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biochimie intra > Introduction > Flashcards

Introduction Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que la biochimie?

A

C’est l’ensemble des réactions chimiques se déroulant dans la cellule (ex: signalisation cellulaire et métabolisme).

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2
Q

Qu’a découvert Santorio Santorio lors de son expérience?

A

Il a découvert qu’il y avait certainement des réactions chimiques qui se produisent à l’intérieur de la cellule puisque lorsqu’il se pèsait avant/après toutes ses activités il remarqua que l’on ingère beaucoup plus que ce qui sort.

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3
Q

Quel est la matière principale à la base de la biochimie?

A

Chimie organique (C)

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4
Q

Quels sont les éléments chimiques les plus abondants?

A

C N O H Ca P K S Cl Na Mg

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5
Q

Quel élément à la masse la plus importante dans le corps?

A

oxygène (65%)

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6
Q

Amine?

A

NH2 NH NH3

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7
Q

Alcool?

A

OH

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8
Q

Éther?

A

R-O-R

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9
Q

Aldehyde?

A

O=C-H

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10
Q

Acide carboxylique?

A

O=C-OH

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11
Q

Ester?

A

O=C-OR

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12
Q

Ester d’acide phosphorique?

A

p=o et -o -oh -oh

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13
Q

4 familles de biomolecules?

A

lipide, sucres, acides aminés, nucleotides

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14
Q

Fonctions acides aminés?

A

structure, catalyseur, transport, signalisation

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15
Q

Fonctions glucides?

A

structure, énergie

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16
Q

Fonctions lipides?

A

structure, énergie, signalisation

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17
Q

Fonction nucléotides?

A

structure de l’ADN/ARN, information génétique, énergie (ATP)

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18
Q

Quels sont les familles de polymères?

A

polysaccharides (glucide), polypeptides (acides aminés), acide nucléiques (nucleotides). Attention les lipides n’ont pas de polymère.

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19
Q

Comment les monomères deviennent des macromolécules?

A

par hydrolyse (libération d’eau)

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20
Q

Nommer des structures que l’on retrouve sur la membrane plasmique.

A

glycoprotéine, fibre de la matrice extra cellulaire, glucide, cholestérol, microfilaments du cytosquelette, protéine périphérique, protéine intramembranaire, glycolipide, cytoplasme

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21
Q

Les propriétés de l’eau?

A

solvant, abondance et cohésion

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22
Q

Quel est la structure/charge de la molécule d’eau ?

A
  • répartition des charges (dipôle permanents)

- molécule polaires (déséquilibre tjrs dynamique)

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23
Q

Quelle liaison peut faire la molécule d’eau?

A

pont H (membre du FON-H devant un H)

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24
Q

Qu’est-ce qu’une liaison ionique?

A
  • liaison faible
  • interaction électrostatique entre deux groupes de charges opposés (ions)
  • “forte” faible
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25
Q

Qu’est-ce qu’un pont H?

A
  • liaison faible
  • FON-H devant H
  • distance plus grande que covalence et partage pas parfait des électrons
  • se fait avec les sucres bcp
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26
Q

Comment se positionne les pont H dans la glace ?

A

orientation tétraédrique des H autour de O

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27
Q

Quels sont les qualités faisant de l’eau un bon solvant?

A
  • ionisable (ex: NaCl)

- polaire (ex: sucres)

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28
Q

Qu’est-ce qu’une liaison de Van der Waals?

A
  • entre molécules non-chargés mais polaires
  • plus faible
  • très sensible à la distance
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29
Q

Quel est le facteur limitant des liaisons de Van der Waals?

A
  • la distance doit pas être trop proche car = répulsion
  • distance d’environ 3 a 4,5 A est optimale
  • si trop loin pas de liaison
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30
Q

Qu’est ce que l’effet hydrophobe?

A

-agglomération des molécules hydrophobes entre eux pour minimiser les contacts avec l’eau

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31
Q

Où l’effet hydrophobe est assez présent?

A
  • repliement des protéines

- formation de membranes

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32
Q

Qu’est-ce qu’une molécule amphiphile/ amphipatique?

A

-molécule à 2 portions: hydrophile et hydrophobe

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33
Q

Qu’est-ce qu’une molécule amphotère?

A

-molécule à 2 portions: acide et base

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34
Q

Quel sont les deux conformations que peut prendre les molécules amphiphile?

A
  • micelle (molécule en forme de cône)
  • bicouche (molécule de forme cylindrique) = mais ce rassemble quand même sous forme de sphère pour diminuer l’interaction avec l’eau (énergiquement favorable)
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35
Q

À quoi servent les forces des polymères biologiques (pont H, ionique, covalent…)?

A

maintient de la conformation

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36
Q

Nommez une structure importante formé de liaisons non-covalentes.

A

cytosquelette (filament d’actine et microtubules)

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37
Q

Pourquoi les liaisons non-covalences sont-elles favorisé parfois?

A

-liaisons dynamiques (facile à défaire et faire)

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38
Q

De quoi est composé majoritairement la membrane plasmique?

A
  • bicouche de phosphoglycérolipides (chapeau (varie), groupement phosphate, glycérol, 2 queues d’acides gras)
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39
Q

Quels sont les interactions entre la bicouche de la membrane plasmique et pourquoi?

A
  • van der waals et effet hydrophobe

- pour favoriser la diffusion rapide des lipides

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40
Q

Qu’est-ce que l’osmose?

A

diffusion du solvant à travers une membrane semi perméable ( du plus concentré au moins concentré)

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41
Q

Qu’est-ce que la pression osmotique?

A

pression nécessaire afin d’arrêter le flux de solvant

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42
Q

Que veut dire hypertonique, hypotonique, isotonique?

A

hypotonique: + concentré à l’int.
hypertonique: + concentré à l’ext.
isotonique: à l’équilibre osmotique

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43
Q

Pourquoi quand malade on injecte de manière intraveineuse du NaCl 0,9% plutôt que de l’eau?

A

Car si on injecte de l’eau, l’intérieur de la cellule est plus concentré (hypotonique) donc l’eau va entrer dans les cellules et les faire éclater.

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44
Q

Expliquer pourquoi il n’y a pas réellement des protons libre retrouvé en solution suite à l’ionisation de l’eau.

A

Lorsque l’eau s’ionise elle forme de protons (H+) et hydroxyde (OH-), mais les protons sont retrouvés sous forme hydronium puisque les protons sautent d’une molécule à l’autre.

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45
Q

Quelle est la constante de dissociation?

A

Kw= 10^-14

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46
Q

Comment on calcul le pH?

A

pH = -log[H+]

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47
Q

Quel est le pH de l’eau pure?

A

7 car [H+] = [OH-]

48
Q

Que devient l’acide lorsqu’on ajoute de la base?

A

une base conjugué (pour une base qu’on ajoute de l’acide: acide conjugué.)
acide -> b.c + H

49
Q

Quel est l’équation de Henderson-Hasselbach?

A

pH= pKa + log [b.c]/[a]

50
Q

À quoi ressemble la courbe d’un titrage d’acide faible?

A

x^3 ( pH selon [base])

51
Q

Qu’est-ce qu’un pKa?

A

Ph auquel 50% de la molécule est ionisé et 50% de la molécule est non-ionisé (point d’inflexion de la courbe de titrage)

52
Q

Quel effet remarquons-nous prêt du pKa et décrivez le.

A

Effet tampon: près du pKa le pH varie peu, peut importe le nor de base que l’on ajoute

53
Q

Est-ce qu’il y a formation de produit dès la première goutte de base lors d’un titrage?

A

Oui, tout le processus est dynamique. Proton relâché tout le temps c’est juste que plus lorsque plus de base.

54
Q

Quel est la particularité de l’acide polyphonique?

A

3 pKa donc 3 protons de libérés (chacun à un pH différent)

55
Q

Plus le pH augmente plus les molécules sont … ?

A

déprotonnées (ont laissés partir leur proton)

56
Q

Quel est la structure général d’un acide aminé?

A

carbone alpha, groupement carboxyle (COO-), groupement amine(NH3+), H et R (radical)

57
Q

Est-ce que l’acide aminé est amphiphile ou amphotère.

A

Amphotère car peut agir comme un acide ou une base grâce ses deux groupements ionizable (amine et carboxyle).

58
Q

L’acide aminé est une molécule chirale ou non? pourquoi?

A

Oui car 4 groupement différents (appart glycine) , donc plusieurs isomères mais sont non superposable. (font dévier la lumière dans un sens ou l’autre).

59
Q

Quel sont les deux isomères de l’acide aminé? Lequel est retrouvé parmi les protéines?

A

L-(acide aminé) et D-(acide aminé)

le L est le seul retrouvé parmi les protéines

60
Q

Combien d’acide aminés existent-ils et peuvent-ils tous faire des protéines?

A

des centaines et non seulement 20 peuvent

61
Q

Par quoi sont déterminés les propriétés de l’acide aminé?

A

Sa chaine latérale (R)

62
Q

Les acides aminés peuvent varier selon?

A

taille, forme, charge, polarité, hydrophobicity réactivité

63
Q

Glycine?

A

Gly, H, non-polaire

64
Q

Alanine?

A

Ala, methyl, n-p

65
Q

Valine?

A

Val, méthyle, n-p

66
Q

Leucine?

A

Leu, méthyle, n-p

67
Q

Isoleucine?

A

Ile, méthyle, n-p

68
Q

Méthionine?

A

Met, thiol, n-p

69
Q

Proline?

A

Pro, cycle, n-p

70
Q

Phenylalanine?

A

Phe, benzène/méthyl, n-p

71
Q

Tryptophane?

A

Trp, cycle/amine/benzène, n-p

72
Q

asparagine?

A

Asn, cétone/amine, polaire n-c

73
Q

glutamine?

A

gln, cétone/amine, polaire n-c

74
Q

tyrosine?

A

Tyr, benzène/alcool, polaire n-c

75
Q

cysteine?

A

Cys, thiol, polaire n-c

76
Q

sérine?

A

Ser, alcool, polaire n-c

77
Q

thréonine?

A

Thr, alcool, polaire n-c

78
Q

lysine?

A

Lys, 1 amine, polaire basique (+)

79
Q

arginine?

A

Arg, 3 amines, polaire basique (+)

80
Q

histidine?

A

His, 2 amines/cycle, polaire basique (+)

81
Q

acide aspartique/aspartate?

A

Asp, acide carboxylique/carboxyle, polaire acide (-)

82
Q

acide glutamique/glutamate?

A

Glu, acide carboxylique/carboxyle, polaire acide (-)

83
Q

Où se retrouvent majoritairement les acides aminés hydrophobes?

A

à l’intérieur de la molécule

84
Q

vrai ou faux les liaisons hydrophobe ne participent pas directement aux réactions chimiques?

A

vrai

85
Q

Où se retrouvent majoritairement les acides aminés polaire non-chargés et chargée?

A

Dans les protéines, forment des contacts avec de l’eau (le solvant). Mais peut aussi se retrouver à l’int. si pont H possibles.

86
Q

Quand est-ce que les acides aminés chargées sont-ils chargés?

A

à pH physiologique

87
Q

Quel est l’exception lié à l’histidine?

A

histidine est ionisé à ph environ 6 (chargé positivement) alors qu’à un pH de environ 8 elle n’est plus chargé (elle libère son proton)

88
Q

Quel groupement de l’histidine perd ou gagne un proton et quel est le but?

A

le groupement d’imidazole et afin de moduler l’activité selon le pH.

89
Q

Quel est l’exception lié à la glycine?

A

seul acide aminé non-chiral (pas 4 groupements différents)

on peut le classé parmi les acides aminés polaires vu que pas hydrophobe et non chargé

90
Q

graphiquement de quoi un pka a l’air?

A

un point d’inflexion

91
Q

qu’est ce que le point isoéléctrique et c’est quoi son synonyme?

A

synonyme: zwitterion

- pH auquel l’acide aminé est électriquement neutre et 100% de la molécule est comme ça

92
Q

Quel est le pKa du groupement carboxyle?

A

2

93
Q

Quel est le pka du groupement amine?

A

9,5

94
Q

Quel sont les 6 autres groupements ionisantes et leur pka respectifs?

A

aspartate et glutamate 4
histidine 6
cysteine 8,4
lysine, arginine, tyrosine environ 11

95
Q

Lequel groupement ionizable part toujours en premier lors d’un titrage d’un acide par une base?

A

le groupement carboxyle puisqu’il a un pka de 2

96
Q

Quel est la liaison entre deux acide aminés et qu’est-ce que cela forme?

A
  • lien peptidique

- dipeptide

97
Q

La liaison entre deux acide aminés est-elle covalente?

A

Oui la liaison peptidique est une liaison covalente.

98
Q

Où est situé le lien peptidique entre deux acides aminés?

A

Entre le groupement carboxyle de un et le groupement amine de l’autre (tout deux liés au carbone alpha).

99
Q

On fait la lecture d’un polypeptide du C au N ou du N au C?

A

N au C

100
Q

Quelle est la différence entre un polypeptide et une protéine?

A

polypeptide: courte chaine de a.a (moins que 50)

protéine: longue chaine de a.a (plus que 50) et structure tridimensionnelle définie

101
Q

Quel est l’exception du gluthation?

A

Le gluthation est un antioxydant pendant la respiration (tamponne). Il est composé d’un glutamate, cysteine et glycine. L’glutamate et cysteine sont lié par le groupement carboxyle lié au C gamma du glutamate et non C alpha. Donc, agis comme un agent réducteur (donneur d’électron par le groupement thiol de la cysteine).

102
Q

structure primaire?

A

arrangement linéaire des a.a

103
Q

structure secondaire?

A

formation locales de structure tridimensionnelles à plusieurs a.a (feuillet beta et hélice alpha)

104
Q

structure tertiaire?

A

assemblage de structures secondaire en motifs protéiques (domaines) donnant la configuration native de la protéine (fonction)

105
Q

structure quaternaire?

A

assemblage de plusieurs polypeptides pour former une protéine fonctionnelle avec des sous-unités (les différentes sous-unités doivent agir entre elles).

106
Q

Quel est la conformation du lien peptidique?

A

lien planaire permettant la résonance donc apparition d’une double liaison

107
Q

Est-ce que le lien peptidique est dynamique?

A

non car possibilité de caractère à liaison double donc permet pas de rotation

108
Q

Quels sont les deux conformation que peut adopter le lien peptidique et qu’est-ce qui est plus favorable et pourquoi?

A
  • cis (meme côté)

- trans (côté opposé), favorisé car diminue l’encombrement stérique (99,9% liaisons)

109
Q

Quel est l’exception de la proline?

A

elle peut avoir une configuration cis ou trans puisque les deux causes a peu près autant d’encombrement stérique (énergie similaire)

110
Q

Que permet le carbone alpha des acides aminés?

A

une rotation entre-deux plans peptidiques voisins

111
Q

Quels sont les angles dihèdres?

A

phi: entre amine et carbone alpha
psy: entre carboxyle et carbone alpha

112
Q

De quoi dépendent les angles permis du carbone alpha?

A

-encombrement stérique entre les oxygènes carbonyles du lien peptidique
et
-encombrement stérique entre les atomes des chaines latérales

113
Q

Comment sont les angles autour de la proline et quel effet cela donne à la proline?

A

-les angles autour de la liaison N-C sont fixes: à cause du cycle de la chaine latérale = rigidité du peptide

114
Q

La glycine a-t-elle des angles plus fixes ou flexibles et pourquoi?

A

flexible car chaine latérale c’est H, donc moins/pas d’encombrement stérique

115
Q

Qu’est-ce qui indique les paires d’angles ne causant pas d’encombrement stérique et qui sont donc permis pour les acides aminé d’une protéine donnée? (expérience)

A

graphique de ramachandran (cartographié)

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