protéines Flashcards
les protéines sont la principales source de quoi dans le corps humain et les aliments
azote
valeur énergétique des protéines
4 kcal
rôles structuraux et physiologiques importants
synthèse d’hormones et enzymes
régulation activité métabolique
immunité ; transport des molécules ; coagulation du sang
les 4 groupements chimiques des A.A
1.aminé
2.carboxylique
3.atome H
4.groupe R (propriétés physicochimiques, groupement qui change)
les protéines se distinguent par
nombre, proportion et séquence des a.a
combien de a.a total et présent dans les protéines
20 (tt les protéines contiennent les 20)
les 9 acides aminés essentiels (à chercher dans alimentation) sont
histidine (his)
isoleucine (ile)
leucine (leu)
lysine (lys)
méthionine (met)
phénylalanine (phe)
thréonine (thr)
tryptophane (trp)
valine (val)
quels sont les acides aminés non essentiels parmi tous les acides aminés suivant
histidine (his) / acide aspartique (asp) / acide glutaminique (glu) / alanine (ala) / arginine (arg) isoleucine (ile) / leucine (leu) / asparagine (asn) / cystéine (cys) / glutamine (gln) /lysine (lys) / glycine (gly) / proline (pro) / sérine (ser) / méthionine (met) / phénylalanine (phe) / thréonine (thr) / tryptophane (trp) / valine (val) / tyrosine (tyr)
les essentiels sont :
histidine (his)
isoleucine (ile)
leucine (leu)
lysine (lys)
méthionine (met)
phénylalanine (phe)
thréonine (thr)
tryptophane (trp)
valine (val)
les acides aminés sont liés par
des liens peptidiques (liaison covalente)
Lien peptidique; le groupement aminé d’un acide aminé réagit avec ? d’un autre acide aminé pour obtenir ?(en libérant une molécule d’eau)
le groupement carboxylique et un dipeptide
combien de aa dans oligopeptide, polypeptide et protéine
oligo = 2 à 10 (di,tri..peptide)
poly = plus que 10
protéine = plus que 100
la séquence des aa détermine ? de la protéine à cause des intéractions, cette ? détermine les fonctions
forme /structure
c’est quoi une protéine dénaturée
perte fonction à cause perte de forme
interactions brisées mais liens peptidiques intacts
qualité nutritionnelle reste intacte (conserve aa)
qu’est ce qui peut dénaturer les aa
chaleur
pH
métaux
force (mécanique)
digestion (pour absorber les aa)
ex = lait + vinaigre
structure, conformation, fonction, solubilité, propriété physique sont
fondements de classifications des protéines
caractéristiques holoprotéine
protéines simples
seule aa
albumine, globuline ,glutéline, prolamines, scléroprotéines
classe de protéines =complexe, combinées avec d’autres substances
glycoprotéines, phosphoprotéines, lipoprotéines, nucléoprotéines chromoprotéines (molécule-protéine)
hétéroprotéines
alliage protéine avec d’autres molécules pour remplir leurs fonctions
que pouvons nous conclure de la teneur en protéines de chacun des ces groupes
Viandes, volailles, animaux marins/d’eau douce, insectes, Produits laitiers, Légumineuses, noix, graines Produits céréaliers et pseudo-céréales, Légumes et fruits , aliments riches en mg et sucre
plus de m.g = moins de protéines
plus d’eau = moins de protéines
(Viandes, volailles, animaux marins/d’eau douce, insectes)
yogourt gras = moins proétique, mais variable selon transformation
(Produits laitiers)
Légumineuses, noix, graines (à compléter)
pas riche en protéine mais son accumulation fait que source importante (Produits céréaliers et pseudo-céréales)
peu sauf pois verts, pommes de terre, épinards (Légumes et fruits)
très peu et valeur inintéressante (aliments sucrés)
les besoins en protéines dépendent de
renouvellement des protéines corporelles et autres substances azotées
formation de nouveaux tissus + qualité des protéines
mentionne les éléments suivant concernant la qualité des protéines
dépend de?
fournit quoi en quelle proportion?
obtenus par alimentation à quelle fréquence ?
que se passe-t-il si la proportion relative (dans aliment) est insuffisante ?
Dépend de la teneur en acides aminés essentiels
Une protéine de qualité fournit tous les acides aminés essentiels dans des proportions qui reflètent les besoins de synthèse protéique
Si la proportion relative (dans un aliment) d’un acide aminé essentiel est insuffisante = L’utilisation des acides aminés pour la synthèse des protéines dans l’organisme est perturbée, Une part des acides aminés restants sert uniquement à la production d’énergie, intervalles réguliers
qui somme nous
nous servons à la mesure de :
composition en a.a essentiels (teneur et proportion)
sa digestibilité
quantité azote consommées, absorbées et retenue,
son effet sur croissance des animaux
la qualité d’une protéine
quelles sont les méthodes d’évaluation chimiques de la q.p
indice chimique (score aa)
score aa corrigé pour la digestibilité des protéines
score aa indispensables digestibles
quelles sont les méthodes d’évaluation biologique de la q.p
valeur bio
utilisation protéique nette
coefficient d’efficacité protéique
les mesures d’évaluation chimiques comparent la composition en acides aminés essentiels d’une protéine de référence jugée idéale, lesquelles?:
Autrefois, protéine du blanc d’oeuf ou caséine (score fixé à 1)
Aujourd’hui, modèle de référence représentant les besoins en acides aminés des enfants de six mois à trois ans (défini par l’OMS)
c’est quoi un acide aminé limitant
aa essentiel qui affiche LE PLUS GRAND déficit par rapport à la valeur jugée idéale
(car aussitôt que lui est fini, le reste sert à énergie au lieu de synthèse)
exemples de aa limitant dans le blé et produits céréaliers, légumineuses
lysine et méthionine
vrai ou faux, tous les aliments ont un aa limitant
faux , possible que non
le aa limitant tient compte ou non de ?
la digestibilité