Proteines Flashcards
Caractéristiques de l’hélice α
Pas
Diamètre
Nb résidus/ tour
Longueur
Angle
Orientation des chaînes
Liaison Hydrogène
Sens de rotation
Propriétés
Pas : 0.54 nm
Diamètre : 0.5 nm
Nb résidus/ tour : 3.6 résidus d’AA/tour de spire
Longueur d’une hélice : entre 4 et 40 AA (6-60 angström)
Angle : 80*
Orientation des chaînes : Chaîne latérale toujours tournée vers l’extérieur (pour l’encombrement stérique)
Liaison Hydrogène : Entre O de C=O (n) et H de N-H (n+4)
sont NON-covalentes.
Sens de rotation : droitière
Propriétés :
Structure extensible : (fonctionnent comme des sortes de ressorts).
Propriété de déformation, de contractilité, de fluidification. On retrouve donc ces hélices dans les protéines de la peau (élastine du tissu conjonctif), du muscle (actine,,myoglobibe )
Brins Parallèles
Les deux chaînes contigués sont orientées dans le même sens.
• Les liaisons hydrogènes sont :
= Régulièrement espacées
= Non parallèles entre elles
= Moins stables: liaisons hydrogènes déformées (angle entre les liaisons).
=Connexion complexe
= Motif Baß fréquent
Brins Antiparallèles
Les deux chaînes polypeptidiques contigués sont orientées dans un sens opposé.
• Les liaisons hydrogènes sont :
= Non équidistantes
= Parallèles entre elles
= Plus stables: liaisons hydrogènes non déformées.
= Connexion simple
Boucle :
Longueur
Rôle
Caractéristique
Connexion
AA
Longueur : environ 10-20AA
Rôle : Connexion entre les différentes structures secondaires régulières
Changement de direction dans l’organisation 3D des protéines
Caractéristique :
Contrairement aux structures secondaires régulières, les boucles ont tendance à se situer vers l’extérieur des protéines et à engager des liaisons hydrogènes avec l’eau environnante. Il peut aussi y en avoir au sein de la boucle.
Connexion :
Entre 2 hélices α
Entre feuillet plissé B et hélice α
Entre des brins β parallèles d’un feuillet plissé β
AA : 1/3 des AA d’une protéine forment les boucles/ coudes
Fréquemment retrouvés: Glycine (petit) et Proline (rigide, impliquée dans les cassures et inclinaisons des chaînes polypeptidiques)
Coude / Tour :
Rôle
Longueur
Caractéristiques
Connexion
AA
Longueur : environ 2-4 AA
Rôle : Connexion entre les différentes structures secondaires régulières
Changement de direction dans l’organisation 3D des protéines
Caractéristique :
Retrouvé à la surface des protéines.
• Coude le plus fréquent dans les protéines = coudes β (4 AA )
• Stabilisation des changements abrupts de direction de la Chaîne polypeptidique par établissement de ponts (liaisons) hydrogènes entre le groupement CO du 1er AA et le groupement NH du 4ème AA.
Formation d’un angle de 180° stabilisé par les liaisons hydrogène.
Connexion :
Coude β : entre 2 brins β antiparallèles d’un feuillet β
AA : 1/3 des AA d’une protéine forment les boucles/ coudes
Fréquemment retrouvés: Glycine (petit) et Proline (rigide, impliquée dans les cassures et inclinaisons des chaînes polypeptidiques)
Ponts disulfures (seules liaisons covalentes qui interviennent dans la structure tertiaire:
impliquant les chaines latérales)
Ce sont des liaisons covalentes entre deux cystéines (réaction d’oxydation pour former une cystine) appartenant à la même chaîne peptidique, ou à deux chaînes différentes.
Ils sont retrouvés essentiellement dans des protéines extra-cellulaires (qui ont besoin d’une oxydation) car le cytoplasme est rempli d’agents réducteurs intra-cellulaires ! (cf.
cours AA)
Liaisons ioniques/électrostatiques (liaisons faibles)
Liaisons non covalentes (=faibles) entre un radical chargé positivement (NH3*) et un radical chargé négativement (COO) (Ex : Lys-Glu), liant soit 2 parties d’une même chaîne soit 2 chaînes différentes. Cette liaison dépend de la force ionique du milieu et du pH.
Liaisons hydrophobes (liaisons faibles)
Les AA à chaînes latérales hydrophobes, non polaires (Ala, Val, Leu, Ile, Phe…) ont tendance à se rapprocher (vers l’intérieur de la molécule) et permettent ainsi des interactions apolaires entre différentes parties d’une chaîne peptidique.
Liaisons hydrogènes (liaisons faibles)
Entre chaînes latérales des résidus d’AA impliquant :
- Un H (appauvri en électrons) d’un groupe OH (Tyr, Ser, Thr) ou d’un groupe NH
(His) - Et un O (riche en électrons) à charge négative (Glu, Asp)
Les liaisons hydrogène entre chaînes latérales se forment essentiellement en absence d’eau, dans un environnement hydrophobe à l’intérieur de la structure (s’il y avait de l’eau, la liaison se ferait préférentiellement avec celle-ci qu’entre deux chaînes latérales)
