Protéines Flashcards
1
Q
À quel pH les fonctions ionisable de l’acide aminé sont chargés?
A
à ph neutre
2
Q
vrai ou faux : À ph1 tous les protons ionisantes des a.a sont maintenues?
A
vrai
3
Q
vrai ou faux : À ph14 tous les protons ionisantes des a.a sont maintenues?
A
faux, ils sont enlevés
4
Q
Qu’est-ce que les chaines latérales des a.a influencent?
A
- le point isoélectrique
- le comportement de l’a.a selon le pH
5
Q
Quel est le type de lien dans l’hélice alpha et où se situe-t-il?
A
pont H entre a.a n et a.a n+4 , sauf au groupement amine terminale et carboxyle terminale
6
Q
Que permet les liaisons hydrogènes de l’hélice alpha?
A
la formation de l’hélice avec les radicaux vers l’extérieur
7
Q
Cmb d’a.a/tour dans l’hélice alpha?
A
3,6 a.a/tour
8
Q
L’hélice alpha tourne généralement vers la gauche ou la droite et pourquoi?
A
droite car vers la gauche il y a plus d’encombrement stérique (graph de ramachandran)
9
Q
Quels sont les angles phi et psy notés dans l’hélice alpha?
A
phi: -60 et psy: -50
10
Q
Est-ce que les acides aminés sont positionnés de manières inclinés?
A
non les a.a sont tous dans la même direction ce qui permet un moment dipolaire à l’hélice
11
Q
Combien de segments de polypeptides forme les feuillets beta?
A
2 à 15 segments
12
Q
Combien d’a.a par segments il y a-t-il dans un feuillet beta?
A
6 a.a / segment
13
Q
Où sont projetés les chaines latérales dans les feuillets beta?
A
au dessus et en dessous = donne l’allure de zigzag
14
Q
Dans les feuillets beta est ce que la forme anti-parallèle est favoriser par rapport à la parallèle?
A
oui, car les pont H sont plus proche dans la forme anti-parallèle donc permet des liens plus fort et donc une plus grande stabilité de la molécule N->C
15
Q
Les structures secondaires hélice alpha et feuillet beta correspondent à quel fraction d’une protéine a peu près?
A
la moitié
16
Q
Qu’est ce qui relient les structures secondaires ensemble et a quoi ressemble cette liaison?
A
des boucles de structure irrégulière mais pas forcément désordonnée (à cause des contraintes de ramachandran)
17
Q
Si une région de liaison entre deux structures secondaire est peu structuré qu’est-ce que ça veut dire? Donnez un exemple.
A
peu structuré = grande flexibilité
- les extrémité n-terminale des histones
18
Q
Nommez les motifs protéiques des hélices alpha?
A
hélice-tour-hélice, coiled-coil, helix bundle
19
Q
Nommez les motifs protéiques des feuillets beta?
A
épingle à cheveux, tonneau beta, clé grecque
20
Q
À quoi correspond les motifs des structures secondaires?
A
des arrangements locaux bien définies
21
Q
Qu’est-ce qu’une structure tertiaire? (3)
A
- donne la conformation nature (biologiquement active)
- plusieurs motifs
- plusieurs structures secondaires
22
Q
De quoi dépend le repliement de la structure tertiaire?
A
des liaisons (pont h, ionique, covalence (pont désulfures)), effet hydrophobe, pH
23
Q
Dans quoi est contenue l’information nécessairement au repliement tertiaire de la protéine?
A
dans la séquence primaire d’a.a
24
Q
Décrire comment se fait l’assemblage tertiaire.
A
D’abord repliement des structures secondaires (hélice, feuillet) puis ensuite intégré dans un assemblage globulaire (selon la séquence d’a.a)
25
Qu'est-ce qui peut guider l'assemblage de la structure tertiaire ?
protéine chaperonne
26
Qu'est ce qu'une structure quaternaire?
- assemblage non covalent de plusieurs polypeptides
| - importance de la sous-unité
27
Est-ce que les polypeptides doivent être identique?
non, ils peuvent être différent homo si identique et hétérogène si différent
28
Comment se nomme les polypeptide s'ils sont plusieurs?
digère, trimère, tétramère
29
La conformation native de la protéine lui permet d'accomplir ses fonctions cellulaires. Nommez ces fonctions.
- fonction structurale
- fonction moteur
- interaction protéines ligand
- fonction enzymatique
30
Quelle fonction de protéine a le cytosquelette?
-protéine structurale (structure des cellules eucaryote)
31
Le cytosquelette (protéine strructural) est composé de protéines fibreuses. Nommez les
- les microfilaments (polymère d'actine)
- les filaments intermédiaires (kératine, lamine, collagène, fibroine)
- les microtubules (polymere de tubuline)
32
Comment est-ce possible de reconnaitre les différentes protéines sur des images?
par marqueur fluorescent
33
Quel forme d'énergie y a-t-il dans l'actine et où se situe-t-elle?
ATP et au centre du monomère d'active G
34
L'hydrolyse de l'ATP en ADP permet quoi et se fait sur le monomère G ou la fibre d'acting F?
permet la polymérisation des monomère d'active G
| et ce fait sur le F
35
Comment se produit la formation d'une microfilament d'actine?
par l'addition de monomères d'actine (G) des deux côté de la double chaine de filament d'actine
36
De combien de filament d'actin est formé un microfilament d'actine?
2
37
Où est le site de liaison de l'ATP pour le filament d'actine.
À l'extrémité - du filament d'actine
38
Quel côté du filament d'actine permet un rallongement plus rapide du microfilament?
L'extrémité positive puisque celle-ci n'est pas occupé comparativement à l'extrémité négative qui hydrolyse l'ATP.
39
Est-ce que la polymérisation/dépolymérisation est réversible?
oui
40
Vrai ou faux la réaction d'hydrolyse de l'ATP se fait sur le monomère G d'actine (libre)?
faux, elle se fait sur l'actine F (fixée)
41
Vrai ou faux seulement les sous-unités fraichement ajouté contiennent de l'ATP sur le filament d'actine?
Vrai
42
Vrai ou faux il y a plus d'ATP que d'ADP sur un filament d'actine?
faux il y a plus d'ADP car pour que l'actine (G) se lie au filament (F) il faut que l'ATP soit hydrolysé (donc + d'ADP)
43
Qu'est-ce que l'effet tapis roulant lors de la polymérisation et dépolymérisation du filament d'actine?
quand l'addition (poly) et dépolymérisation se font à la même vitesse les nouveaux monomères G passe globalement du + au - ( ce qui donne l'effet de tapis roulant)
44
Comment peut-on bloquer l'allongement d'une extrémité d'un filament d'actine?
coiffe (permet la régulation et la croissance dirigée des filaments d'actine)
45
De quoi sont responsable certaines protéines qui se lient à une extrémité du filament d'actine?
induisent des changements structuraux menant au bris du filament et donc à sa dépolymérisation ciblée
46
L'actine est une composante importante de quelle partie du corps et permet quoi ?
muscles et le mouvement de protéines moteur (ex: myosine)
47
Quelle composante de l'actine permet la motilité cellulaire?
les nouveaux points focaux (en polarisant on pousse le front de la cellule)
48
Vrai ou faux: les filaments d'actine sont très abondants dans les cellules endothéliales?
non d'épithéliales
49
Vrai ou faux: les filaments d'actine sont plus présent en périphérie? Pourquoi
vrai car permet le déplacement
50
Qu'est-ce que la myopathie à némaline?
- mutation dans les gènes codant pour l'actine
- + de 60 mutations
-
51
Qu'est-ce que la myopathie à némaline?
- mutation dans les gènes codant pour l'actine
- + de 60 mutations
- faiblesse musculaire
- peut aller jusqu'a un besoin de ventilation superficielle
- formation d'inclusions protéiques anormales dans les muscles = empêche la contraction
52
Quelle maladie implique une inclusions protéiques anormales dans les muscles ?
la myopathie à némaline
53
Quel est l'unité de base des microtubules?
la tubuline
54
Quels sont les deux formes existante de tubuline et leur différence?
- tubuline alpha (GTP inaccessible)
| - tubuline beta (GTP accessible)
55
Quel forme d'énergie est présente dans les microtubules?
GTP
56
Quelle est la structure du microfilament d'actine (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire)?
quaternaire
57
Quelle est la structure de la microtubule (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire)?
quaternaire (dimère d'alpha= tertiaire + dimère de beta = tertiaire)
58
Qu'est-ce que le GTP?
- energie
| - nucléotide
59
Comment se nomme les polymères de tubulines?
tubes (microtubules)
60
Comment se forme le microtubules?
incorporation d'un dimère de tubuline dans le microtubule par l'hydrolyse du GTP de la tubuline beta
61
Quelle sous-unité du microtubule est hydrolysé et pourquoi?
La sous unité beta puisque son GTP est exposée.
62
vrai ou faux : le GTP liée à l'alpha tubuline est hydrolysé
faux il n'est pas hydrolysé puisque sont GTP est caché
63
Combien de protofilaments sont nécessaires pour la formation d'un tube (microtubule)?
13 protofilaments
64
Est-ce que la polymérisation et la dépolymérisation se font des deux côtés du microtubule?
oui, mais l'addition par le + se fait plus rapidement que part le - car les digères se fixent préférentiellement par le +
65
Hydrolyse de l'atp rend le filament plus ou moins stable?
Moins stable donc permet polymérisation et dépolymérisation.
66
Quel est le rôle principal des microtubules?
la division cellulaire (ségrégue les chromosomes lors de la mitose par le kinéthocore sur le centromère)
67
Qu'est-ce que le taxol et comment agit-il?
agent anti-cancer : bloque la dépolymérisation des microtubules en se liant à la beta tubuline ce qui stabilise les microtubules
68
Qu'est-ce que le colchicine et comment agit-il?
induit la dépolymérisation des microtubules en se liant au dimère de tubuline et en déstabilisant les interactions entre les protofilaments
69
Nommez des filaments intermédiaires importants
kératine, collagène, fibroine
70
Vrai ou faux les filaments intermédiaires n'ont pas de rôle dans la motilité
vrai (ce ne sont pas des fonctions moteur mais bien structurale)
71
Avec quel autre protéine sont connectés les filaments intermédiaires?
filament d'actine, microtubules
72
Combien de types de filaments intermédiaires environ chez l'humain?
65
73
Qu'est-ce qui n'est pas requis pour l'assemblage des filaments intermédiaires?
- énergie (ATP GTP)
| - nucléotides
74
Quel filament intermédiaire représente la principale composante de notre peau et nos poils?
kératine (85% dans les cellules molles)
75
De quoi est composé les filaments intermédiaires de Kératine?
dimères d'hélice alpha
76
Les dimères d'hélice alpha des filaments intermédiaires de Kératine sont formés de combien d'acide aminés (résidus)?
7
77
Où sont les liaisons dans les filaments intermédiaires de Kératine et quel est la liaison?
Entre les deux digères entre l'a.a 1 et 4 de chacun en formant des pont désulfures (covalent)
78
Qu'est-ce qui peut briser les ponts désulfures entre les filaments de kératine?
traitement chimique comme revitalisant ou chaleur puisque c'est une liaison covalence
79
Quel maladie peut être observer lors d'une mutation des gènes codant pour la Kératine (KRT) et que fait-elle?
épidermolyse bulleuse simple: mutation gène KRT5 ou KRT14 : filaments intermédiaires anormaux compromet les interactions entre les cellules = fragilisation de la peau : cloches et vésicules lors de traumatisme minime
80
Comment se nomme la jonction entre les cellules et quand peuvent-ils être atteint?
desmosomes et épidermolyse bulleuse simple puisque dépendant de la kératine
81
Sous quelle forme pouvons nous retrouver le collagène?
filament de triple hélice
82
Quelle est une protéine fibreuse importante de la matrice extra cellulaire?
collagène
83
à quoi sert le collagène?
matrice extra cellulaire, organisation des cellules dans organisme, tissus conjonctif (os, dent, cartilage, tendons, ligaments..)
84
Comment le collagène interagit avec les protéines du cytosquellette intracellulaire?
protéines transmembranaire
85
quels sont les a.a (résidus) du collagènes?
33% glycine
| 15-30% proline, hydroxyproline
86
Quel résidus est a l'extérieur par rapport à l'intérieur de l'hélice de collagène?
glycine: intérieur
proline: extérieur
87
Quel est la liaison entre les glycines du collagène?
pont H (à l'intérieur)
88
Les molécules de collagène s'associent pour former des ...?
fibrilles
89
Quel est la particularité du collagène a la MET?
la triple hélice laisse des indentations (4: blanc, 5:gris)
90
Quel est l'a.a modifié du collagène et quel est sa fonction?
hydroxyproline et permet la stabilisation de la structure
91
Comment l'hyroxyproline peut se dénaturer?
à basse température
92
La biosynthèse de la 4-hydroxyproline requiert?
la vitamine C (acide ascorbique)
93
Expliquer le scorbut?
Une déficience en vitamine C (acide ascorbique) empêche la synthèse de llhydcroxyproline (SOLEIL) et l'hydroxyproline se dénature à basse T, donc le défaut d'organisation du collagène mène au scorbut.
94
Comment se caractérise le scorbut?
lésions sur la peau
fragilité vaisseaux sanguins
défauts d'organisation du collagène
95
De quoi est formé la soie?
feuillet beta
96
Qu'est-ce que la fibroine et sa séquence en a.a?
protéine fibreuse composant la soie et gly-ser-gly-ala-gly-ala
97
Quel sont les liaison entre les feuillet de soie et que permettent-elles?
- van der vaals
| - force faible = grande flexibilité = certain mouvement
98
Quel a.a s'empilent et permettent un empilement compact des feuillets de soie?
ala et gly
99
Comment les protéines moteur changent de conformation? grace à quoi?
hydrolyse d'ATP ou stp
100
Qu'est ce que permet le changement de conformation d'une protéine moteur?
mouvement
101
Que suit le mouvement des protéines moteur et comment est se mouvement?
mouvement linéaire et suit des structures cytoplasmiques
102
Que permet la kinésine et comment?
transport des chromosomes lors de la mitose grâce à son déplacement le long des microtubules
103
Que permet la dyénine et comment?
transport de vésicules et le mouvement des cils flagelles chez les eucaryotes en se déplaçant sur les microtubules dans le cytoplasme
104
Que permet la myosine et comment?
la contraction musculaire et par le déplacement le long de microfilaments
105
Je suis une macromolécule de 450kDa présente dans les cellules musculaires
myosine
106
Quel est la structure de la myosine?
- queue coiled-coil
| - 2 têtes
107
De quoi est composée la queue coiled-coil de la myosine?
filaments épais contenant des centaines de dimères de myosine
108
Quelle partie de la myosine contient des sites de liaisons et que sont-ils?
la tête: site de liaison d'ATP, site de liaison d'une molécule d'actine
109
Quel type d'énergie nécessite la myosine?
ATP
110
Expliquer comment se produit la contraction musculaire grâce à la myosine.
1- La tête de myosine interagit avec actine
2-L'atp se lie a la tete = changement de conformation = décolle la tête
3-hydrolyse de l'atp en adp+p = changement de conformation= fait tourner la tête = augmente l'affinité pour actine
4- liaison a l'actine sur un site plus éloigné= libération de adp+p = retour a la conformation initiale
= mouvement de la myosine!
111
Dans quel état se trouve le muscle lors du mouvement entre la myosine et le filament d'actine?
raccourcissement : contraction
112
Que permet la complémentarité moléculaire? Donner un exemple
interactions spécifiques impliquant des protéines (ex:antigène anticorps)
113
Par quoi sont maintenues les complexes protéiques?
interactions covalente ou non covalente
114
Expliquer la purification des protéines(ex: anticorps antigène)
1-lien anticorps à une résine inerte
| 2-incubation d'un lysat cellulaire avec la résine pour purifier (jouer avec les caractérisation biochimiques)
115
Qu'est-ce qu'un ligand?
composé chimique (peptide, protéine, dérivé lipidique, molécule...)
116
Comment se lie un ligand à sa protéine?
de manière non-covalente
| de manière spécifique
117
Nommez deux caractéristique de la liaison protéine-ligand?
- réversible
| - peut modifier la conformation de la protéine/sa fonction
118
Comment on appelle la force de la liaison protéine ligand?
affinité moléculaire
119
si le ligand a une haute affinité pour sa protéine besoin de plus ou moins de concentration de ligand?
moins
120
À l'équilibre les concentrations de ligand et protéines sont définies par quoi?
À l'équilibre, les concentrations sont définies par la constante d'association et de dissociation
121
Que permet majoritairement la liaison entre protéine et ligand? Donner un exemple
- la communication entre les cellules
| - l'insuline (hormone peptique produite par le pancréas qui permet l'absorption du glucose par les cellules)
122
Quel type de cellule est l'insuline?
beta
123
Expliquer la signalisation de l'insuline
un dimère d'insuline active l'activité d'un dimère de récepteurs à la surface des cellules = enclenche cascade de signalisation intracellulaire
124
Comment est produite l'insuline synthétique? ET pourquoi est-elle utile?
chez les bactéries et les levures
| pour le traitement du diabète
125
vrai ou faux la myoglobine et l'hémoglobine ont un groupement prosthétique?
vrai : hème
126
ou agis la myoglobine et hémoglobine
myo: muscle hémo: érythrocyte
127
qu'est-ce qu'un groupement prosthétique (composition et but)
- essentiel à la fonction de la protéine
- (NON CONSTITUÉ D'A.A)
- sa synthèse est indépendante de celle de la protéine
128
Que signifie une parenté évolutive au niveau de la fonction mais pas de la séquence? Exemple?
structure tertiaire similaire mais slm 18% identité de la séquence primaire identique (hemoglobine, myoglobine, alphaglobine)
129
De quoi est composé l'hème?
protoporphyrine et atome de Fer
130
Comment se nomme le cycle organique qui coordonne le fer 2+ ?
porphyrine
131
Quel sont les groupes fonctionnels de la porphyrine (composante de l'hème)?
2 groupement vinyles (hydrophobe tournés vers l'intérieur de la molécule de transport)
2 groupes propionates (hydrophile et ionisé tournés vers l'extérieur (milieu aqueux))
132
Comment se lie le Fer 2+ à l'hémoglobine/myoglobine?
à la porphyrine selon 5 axes:
- 4 avec azote de la porphyrine
- 1 avec le noyau d'imidazole d'une histidine protéique (HisF8)
133
Comment se lie l'oxygène à l'hémoglobine/myoglobine?
à la porphyrine selon 1 axe:
| -sens opposé de HisF8
134
Comment se nomme la molécule de transport de l'oxygène si la molécule d'oxygène y est lié ou non?
avec o2: oxyhémoglobine, oxymyoglobine
| sans o2: désoxyhémoglobine, désoxymyoglobine
135
Vrai ou faux la myoglobine est seulement composé de feuillet beta?
faux seulement d'hélice alpha
136
Quel est la protéine fixatrice du muscle et combien d'a.a a-t-elle?
myoglobine et 153 a.a
137
De combien d'hélices alpha est composé la myoglobine? Et grâce à quoi sont-ils reliés?
8 hélices et des boucles
138
Combien de groupement hème à la myoglobine?
1
139
De quoi dépend l'interaction entre l'hèle et la myoglobine?
- positionnement et charge de l'histidine F8
| - poche hydrophobe qui interagit avec les groupements vinyles de l'hème
140
Vrai ou faux l'hémoglobine est composé seulement d'hélice alpha?
faux
141
Quelle est la protéine de transport de l'O2 que l'on retrouve dans le sang?
hémoglobine
142
D'où provient la couleur rouge de l'hémoglobine?
fer oxydé
143
De quoi est composé l'hémoglobine?
```
4 protomères/sous-unités:
2 beta (146 a.a)
2 alpa (141 a.a)
```
144
Combien de molècules d'oxygène peut-il y avoir sur l'hémoglobine?
4 car 1 hème/sous-unité
145
De quoi dépend l'interaction entre le groupement hème et les sous-unité de l'hémoglobine?
- positionnement et charge de l'histidine F8
| - poche hydrophobe qui interagit avec les groupements vinyles de l'hème
146
Quels sont les pressions pour lesquels l'hémoglobine et la myoglobine sont saturés à 50%?
myo: 2,8 torr
| hémo: 26 torr
147
Que permet la différence d'affinité entre l'hémoglobine et la myoglobine?
-liaison de l'o2 dans les tissus (ou la [ ] est plus faible que dans poumons)
= maintien d'un stock d'O2 dans les tissus et muscles
148
vrai ou faux: hémoglobine permet le relâchement de l'o2 dans les tissus et le transport de O2 des poumons vers tissus
vrai
149
vrai ou faux à une haute concentration d'oxygène l'hémoglobine est saturée
vrai
150
vrai ou faux l'Hémoglobine est presque toujours saturée
faux = myoglobine
151
Expliquer la relation entre l'hémoglobine et la myoglobine quant à leur difference de saturation
L'hémoglobine a una affinité importante pour l'oxygène à haute concentration (dans les poumons) pour attaché l'oxygène mais a faible concentration (dans les muscles) sont affinité baisse pour l'oxygène alors que celle de la myoglobine est encore élevée permettant le transfert de l'Oxygène dans les muscles.
152
vrai ou faux la myoglobine a toujours une plus grande saturation pour l'oxygène
vrai
153
vrai ou faux l'oxygénation de la myoglobine ne réflète pas une situation d'équilibre?
faux ça reflète une situation d'équilibre
154
vrai ou faux la pression partielle d'oxygène est inversement proportionnelle à la concentration d'oxygène
faux, directement proportionnelle
155
vrai ou faux la saturation de la myoglobine est la fraction oxygénée de la myoglobine totale
vrai
156
est-il possible d'utiliser un modèle biologique pour quantifier la liaison protéine à son substrat?
oui (ex: oxygénation de la myoglobin: hyperbole rectangulaire)
157
à quoi ressemble la courbe d'oxygèneénation de la myoglobine? que signifie t-elle? formule?
hyperbole rectangulaire: plus la pression d'oxygène augmente plus la saturation est complète
y= po2/ (po2+kdiss)
158
vrai ou faux à y=0,5 la myoglobine est a moitié saturé? justifiez
vrai: y= po2/ (po2+kdiss)
kdiss= p50= po2 si y=0,5
Quand la myoglobine est a moitié saturé la pression oxygène = constante de dissociation
159
vrai ou faux Quand la myoglobine est a moitié saturé la pression oxygène = constante d'association
faux Quand la myoglobine est a moitié saturé la pression oxygène = constante de dissociation
160
Quelle est la courbe d'oxygénation de l'hémoglobine? qu'indique-t-elle?
courbe sigmoïdale
| indique que la saturation augmente plus faiblement a basse pression qu'a haute pression
161
De quoi depend l'affinité de l'hémoglobine pour l'Oxygène? pourquoi?
la pression d'oxygène
| car c'est une liaison coopérative: plus de liaison= plus d'affinité
162
Qu'est-ce qu'une liaison coopérative?
plus il y a de liens plus l'affinité de la protéine pour son ligand augmente
163
Nommez une protéine allostérique
hémoglobine
164
Qu'est-ce qui fait de l'hémoglobine une protéine allostérique?
l'hème peut changer de conformation lorsque lié à l'oxygène (change conformation de la protéine) -> rotation de 15 degrés de l'histidine F8 dans la form désoxy vs oxy (ici lien plutôt planaire)
165
Que permet le mouvement de 15 degrés de l'histidine f8 du groupement hème?
effet allostérique : augmentation de l'affinité des autres sous-unités pour l'oxygène (expliquant l'allure sigmoïde de la courbe de saturation)= coopérativité
166
vrai ou faux le mouvement de la sous-unité b de l'hémoglobine est responsable du changement de conformation des autres sous-unité permettant l'effet allostérique
vrai
167
Définir effet allostérique
ligand induit un changement de conformation protéique qui change son affinité pour un autre ligand sur un autre site
168
02 est ______ de l'hémoglobine la ______
effecteur allostérique
| protéine allostérique
169
Expliquer ce qui se produit lors d'un changement de conformation de l'hémoglobine lors de son effet allostérique (états)
passe de T À R
la forme T a une affinité basse pour l'oxygène, dès que l'oxygène se fixe à un photomètre on se rapproche de la forme R se qui permet de fixer un autre oxygène plus rapidement ainsi de suite
170
vrai ou faux l'oxymyoglobine est associé à la forme R
faux l'oxyhémoglobine (myoglobine juste un groupe hème pas de forme t ou r)
171
vrai ou faux le désoxyhémoglobine est associé à la forme T
vrai
172
vrai ou faux la myoglobine a une faible affinité pour l'oxygène a faible pression
faux
173
Que permet la coopérativité positive dans le cas de l'hémoglobine et de la myoglobine?(2)
- oxygénation complète à haute pression d'oxygène dans les poumons
- désoxygénation à faible pression dans les tissus
174
Nommez un effecteur allostérique autre que l'oxygène de l'hémoglobine
BPG (biphosphoglycérate)
175
Où se lie le BPG à l'hémoglobine?
dans sa cavité centrale en état désoxy
176
vrai ou faux le BPG peut se lier à l'oxyhémoglobine et à la désoxyhémoglobine
faux juste désoxyhémoglobine (forme T seulement)
177
Quel est le rôle du BPG?
diminuer l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène (relargage de l'oxygène à faible pression dans les tissus)
178
Quel est la difference structurale entre l'hémoglobine et l'hémoglobine foetale (HbF)?
sous-unités: 2 alpha et 2 gamma pour HbF plutôt que 2 alpha 2 beta
179
vrai ou faux l'hémoglobine foetale lie pas fortement le BPG. Pourquoi?
vrai car permet le transfert de l'oxygène via le placenta vers le foetus (donc affinité plus forte pour l'oxygène à faible pression d'oxygène)
180
Que permet le BPG en altitude?
une adaptation rapide à des conditions hypnotiques
181
Décrire l'effet de l'altitude sur l'hémoglobine
En altitude, diminue pression O2 = relâchement de O2 plus faible dans les tissus = corps produit BPG = augmentation du relâchement d'O2 en diminuant l'affinité de l'Hb pour l'oxygène
182
Qu'est-ce que le HbA1C?que reflète-t-il?
forme glycolyse des potomètres bêta de l'hémoglobine
| reflète ce qui c'est passé dans les 2 derniers mois (durée vie érythrocyte 60 jours)
183
Si tu as plus de sucres dans ton sang que pouvons nous remarquer?
hausse de HbA1C (significatifs quand plus de 1% environ 2mM)
184
Quel indicateur intéressant est le HbA1C? Expliquer
marqueur de diabète :
| glycosylation empêche fixation BPG = augmente affinité Hb pour oxygène = diminue oxygénation des tissus
185
Qu'est-ce que l'effet Bohr?
l'effet du pH sur l'hémoglobine
186
Qu'est-ce qui change de conformation sur les désoyHb et oxyHb?
les a.a : les groupe amines terminaux des sous-unités alpha et les résidus His des chaines beta
187
vrai ou faux les résidus relâchent des protons au passage vers l'oxyHb? (donc deviennent plus acide)
vrai
188
vrai ou faux le désoxyhémoglobine adore les H+
vrai
189
Quel principe indique qu'un système tends à s'opposer à tout changement d'état?
le principe le chatelier
190
vrai ou faux en diminuant le ph (donc en augmentant la concentration de h+) on favorise la forme oxyhb
faux la forme désoxyhb
191
vrai ou faux l'effet bohr est un effet allostérique. Pourquoi?
faux, non allostérique car pas spécifique à un site de liaison du ligand
192
Quels liens sont formés lors de la forme désoxyhémoglobine et briser lors de l'oxygénation?
ion imidazolium du résidu C-terminal His146 de chaque chain beta s'associe avec le groupe carboxylate de l'asp94 de la désoxyhb
193
À cause de quoi, un ph plus bas favorise la forme désoxyHb (pro l'Hb adore le H+)?
à cause du pka d'environ 7 de l'ion imidazolim (a un ph bas lien encore formé)
194
Qu'entraine la dissolution du CO2 dans l'eau?
acidification de la solution (HCO3- et H+)
195
vrai ou faux la présence de CO2 favorise la liaison de l'oxygène en favorisant la forme oxyhémoglobine
Faux favorise le relarguage et form désoxyHb
196
Définition de l'effet bohr
l'activité métabolique et la production de co2 sont associé à la production de h+ dans les tissus et érythrocytes
197
vrai ou faux: dans les poumons la conversion en oxyHb libère de l'H+ qui est éliminé par Co2 ET H2O
vrai
198
Comment est éliminer le H+?
co2 et h2o
199
Quels sont les deux façons d'éliminer le co2?
- forme bicarbonate par le sang jusqu'au poumon où reconvertie en co2 et dégagé par diffusion
- lié à Hb et éliminé par les poumons
200
Quelle molécule compétition avec l'oxygène pour se lier à la myoglobine et l'hémoglobine?
CO
201
En solution, l'affinité du hème (Fe+++) pour le CO est elle plus petite ou grande que pour l'oxygène? Pour la myoglobine?
plus grande pour CO
202
Combien de sites de fixations de l'Hb sont occupés par le CO, pourquoi ? D'où provient-il ce CO?
1% car pression évolutive forte pour ajuster les affinités des transporteurs et le métabolisme
203
Durée de vie erythrocytes?
120jours
204
Que ce passe-t-il avec la partie protéine de l'hémoglobine, les a.a, la partie hème lors de son remplacement?
hémoglobine: libérée et hydrolysé
a.a: récupérés
hème: oxydé en bilirubine (pigment jaune)
205
Comment est éliminé la bilirubine? Où peuvent se mesurer ses taux?
- voies biliaires (dans le foie)
| - mesuré dans: le sang, les urines, liquide amniotique (baigne l'embryon)
206
Comment peut-il y avoir trop de bilirubine et en quoi sa résulte?
- trop de formée (syndrome hémolytique)
- voies biliaires fonctionnent mal (obstruction, hépatite...)
- pigment jaune dans le sang (ictère ou jaunisse) et les tissus
207
Qu'est-ce que l'anémie falciforme?
- mutation dans le gène de l'Hb : substitution Glu6 pour Val6
- Hbs (Hb mutante/ non oxygéné) POLYMÉRISE et forme des fibres dans les globules ce qui les déforme
208
Pourquoi l'anémie falciforme est problématique?
les globules en faucille passent difficilement dans les petits vaisseaux sanguins et sont donc éliminer = entraine anémie (transporte moins d'oxygène)
209
L'anémie est en lien avec une autre maladie, expliquer
Pays où la malaria est endémique sont grandement touché par l'anémie car le gène Hbs donne une résistance à la malaria par la croissance du parasite plasmodium falciparum dans les globules rouges
210
vrai ou faux le Hbs (globule rouge anémique) est avantageux pour les individus hétérozygotes de la malaria
vrai, car ils sont seulement porteurs mais ne développent pas la maladie
211
Qu'est-ce qu'une enzyme idée de départ?
en; dans, azyme: levure
| 1878: entité qui existe dans les levures permettant des transformer des réactifs en autres substances
212
Quel est la demi vie d'une liaison peptidique?
20 ans in vitro
213
Comment augmenter la vitesse de la réaction chimique? Quel meilleur? pourquoi?
1- augmenter T
2-augmentrer [R]
3-catalyseur
3 meilleur car avec deux autre pourrait jamais avoir lieu
214
Les enzymes sont des ____?
catalyseurs biologiques
215
La formation d'intermédiaires de réaction (état de transition demande?
de l'énergie
216
En thermodynamique 4 facteurs entre en ligne dans l'équation?
```
delta G = delta H - T delta S
énergie libre
enthalpie
température
entropie
```
217
c'est quoi l'enthalpie?doit être + ou -, joue comment sur l'énergie d'activation?
chaleur de la réaction, +, favoriser les contacts entre molécules
218
c'est quoi l'entropie? doit être + ou -, joue comment sur l'énergie d'activation?
désordre, -, s'orienter correctement pour former l'intermédiaire
219
Pour une réaction thermodynamiquement favorable les produits ou les réactifs ont une énergie libre plus bass?
produit
220
Que fait le catalyseur sur la réaction thermodynamiquement? Et comment?
réduit l'énergie d'activation en interagissant avec les substrats et augmente la probabilité de l'état de transition
221
vrai ou faux le catalyseur ne change pas l'énergie libre des produits mais celle des réactifs?
faux elle ne change pas l'énergie nette entre les produits et les substrats
222
Vrai ou faux la différence d'énergie libre nécessaire pour former l'état de transition est diminuer par le catalyseur?
vrai
223
Expliquer l'exemple de l'hydrogénation de l'éthylène
-surface métallique (catalyseur) interagit avec les carbone de l'éthylène et l'hydrogène = favorise les contacts productifs entre les substrats = diminue Ea
224
En l'absence de catalyseur quel autres méthode pourrait être utiliser pour abaisser l'Ea, pourquoi moins favorable?
augmenter P ou T , très $$$
225
Dans quel domaine la catalyse chimique est très importante?
procédés industriels
226
Est-ce que les catalyseurs biologiques sont spécifique pour une réaction et certains substrats?
oui
227
Est-ce que tous les catalyseurs sont de nature protéique?
non, mais la majorité oui! Il y aussi des ribonucléique (ARN:ribozyme)
228
À quels conditions fonctionnent bien les enzymes?
conditions douces compatibles avec l'environnement biologique/physiologique (pH, T, temps..)
229
Comment fonctionne un enzyme avec son substrat?
forment un complexe avec le substrat par liaisons non covalente ou covalente par le site actif de l'enzyme
230
Qu'est-ce qui permet une grande spécificité de l'enzyme?
la structure 3D de l'enzyme
231
Quel impact à l'enzyme sur la vitesse?
augmente la vitesse de 10^8 à 10^17
232
Qu'est-ce que la chymotrypsine?
une enzyme qui clive d'autres protéines selon leur sequence en a.a
233
vrai ou faux plusieurs réactions ne se produisent quasi jamais de façon spontanée (en absence d'enzyme)
vrai
234
Quels sont les enzymes important pour la lessive et les papiers?
lessive: protéase, amylase, cellulase, lipolase (premier enzyme OGM)
papier: xylanase (mieux que chlore car chlore toxique)
235
vrai ou faux: les enzymes orientent les substrats pour les maintenir loins les un des autres
faux à proximité
236
Quels sont les deux sites de liaisons sur l'enzyme permettant à celui-ci de s'orienter pour favorise l'interaction du substrat et donc l'état de transition?
- pochette de liaison
| - site actif
237
Quel est le substrat du lysozyme?
peptidoglycan
238
Nommez les deux mécanismes enzymatiques et décrivez les
catalyse acide base: donne ou accepte temporairement un proton (selon les valeurs de pka des résidus)
catalyse métallique et covalente:
métallique: un ion métallique dans l'enzyme stabilise la charge d'un intermédiaire de réaction
covalente: un ou des intermédiaire de réaction sont liés de façon covalente à l'enzyme
239
Quel est la particularité de l'enzyme suite à un mécanisme enzymatique?
enzyme retourne toujours à son état initiale
240
Nommez un exemple de catalyse acide-base et expliquez la
Triosephosphate isomerase
isoméries remodèle les liens chimiques à l'intérieur d'une même molécule sans changer sa composition en atome
bref: l'histidine du site catalytique peut être un accepteur ou donneur de proton selon le pH ce qui est important pour la glycolyse = production d'énergie
241
Nommez deux rôles important des enzymes
- stabiliser des états intermédiaires instables
| - permettre à ces intermédiaires de réagir avec d'autres substrats ou intermédiaire
242
Dans la catalyse covalente comment se retrouve l'intermédiaire?
intermédiaire relativement stable et isolé
243
vrai ou faux : l'identité des a.a du site catalytique est un déterminant important du mécanisme d'action de l'enzyme . Expliquer selon les différents mécanismes
vrai
acide base: besoins d'un proton disponible ou pouvant être déposé : asp,glu,his,lys,cys,tyr
covalent :implique intermédiaire her,tyr,cys,lys,his
244
Les réactions catalysées par les enzymes impliquent soit (3) :
1- l'addition d'une substance à une autre
2-sa dégradation
3-un réarrangement
245
Le nom des enzymes termine généralement par ___ et renseigne sur?
ase
| la réaction qu'ils catalyse
246
Nommez les 6 différentes classes d'enzymes
```
1-oxydoreductases
2-transferases
3-hydrolases
4-lyase
5-isomérase
6-ligases
```
247
Décrivez oxydoreductases avec exemple d'enzyme
ajoutent ou enlève ou electron ou proton
| ex: oxydases, réductase, peroxydase
248
Décrivez transferase avec exemple d'enzyme
transfert d'un groupe chimique entre 2 substrats comme acétylsalicylique méthyle, phosphate,amine ou co-substrat
ex: lysine acétyltransférase
249
Décrivez hydrolase avec exemple d'enzyme
bris d'un lien chimique par addition d'eau
| ex: pyrophosphatase
250
Décrivez lyases avec exemple d'enzyme
catalyse le clivage d'un lien C-C, C-O, C-S, C-N sans utiliser d'eau en en créant un nouveau double lien
ex: décarboxylases
251
Décrivez isomérases avec exemple d'enzyme
réactions de réarrangement atomique dans une molécule (ex: changement de chiralité)
ex: alanine racemase
252
Décrivez ligases (synthétase) avec exemple d'enzyme
réaction d'addition de 2 substrats (requiert énergie et bris d'un lien phosphate dans l'ATP)
ex: glutamine synthétase
253
Quels sont les nomenclatures possibles des enzymes?
- suffixe ase
- noms historiques ou acronyme
- nom d'un gène
- appellation systématique et code numérique (premier chiffre correspond à l'un des six classes de réactions enzymatiques et les autres les détails de la réaction catalysées)
