Introduction Flashcards
Qu’est-ce que la biochimie?
C’est l’ensemble des réactions chimiques se déroulant dans la cellule (ex: signalisation cellulaire et métabolisme).
Qu’a découvert Santorio Santorio lors de son expérience?
Il a découvert qu’il y avait certainement des réactions chimiques qui se produisent à l’intérieur de la cellule puisque lorsqu’il se pèsait avant/après toutes ses activités il remarqua que l’on ingère beaucoup plus que ce qui sort.
Quel est la matière principale à la base de la biochimie?
Chimie organique (C)
Quels sont les éléments chimiques les plus abondants?
C N O H Ca P K S Cl Na Mg
Quel élément à la masse la plus importante dans le corps?
oxygène (65%)
Amine?
NH2 NH NH3
Alcool?
OH
Éther?
R-O-R
Aldehyde?
O=C-H
Acide carboxylique?
O=C-OH
Ester?
O=C-OR
Ester d’acide phosphorique?
p=o et -o -oh -oh
4 familles de biomolecules?
lipide, sucres, acides aminés, nucleotides
Fonctions acides aminés?
structure, catalyseur, transport, signalisation
Fonctions glucides?
structure, énergie
Fonctions lipides?
structure, énergie, signalisation
Fonction nucléotides?
structure de l’ADN/ARN, information génétique, énergie (ATP)
Quels sont les familles de polymères?
polysaccharides (glucide), polypeptides (acides aminés), acide nucléiques (nucleotides). Attention les lipides n’ont pas de polymère.
Comment les monomères deviennent des macromolécules?
par hydrolyse (libération d’eau)
Nommer des structures que l’on retrouve sur la membrane plasmique.
glycoprotéine, fibre de la matrice extra cellulaire, glucide, cholestérol, microfilaments du cytosquelette, protéine périphérique, protéine intramembranaire, glycolipide, cytoplasme
Les propriétés de l’eau?
solvant, abondance et cohésion
Quel est la structure/charge de la molécule d’eau ?
- répartition des charges (dipôle permanents)
- molécule polaires (déséquilibre tjrs dynamique)
Quelle liaison peut faire la molécule d’eau?
pont H (membre du FON-H devant un H)
Qu’est-ce qu’une liaison ionique?
- liaison faible
- interaction électrostatique entre deux groupes de charges opposés (ions)
- “forte” faible
Qu’est-ce qu’un pont H?
- liaison faible
- FON-H devant H
- distance plus grande que covalence et partage pas parfait des électrons
- se fait avec les sucres bcp
Comment se positionne les pont H dans la glace ?
orientation tétraédrique des H autour de O
Quels sont les qualités faisant de l’eau un bon solvant?
- ionisable (ex: NaCl)
- polaire (ex: sucres)
Qu’est-ce qu’une liaison de Van der Waals?
- entre molécules non-chargés mais polaires
- plus faible
- très sensible à la distance
Quel est le facteur limitant des liaisons de Van der Waals?
- la distance doit pas être trop proche car = répulsion
- distance d’environ 3 a 4,5 A est optimale
- si trop loin pas de liaison
Qu’est ce que l’effet hydrophobe?
-agglomération des molécules hydrophobes entre eux pour minimiser les contacts avec l’eau
Où l’effet hydrophobe est assez présent?
- repliement des protéines
- formation de membranes
Qu’est-ce qu’une molécule amphiphile/ amphipatique?
-molécule à 2 portions: hydrophile et hydrophobe
Qu’est-ce qu’une molécule amphotère?
-molécule à 2 portions: acide et base
Quel sont les deux conformations que peut prendre les molécules amphiphile?
- micelle (molécule en forme de cône)
- bicouche (molécule de forme cylindrique) = mais ce rassemble quand même sous forme de sphère pour diminuer l’interaction avec l’eau (énergiquement favorable)
À quoi servent les forces des polymères biologiques (pont H, ionique, covalent…)?
maintient de la conformation
Nommez une structure importante formé de liaisons non-covalentes.
cytosquelette (filament d’actine et microtubules)
Pourquoi les liaisons non-covalences sont-elles favorisé parfois?
-liaisons dynamiques (facile à défaire et faire)
De quoi est composé majoritairement la membrane plasmique?
- bicouche de phosphoglycérolipides (chapeau (varie), groupement phosphate, glycérol, 2 queues d’acides gras)
Quels sont les interactions entre la bicouche de la membrane plasmique et pourquoi?
- van der waals et effet hydrophobe
- pour favoriser la diffusion rapide des lipides
Qu’est-ce que l’osmose?
diffusion du solvant à travers une membrane semi perméable ( du plus concentré au moins concentré)
Qu’est-ce que la pression osmotique?
pression nécessaire afin d’arrêter le flux de solvant
Que veut dire hypertonique, hypotonique, isotonique?
hypotonique: + concentré à l’int.
hypertonique: + concentré à l’ext.
isotonique: à l’équilibre osmotique
Pourquoi quand malade on injecte de manière intraveineuse du NaCl 0,9% plutôt que de l’eau?
Car si on injecte de l’eau, l’intérieur de la cellule est plus concentré (hypotonique) donc l’eau va entrer dans les cellules et les faire éclater.
Expliquer pourquoi il n’y a pas réellement des protons libre retrouvé en solution suite à l’ionisation de l’eau.
Lorsque l’eau s’ionise elle forme de protons (H+) et hydroxyde (OH-), mais les protons sont retrouvés sous forme hydronium puisque les protons sautent d’une molécule à l’autre.
Quelle est la constante de dissociation?
Kw= 10^-14
Comment on calcul le pH?
pH = -log[H+]
Quel est le pH de l’eau pure?
7 car [H+] = [OH-]
Que devient l’acide lorsqu’on ajoute de la base?
une base conjugué (pour une base qu’on ajoute de l’acide: acide conjugué.)
acide -> b.c + H
Quel est l’équation de Henderson-Hasselbach?
pH= pKa + log [b.c]/[a]
À quoi ressemble la courbe d’un titrage d’acide faible?
x^3 ( pH selon [base])
Qu’est-ce qu’un pKa?
Ph auquel 50% de la molécule est ionisé et 50% de la molécule est non-ionisé (point d’inflexion de la courbe de titrage)
Quel effet remarquons-nous prêt du pKa et décrivez le.
Effet tampon: près du pKa le pH varie peu, peut importe le nor de base que l’on ajoute
Est-ce qu’il y a formation de produit dès la première goutte de base lors d’un titrage?
Oui, tout le processus est dynamique. Proton relâché tout le temps c’est juste que plus lorsque plus de base.
Quel est la particularité de l’acide polyphonique?
3 pKa donc 3 protons de libérés (chacun à un pH différent)
Plus le pH augmente plus les molécules sont … ?
déprotonnées (ont laissés partir leur proton)
Quel est la structure général d’un acide aminé?
carbone alpha, groupement carboxyle (COO-), groupement amine(NH3+), H et R (radical)
Est-ce que l’acide aminé est amphiphile ou amphotère.
Amphotère car peut agir comme un acide ou une base grâce ses deux groupements ionizable (amine et carboxyle).
L’acide aminé est une molécule chirale ou non? pourquoi?
Oui car 4 groupement différents (appart glycine) , donc plusieurs isomères mais sont non superposable. (font dévier la lumière dans un sens ou l’autre).
Quel sont les deux isomères de l’acide aminé? Lequel est retrouvé parmi les protéines?
L-(acide aminé) et D-(acide aminé)
le L est le seul retrouvé parmi les protéines
Combien d’acide aminés existent-ils et peuvent-ils tous faire des protéines?
des centaines et non seulement 20 peuvent
Par quoi sont déterminés les propriétés de l’acide aminé?
Sa chaine latérale (R)
Les acides aminés peuvent varier selon?
taille, forme, charge, polarité, hydrophobicity réactivité
Glycine?
Gly, H, non-polaire
Alanine?
Ala, methyl, n-p
Valine?
Val, méthyle, n-p
Leucine?
Leu, méthyle, n-p
Isoleucine?
Ile, méthyle, n-p
Méthionine?
Met, thiol, n-p
Proline?
Pro, cycle, n-p
Phenylalanine?
Phe, benzène/méthyl, n-p
Tryptophane?
Trp, cycle/amine/benzène, n-p
asparagine?
Asn, cétone/amine, polaire n-c
glutamine?
gln, cétone/amine, polaire n-c
tyrosine?
Tyr, benzène/alcool, polaire n-c
cysteine?
Cys, thiol, polaire n-c
sérine?
Ser, alcool, polaire n-c
thréonine?
Thr, alcool, polaire n-c
lysine?
Lys, 1 amine, polaire basique (+)
arginine?
Arg, 3 amines, polaire basique (+)
histidine?
His, 2 amines/cycle, polaire basique (+)
acide aspartique/aspartate?
Asp, acide carboxylique/carboxyle, polaire acide (-)
acide glutamique/glutamate?
Glu, acide carboxylique/carboxyle, polaire acide (-)
Où se retrouvent majoritairement les acides aminés hydrophobes?
à l’intérieur de la molécule
vrai ou faux les liaisons hydrophobe ne participent pas directement aux réactions chimiques?
vrai
Où se retrouvent majoritairement les acides aminés polaire non-chargés et chargée?
Dans les protéines, forment des contacts avec de l’eau (le solvant). Mais peut aussi se retrouver à l’int. si pont H possibles.
Quand est-ce que les acides aminés chargées sont-ils chargés?
à pH physiologique
Quel est l’exception lié à l’histidine?
histidine est ionisé à ph environ 6 (chargé positivement) alors qu’à un pH de environ 8 elle n’est plus chargé (elle libère son proton)
Quel groupement de l’histidine perd ou gagne un proton et quel est le but?
le groupement d’imidazole et afin de moduler l’activité selon le pH.
Quel est l’exception lié à la glycine?
seul acide aminé non-chiral (pas 4 groupements différents)
on peut le classé parmi les acides aminés polaires vu que pas hydrophobe et non chargé
graphiquement de quoi un pka a l’air?
un point d’inflexion
qu’est ce que le point isoéléctrique et c’est quoi son synonyme?
synonyme: zwitterion
- pH auquel l’acide aminé est électriquement neutre et 100% de la molécule est comme ça
Quel est le pKa du groupement carboxyle?
2
Quel est le pka du groupement amine?
9,5
Quel sont les 6 autres groupements ionisantes et leur pka respectifs?
aspartate et glutamate 4
histidine 6
cysteine 8,4
lysine, arginine, tyrosine environ 11
Lequel groupement ionizable part toujours en premier lors d’un titrage d’un acide par une base?
le groupement carboxyle puisqu’il a un pka de 2
Quel est la liaison entre deux acide aminés et qu’est-ce que cela forme?
- lien peptidique
- dipeptide
La liaison entre deux acide aminés est-elle covalente?
Oui la liaison peptidique est une liaison covalente.
Où est situé le lien peptidique entre deux acides aminés?
Entre le groupement carboxyle de un et le groupement amine de l’autre (tout deux liés au carbone alpha).
On fait la lecture d’un polypeptide du C au N ou du N au C?
N au C
Quelle est la différence entre un polypeptide et une protéine?
polypeptide: courte chaine de a.a (moins que 50)
protéine: longue chaine de a.a (plus que 50) et structure tridimensionnelle définie
Quel est l’exception du gluthation?
Le gluthation est un antioxydant pendant la respiration (tamponne). Il est composé d’un glutamate, cysteine et glycine. L’glutamate et cysteine sont lié par le groupement carboxyle lié au C gamma du glutamate et non C alpha. Donc, agis comme un agent réducteur (donneur d’électron par le groupement thiol de la cysteine).
structure primaire?
arrangement linéaire des a.a
structure secondaire?
formation locales de structure tridimensionnelles à plusieurs a.a (feuillet beta et hélice alpha)
structure tertiaire?
assemblage de structures secondaire en motifs protéiques (domaines) donnant la configuration native de la protéine (fonction)
structure quaternaire?
assemblage de plusieurs polypeptides pour former une protéine fonctionnelle avec des sous-unités (les différentes sous-unités doivent agir entre elles).
Quel est la conformation du lien peptidique?
lien planaire permettant la résonance donc apparition d’une double liaison
Est-ce que le lien peptidique est dynamique?
non car possibilité de caractère à liaison double donc permet pas de rotation
Quels sont les deux conformation que peut adopter le lien peptidique et qu’est-ce qui est plus favorable et pourquoi?
- cis (meme côté)
- trans (côté opposé), favorisé car diminue l’encombrement stérique (99,9% liaisons)
Quel est l’exception de la proline?
elle peut avoir une configuration cis ou trans puisque les deux causes a peu près autant d’encombrement stérique (énergie similaire)
Que permet le carbone alpha des acides aminés?
une rotation entre-deux plans peptidiques voisins
Quels sont les angles dihèdres?
phi: entre amine et carbone alpha
psy: entre carboxyle et carbone alpha
De quoi dépendent les angles permis du carbone alpha?
-encombrement stérique entre les oxygènes carbonyles du lien peptidique
et
-encombrement stérique entre les atomes des chaines latérales
Comment sont les angles autour de la proline et quel effet cela donne à la proline?
-les angles autour de la liaison N-C sont fixes: à cause du cycle de la chaine latérale = rigidité du peptide
La glycine a-t-elle des angles plus fixes ou flexibles et pourquoi?
flexible car chaine latérale c’est H, donc moins/pas d’encombrement stérique
Qu’est-ce qui indique les paires d’angles ne causant pas d’encombrement stérique et qui sont donc permis pour les acides aminé d’une protéine donnée? (expérience)
graphique de ramachandran (cartographié)
