzymes orientent les substrats pour les maintenir loins les un des autres
faux à proximité
Quels sont les deux sites de liaisons sur l’enzyme permettant à celui-ci de s’orienter pour favorise l’interaction du substrat et donc l’état de transition?
- pochette de liaison
- site actif
Quel est le substrat du lysozyme?
peptidoglycan
Nommez les deux mécanismes enzymatiques et décrivez les
catalyse acide base: donne ou accepte temporairement un proton (selon les valeurs de pka des résidus)
catalyse métallique et covalente:
métallique: un ion métallique dans l’enzyme stabilise la charge d’un intermédiaire de réaction
covalente: un ou des intermédiaire de réaction sont liés de façon covalente à l’enzyme
Quel est la particularité de l’enzyme suite à un mécanisme enzymatique?
enzyme retourne toujours à son état initiale
Nommez un exemple de catalyse acide-base et expliquez la
Triosephosphate isomerase
isoméries remodèle les liens chimiques à l’intérieur d’une même molécule sans changer sa composition en atome
bref: l’histidine du site catalytique peut être un accepteur ou donneur de proton selon le pH ce qui est important pour la glycolyse = production d’énergie
Nommez deux rôles important des enzymes
- stabiliser des états intermédiaires instables
- permettre à ces intermédiaires de réagir avec d’autres substrats ou intermédiaire
Dans la catalyse covalente comment se retrouve l’intermédiaire?
intermédiaire relativement stable et isolé
vrai ou faux : l’identité des a.a du site catalytique est un déterminant important du mécanisme d’action de l’enzyme . Expliquer selon les différents mécanismes
vrai
acide base: besoins d’un proton disponible ou pouvant être déposé : asp,glu,his,lys,cys,tyr
covalent :implique intermédiaire her,tyr,cys,lys,his
Les réactions catalysées par les enzymes impliquent soit (3) :
1- l’addition d’une substance à une autre
2-sa dégradation
3-un réarrangement
Le nom des enzymes termine généralement par ___ et renseigne sur?
ase
la réaction qu’ils catalyse
Nommez les 6 différentes classes d’enzymes
1-oxydoreductases 2-transferases 3-hydrolases 4-lyase 5-isomérase 6-ligases
Décrivez oxydoreductases avec exemple d’enzyme
ajoutent ou enlève ou electron ou proton
ex: oxydases, réductase, peroxydase
Décrivez transferase avec exemple d’enzyme
transfert d’un groupe chimique entre 2 substrats comme acétylsalicylique méthyle, phosphate,amine ou co-substrat
ex: lysine acétyltransférase
Décrivez hydrolase avec exemple d’enzyme
bris d’un lien chimique par addition d’eau
ex: pyrophosphatase
Décrivez lyases avec exemple d’enzyme
catalyse le clivage d’un lien C-C, C-O, C-S, C-N sans utiliser d’eau en en créant un nouveau double lien
ex: décarboxylases
Décrivez isomérases avec exemple d’enzyme
réactions de réarrangement atomique dans une molécule (ex: changement de chiralité)
ex: alanine racemase
Décrivez ligases (synthétase) avec exemple d’enzyme
réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie et bris d’un lien phosphate dans l’ATP)
ex: glutamine synthétase
Quels sont les nomenclatures possibles des enzymes?
- suffixe ase
- noms historiques ou acronyme
- nom d’un gène
- appellation systématique et code numérique (premier chiffre correspond à l’un des six classes de réactions enzymatiques et les autres les détails de la réaction catalysées)
