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biochimie intra > Enzyme et coenzyme > Flashcards

Enzyme et coenzyme Flashcards

1
Q

vrai ou faux chaque de l’équation a sa propre constante chimique. nommez la/les

A

vrai k1 (gauche vers droite) et k-1 (droite vers gauche)

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Q

Décrire la variation de produit et de réactif dans le temps

A

t augmente
CP augmente
CR diminue

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3
Q

Qu’est-ce qu’une réaction à l’équilibre? Qu’est-ce que ce n’est pas

A

quand la production de produit et de réactif sont égales. CE N’EST PAS lorsque la CP=CR

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4
Q

vrai ou faux souvent une des réactions est favorisé entre k1 et k-1 et pourquoi?

A

vrai car dépend de l’énergie des R ou P

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5
Q

Qu’est-ce que la vitesse de la réaction chimique décrit?

A

la diminution des réactifs et apparitions de produits dans le temps

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6
Q

vrai ou faux la vitesse initiales dépend uniquement des produits

A

faux des réactifs

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7
Q

quand avons-nous v1=v-1

A

à l’équilibre

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8
Q

à quoi ressemble la courbe concentration selon le temps ?

A

2 hyperbole qui au bout tendent vers un équilibre

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9
Q

à quoi ressemble la courbe vitesse de réaction selon le temps ?

A

diminution plus rapide des réactifs par rapport à l’apparition des produits mais équilibre atteint assez rapidement (v1=v-1)

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10
Q

qu’est-ce que décrit les constantes de réactions?

A

la proportion des produits et des réactifs à l’équilibre , donc la tendance de la réaction à se produire (dans un sens ou l’autre)

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11
Q

de quoi dépend la vitesse initiale de la réaction?

A

uniquement la CR

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12
Q

lorsque à l’Équilibre et v1=v-1, quel est le ratio des constantes?

A

KÉ= K1/K-1 = CP/CR

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13
Q

Quel est la constante d’équilibre pour une réaction avec plusieurs R et P et coefficients?

A

KÉ= CP^coef x CP2^coeff/ CR^coeff x CR^coeff

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14
Q

Nommez a quoi la vitesse de réaction est proportionnelle? (2) formule

A

-produit des concentrations des substrats
-fréquence de rencontre des molécules qui réagissent
v1 = K1 x CR1^coeff x CR2^coeff

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15
Q

Qu’est-ce que l’ordre de réaction et que veut-il dire

A

sommes des exposant (la molécularité: nbr de molécules qui doivent entrer en collision simultanément dans la réaction)

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16
Q

qu’est-ce qu’un ordre: 2,1,0, pseudo-1? mettre équation

A

2:v= k []^1[]^1, A+B -> P
1:v= k []^1[]^0, A-> P
0:v= k []^0[]^0 , v=cst, les collisions ne sont pas limitantes
pseudo 1: v= k []^1[]^0
[B]»»[A] en fonction de A slm car limitante

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17
Q

Quel ordre de réaction utilisons nous beaucoup en clinique?

A

pseudo-1

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18
Q

Qu’est-ce qu’un substrat/co-substrat?

A

soumis à la réaction enzymatique

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19
Q

Qu’est-ce qu’un produit/co-produit?

A

résulte de l’action de l’enzyme

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20
Q

Dans une réaction réversible est-ce que k1=k-1

A

non

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21
Q

vrai ou faux à un moment de la réaction v1 diminue car CR diminue

A

vrai

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22
Q

Écrire réaction avec un enzyme

A

E +S double fleche ES -> E+P

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23
Q

Qu’est-ce que ES? Quel type de liaison où?

A

complexe enzyme-substrat : liaison non-covalente au site actif de l’enzyme

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24
Q

quel est l’unité de mesure de la vitesse de réaction?

A

mol/s

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25
Q

qu’est-ce que vi ou vo

A

vitesse initiale

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26
Q

Den quoi dépend l’action de l’enzyme?

A

orientation, énergie de base, Ea, Es vs Ep, réversibilité ou non

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27
Q

vrai ou faux l’énergie libre des S et P varient pendant la réaction

A

faux reste TJRS pareil

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28
Q

Sur quoi agit l’enzyme? et permet quoi ?

A

diminue énergie d’activation, favorise la formation d’intermédiaires métastables en stabilisant les états transitionnels

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29
Q

que permet la formation du complexe ES?(2)

A

rapproche les réactifs et positionnement favorable

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30
Q

Comment l’enzyme abaisse l’énergie d’activation?

A

étirement des liens = fragilisation cause des intermédiaires avec de faibles barrière énergétique

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31
Q

Pour un qu. d’enzyme donnée la vitesse d’apparition du produit varie selon quoi? (2)

A
  • qu. de P accumulé

- la concentration de S

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32
Q

graphiquement où se trouve la vitesse? sur quel graphique?

A

graphique CP selon le temps, tangeante (dérivée de la courbe à l’instant t) de l’hyperbole : état stationnaire

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33
Q

qu’est ce que l’état stationnaire?

A

la vitesse est linéaire au début de la réaction car: qu de substrat n’est pas limitante et qu. de produit est faible

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34
Q

Expliquer pro v est proportionnelle à E

A

-quand CR n’est pas limitante plus il y a d’enzyme plus la vitesse d’apparition des P augmente

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35
Q

Que se passe-t-il de particulier dans un graphique v selon concentration de S? Expliquer

A

la vitesse atteint un plateau à une concentration de S. Lorsque E saturée en S sa dépend seulement de la concentration de l’enzyme car celle chose qui permet formation de P

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36
Q

Quelle est l’étape limitante d’une réaction avec enzyme?

A

ES -> E + P

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37
Q

vrai ou faux la vitesse est proportionnelle à la concentration de P donc si on double CP on double la vitesse

A

vrai

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38
Q

vrai ou faux lorsque l’on a un réactif qui est en très grande qu. par rapport à l’autre on le considère comme l’étape limitante

A

faux on considère celui en petite quantité limitant

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39
Q

quel est la condition expérimentale pour mesurer un enzyme en labo?

A

concentration saturante de S par rapport à E

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40
Q

quel est la condition expérimentale pour les dosage d’enzymes

A

concentration saturante de S par rapport à E

pseudo ordre 1 par rapport à l’enzyme

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41
Q

quel est la condition expérimentale pour mesurer les composés en médecine

A

concentration saturante de E par rapport à S

pseudo ordre 1 par rapport au S

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42
Q

Quand est-ce qu’on peut considérer ES constant (à l’équilibre)?

A
  • CS>CE

- avant que CS soit limitante

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43
Q

vrai ou faux ES varie dans le temps selon la réaction

A

FAUX steady state assumption

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44
Q

comment pouvons nous exprimer la vitesse globale d’une réaction avec enzyme. Pourquoi?

A

v = Kcat [ES]

car étape limitante ES -> E + P

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45
Q

Synonyme de constante catalytique

A

turn-over number

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46
Q

Pourquoi on considère vo = Kcat [ES]

A

car étape limitante ES -> E + P, très peu de P

par rapport à E + S double flèche ES

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47
Q

Définir constante catalytique

A

nbr d’événement catalytique/seconde/site actif (molécule d’enzyme)

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48
Q

constante catalytique moyenne

A

kcat= 10^2 a 10^3 s-1

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49
Q

vrai ou faux une réaction biologique non catalysé peut être de l’ordre de 1 molécule au 20 000 ans

A

vrai

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50
Q

Quel est la courbe du graphique de vi selon CS? ordre 2,1,0?

A

Hyperbole rectangulaire , dans le bas ordre 1 dans le haut proche de vmax ordre 0 (car vitesse constante)

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51
Q

Si je veux trouver vmax comment je m’y prend expérimentalement?

A

concentration saturante de substrat car vo = max (ici l’enzyme n’est pas une variante)

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52
Q

quel courbe représente l’équation de Michaelis-Menten? Équation

A

hyperbole rectangulaire (vo selon CS)

vo = vmax [S] / km + [S]
vmax asymptote

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53
Q

qu’est ce que le km?

A

constante de Michaelis-Menten : la concentration de substrat à laquelle vo = vmax/2

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54
Q

que signifie un km élevée?

A

enzyme faible affinité pour le substrat car demande une plus grande concentration pour être à la moitié de la vitesse maximale (enzyme est efficace pour de haute concentration)

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55
Q

vrai ou faux dans les conditions physiologique la [S]est de l’ordre de grandeur du km, pourquoi?

A

vrai car l’adaptation maximale empeche l’accumulation des substrats

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56
Q

écrire km de manière mathématique. que décrit-elle?

A

km environ égale = k-1/k1 (car k2/k1 peut être négliger puisque k2 est l’étape limitante)
ES double flèche E+S

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57
Q

Donc pour un km faible? (2)

A
  • Formation du complexe ES favorisée

- vmax atteint à faible concentration

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58
Q

vrai ou faux le km est une mesure d’affinité de l’enzyme pour son substrat

A

vrai

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59
Q

que représente graphiquement l’équation line weaver-burk? permet?

A

droite permet de déterminer le km et vmax

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60
Q

quel est la relation entre l’équation lineweaver-burk et l’équation Michaelis-Menten

A

inverse l’une de l’autre

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61
Q

quel est le x, y, b de lineweaver-burk?

A

x= 1/concentration S
y= 1/vo
b= 1/vmax
intersection avec les x : 1/km

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62
Q

Quel est l’équation de lineweaver-burk?

A

1/vo = (km/vmax) 1/[S] + 1/vmax

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63
Q

Expliquer le lien entre le Km et l’ADH

A

lors d’ingestion de méthanol il se transforme en formol (acide formique), un acide très fort pouvant causer la mort puisque l’enzyme ADH (alcool déshydrogénées hépatique) agis rapidement sur celui-ci. En donnant de l’éthanol au patient on ralentie l’action de l’ADH sur le méthanol puisque l’ADH a un km plus faible pour l’éthanol (1 mM) par rapport à 20 mM pour la méthanol. Alors, l’ADH oxyde l’éthanol en aétaldéhyde (acide acétique), qui est plus faible. donne le temps au méthanol de se défaire lentement pas en trop grande dose

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64
Q

vrai ou faux dans un mélange moitié-moitié éthanol et méthanol : 35x plus de molécules d’éthanol que méthanol lié à l’enzyme

A

faux 20x plus (20mm (méthanol) pour 1mm (éthanol))

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65
Q

comment se nomme le traitement définitif de l’éthanol pour le méthanol?

A

anti-poison, traitement définitif: hémodialyse

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66
Q

Les variations des ph influence quoi dans la réaction enzymatique? (3)

A
  • la liaison substrat-enzyme
  • l’ionisation du substrat
  • l’activité catalytique de l’enzyme
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67
Q

qu’est-ce qui peut ioniser les a.a du site catalytique et changer la structure secondaire/tertiaire/quaternaire de l’enzyme?

A

pH

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68
Q

qu’est-ce qui peut dénaturer un enzyme

A

un variation extrême de pH

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69
Q

quel est le pH optimal d’un enzyme?

A

spécifique à l’environnement ex: estomac vs peau

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70
Q

vrai ou faux l’enzyme respecte l’équation michaelis menten a un pH donné?

A

vrai

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71
Q

l’enzyme respecte l’équation michaelis menten a un pH donné mais quesqui peut changer selon le pH

A

km et vmax

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72
Q

à quoi ressemble la courbe de la fumarase (vo selon ph) ? qu’est-ce que la fumarase? Quel est son ph optimale

A

montagne
enzyme cycle de krebs
environ 7

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73
Q

Quel est l’effet de la température sur la v des réactions enzymatique? (2) T optimale?

A
  • T augmente augmente la vitesse
    -T augmente dénature enzyme
    intersection entre les deux courbes
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74
Q

T optimale pour l’humain vs archeobactérie?pourquoi?

A

37 humain 72 archeo car archeo vivent dans des fosses abyssales

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75
Q

vrai ou faux les archeobactérie sont pas stable à haute température

A

faux très stable car peu de dénaturation

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76
Q

définir : site actif

A

cavité permettant la liaisons de substrats/substrats de la réaction chimique par des chaines latérales d’a.a qui participe à la réaction chimique

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77
Q

définir: ligand

A

petite molécule se liant à une protéine par des liaisons non-covalentes

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78
Q

vrai ou faux un site actif peut lier plusieurs substrats

A

vrai

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79
Q

vrai ou faux les a.a de l’enzyme dans le site actif ne participent pas à la réaction chimique

A

vrai

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80
Q

vrai ou faux le substrat se lie au site actif par pont H

A

faux pas nécessairement n’importe qu’elle non covalente

81
Q

définir site allostérique/modulateur

A

site de l’enzyme autre que le site actif où peuvent se fixer réversiblement des molécules capable de moduler la vitesse de réaction

82
Q

vrai ou faux le site allostérique doit absolument être un site autre que le site actif

A

vrai

83
Q

définit inhibiteur

A

toute substance capable d’empêcher ou diminuer la réaction enzymatique (au site actif ou ailleurs) réversiblement ou non

84
Q

vrai ou faux une molécule peut se lier de manière non-réversible au site allostérique

A

faux

85
Q

vrai ou faux l’inhibiteur doit se lier au site actif

A

faux il peut se lier ailleurs

86
Q

Nommer les a.a importants du site actif participant directement a la réaction

A 
aspartate 
glutamate 
lysine 
histidine 
arginine 
sérine 
tyrosine 
cysteine
87
Q

vrai ou faux tous les a.a du site actif participe directement a la réaction avec le substrat

A

faux les a.a ionisable/polaire sont ceux qui réagissent directement avec le substrat

88
Q

quel est le mécanisme le plus fréquent comme catalyse de l’enzyme? qu’est-ce que c’est?

A

catalyse acide-base : échange de proton

89
Q

décrire brièvement une catalyse acide

A

S-H2 réagit avec E-H1 : état intermédiaire H2-S-E-H1 : P-H1 ET E-H2
enzyme parfaitement régénérer mais avec protons différent de celui du départ

90
Q

comment on représente un état intermédiaire dans une réaction?

A

entre crochet

91
Q

décrire brièvement une catalyse base

A

S-H1 avec B : état intermédiaire S-B-H1: ajout d’eau (H2) : P-H2 avec B et H1

enzyme (B) parfaitement regénéré et nouveau proton lié au produit

92
Q

nommez un exemple de catalyse acide base

A

triosephosphate isomérases

93
Q

Au niveau du site actif il y a une spécificité de l’enzyme il contient ____ qui ______

A

3 proteases

brisent le lien peptidique (hydrolyse)

94
Q

vrai ou faux tous les enzyme ont les même 3 protéases qui brisent les liens peptiques? pourquoi?

A

vrai car même structure tertiaire = meme mécanisme

95
Q

Quels sont les 3 proteases du site actif de l’enzyme? Utilisez dans quel cas?

A

chymotrypsine: R= PHE, TYR, TRP (grosse chaines)
trypsine: R=LYS, ARG mais PAS HISTIDINE ATTENTION (basique)
élastase: R= GLY, ALA (petits, n-p)

96
Q

vrai ou faux les liens peptidiques entre les histidines sont brisé par l’élastase

A

faux!! exception! oui basique mais élastase brise pas l’histidine juste LYS et ARG

97
Q

quel est la spécificité de la pochette du site actif de l’enzyme

A
  • selon la taille

- selon la nature des forces faibles

98
Q

vrai ou faux tous les enzymes sont spécifiques

A

faux il faut nuancer (niveau de spécificité variable selon l’enzyme)

99
Q

vrai ou faux tous les enzymes ont une spécificité de classe de réaction

A

vrai

100
Q

vrai ou faux tous les enzymes ont une spécificité de sous-classe de réaction

A

faux

101
Q

vrai ou faux tous les enzymes ont une spécificité de famille de substrats

A

faux

102
Q

vrai ou faux tous les enzymes ont une spécificité absolue

A

faux très rare

103
Q

Que s’est-il passé avec les enzymes impliqués dans une voie métabolique commune?

A

évolué à proximité

104
Q

Pourquoi les enzymes impliqués dans une voie métabolique commune ont évolué à proximité ?

A

limite la diffusion du produit

105
Q

Nommez les manières que les enzymes impliqués dans une voie métabolique commune ont évolués?(4)

A

1- à proximité
2- en complexe formé par plusieurs sous-unités (collé mais pas fusionné doit passé par les 3)
3-enzymes liés a une protéine matrice commune (passe par les 3)
4-fusion de plusieurs en un seul = protéine complexe avec plusieurs domaine (passe par 1)

106
Q

Que permet la régulation de l’activité enzymatique? (3)

A
  • augmentation/diminution de la synthèse protéique
  • augmentation/diminution de la dégradation protéique
  • changements de conformation de la protéine enzyme
107
Q

Quels sont les changements de conformation de la protéine enzyme possible?

A
  • modification covalente
  • clivage protéique
  • association avec inhibiteur
  • addition de co-facteur
108
Q

Qu’est-ce que la régulation par modifications covalentes?

A

contrôle on/off par des enzymes de conversion (minas/phosphatases) qui vont faire des modifications activatrices ou inhibitrice par phosphorylation (plus souvent) ou adénylation uridylation. La phosphorylation se fait sur SER THR ou TYR

109
Q

Sur quels a.a se fait la phosphorylation de la régulation par modifications covalentes?

A

ser, thr, tyr

110
Q

Donnez un exemple de la régulation par modifications covalentes?

A

ajout d’un phosphate par la kinase sur l’enzyme (sur son ser, thr ou tyr) pour activer (ATP -> ADP) celui-ci ou retrait du phosphate (avec de l’eau) pour inactiver celui-ci par la phosphatase

111
Q

Qu’est-ce qu’un proenzyme/zymogène? (2)

A
  • protéase capable de détruire les protéines des cellules qui les synthétisent
  • synthétisé sous forme de précurseurs inactifs
112
Q

Qu’est ce que l’arme à double tranchant du zymogène?

A

-protéase capable de détruire les protéines des cellules qui les synthétisent

113
Q

Où sont utilisés les proenzyme/zymogène?

A

“créer” à qqpart et utiliser ailleurs ex: pancréas mais duodénum

114
Q

Comment sont utilisés/activés les proenzymes?

A

par bris de liaisons covalentes et élimination de a.a

115
Q

Donnez un exemple de proenzyme?

A

trypsinogen (forme inactive) devient active par l’enteropeptidase (enzyme qui vient cliver) et devient de la trypsin (forme active), qui enclenche une cascade d’activation des proteases du duodénum : chymotrypsinogen -> chymotrypsin et proelastase-> elastase

116
Q

Quel est l’étape limitante dans la cascade d’activation des enzyme du duodénum?

A

l’activation par l’enteropeptidase

117
Q

Donnez un exemple de régulation par effecteur allostérique (avec la kinase)

A

la kinase est sous forme inactive lorsque ses deux sous-unités sont attachés (sous-unité catalytique et sous-unité régulatrice) puis lorsque le CAMP se lie à l’enzyme il y a détachement des sous-unités inhibitrice des régulatrice activant la kinase (pKa)

118
Q

Quel est le synonyme de kinase?

A

pKa

119
Q

Lors de modifications covalentes l’ajout d’un phosphate par la kinase sur l’enzyme est limité par quoi?

A

l’activation de la kinase pour permettre la phosphorylation

120
Q

Quel sont les deux possibilité de liaison des inhibiteur à l’enzyme et décrire

A
  • inhibiteur compétitif (se lie dans le site actif de l’enzyme)
  • inhibiteur non-compétitif (se lie à un site autre que le site actif) engendre un changement de conformation empêchant à l’enzyme d’accommoder le substrat
121
Q

Nommez les trois type d’inhibiteurs

A
  • inhibiteur réversible compétitif
  • inhibiteur réversible incompétitif
  • inhibiteur reversible non-compétitif (pur et de type mixte)
122
Q

Formule d’un inhibiteur réversible compétitif

A

E+S double flèche ES -> E + P
d.f
EI

123
Q

Décrire un inhibiteur réversible compétitif

A

i et s compétionnent pour enzyme (2 pour le site actif) doivent agir sur l’enzyme seul

124
Q

Lors d’un inhibiteur réversible compétitif I et S sont des _____, très utilisés dans _____

A

analogue chimique

industrie pharmaceutique

125
Q

vrai ou faux, lors d’un inhibiteur réversible compétitif I se lie à ES

A

faux il se lie uniquement à E (au site actif)

126
Q

comment se calcul v pour un inhibiteur réversible compétitif

A

v = fonction (n sites occupés par [S])

= f de [S]

127
Q

Comment se comporte vmax pour un inhibiteur réversible compétitif dire graphiquement aussi

A

ne change pas car E total accessible si [S] est&raquo_space;>[I] et graphiquement point commun au “b” , pente plus apic avec I

128
Q

Comment se comporte km pour un inhibiteur réversible compétitif dire graphiquement aussi

A

km apparent diminue mais
vrai km augmente car la concentration de substrat requise pour atteindre la moitié de la vitesse max est plus élevée
graph km varie (point commun c’est le b)

129
Q

Formule d’un inhibiteur réversible incompétitif

A 
E+S d.f ES -> E + P 
             \+ 
              I 
             d.f 
             ESI
130
Q

L’inibiteur se lie où pour inhibiteur réversible incompétitif et comment agis-t-il?

A

lie à ES, en causant un changement de conformation qui empêche ES ->E + P

131
Q

Comment se comporte vmax pour un inhibiteur réversible incompétitif dire graphiquement aussi

A

vmax diminue car impossible de récupérer E en entier vu que si [S] augmente concentration [ES] augmente et [ESI] augmente

132
Q

Comment se comporte km pour un inhibiteur réversible incompétitif dire graphiquement aussi

A

km apparent diminue car enzyme semble avoir une plus grande affinité pour son substrat vu que la concentration de [ES] diminue le système tend à augmenter [ES]

le km diminue donc 1/km augmente

graphiquement : ligne diagonale b et croisement avec x aussi diffère : plus i augmente plus le b est haut mais (pente km/vmax constante)

133
Q

vrai ou faux pour un inhibiteur réversible incompétitif on atteint jamais vmax car même si plus de substrat ES va toujours devenir EI

A

faux devient ESI

134
Q

Formule d’un inhibiteur réversible non-compétitif

A 
E+S d.f   ES -> E + P
\+              +
 I              I
d.f           d.f 
EI + S d.f  ESI
135
Q

Expliquer le principe d’un inhibiteur réversible non-compétitif

A

ce type d’inhibiteur lie l’enzyme associée à son substrat ou non, mais avec une différente affinité ou non pour les deux états

136
Q

vrai ou faux l’inhibiteur réversible non-compétitif peut causer un changement de conformation qui empêche la réaction ES + I d.f ESI

A

faux empêche la réaction ES -> E + P

137
Q

vrai ou faux l’inhibiteur réversible non-compétitif peut aussi influencer la liaison du substrat

A

vrai

138
Q

Pour un inhibiteur réversible non-compétitif pur ki = ki’ que se passe-t-il avec le vmax et le km?

A

km reste pareil

vmax diminue

139
Q

Pour un inhibiteur réversible non-compétitif de type mixte que se passe-t-il avec le vmax et le km?

A

km diminue ou augmente

vmax diminue

140
Q

À quoi ressemble le graphique d’un inhibiteur réversible non-compétitif pur ki = ki’

A

b différent mais croisement de l’axe des x pareil

pente plus abrute = plus de I

141
Q

les ____ sont très utilisés pour déterminer les mécanismes d’actions des enzymes (_____, ____, _____)

A

inhibiteurs

ordonnée, aléatoire, ping pong

142
Q

Pour les enzymes allostérique la première étape d’une voie métabolique est ?

A

le contrôle d’enzymes-clés du métabolisme par mécanisme allostérique (très rapide)

143
Q

Que permet la légère modification de la structure quaternaire lors de l’effet allostérique?

A

activent ou inhibent l’enzyme

144
Q

Selon quel loi l’effecteurs allostérique se lient/détachent du site allostérique?

A

loi de l’action de masse

145
Q

Que peut permettre l’enzymes allostérique au niveau des mécanismes?

A
  • mécanisme de rétro-inhibition (feed-back négatif)

- mécanise de pro-activation (feed forward)

146
Q

comment agis le mécanisme de pro-activation (feed forward) ?

A

le liaison de A favorise la forme R qui lie le substrat B

147
Q

comment agis mécanisme de rétro-inhibition (feed-back négatif)

A

la liaison de A favorise la forme T qui n’est pas favorable à la liaison du substrat B

148
Q

vrai ou faux la liaison d’un ligand influence la conformation de la protéine et la liaison avec un autre ligand dans la même région de l’enzyme

A

faux dans une autre région de l’enzyme

149
Q

Que modifie les effecteurs allostérique au niveau de l’équation de Michaelis-Menten?

A

le km et le vmax

150
Q

Quel forme a la courbe des effecteurs allostérique? Quel graph?

A

forme sigmoide (graphe de vo selon [S])

151
Q

Quel est le modèle typique de l’effecteur allostérique?

A

enzyme à 4 sous-unités identiques, chacune avec son site actif et ses sites allostériques (modèles plus complexes)

152
Q

Donnez un exemple d’effecteur allostérique autre que Hb

A

l’activation de la phosphofructokinase par l’ADP : quand manque d’ADP on vx faire de la glycolyse donc ADP a un effet allostérique pour produire de l’ATP par l’enzyme ci-dessus qui produit pyruvate

153
Q

Expliquer le principe de coopérativité

A

la liaison du premier ligand influence la liaison du deuxième et change la conformation de la deuxième sous-unité. La liaison du deuxième ligand est alors +/- difficile
la coopérativité peut être positive ou négative

154
Q

vrai ou faux la coopérativité rend un enzyme plus sensible à de faibles variations de substrat

A

vrai

155
Q

vrai ou faux la différence entre les concentrations de substrats pour passer de 10% à 90% d’activités est plus grande pour un monomère qu’un tétramère

A

vrai pour un tétramère moins besoin de faire varier la concentration (effet allostérique)

156
Q

Le couple enzyme substrat co-évolue pour optimiser la régulation en:

A
  • adaptant le fonctionnement de l’enzyme en présence du substrat
  • adaptant la CS dans le milieu où se trouve l’enzyme
157
Q

vrai ou faux la fièvre diminue la consommation d’oxygène. pourquoi?

A

faux augmente la consommation d’oxygène. Une augmentation de l’activité enzymatique/métabolique, cause la fièvre

158
Q

que cause la fièvre?

A

Une augmentation de l’activité enzymatique/métabolique

159
Q

le temps de survie d’une noyade est plus élevée à 4 ou 30 degrés celsius?

A

4, diminue consommation d’oxygène

160
Q

Pourquoi les chirurgies à coeur ouvert se déroulent sur des matelas refroidissant?

A

diminue consommation d’oxygène

161
Q

les cofacteurs participent à la réaction enzymatique en ? (3)

A
  • transportant/complétant un substrat
  • acceptant un substrat
  • étant un composant de la structure de l’enzyme
162
Q

Nommez des exemples de ce que peut être des co-facteurs?

A

-ions
-molécules minérales présentes dans le milieu
(h2o, zn++, fe++)
-molécules organiques synthétisés par la cellule (=co-enzymes ex: NAD+, vitamines)

163
Q

est-ce que les cofacteurs sont spécifique à une réaction enzymatique? pourquoi?

A

non ! Pas spécifiques car plusieurs dizaines de cofacteurs pour plusieurs miliers d’enzymes

164
Q

qu’est-ce que les cofacteurs ne peuvent pas être?

A

PROTÉINES

165
Q

apologie-enzyme + co-facteur =

A

holo-enzyme

166
Q

que peut-il y avoir dans le site actif?

A

Coenzyme et substrat

167
Q

Qu’est-ce qu’un coenzyme?

A

c’est un cofacteur organique synthétisé par la cellule

168
Q

Expliquer les deux types de co-enzyme

A

1- lier par des liaison faibles avec l’enzymee. Chaque molécule de co-enzyme doit être renouvelé à chaque réaction catalytique (co-enzyme libre). Leur effet est stoechiométrique
2- lier par des liaison fortes avec l’enzyme. Les co-enzymes ne se dissocient pas (co-enzyme liées) Leur concentration est la même que celle de l’enzyme. Groupe prosthétique

169
Q

vrai ou faux les coenzymes doivent être renouvelé à chaque réaction catalytique

A

faux seulement les co-enzymes libre pas les co-enzyme liés

170
Q

vrai ou faux les enzymes lié par liaison forte sont de même concentration que celle de l’enzyme

A

vrai

171
Q

Qu’est-ce qu’un co-substrat?

A

un type de coenzyme

172
Q

Est-ce qu’un co-substrat est régénéré après la réaction enzymatique?

A

pas nécessairement mais si oui c’est souvent par une autre enzyme dans une autre voie métabolique

173
Q

Quel rôle a un co-substrat?

A

transportent temporairement un groupe chimique ou des electron ou protons

174
Q

Dans combien de réactions sont impliqué un co-substrat ? lesquel(s)?

A

2 réactions successives:
chargement du groupe à transférer
déchargement du groupe sur le substrat

175
Q

Est-ce que tous les co-subrats ne peuvent être synthétisé par l’homme?

A

certains ne peuvent pas être synthétisé par l’homme (elles sont produites à partir des précurseurs apportés par l’alimentation comme les vitamines)

176
Q

vrai ou faux les co-facteurs font partis de la catégorie des co-enzymes

A

faux, contraire

177
Q

vrai ou faux les ions font partis de la catégorie des co-facteurs

A

vrai

178
Q

vrai ou faux il y a deux types d’ions appartenant aux co-facteur

A

vrai : lien faible et lien fort

179
Q

vrai ou faux les ions métalloprotéique comme le zn ++, fe ++, cu ++ sont des ions à lien fort

A

vrai

180
Q

vrai ou faux les co-substrats sont des co-enzymes à lien fort

A

faux à lien faible

181
Q

vrai ou faux les groupement prosthétique sont des co-enzymes à lien fort

A

vrai

182
Q

vrai ou faux les groupements prosthétiques sont régénérés à la fin de la catalyse

A

vrai

183
Q

Nommez des exemples de co-enzymes d’oxyde-réduction?

A

groupe prosthétique, co-substrats

184
Q

vrai ou faux tous les co-enzymes possèdent des atomes pouvant servir au transfert d’électrons

A

vrai

185
Q

Expliquer l’exemple du co-enzyme NADP+?

A
  • NADP+/NADH est un dinucléotide (adénine + nicotinamide) qui permet le transfert d’électrons dans toute la cellule
  • NADP est produit par la cellule (voie pentose phosphate)
  • NADP+ : agent d’oxydation et NADPH: agent de réduction
186
Q

vrai ou faux les groupements prosthétique s et les co-substrats sont des exemples de co-enzymes de transfert

A

vrai

187
Q

Qu’est-ce que le pyridoxal phosphate?

A
  • un co-facteur indispensable dans plusieurs réactions catalytiques
  • joue un rôle important dans le métabolisme des a.a
  • structure dérive de la vitamine B6 produite par les bactéries intestinales
188
Q

par quoi est produite la vitamine b6?

A

bactérie intestinales

189
Q

Nommez les 4 vitamines importantes et rôle

A
  • Thiamine B1: thiamine pyrophosphate (prosthétique): transfert de groupes CHO
  • Riboflavine B2: FMN FAD (prosthétique): oxyde-réductions à 1 ou 2 électrons
  • Niacine B3: NAD+, NADP+ (co-substrat): oxyda-réduction à 2 électrons
  • A. pantothénique B5: co-enzyme A (co-substrat): transfert de groupes acyles
190
Q

Qu’est-ce que l’alpha-kétoglutarate

A

co-facteur pour la déméthylation de lysine par oxydation (avec l’aide du Fer++ un autre cofacteurs)

191
Q

Quels équations ne peuvent pas être décrite par les équations simple de Michaelis-Menten?

A

1- les réactions à plusieurs substrats (environ 60% des réactions)
2-les réactions à plusieurs étapes (liaison covalente entre l’enzyme et plusieurs intermédiaires de réactions)
3- les réactions coopératives ou modulées de façon allostérique (liaison substrat à un site influence l’activité catalytique d’un site distinct)

192
Q

Nommez les mécanismes possibles pour les réactions enzymatique à 2 substrats

A
  • ordonnées
  • aléatoire
  • ping pong
193
Q

Décrire le mécanisme pour les réactions enzymatique à 2 substrats de type ordonnée

A

les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre bien défini avant que la réaction puisse se produire

194
Q

Décrire le mécanisme pour les réactions enzymatique à 2 substrats de type aléatoire

A

les substrats doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction puisse se produire mais pas d’ordre défini

195
Q

vrai ou faux il est possible de dérivé des équation pour décrire la vitesse des mécanismes pour les réactions enzymatique à 2 substrats

A

vrai

196
Q

Décrire le mécanisme pour les réactions enzymatique à 2 substrats de type ping pong

A

un des produits de la réaction est relâché avant la liaison du deuxième substrat
donc les 2 substrats n’interagissent pas en même temps avec l’enzyme
l’enzyme va être modifié temporairement pour avoir une affinité pour le deuxième substrat

197
Q

Décrire l’ATP comme co-substrat et effecteur allostérique de la kinase A

A

-ATP bloqué par le couvercle Gly
-Les a.a chargés stabilisent les groupes phosphate des nucléotides
-le substrat protéique est maintenu dans le sillon creux
la kinase a un petit et large domaine ou peut se mettre entre les deux l’ATP
la séquence spécifique du substrat est ARg-arg-x-ser-y (x: tous y:hydrophobe)

198
Q

Décrire l’ATP comme co-substrat et effecteur allostérique de la kinase A (OUVERTURE..)

A

substrat-ser-oh ou thr-oh
kinase (pka) avec ATP vont agir et devient
substrat- ser-P ou thr-P
Comment: la position ouverte permet l’entrée du substrat d’ATP : la liaison induit un changement de conformation = fermeture : le peptide et l’ATP sont rapprochés = réaction enzymatique : la formation du produit induit la réouverture du site

biochimie intra (6 decks)

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