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biochimie intra > Protéines > Flashcards

Protéines Flashcards

1
Q

À quel pH les fonctions ionisable de l’acide aminé sont chargés?

A

à ph neutre

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2
Q

vrai ou faux : À ph1 tous les protons ionisantes des a.a sont maintenues?

A

vrai

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3
Q

vrai ou faux : À ph14 tous les protons ionisantes des a.a sont maintenues?

A

faux, ils sont enlevés

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4
Q

Qu’est-ce que les chaines latérales des a.a influencent?

A
  • le point isoélectrique

- le comportement de l’a.a selon le pH

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5
Q

Quel est le type de lien dans l’hélice alpha et où se situe-t-il?

A

pont H entre a.a n et a.a n+4 , sauf au groupement amine terminale et carboxyle terminale

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6
Q

Que permet les liaisons hydrogènes de l’hélice alpha?

A

la formation de l’hélice avec les radicaux vers l’extérieur

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7
Q

Cmb d’a.a/tour dans l’hélice alpha?

A

3,6 a.a/tour

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8
Q

L’hélice alpha tourne généralement vers la gauche ou la droite et pourquoi?

A

droite car vers la gauche il y a plus d’encombrement stérique (graph de ramachandran)

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9
Q

Quels sont les angles phi et psy notés dans l’hélice alpha?

A

phi: -60 et psy: -50

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10
Q

Est-ce que les acides aminés sont positionnés de manières inclinés?

A

non les a.a sont tous dans la même direction ce qui permet un moment dipolaire à l’hélice

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11
Q

Combien de segments de polypeptides forme les feuillets beta?

A

2 à 15 segments

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12
Q

Combien d’a.a par segments il y a-t-il dans un feuillet beta?

A

6 a.a / segment

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13
Q

Où sont projetés les chaines latérales dans les feuillets beta?

A

au dessus et en dessous = donne l’allure de zigzag

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14
Q

Dans les feuillets beta est ce que la forme anti-parallèle est favoriser par rapport à la parallèle?

A

oui, car les pont H sont plus proche dans la forme anti-parallèle donc permet des liens plus fort et donc une plus grande stabilité de la molécule N->C

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15
Q

Les structures secondaires hélice alpha et feuillet beta correspondent à quel fraction d’une protéine a peu près?

A

la moitié

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16
Q

Qu’est ce qui relient les structures secondaires ensemble et a quoi ressemble cette liaison?

A

des boucles de structure irrégulière mais pas forcément désordonnée (à cause des contraintes de ramachandran)

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17
Q

Si une région de liaison entre deux structures secondaire est peu structuré qu’est-ce que ça veut dire? Donnez un exemple.

A

peu structuré = grande flexibilité

- les extrémité n-terminale des histones

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18
Q

Nommez les motifs protéiques des hélices alpha?

A

hélice-tour-hélice, coiled-coil, helix bundle

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19
Q

Nommez les motifs protéiques des feuillets beta?

A

épingle à cheveux, tonneau beta, clé grecque

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20
Q

À quoi correspond les motifs des structures secondaires?

A

des arrangements locaux bien définies

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21
Q

Qu’est-ce qu’une structure tertiaire? (3)

A
  • donne la conformation nature (biologiquement active)
  • plusieurs motifs
  • plusieurs structures secondaires
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22
Q

De quoi dépend le repliement de la structure tertiaire?

A

des liaisons (pont h, ionique, covalence (pont désulfures)), effet hydrophobe, pH

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23
Q

Dans quoi est contenue l’information nécessairement au repliement tertiaire de la protéine?

A

dans la séquence primaire d’a.a

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24
Q

Décrire comment se fait l’assemblage tertiaire.

A

D’abord repliement des structures secondaires (hélice, feuillet) puis ensuite intégré dans un assemblage globulaire (selon la séquence d’a.a)

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25
Q

Qu’est-ce qui peut guider l’assemblage de la structure tertiaire ?

A

protéine chaperonne

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26
Q

Qu’est ce qu’une structure quaternaire?

A
  • assemblage non covalent de plusieurs polypeptides

- importance de la sous-unité

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27
Q

Est-ce que les polypeptides doivent être identique?

A

non, ils peuvent être différent homo si identique et hétérogène si différent

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28
Q

Comment se nomme les polypeptide s’ils sont plusieurs?

A

digère, trimère, tétramère

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29
Q

La conformation native de la protéine lui permet d’accomplir ses fonctions cellulaires. Nommez ces fonctions.

A
  • fonction structurale
  • fonction moteur
  • interaction protéines ligand
  • fonction enzymatique
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30
Q

Quelle fonction de protéine a le cytosquelette?

A

-protéine structurale (structure des cellules eucaryote)

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31
Q

Le cytosquelette (protéine strructural) est composé de protéines fibreuses. Nommez les

A
  • les microfilaments (polymère d’actine)
  • les filaments intermédiaires (kératine, lamine, collagène, fibroine)
  • les microtubules (polymere de tubuline)
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32
Q

Comment est-ce possible de reconnaitre les différentes protéines sur des images?

A

par marqueur fluorescent

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33
Q

Quel forme d’énergie y a-t-il dans l’actine et où se situe-t-elle?

A

ATP et au centre du monomère d’active G

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34
Q

L’hydrolyse de l’ATP en ADP permet quoi et se fait sur le monomère G ou la fibre d’acting F?

A

permet la polymérisation des monomère d’active G

et ce fait sur le F

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35
Q

Comment se produit la formation d’une microfilament d’actine?

A

par l’addition de monomères d’actine (G) des deux côté de la double chaine de filament d’actine

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36
Q

De combien de filament d’actin est formé un microfilament d’actine?

A

2

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37
Q

Où est le site de liaison de l’ATP pour le filament d’actine.

A

À l’extrémité - du filament d’actine

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38
Q

Quel côté du filament d’actine permet un rallongement plus rapide du microfilament?

A

L’extrémité positive puisque celle-ci n’est pas occupé comparativement à l’extrémité négative qui hydrolyse l’ATP.

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39
Q

Est-ce que la polymérisation/dépolymérisation est réversible?

A

oui

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40
Q

Vrai ou faux la réaction d’hydrolyse de l’ATP se fait sur le monomère G d’actine (libre)?

A

faux, elle se fait sur l’actine F (fixée)

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41
Q

Vrai ou faux seulement les sous-unités fraichement ajouté contiennent de l’ATP sur le filament d’actine?

A

Vrai

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42
Q

Vrai ou faux il y a plus d’ATP que d’ADP sur un filament d’actine?

A

faux il y a plus d’ADP car pour que l’actine (G) se lie au filament (F) il faut que l’ATP soit hydrolysé (donc + d’ADP)

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43
Q

Qu’est-ce que l’effet tapis roulant lors de la polymérisation et dépolymérisation du filament d’actine?

A

quand l’addition (poly) et dépolymérisation se font à la même vitesse les nouveaux monomères G passe globalement du + au - ( ce qui donne l’effet de tapis roulant)

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44
Q

Comment peut-on bloquer l’allongement d’une extrémité d’un filament d’actine?

A

coiffe (permet la régulation et la croissance dirigée des filaments d’actine)

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45
Q

De quoi sont responsable certaines protéines qui se lient à une extrémité du filament d’actine?

A

induisent des changements structuraux menant au bris du filament et donc à sa dépolymérisation ciblée

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46
Q

L’actine est une composante importante de quelle partie du corps et permet quoi ?

A

muscles et le mouvement de protéines moteur (ex: myosine)

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47
Q

Quelle composante de l’actine permet la motilité cellulaire?

A

les nouveaux points focaux (en polarisant on pousse le front de la cellule)

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48
Q

Vrai ou faux: les filaments d’actine sont très abondants dans les cellules endothéliales?

A

non d’épithéliales

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49
Q

Vrai ou faux: les filaments d’actine sont plus présent en périphérie? Pourquoi

A

vrai car permet le déplacement

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50
Q

Qu’est-ce que la myopathie à némaline?

A
  • mutation dans les gènes codant pour l’actine
    • ## de 60 mutations
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51
Q

Qu’est-ce que la myopathie à némaline?

A
  • mutation dans les gènes codant pour l’actine
    • de 60 mutations
  • faiblesse musculaire
  • peut aller jusqu’a un besoin de ventilation superficielle
  • formation d’inclusions protéiques anormales dans les muscles = empêche la contraction
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52
Q

Quelle maladie implique une inclusions protéiques anormales dans les muscles ?

A

la myopathie à némaline

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53
Q

Quel est l’unité de base des microtubules?

A

la tubuline

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54
Q

Quels sont les deux formes existante de tubuline et leur différence?

A
  • tubuline alpha (GTP inaccessible)

- tubuline beta (GTP accessible)

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55
Q

Quel forme d’énergie est présente dans les microtubules?

A

GTP

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56
Q

Quelle est la structure du microfilament d’actine (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire)?

A

quaternaire

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57
Q

Quelle est la structure de la microtubule (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire)?

A

quaternaire (dimère d’alpha= tertiaire + dimère de beta = tertiaire)

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58
Q

Qu’est-ce que le GTP?

A
  • energie

- nucléotide

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59
Q

Comment se nomme les polymères de tubulines?

A

tubes (microtubules)

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60
Q

Comment se forme le microtubules?

A

incorporation d’un dimère de tubuline dans le microtubule par l’hydrolyse du GTP de la tubuline beta

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61
Q

Quelle sous-unité du microtubule est hydrolysé et pourquoi?

A

La sous unité beta puisque son GTP est exposée.

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62
Q

vrai ou faux : le GTP liée à l’alpha tubuline est hydrolysé

A

faux il n’est pas hydrolysé puisque sont GTP est caché

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63
Q

Combien de protofilaments sont nécessaires pour la formation d’un tube (microtubule)?

A

13 protofilaments

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64
Q

Est-ce que la polymérisation et la dépolymérisation se font des deux côtés du microtubule?

A

oui, mais l’addition par le + se fait plus rapidement que part le - car les digères se fixent préférentiellement par le +

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65
Q

Hydrolyse de l’atp rend le filament plus ou moins stable?

A

Moins stable donc permet polymérisation et dépolymérisation.

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66
Q

Quel est le rôle principal des microtubules?

A

la division cellulaire (ségrégue les chromosomes lors de la mitose par le kinéthocore sur le centromère)

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67
Q

Qu’est-ce que le taxol et comment agit-il?

A

agent anti-cancer : bloque la dépolymérisation des microtubules en se liant à la beta tubuline ce qui stabilise les microtubules

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68
Q

Qu’est-ce que le colchicine et comment agit-il?

A

induit la dépolymérisation des microtubules en se liant au dimère de tubuline et en déstabilisant les interactions entre les protofilaments

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69
Q

Nommez des filaments intermédiaires importants

A

kératine, collagène, fibroine

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70
Q

Vrai ou faux les filaments intermédiaires n’ont pas de rôle dans la motilité

A

vrai (ce ne sont pas des fonctions moteur mais bien structurale)

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71
Q

Avec quel autre protéine sont connectés les filaments intermédiaires?

A

filament d’actine, microtubules

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72
Q

Combien de types de filaments intermédiaires environ chez l’humain?

A

65

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73
Q

Qu’est-ce qui n’est pas requis pour l’assemblage des filaments intermédiaires?

A
  • énergie (ATP GTP)

- nucléotides

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74
Q

Quel filament intermédiaire représente la principale composante de notre peau et nos poils?

A

kératine (85% dans les cellules molles)

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75
Q

De quoi est composé les filaments intermédiaires de Kératine?

A

dimères d’hélice alpha

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76
Q

Les dimères d’hélice alpha des filaments intermédiaires de Kératine sont formés de combien d’acide aminés (résidus)?

A

7

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77
Q

Où sont les liaisons dans les filaments intermédiaires de Kératine et quel est la liaison?

A

Entre les deux digères entre l’a.a 1 et 4 de chacun en formant des pont désulfures (covalent)

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78
Q

Qu’est-ce qui peut briser les ponts désulfures entre les filaments de kératine?

A

traitement chimique comme revitalisant ou chaleur puisque c’est une liaison covalence

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79
Q

Quel maladie peut être observer lors d’une mutation des gènes codant pour la Kératine (KRT) et que fait-elle?

A

épidermolyse bulleuse simple: mutation gène KRT5 ou KRT14 : filaments intermédiaires anormaux compromet les interactions entre les cellules = fragilisation de la peau : cloches et vésicules lors de traumatisme minime

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80
Q

Comment se nomme la jonction entre les cellules et quand peuvent-ils être atteint?

A

desmosomes et épidermolyse bulleuse simple puisque dépendant de la kératine

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81
Q

Sous quelle forme pouvons nous retrouver le collagène?

A

filament de triple hélice

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82
Q

Quelle est une protéine fibreuse importante de la matrice extra cellulaire?

A

collagène

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83
Q

à quoi sert le collagène?

A

matrice extra cellulaire, organisation des cellules dans organisme, tissus conjonctif (os, dent, cartilage, tendons, ligaments..)

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84
Q

Comment le collagène interagit avec les protéines du cytosquellette intracellulaire?

A

protéines transmembranaire

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85
Q

quels sont les a.a (résidus) du collagènes?

A

33% glycine

15-30% proline, hydroxyproline

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86
Q

Quel résidus est a l’extérieur par rapport à l’intérieur de l’hélice de collagène?

A

glycine: intérieur
proline: extérieur

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87
Q

Quel est la liaison entre les glycines du collagène?

A

pont H (à l’intérieur)

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88
Q

Les molécules de collagène s’associent pour former des …?

A

fibrilles

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89
Q

Quel est la particularité du collagène a la MET?

A

la triple hélice laisse des indentations (4: blanc, 5:gris)

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90
Q

Quel est l’a.a modifié du collagène et quel est sa fonction?

A

hydroxyproline et permet la stabilisation de la structure

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91
Q

Comment l’hyroxyproline peut se dénaturer?

A

à basse température

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92
Q

La biosynthèse de la 4-hydroxyproline requiert?

A

la vitamine C (acide ascorbique)

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93
Q

Expliquer le scorbut?

A

Une déficience en vitamine C (acide ascorbique) empêche la synthèse de llhydcroxyproline (SOLEIL) et l’hydroxyproline se dénature à basse T, donc le défaut d’organisation du collagène mène au scorbut.

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94
Q

Comment se caractérise le scorbut?

A

lésions sur la peau
fragilité vaisseaux sanguins
défauts d’organisation du collagène

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95
Q

De quoi est formé la soie?

A

feuillet beta

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96
Q

Qu’est-ce que la fibroine et sa séquence en a.a?

A

protéine fibreuse composant la soie et gly-ser-gly-ala-gly-ala

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97
Q

Quel sont les liaison entre les feuillet de soie et que permettent-elles?

A
  • van der vaals

- force faible = grande flexibilité = certain mouvement

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98
Q

Quel a.a s’empilent et permettent un empilement compact des feuillets de soie?

A

ala et gly

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99
Q

Comment les protéines moteur changent de conformation? grace à quoi?

A

hydrolyse d’ATP ou stp

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100
Q

Qu’est ce que permet le changement de conformation d’une protéine moteur?

A

mouvement

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101
Q

Que suit le mouvement des protéines moteur et comment est se mouvement?

A

mouvement linéaire et suit des structures cytoplasmiques

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102
Q

Que permet la kinésine et comment?

A

transport des chromosomes lors de la mitose grâce à son déplacement le long des microtubules

103
Q

Que permet la dyénine et comment?

A

transport de vésicules et le mouvement des cils flagelles chez les eucaryotes en se déplaçant sur les microtubules dans le cytoplasme

104
Q

Que permet la myosine et comment?

A

la contraction musculaire et par le déplacement le long de microfilaments

105
Q

Je suis une macromolécule de 450kDa présente dans les cellules musculaires

A

myosine

106
Q

Quel est la structure de la myosine?

A
  • queue coiled-coil

- 2 têtes

107
Q

De quoi est composée la queue coiled-coil de la myosine?

A

filaments épais contenant des centaines de dimères de myosine

108
Q

Quelle partie de la myosine contient des sites de liaisons et que sont-ils?

A

la tête: site de liaison d’ATP, site de liaison d’une molécule d’actine

109
Q

Quel type d’énergie nécessite la myosine?

A

ATP

110
Q

Expliquer comment se produit la contraction musculaire grâce à la myosine.

A

1- La tête de myosine interagit avec actine
2-L’atp se lie a la tete = changement de conformation = décolle la tête
3-hydrolyse de l’atp en adp+p = changement de conformation= fait tourner la tête = augmente l’affinité pour actine
4- liaison a l’actine sur un site plus éloigné= libération de adp+p = retour a la conformation initiale
= mouvement de la myosine!

111
Q

Dans quel état se trouve le muscle lors du mouvement entre la myosine et le filament d’actine?

A

raccourcissement : contraction

112
Q

Que permet la complémentarité moléculaire? Donner un exemple

A

interactions spécifiques impliquant des protéines (ex:antigène anticorps)

113
Q

Par quoi sont maintenues les complexes protéiques?

A

interactions covalente ou non covalente

114
Q

Expliquer la purification des protéines(ex: anticorps antigène)

A

1-lien anticorps à une résine inerte

2-incubation d’un lysat cellulaire avec la résine pour purifier (jouer avec les caractérisation biochimiques)

115
Q

Qu’est-ce qu’un ligand?

A

composé chimique (peptide, protéine, dérivé lipidique, molécule…)

116
Q

Comment se lie un ligand à sa protéine?

A

de manière non-covalente

de manière spécifique

117
Q

Nommez deux caractéristique de la liaison protéine-ligand?

A
  • réversible

- peut modifier la conformation de la protéine/sa fonction

118
Q

Comment on appelle la force de la liaison protéine ligand?

A

affinité moléculaire

119
Q

si le ligand a une haute affinité pour sa protéine besoin de plus ou moins de concentration de ligand?

A

moins

120
Q

À l’équilibre les concentrations de ligand et protéines sont définies par quoi?

A

À l’équilibre, les concentrations sont définies par la constante d’association et de dissociation

121
Q

Que permet majoritairement la liaison entre protéine et ligand? Donner un exemple

A
  • la communication entre les cellules

- l’insuline (hormone peptique produite par le pancréas qui permet l’absorption du glucose par les cellules)

122
Q

Quel type de cellule est l’insuline?

A

beta

123
Q

Expliquer la signalisation de l’insuline

A

un dimère d’insuline active l’activité d’un dimère de récepteurs à la surface des cellules = enclenche cascade de signalisation intracellulaire

124
Q

Comment est produite l’insuline synthétique? ET pourquoi est-elle utile?

A

chez les bactéries et les levures

pour le traitement du diabète

125
Q

vrai ou faux la myoglobine et l’hémoglobine ont un groupement prosthétique?

A

vrai : hème

126
Q

ou agis la myoglobine et hémoglobine

A

myo: muscle hémo: érythrocyte

127
Q

qu’est-ce qu’un groupement prosthétique (composition et but)

A
  • essentiel à la fonction de la protéine
  • (NON CONSTITUÉ D’A.A)
  • sa synthèse est indépendante de celle de la protéine
128
Q

Que signifie une parenté évolutive au niveau de la fonction mais pas de la séquence? Exemple?

A

structure tertiaire similaire mais slm 18% identité de la séquence primaire identique (hemoglobine, myoglobine, alphaglobine)

129
Q

De quoi est composé l’hème?

A

protoporphyrine et atome de Fer

130
Q

Comment se nomme le cycle organique qui coordonne le fer 2+ ?

A

porphyrine

131
Q

Quel sont les groupes fonctionnels de la porphyrine (composante de l’hème)?

A

2 groupement vinyles (hydrophobe tournés vers l’intérieur de la molécule de transport)
2 groupes propionates (hydrophile et ionisé tournés vers l’extérieur (milieu aqueux))

132
Q

Comment se lie le Fer 2+ à l’hémoglobine/myoglobine?

A

à la porphyrine selon 5 axes:

  • 4 avec azote de la porphyrine
  • 1 avec le noyau d’imidazole d’une histidine protéique (HisF8)
133
Q

Comment se lie l’oxygène à l’hémoglobine/myoglobine?

A

à la porphyrine selon 1 axe:

-sens opposé de HisF8

134
Q

Comment se nomme la molécule de transport de l’oxygène si la molécule d’oxygène y est lié ou non?

A

avec o2: oxyhémoglobine, oxymyoglobine

sans o2: désoxyhémoglobine, désoxymyoglobine

135
Q

Vrai ou faux la myoglobine est seulement composé de feuillet beta?

A

faux seulement d’hélice alpha

136
Q

Quel est la protéine fixatrice du muscle et combien d’a.a a-t-elle?

A

myoglobine et 153 a.a

137
Q

De combien d’hélices alpha est composé la myoglobine? Et grâce à quoi sont-ils reliés?

A

8 hélices et des boucles

138
Q

Combien de groupement hème à la myoglobine?

A

1

139
Q

De quoi dépend l’interaction entre l’hèle et la myoglobine?

A
  • positionnement et charge de l’histidine F8

- poche hydrophobe qui interagit avec les groupements vinyles de l’hème

140
Q

Vrai ou faux l’hémoglobine est composé seulement d’hélice alpha?

A

faux

141
Q

Quelle est la protéine de transport de l’O2 que l’on retrouve dans le sang?

A

hémoglobine

142
Q

D’où provient la couleur rouge de l’hémoglobine?

A

fer oxydé

143
Q

De quoi est composé l’hémoglobine?

A 
4 protomères/sous-unités: 
2 beta (146 a.a)
2 alpa (141 a.a)
144
Q

Combien de molècules d’oxygène peut-il y avoir sur l’hémoglobine?

A

4 car 1 hème/sous-unité

145
Q

De quoi dépend l’interaction entre le groupement hème et les sous-unité de l’hémoglobine?

A
  • positionnement et charge de l’histidine F8

- poche hydrophobe qui interagit avec les groupements vinyles de l’hème

146
Q

Quels sont les pressions pour lesquels l’hémoglobine et la myoglobine sont saturés à 50%?

A

myo: 2,8 torr

hémo: 26 torr

147
Q

Que permet la différence d’affinité entre l’hémoglobine et la myoglobine?

A

-liaison de l’o2 dans les tissus (ou la [ ] est plus faible que dans poumons)
= maintien d’un stock d’O2 dans les tissus et muscles

148
Q

vrai ou faux: hémoglobine permet le relâchement de l’o2 dans les tissus et le transport de O2 des poumons vers tissus

A

vrai

149
Q

vrai ou faux à une haute concentration d’oxygène l’hémoglobine est saturée

A

vrai

150
Q

vrai ou faux l’Hémoglobine est presque toujours saturée

A

faux = myoglobine

151
Q

Expliquer la relation entre l’hémoglobine et la myoglobine quant à leur difference de saturation

A

L’hémoglobine a una affinité importante pour l’oxygène à haute concentration (dans les poumons) pour attaché l’oxygène mais a faible concentration (dans les muscles) sont affinité baisse pour l’oxygène alors que celle de la myoglobine est encore élevée permettant le transfert de l’Oxygène dans les muscles.

152
Q

vrai ou faux la myoglobine a toujours une plus grande saturation pour l’oxygène

A

vrai

153
Q

vrai ou faux l’oxygénation de la myoglobine ne réflète pas une situation d’équilibre?

A

faux ça reflète une situation d’équilibre

154
Q

vrai ou faux la pression partielle d’oxygène est inversement proportionnelle à la concentration d’oxygène

A

faux, directement proportionnelle

155
Q

vrai ou faux la saturation de la myoglobine est la fraction oxygénée de la myoglobine totale

A

vrai

156
Q

est-il possible d’utiliser un modèle biologique pour quantifier la liaison protéine à son substrat?

A

oui (ex: oxygénation de la myoglobin: hyperbole rectangulaire)

157
Q

à quoi ressemble la courbe d’oxygèneénation de la myoglobine? que signifie t-elle? formule?

A

hyperbole rectangulaire: plus la pression d’oxygène augmente plus la saturation est complète
y= po2/ (po2+kdiss)

158
Q

vrai ou faux à y=0,5 la myoglobine est a moitié saturé? justifiez

A

vrai: y= po2/ (po2+kdiss)
kdiss= p50= po2 si y=0,5
Quand la myoglobine est a moitié saturé la pression oxygène = constante de dissociation

159
Q

vrai ou faux Quand la myoglobine est a moitié saturé la pression oxygène = constante d’association

A

faux Quand la myoglobine est a moitié saturé la pression oxygène = constante de dissociation

160
Q

Quelle est la courbe d’oxygénation de l’hémoglobine? qu’indique-t-elle?

A

courbe sigmoïdale

indique que la saturation augmente plus faiblement a basse pression qu’a haute pression

161
Q

De quoi depend l’affinité de l’hémoglobine pour l’Oxygène? pourquoi?

A

la pression d’oxygène

car c’est une liaison coopérative: plus de liaison= plus d’affinité

162
Q

Qu’est-ce qu’une liaison coopérative?

A

plus il y a de liens plus l’affinité de la protéine pour son ligand augmente

163
Q

Nommez une protéine allostérique

A

hémoglobine

164
Q

Qu’est-ce qui fait de l’hémoglobine une protéine allostérique?

A

l’hème peut changer de conformation lorsque lié à l’oxygène (change conformation de la protéine) -> rotation de 15 degrés de l’histidine F8 dans la form désoxy vs oxy (ici lien plutôt planaire)

165
Q

Que permet le mouvement de 15 degrés de l’histidine f8 du groupement hème?

A

effet allostérique : augmentation de l’affinité des autres sous-unités pour l’oxygène (expliquant l’allure sigmoïde de la courbe de saturation)= coopérativité

166
Q

vrai ou faux le mouvement de la sous-unité b de l’hémoglobine est responsable du changement de conformation des autres sous-unité permettant l’effet allostérique

A

vrai

167
Q

Définir effet allostérique

A

ligand induit un changement de conformation protéique qui change son affinité pour un autre ligand sur un autre site

168
Q

02 est ______ de l’hémoglobine la ______

A

effecteur allostérique

protéine allostérique

169
Q

Expliquer ce qui se produit lors d’un changement de conformation de l’hémoglobine lors de son effet allostérique (états)

A

passe de T À R
la forme T a une affinité basse pour l’oxygène, dès que l’oxygène se fixe à un photomètre on se rapproche de la forme R se qui permet de fixer un autre oxygène plus rapidement ainsi de suite

170
Q

vrai ou faux l’oxymyoglobine est associé à la forme R

A

faux l’oxyhémoglobine (myoglobine juste un groupe hème pas de forme t ou r)

171
Q

vrai ou faux le désoxyhémoglobine est associé à la forme T

A

vrai

172
Q

vrai ou faux la myoglobine a une faible affinité pour l’oxygène a faible pression

A

faux

173
Q

Que permet la coopérativité positive dans le cas de l’hémoglobine et de la myoglobine?(2)

A
  • oxygénation complète à haute pression d’oxygène dans les poumons
  • désoxygénation à faible pression dans les tissus
174
Q

Nommez un effecteur allostérique autre que l’oxygène de l’hémoglobine

A

BPG (biphosphoglycérate)

175
Q

Où se lie le BPG à l’hémoglobine?

A

dans sa cavité centrale en état désoxy

176
Q

vrai ou faux le BPG peut se lier à l’oxyhémoglobine et à la désoxyhémoglobine

A

faux juste désoxyhémoglobine (forme T seulement)

177
Q

Quel est le rôle du BPG?

A

diminuer l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène (relargage de l’oxygène à faible pression dans les tissus)

178
Q

Quel est la difference structurale entre l’hémoglobine et l’hémoglobine foetale (HbF)?

A

sous-unités: 2 alpha et 2 gamma pour HbF plutôt que 2 alpha 2 beta

179
Q

vrai ou faux l’hémoglobine foetale lie pas fortement le BPG. Pourquoi?

A

vrai car permet le transfert de l’oxygène via le placenta vers le foetus (donc affinité plus forte pour l’oxygène à faible pression d’oxygène)

180
Q

Que permet le BPG en altitude?

A

une adaptation rapide à des conditions hypnotiques

181
Q

Décrire l’effet de l’altitude sur l’hémoglobine

A

En altitude, diminue pression O2 = relâchement de O2 plus faible dans les tissus = corps produit BPG = augmentation du relâchement d’O2 en diminuant l’affinité de l’Hb pour l’oxygène

182
Q

Qu’est-ce que le HbA1C?que reflète-t-il?

A

forme glycolyse des potomètres bêta de l’hémoglobine

reflète ce qui c’est passé dans les 2 derniers mois (durée vie érythrocyte 60 jours)

183
Q

Si tu as plus de sucres dans ton sang que pouvons nous remarquer?

A

hausse de HbA1C (significatifs quand plus de 1% environ 2mM)

184
Q

Quel indicateur intéressant est le HbA1C? Expliquer

A

marqueur de diabète :

glycosylation empêche fixation BPG = augmente affinité Hb pour oxygène = diminue oxygénation des tissus

185
Q

Qu’est-ce que l’effet Bohr?

A

l’effet du pH sur l’hémoglobine

186
Q

Qu’est-ce qui change de conformation sur les désoyHb et oxyHb?

A

les a.a : les groupe amines terminaux des sous-unités alpha et les résidus His des chaines beta

187
Q

vrai ou faux les résidus relâchent des protons au passage vers l’oxyHb? (donc deviennent plus acide)

A

vrai

188
Q

vrai ou faux le désoxyhémoglobine adore les H+

A

vrai

189
Q

Quel principe indique qu’un système tends à s’opposer à tout changement d’état?

A

le principe le chatelier

190
Q

vrai ou faux en diminuant le ph (donc en augmentant la concentration de h+) on favorise la forme oxyhb

A

faux la forme désoxyhb

191
Q

vrai ou faux l’effet bohr est un effet allostérique. Pourquoi?

A

faux, non allostérique car pas spécifique à un site de liaison du ligand

192
Q

Quels liens sont formés lors de la forme désoxyhémoglobine et briser lors de l’oxygénation?

A

ion imidazolium du résidu C-terminal His146 de chaque chain beta s’associe avec le groupe carboxylate de l’asp94 de la désoxyhb

193
Q

À cause de quoi, un ph plus bas favorise la forme désoxyHb (pro l’Hb adore le H+)?

A

à cause du pka d’environ 7 de l’ion imidazolim (a un ph bas lien encore formé)

194
Q

Qu’entraine la dissolution du CO2 dans l’eau?

A

acidification de la solution (HCO3- et H+)

195
Q

vrai ou faux la présence de CO2 favorise la liaison de l’oxygène en favorisant la forme oxyhémoglobine

A

Faux favorise le relarguage et form désoxyHb

196
Q

Définition de l’effet bohr

A

l’activité métabolique et la production de co2 sont associé à la production de h+ dans les tissus et érythrocytes

197
Q

vrai ou faux: dans les poumons la conversion en oxyHb libère de l’H+ qui est éliminé par Co2 ET H2O

A

vrai

198
Q

Comment est éliminer le H+?

A

co2 et h2o

199
Q

Quels sont les deux façons d’éliminer le co2?

A
  • forme bicarbonate par le sang jusqu’au poumon où reconvertie en co2 et dégagé par diffusion
  • lié à Hb et éliminé par les poumons
200
Q

Quelle molécule compétition avec l’oxygène pour se lier à la myoglobine et l’hémoglobine?

A

CO

201
Q

En solution, l’affinité du hème (Fe+++) pour le CO est elle plus petite ou grande que pour l’oxygène? Pour la myoglobine?

A

plus grande pour CO

202
Q

Combien de sites de fixations de l’Hb sont occupés par le CO, pourquoi ? D’où provient-il ce CO?

A

1% car pression évolutive forte pour ajuster les affinités des transporteurs et le métabolisme

203
Q

Durée de vie erythrocytes?

A

120jours

204
Q

Que ce passe-t-il avec la partie protéine de l’hémoglobine, les a.a, la partie hème lors de son remplacement?

A

hémoglobine: libérée et hydrolysé
a.a: récupérés
hème: oxydé en bilirubine (pigment jaune)

205
Q

Comment est éliminé la bilirubine? Où peuvent se mesurer ses taux?

A
  • voies biliaires (dans le foie)

- mesuré dans: le sang, les urines, liquide amniotique (baigne l’embryon)

206
Q

Comment peut-il y avoir trop de bilirubine et en quoi sa résulte?

A
  • trop de formée (syndrome hémolytique)
  • voies biliaires fonctionnent mal (obstruction, hépatite…)
  • pigment jaune dans le sang (ictère ou jaunisse) et les tissus
207
Q

Qu’est-ce que l’anémie falciforme?

A
  • mutation dans le gène de l’Hb : substitution Glu6 pour Val6
  • Hbs (Hb mutante/ non oxygéné) POLYMÉRISE et forme des fibres dans les globules ce qui les déforme
208
Q

Pourquoi l’anémie falciforme est problématique?

A

les globules en faucille passent difficilement dans les petits vaisseaux sanguins et sont donc éliminer = entraine anémie (transporte moins d’oxygène)

209
Q

L’anémie est en lien avec une autre maladie, expliquer

A

Pays où la malaria est endémique sont grandement touché par l’anémie car le gène Hbs donne une résistance à la malaria par la croissance du parasite plasmodium falciparum dans les globules rouges

210
Q

vrai ou faux le Hbs (globule rouge anémique) est avantageux pour les individus hétérozygotes de la malaria

A

vrai, car ils sont seulement porteurs mais ne développent pas la maladie

211
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme idée de départ?

A

en; dans, azyme: levure

1878: entité qui existe dans les levures permettant des transformer des réactifs en autres substances

212
Q

Quel est la demi vie d’une liaison peptidique?

A

20 ans in vitro

213
Q

Comment augmenter la vitesse de la réaction chimique? Quel meilleur? pourquoi?

A

1- augmenter T
2-augmentrer [R]
3-catalyseur
3 meilleur car avec deux autre pourrait jamais avoir lieu

214
Q

Les enzymes sont des ____?

A

catalyseurs biologiques

215
Q

La formation d’intermédiaires de réaction (état de transition demande?

A

de l’énergie

216
Q

En thermodynamique 4 facteurs entre en ligne dans l’équation?

A 
delta G = delta H - T delta S
énergie libre 
enthalpie 
température
entropie
217
Q

c’est quoi l’enthalpie?doit être + ou -, joue comment sur l’énergie d’activation?

A

chaleur de la réaction, +, favoriser les contacts entre molécules

218
Q

c’est quoi l’entropie? doit être + ou -, joue comment sur l’énergie d’activation?

A

désordre, -, s’orienter correctement pour former l’intermédiaire

219
Q

Pour une réaction thermodynamiquement favorable les produits ou les réactifs ont une énergie libre plus bass?

A

produit

220
Q

Que fait le catalyseur sur la réaction thermodynamiquement? Et comment?

A

réduit l’énergie d’activation en interagissant avec les substrats et augmente la probabilité de l’état de transition

221
Q

vrai ou faux le catalyseur ne change pas l’énergie libre des produits mais celle des réactifs?

A

faux elle ne change pas l’énergie nette entre les produits et les substrats

222
Q

Vrai ou faux la différence d’énergie libre nécessaire pour former l’état de transition est diminuer par le catalyseur?

A

vrai

223
Q

Expliquer l’exemple de l’hydrogénation de l’éthylène

A

-surface métallique (catalyseur) interagit avec les carbone de l’éthylène et l’hydrogène = favorise les contacts productifs entre les substrats = diminue Ea

224
Q

En l’absence de catalyseur quel autres méthode pourrait être utiliser pour abaisser l’Ea, pourquoi moins favorable?

A

augmenter P ou T , très $$$

225
Q

Dans quel domaine la catalyse chimique est très importante?

A

procédés industriels

226
Q

Est-ce que les catalyseurs biologiques sont spécifique pour une réaction et certains substrats?

A

oui

227
Q

Est-ce que tous les catalyseurs sont de nature protéique?

A

non, mais la majorité oui! Il y aussi des ribonucléique (ARN:ribozyme)

228
Q

À quels conditions fonctionnent bien les enzymes?

A

conditions douces compatibles avec l’environnement biologique/physiologique (pH, T, temps..)

229
Q

Comment fonctionne un enzyme avec son substrat?

A

forment un complexe avec le substrat par liaisons non covalente ou covalente par le site actif de l’enzyme

230
Q

Qu’est-ce qui permet une grande spécificité de l’enzyme?

A

la structure 3D de l’enzyme

231
Q

Quel impact à l’enzyme sur la vitesse?

A

augmente la vitesse de 10^8 à 10^17

232
Q

Qu’est-ce que la chymotrypsine?

A

une enzyme qui clive d’autres protéines selon leur sequence en a.a

233
Q

vrai ou faux plusieurs réactions ne se produisent quasi jamais de façon spontanée (en absence d’enzyme)

A

vrai

234
Q

Quels sont les enzymes important pour la lessive et les papiers?

A

lessive: protéase, amylase, cellulase, lipolase (premier enzyme OGM)
papier: xylanase (mieux que chlore car chlore toxique)

235
Q

vrai ou faux: les enzymes orientent les substrats pour les maintenir loins les un des autres

A

faux à proximité

236
Q

Quels sont les deux sites de liaisons sur l’enzyme permettant à celui-ci de s’orienter pour favorise l’interaction du substrat et donc l’état de transition?

A
  • pochette de liaison

- site actif

237
Q

Quel est le substrat du lysozyme?

A

peptidoglycan

238
Q

Nommez les deux mécanismes enzymatiques et décrivez les

A

catalyse acide base: donne ou accepte temporairement un proton (selon les valeurs de pka des résidus)
catalyse métallique et covalente:
métallique: un ion métallique dans l’enzyme stabilise la charge d’un intermédiaire de réaction
covalente: un ou des intermédiaire de réaction sont liés de façon covalente à l’enzyme

239
Q

Quel est la particularité de l’enzyme suite à un mécanisme enzymatique?

A

enzyme retourne toujours à son état initiale

240
Q

Nommez un exemple de catalyse acide-base et expliquez la

A

Triosephosphate isomerase
isoméries remodèle les liens chimiques à l’intérieur d’une même molécule sans changer sa composition en atome
bref: l’histidine du site catalytique peut être un accepteur ou donneur de proton selon le pH ce qui est important pour la glycolyse = production d’énergie

241
Q

Nommez deux rôles important des enzymes

A
  • stabiliser des états intermédiaires instables

- permettre à ces intermédiaires de réagir avec d’autres substrats ou intermédiaire

242
Q

Dans la catalyse covalente comment se retrouve l’intermédiaire?

A

intermédiaire relativement stable et isolé

243
Q

vrai ou faux : l’identité des a.a du site catalytique est un déterminant important du mécanisme d’action de l’enzyme . Expliquer selon les différents mécanismes

A

vrai
acide base: besoins d’un proton disponible ou pouvant être déposé : asp,glu,his,lys,cys,tyr
covalent :implique intermédiaire her,tyr,cys,lys,his

244
Q

Les réactions catalysées par les enzymes impliquent soit (3) :

A

1- l’addition d’une substance à une autre
2-sa dégradation
3-un réarrangement

245
Q

Le nom des enzymes termine généralement par ___ et renseigne sur?

A

ase

la réaction qu’ils catalyse

246
Q

Nommez les 6 différentes classes d’enzymes

A 
1-oxydoreductases 
2-transferases
3-hydrolases
4-lyase
5-isomérase 
6-ligases
247
Q

Décrivez oxydoreductases avec exemple d’enzyme

A

ajoutent ou enlève ou electron ou proton

ex: oxydases, réductase, peroxydase

248
Q

Décrivez transferase avec exemple d’enzyme

A

transfert d’un groupe chimique entre 2 substrats comme acétylsalicylique méthyle, phosphate,amine ou co-substrat
ex: lysine acétyltransférase

249
Q

Décrivez hydrolase avec exemple d’enzyme

A

bris d’un lien chimique par addition d’eau

ex: pyrophosphatase

250
Q

Décrivez lyases avec exemple d’enzyme

A

catalyse le clivage d’un lien C-C, C-O, C-S, C-N sans utiliser d’eau en en créant un nouveau double lien
ex: décarboxylases

251
Q

Décrivez isomérases avec exemple d’enzyme

A

réactions de réarrangement atomique dans une molécule (ex: changement de chiralité)
ex: alanine racemase

252
Q

Décrivez ligases (synthétase) avec exemple d’enzyme

A

réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie et bris d’un lien phosphate dans l’ATP)
ex: glutamine synthétase

253
Q

Quels sont les nomenclatures possibles des enzymes?

A
  • suffixe ase
  • noms historiques ou acronyme
  • nom d’un gène
  • appellation systématique et code numérique (premier chiffre correspond à l’un des six classes de réactions enzymatiques et les autres les détails de la réaction catalysées)

biochimie intra (6 decks)

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