Proteiner

Question 1

Vad är polypeptidkedjor?

Answer 1

 Proteiner består av aminosyror som kopplats samman till polypeptidkedjor

Question 2

Hur skrivs peptider?

Answer 2

 Peptiderna kan beskrivas på följande sätt:

Glycin -> alanin förkortas Gly ->Ala eller G->A, GA

Question 3

Vart sitter N-terminal/C-terminal?

Answer 3

N-terminal sitter till vänster om peptidbindningen

C-terminal sitter till höger om peptidbindningen

Question 4

Beskriv peptidbindningen

Answer 4

Amniosyrorna kopplas samman genom peptidbindningar (kondensationsreaktion)

kolla bild

Question 5

Vad betyder olika antal aminosyrarester i peptiden

Answer 5

Antalet aminosyrarester i peptiden

<10: oligopeptid, glycylalanin är en dipeptid dvs. GA innehåller 2 aminosyrarester

10–50: polypeptid

> 50: protein (ofta 300–400)

Question 6

vad bestämmer proteinets egenskaper & vad består protein av?

Answer 6

Ett protein kan bestå av en eller flera polypeptidkedjor

Aminosyrasekvensen bestämmer proteinets egenskaper

Question 7

Vad är en prostetisk grupp?

Answer 7

Prostetisk grupp
 En del proteiner har en prostetisk grupp – en atomgrupp av annat slag och/eller en metalljon. Tex. Hem i hemoglobin, innehåller järn

Question 8

Beskriv gelfiltrering

Answer 8

Gelfiltrering
 Separation efter molekylstorlek
 Kolonnkromatografi
 Molekylmassan för ett protein går att bestämma genom gelfiltrering

Ju mindre molekylerna är desto lättare kan de tränga in i de smala, slingrande kanalerna. Små molekyler får på så sätt en längre väg än stora molekyler. Stora molekyler tar genvägen förbi gelkornen och kommer därför först ut ur kolonnen. De minsta molekylerna får längst väg då de passerar flest kanaler.

SE BILD

Question 9

Beskriv jonbyteskromatografi

Answer 9

Jonbyteskromatografi
 Separation efter laddning
 Kolonnkromatografi

För att separera proteiner med en negativ nettoladdning använder man en anjonbytare, dvs. en jonbytare där positivt laddade grupper sitter fast i kolskelettet.

De positiva grupperna attraherar de negativa proteinmolekylerna mer eller mindre kraftigt beroende på molekylernas laddning och fördröjer därmed deras vandring genom kolonnen.

Molekyler med samma nettoladdning samlas i separata band som vandrar genom kolonnen.

Om proteinmolekylerna har positiv nettoladdning används istället en kolonn med katjonbytare.

Question 10

Beskriv fiberproteiner (form, uppbyggnad…)

Answer 10

Fiberproteiner
 En av de två huvudtyperna av proteiner
 Trådformiga och svårlösliga i vatten
 Molekylerna ligger utsträckta bredvid varandra och bildar trådar, fibrer. Många tvärbindningar, bryggor, mellan molekylerna gör att de bildar starka fibrer
 Många biologiska vävnader är uppbyggda av fibrer

Question 11

Beskriv α-spiral

Answer 11

α-spiral
 Hår består av ett fiberprotein som heter α-keratin, i keratin virar sig α-spiralerna runt varandra tre och tre och bildar fibriller -> knippen -> hår.
α-keratin har disulfidbryggor (kovalenta bindningar) mellan och inom peptidkedjorna, insulin har också detta

 Peptidkedjan bildar en spiral som kallas α-spiral eller α-helix eller α-struktur

 Mycket stabil

 Kollagen är huvudbeståndsdelen i hud, senor & brosk. Kollagen är också uppbyggt av en tredubbel spiral men den innehåller fler tvärbindningar (därför är vävnader uppbyggda av kollagen så starka)

Question 12

Beskriv β-struktur

Answer 12

β-struktur
 Silke har också fiberstruktur men den är av en annan typ än hos α-keratin. Hos silke ligger peptidkedjorna utsträckta bredvid varandra och bildar ”flak”
 CO-grupper i en peptidkedja binds med vätebindningar till NH-grupper i en grannkedja, detta kallas β-struktur
 β-keratin i naglar och horn
 β-struktur, β-flak, β-sheet

Question 13

Beskriv globulära proteiner (form, uppgifter…)

Answer 13

Globulära proteiner
	Globulära proteiner består av kompakta molekyler
	Sfäriska & lösliga i vatten
	Biologiskt aktiva
-	Transportproteiner tex. Hemoglobin
-	Enzymer (katalysatorer) tex. Laktas, pepsin
-	Hormoner tex. Insulin
-	Antikroppar tex. Gammaglobulin

Question 14

Beskriv de globulära proteinernas fyra strukturnivåer

Answer 14

1. Primär struktur – aminosyrasekvensen, varje peptid har en förbestämd aminosyrasekvens
2. Sekundär struktur – delar av peptidkedjan bildar spiraler eller veckar ihop sig så att det bildas α-helixar och β-strukturer. Hålls ihop av vätebindningar mellan vätet i en peptidbindning och syret i en annan
3. Tertiär struktur – totala rymdstrukturen, hela kedjans veckning
4. Kvartär struktur – visar hur flera polypeptidkedjor (underenheter/subenheter) sitter ihop

Question 15

Förklara den hydrofoba effekten

Answer 15

Hydrofoba effekten
 Rymdstrukturen bildas spontant pga. Den hydrofoba effekten
 Polära R-grupper vänds utåt mot vattnet och de opolära R-grupperna packas mot varandra i molekylernas inre
 I vattenlösningar är proteinmolekylernas hydrofoba sidokedjor riktade mot molekylens inre. De hydrofila sidokedjorna är vända utåt mot vattenfasen.

Question 16

Vilka bindningar stabiliserar strukturen hos ett protein?

Answer 16

	Vätebindningar
	”jonbindningar”
	dipol-dipolbindningar
	vdw 
	disulfidbryggor (kovalenta bindningar)

Oftast är det svaga krafter som stabiliserar proteinernas rymdstruktur

Question 17

Beskriv vad som händer då ett protein denatureras

Answer 17

När ett protein denatureras ändrar det molekylform och egenskaper fälls ofta ut.

Proteinet förlorar sin funktion pga. förändringar i rymdstrukturen (bindningar som stabiliserar strukturen förstörs

Question 18

Beskriv 4 förändringar som kan skapa reversibla/irreversibla denatureringar

Vad är en reversibel denaturering?
Vad är en irreversibel denaturering?

Answer 18

• Ändring pH – laddningar på sidogrupper ändras
• Lösningsmedlets polaritet – polära grupper vill inte längre vara på utsidan
  Dessa två förändringar är ofta reversibla denatureringar = ursprungsformen går att återfå
• Värme
• Tungmetallsalter (tex. Cu2+) – bryter disulfidbryggor
  Dessa två förändringar är ofta irreversibla denatureringar = ursprungsformen går inte att återfå