Proteiner

Question 1

Hvad er protein

Answer 1

Stort molekyle, opbygget af aminosyrer.

Question 2

Aminosyrer

Answer 2

Aminosyrer: carboxylsyrer, aminogruppe, R = giver forskellige egenskaber

Question 3

Ogliopeptid, dupeptid, tripeptid, polypeptid, makropeptid (beskriv antal af aminosyrer)

Answer 3

Oligopeptid (græsk. oligo: få) – består af op til ca. 10 aminosyrer
Dipeptid – består af 2 aminosyrer
Tripeptid – består af 3 aminosyrer
Polypeptid (græsk. poly: mange) – består af mere end ca. 10 aminosyrer
Makropeptid – består af mere end 100 aminosyrer; betegnelsen anvendes sjældent

Question 4

Primær

Answer 4

Primær struktur: Rækkefølgen af aminosyrer i proteinet betegnes den primære struktur.
Primær proteinstruktur er den lineære sekvens af aminosyrer i et peptid eller protein. Aminoacids joined by peptides.

Question 5

Sekundær struktuktur (+ bindinger)

Answer 5

Stabiliseres af hydrogenbindin­ger mellem forskellige aminosyrers N­H­ grupper og C=O ­grupper.

Alfa helix: vindeltrappe struktur, hvor radikalderne vender op udad.
Den er typisk 10 aminosyrer lang og har egenskaber, der ligner en fjeder.

Beta sheets: beta foldeblad er lag af parallelle eller anti-parallelle lag der får dem til at ligne et foldet papirark.

Holdes sammen af hydrogenbinding mellem polypeptidenheder af den foldede kæde, der ligger ved siden af hinanden.

Question 6

Tertiær struktur + bindinger.

Answer 6

Den overordnede tredimensionelle foldning af proteinet.

Polypeptidkæden er en dynamisk struktur, som på grund af de mange forskellige sidekæder kan foldes i forskellige strukturer.

Bliver stabiliseret af α-helix, β-plader, svovlbroer mellem aminosyren cysteins sidekæder samt hydrofobe/-file interaktioner mellem molekylerne.

Ionbindinger mellem aminosyrerne, steder hvor strukturen rører hinanden pga deling af elektroner.

Question 7

Kvartenær struktur (+ bindninger)

Answer 7

Et proteins kvarternære struktur er den struktur, der dannes når flere polypeptidkæder sammen fungerer som et stort protein.

De enkelte polypeptidkæder kaldes så for subunits eller underenheder.

De holdes sammen af de samme bindinger som ind­ går i tertiærstrukturen

Question 8

Subunits

Answer 8

Flere proteiner samles til dannelse af proteinkompleks.

I strukturel biologi er en proteinunderenhed et enkelt proteinmolekyle, der samles med andre proteinmolekyler til dannelse af et proteinkompleks.

Question 9

Denatureret protein, hvilke faktorer kan gøre dette?

Answer 9

Forandre proteinet, så det mister dets oprindelige egenskaber.

Hydrogenbindinger er svage og derfor kan de påvirkes af varme, syre, salt eller pH-ændringer.

Question 10

Svovlbro

Answer 10

Disulfidbinding, svovlbro
Kovalent binding mellem svovlatomerne i to svovlbrintegrupper (-SH),

Fx mellem to molekyler af aminosyren cystein

To cysteinenheder bundet sammen med en disulfidbinding kaldes cystin.

Question 11

Beskriv Phosphorylering og dephosphorylering

Hvorfor er phosforyleringen en vigtig ting?

Answer 11

Phosphorylering er den kemiske tilsætning af en phosphorylgruppe (PO 3 - ) til et organisk molekyle.
Fjernelsen af ​​en phosphorylgruppe kaldes dephosphorylering

Begge udføres af enzymkinaser.

Tilsætter energirige fosforgrupper til hinanden ved fosforlyering

dvs overførsel af en fosfatgruppe fra en energirig forbindelse som ATP eller GTP til et protein, f.eks. et andet enzym, ofte en anden proteinkinase.

Fosforyleringen medfører en ændring af proteinets aktivitet.

Question 12

Proteaser

Answer 12

Proteaser er enzymer som nedbryder proteiner ved at spalte proteinernes peptidbindinger.
Spalter proteinernes peptidbindinger ved hydrolyse.

Mange fordøjelsesenzymer, f.eks. pepsin og trypsin, er proteaser.

Question 13

Metalloprotease

+ eksempel

Answer 13

I metalloproteaser sidder der, som navnet antyder, en metal-ion i det aktive site. Denne metal-ion er ofte en Zn2+-ion.

De fleste metalloproteaser er såkaldte exopeptidaser, dvs. de spalter proteiner fra den ene ende af disse proteiners polypeptidkæder. Der spaltes således én aminosyrerest fra ad gangen.

Collagenase, et enzym som nedbryder collagen, er en metalloprotease.

Question 14

Hvad frigives under dannelse af peptidbindinger?

Answer 14

Danelsen af peptidbindinger. Det ses, at der frigives ét vandmolekyle for hver binding, der dannes.

Question 15

Hvordan bindes peptider sammen

+ funktion.

Answer 15

Peptidbindingen bliver dannet ved, at det negativt ladede oxygenatom i carboxylgruppen reagerer med et af hydrogenatomerne fra aminogruppen i en anden aminosyre.

Peptidbindinger forbinder aminosyrer i en bestemt rækkefølge, der skaber proteinpolymerer og styrer dannelsen af unikke, tredimensionelle

Question 16

Sidekæders betydning

Answer 16

Vigtigt for proteinets egenskab og struktur

Vigtig egenskab i proteinstrukturer og protein-protein-interaktioner.

Distribution af hydrofile og hydrofobe aminosyrer bestemmer den tertiære struktur af et protein og deres fysiske placering på ydersiden af hver peptidkæde bestemmer den kvartenære struktur

Question 17

Hvad gør den tertiære struktur dynamisk, og hvad stabiliserer den?

Answer 17

Polypeptidkæden er en dynamisk struktur, som på grund af de mange forskellige sidekæder kan foldes i forskellige strukturer.

Bliver stabiliseret af α-helix, β-plader, svovlbroer mellem aminosyren cysteins sidekæder samt hydrofobe/-file interaktioner mellem molekylerne.

Question 18

Polære aminosyrer

Answer 18

• Polære aminosyrer vil tiltrække hinanden og danne dipolbindinger
• Indeholder de oxygen eller nitrogenatomer med ledige elektronpar, kan de danne hydrogenbindinger med hydrogenatomer på andre aminosyrer.

Question 19

Hvad gør de hydrofobe radikaler?

Answer 19

Hydrofobe radikaler vil søge sammen for at minimere kontaktfladen med vand som omgiver dem
Hydrofobe sidekæder tiltrækkes til hinanden.
Dette kan forstærkes ved at der opstår Londonbindinger

Question 20

Aminosyrer, hvis radikaler er syre og baser

Answer 20

Aminosyrer hvis radikaler er syrer og baser, vil tiltrække hinanden, hvis de har modsat ladning og danne ionbindinger.

Da ladningerne afhænger af pH, vil disse bindinger blive brudt ved pH- ændringer

Question 21

Ionbindinger

Answer 21

Ionbindinger mellem ladede sidegrupper. + og – danner ionbindinger
Aminosyrer hvis radikaler er syrer og baser, vil tiltrække hinanden hvis de har modsat ladning og danne ionbindinger

Question 22

Nævn de polære hydrofile radiakler (7 aminosyrer)

Answer 22

Glycin, serin, Threonin, Cystein, Tyrosin, Asparagin, Glutamin

Question 23

Ikke polære hydrofobe radikaler (8)

Answer 23

Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Tryptophan, Phenylalanin, Methionin, Prolin

Question 24

Positivt ladede radikaler (3)

Answer 24

Lysin, Arginin, Histidin

Question 25

Negativt ladede radikaler

Answer 25

Aspartat og Glutamat

Question 26

Beskriv proteinkinaser

Answer 26

Kinaser er enzymer, der fosforylerer, dvs. overfører en fosfatgruppe

Question 27

Hvorfor er fosforylering en vigtig funktion.

Nævn tre funktioner.

Answer 27

Vigtig inden for biokemi og molekylærbiologi, fordi det er en nøglereaktion inden for protein- og enzymfunktion, sukkermetabolisme og energilagring og frigivelse.

Fosforyleringen medfører en ændring af proteinets aktivitet.

Bruges til protein-protein-interaktion
Anvendes til nedbrydning af proteiner
Regulerer enzyminhibering

Question 28

Hvad gør proteiner forskellige fra hinanden?

Answer 28

Det, som gør proteinerne forskellige fra hinanden, er den rækkefølge, hvorpå aminosyrerne sidder sammen i kæden samt typen af aminosyrer, som optræder i kæden.

Question 29

Hvad er en hydrolase

Answer 29

Hydrolaser, klasse af enzymer, som katalyserer overførsel af vand til molekyler og samtidig spalter den kovalente binding.

Et enzym, der katalyserer hydrolyse af en kovalent binding, som i følgende skematiske reaktion:

A-B + H2O → A-OH + B-H