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UE2 Bioch/chimie/physique > Enzymes > Flashcards

Enzymes Flashcards

1
Q

Date de la découverte des rybozymes

A

1980

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Q

OMP décarboxylase

Facteur d’accélération :
Utilité:

A

10^17
Oritidine monophosphate (OMP)—> uridine monophosphate (UMP)

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3
Q

Nucléase staphylococcique

Facteur d’accélération :

A

10^14

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4
Q

Anhydrase carbonique

Facteur d’accélération :
Substrat :
Km :
Kcat :

A

Facteur : 10^6
Substrat : CO2
Km : 8 000
Kcat : 600 000

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5
Q

Subtilisine

Origine :
Site de clivage :

A

Origine : bactérienne
Site de clivage : clive toute les liaisons peptidique entre 2AA quelconque

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6
Q

Trypsine :

Localisation :
Site de clivage :

A

Localisation : suc pancréatique

Site de clivage : Arg-X et Lys-X sauf si Proline qui suit

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7
Q

Thrombine

Utilité :
Site de clivage :

A

Utilité : facteur de coagulation
Site de clivage : entre Arg-Gly

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8
Q

Définition d’une holoenzyme

A

Complexe enzymatique catalytiquement actif = apoenzyme + cofacteur

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9
Q

Définition d’une Apoenzyme

A

Enzyme sans son cofacteur , catalytiquement inactive

( partie protéique ou ARN )

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10
Q

Cofacteur

A

Partie non protéique thermostable associée à l’apoenzyme

Ions métallique
Groupement prosthétique ou coenzyme vrais
Coenzyme mobile ou cosubstrat

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11
Q

Modèle clé-serrure de Fisher

A

1890
E s’adapte rigoureusement à S
Modèle rigide ne prends pas en compte l’évolution

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12
Q

Modèle de Koshland

A

Modification conformationelle
Orientation optimale des groupes catalytique
Modèle dynamique

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13
Q

Lysozyme

A

Dans les sécrétions
Action molécule poly-osidique sur les cellule GRAM+

Glutamate position 35 attaque la liaison entre 3 oses
Stabilisation par l’asparate
Molécule d’eau —> retour a l’état initial

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14
Q

Détection du glucose

A

Liqueur de Feling (ions cuivre )
Réagit avec des aldéhyde libre
Coloration rouge ( technique ancienne )

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15
Q

Nomenclature EC

A

1er chiffre = type de réaction catalysé ( 1 a 6 )
2eme = substrat général impliqué lors de la réaction
3eme = substrat spécifique impliqué
4eme = numéro de série de l’enzyme

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16
Q

Chymotrypsine

Composition :
Rôle :
Catalyse :
Kcat :

A

Composition : site actif = triade catalytique ( Asp , His , Sér)

Rôle : clive les liaisons Phe-X et Trp-X sauf si Pro

Catalyses :
- Catalyse covalente ( puissant nucléophile O-Ser )
- Catalyse acide base ( His catalyseur basique pouvoir nucléophile de Ser )

Kcat : 100

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17
Q

Anhydrase carbonique

Composition :
Rôle :
Catalyses :

A

Composition :
- cofacteur = Zn2+
- site actif = 3 his

Rôle :
-régulation du PH
-Zn2+ active H2O ->hydrate CO2 —> HCO3-

Catalyses :
- effet de proximité ( anhydrase carbonique fixe le CO2 et H2O )
- ion métallique ( ZN2+ forme des nucléophiles OH- par coordination direct )

18
Q

Complexe de Michaelis Menten

A

Complexe E-S
S peut se dissocier de E a la vitesse K-1
Complexe ES peut se transformer en enzyme libre et en produit a la vitesse K2

19
Q

3 états de la vitesse initiale

A

État pré-stationnaire : formation du complexe ES

État stationnaire : concentration en EN max

État post-stationnaire : ES diminue

20
Q

Vm

A

Vitesse initiale maximal
Condition saturante de substrat

21
Q

Beta-Galactosidase

Substrat :
Km :

A

Substrat : lactose
Km : 4 000

22
Q

Pénicillinase

Substrat :
Km :

A

Substrat : Benzylpencilline
Km : 50

23
Q

Arginine-tRNA-synthétase

Substrat :
Km :

A

Substrat : Arginine / tRNA / ATP
Km : 3. /. 0.4. / 300

24
Q

Lactate déshydrogénase ( LDH )

Kcat :
Caractéristique :

A

Kcat: 1 000

Tétramère
4 protomere conduit a 5 iso-enzyme différentes
H4(coeur),H3M,H2M2,HM3,M4(foie)

Cette enzyme catalyse la dernière étape de la glycolyse anaérobie et transforme le pyruvate en lactate

25
Température d’activation : Température de dénaturation : Température optimale :
Température d’activation : temp<37° Température de dénaturation : temp>37° ( influe sur l’apoenzyme ) Température optimale : 37° Super enzyme —-> 100°
26
PH optimum : Exceptions :
Optimum = entre 6 et 8 Pepsine : estomac = 1,2-2 Arginase : 9,5-10
27
2 grandes possibilités de la régulation
Controle de la disponibilité en enzyme Contrôle de l’activité enzymatique
28
2 types de Contrôle de l’activité enzymatique
Régulation par modification post traductionelle - modification covalente Régulation par allostérie - modification de la structure tridimensionnelle
29
Régulation par protéolyse partielle
Précurseur sous forme inactive ( proenzyme , zymogene ) Protéolyse partielle activée (irréversible ) Clivé au Nv des liaisons peptidique sur le site d’activation Exemple : Protéase digestive Coagulation du sang Trypsine
30
Comment fonctionne la Trypsine
Synthétisé sous forme de Trypsinogène ( zymogene inactif ) Enteropeptidase activée par le bol alimentaire Trypsine inactive Clivée par une entéropeptidase entre une lysine et une isoleucine Trypsine activée et peut clivé sa forme inactive Exponentielle
31
Phosphorylation
Addition d’un Groupe phosphate provenant de l’ATP Résidu Ser et/ou Thr et/ou Tyr Action d’une kinase Modification post-traductionelle réversible qui résulte de la formation d’une liaison covalente
32
Déphosphorylation
Action d’une phosphatase
33
enzyme allostérique
Structure quaternaire oligomérique variable de protomère fixé par des liaisons non covalente Chaque protomere de l’enzyme possède un site actif et un ou plusieurs site allostérique Les effecteur allostérique se fixe reversiblement et non covalente au Nv d’un site allostérique ( activateur ou inhibiteur ) aucune analogie structurale avec le substrats 1 site actif et plusieurs site allostérique 2 conformations tridimensionnelles différentes ( transition allostérique )
34
A quoi correspond les UI
Quantité d’enzyme catalysant la transformation d’une micromole de substrat par minute 1UI = 16,6 nKat
35
A quoi correspond les kat
Katal Quantité d’enzymes catalysant la transformation d’une mole de substrat par seconde 1UI = 16,6 nKat
36
Cytolyse hépatique
Cytolyse hépatique (destruction des hépatocytes observée suite à une hépatite virale ou à une intoxication chronique (cirrhose) : libération massive d'enzymes cytosoliques dans le sérum → Elévation de la concentration d'activité sérique des enzymes spécifiques du foie : ALAT (plus spécifique) et ASAT (aussi retrouvée dans le cœur)
37
Pancréatite aiguë
Pancréatite aiguë (inflammation du pancréas + douleur abdominale intense) : élévation de la concentration d'activité sérique de la lipase
38
Suivi biologique :
Suivi biologique : Médicaments hépatotoxiques : l'élévation de la concentration d'activité sérique d'ALAT et d'ASAT (transaminases) signifie que le médicament est toxique pour le foie.
39
Définition d’une Iso-enzyme
Enzyme catalysant le meme réaction sur le meme substrat pour générer le meme produit Structure protéique Leur cinétique est différentes Et exprimées dans des tissus ou organes différents
40
Intérêt médical des isos enzymes
La mesure de l’activité d’une iso-enzyme renseigne sur l’état du tissu dont elle est spécifique Dosage sérique = dosage de la phosphatase Alcaline —> rachitisme, maladie de Page Dosage de la créatine kinase —> infarctus du myocarde ( Par la tropine )
41
Caractéristique des coenzymes
Nature non protéique Molécule organique de faible masse molaire Composée thermostable Pas spécifique mais rôle de site catalytique - de transfert - d’oxydoréduction
42
Mécanismes des Folates
Vitamine B9 et vitamine B12 = rôle dan la synthèse de l’ADN Alimentation apporte des folates Forme du méthyle-tétrahydrofolate méthylation de l’homocystéine par la methionine synthase + B12 récupère le méthyl du méthyle-tétrahydrofolate et le dépose sur l’homocysteine

UE2 Bioch/chimie/physique (13 decks)

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