Enzymes

Question 1

Beskriv Enzymer, hvad betyder det de er specifikke?

Hvad kommer ES an på?

Answer 1

Enzymer er biologiske katalysatorer der er i stand til at øge hastigheden på de metaboliske reaktioner.

Tilbyder dermed en alternativ reaktionsmekanisme med en lavere ak­tiveringsenergi

Enzymer er specifikke fordi de kun reagerer med en eller flere substrater. Nogle kun en mens andre flere, det kommer an på om S indeholder det kemiske bånd enzymet leder efter.

Question 2

Beskriv forskellen på reversible og irreversible

Answer 2

Reversible indgår kun i et kompleks med enzymet, substratet eller begge.

De irreversible inhibitorer reagerer direkte med enzymet og derved omdanner det.
Irreversible inhibitorer deaktiverer således enzymet permanent, i modsætning til de reversible.

Question 3

Lock and key

Answer 3

Substrat og enzym passer sammen som lås og nøgle.

Question 4

Induced fit

Answer 4

Substratet passer ikke helt ned i det reaktive center, derfor tilpasser enzymet sig efter sub.

Enzymet gør sig fleksibel og kan ændre form gennem interaktioner med S indtil S og E passer som nøgle og lås.

Question 5

Hvad sænker enzymer?

Answer 5

Aktiveringsenergien

Question 6

Hvad er Active site/reaktive center og hvilke bindinger bindes substratet med til active site.

Answer 6

Activ site/reaktive center: tredimensio­nal kløft eller hulning, der er dannet af forskellige aminosyrer på polypep­tidkædens primære struktur, når denne foldes.

Substraterne bindes til det reak­tive center med svage intermolekylæ­re kræfter, som dipol­dipol­bindin­ger, hydrogenbindinger og London­ bindinger.

Question 7

Hvad er kofaktorer? + eks.

Answer 7

En cofaktor er et ikke-protein kemisk forbindelse, der er bundet til et enzym og er nødvendig for katalyse.

Hjælpemolekyler/-ioner, der assisterer i biokemiske transformationer.
Kan være metalioner som Zn2+.
Uorganiske stoffer

Question 8

Hvad er et apoenzym og et holoenzym?

Answer 8

Apoenzym: enzym uden cofaktor
Holoenzym: apoenzym + cofaktor = holoenzym

Question 9

Coenzym

Hvad gør et coenzym?

Answer 9

Koenzymer er kofaktorer, der er bundet til et enzym løst.

Organisk molekyle som binder til enzymer forud for en enzymkatalyseret reaktion og hjælper enzymet med at udføre reaktionen

Oxidation/reduktion
Carboxylering og overførsel af kemiske grupper.

Question 10

Beskriv temperaturoptimum, og hvorfor den er vigtig, hvor meget det er.. Hvad kan en for høj temperatur betyde, hvad kan lav betyde?

Answer 10

Den temperatur hvor et enzym har den maksimale reaktionshastighed, kaldes et temperaturoptimum. temperaturen vigtig for reaktionshastigheden da en øget kinetisk energi øger sandsynligheden for, at der sker et sammenstød mellem reaktantterne.

de fleste ved 37 grader, derefter denaturer det.

For høj: Når temperaturen stiger yderligere, vil den øgede kinetiske energi skabe så store vibrationer i enzymet at det denatureres, hvorved strukturen af det aktive center ødelægges.
Lave: enzymet arbejder langsommere.

Question 11

Ph-optimum

Answer 11

Den pH­værdi hvor reak­ tionshastigheden er størst, kaldes den optimale pH­værdi.

Ladningsfordelingen i aminosyrernes sidegrupper og i enzymets aktive område forskydes ved ændringer i pH-værdien. Ved en bestemt pH-værdi er ladningsfordelingen optimal og enzymet har sin maksimale virkning.

Question 12

Kompetitiv inhibitor

Betydning for KM og Vmax

Answer 12

Konkurrer med S om pladsen i det aktive site.
Kompetitiv inhibering ændrer ikke enzymreaktionens maksimalhastighed (Vmax,), men forøger værdien af Michaelis-Menten-konstanten (KM).

Question 13

Forklar begrebet enzyminhibering

Answer 13

Enzyminhibitorer er molekyler, der binder til enzymer og forringer deres aktivitet.
Bindingen af en inhibitor kan hindre et substrat i at nå til enzymets aktive site og/eller hindre enzymet i at katalysere dets reaktion.

Question 14

Hvornår bruges inhibitorer?

Answer 14

Medikament
Reguleringen af stofskiftet.
Kontrolleringen af enzymer, der kan være ødelæggende for cellen, såsom proteaser eller nukleaser. (hvis der eks produceres for meget produkt af noget, og derfor skal enzymet stoppes.

Question 15

Tre typer reversible enzyminhibitorer

Answer 15

Kompetitive inhibitorer, unkompetitive inhibitorer og nonkompetitive inhibitorer.

Question 16

Hvad er km et udtryk for?

Answer 16

KM er et udtryk for enzymets bindingsaffinitet over for substratet.

Question 17

Hvad betyder bindingsaffinitet?

Answer 17

Hvor godt enzym og substrat binder

Question 18

Forklar begrebet nonkompetitiv inhibitor

Betydning for Vmax og km

Answer 18

En nonkompetitiv inhibitor kan binde sig til det frie enzym, og danne et EI-kompleks eller binde sig til ES-komplekset. Inhibitoren binder et andet sted på enzymet end substratet og kan altså binde uafhængigt af dette. Det betyder at der hele tiden vil være en del af enzymerne, som er bundet til en inhibitor og derfor ikke er tilgængelige for reaktionen.

Dette betyder med andre ord at den effektive koncentration af enzymet bliver mindre, og dermed at maksimalhastigheden Vmax reduceres.

Ved non-kompetitiv inhibering påvirkes KM ikke.

Question 19

Unkompetitiv inhibitor

Betydning for km og Vmax

Answer 19

Hvis et molekyle fungerer som unkompetitiv inhibitor, vil det kun binde sig til det kompleks, der bliver dannet mellem substratet og enzymet. Når inhibitoren binder til komplekset, dannes ikke noget produkt, komplekset stabiliseres, og reaktionen fuldendes ikke. Altså øges affiniteten for substratet, der derfor ikke slippes.

Vmax, vil sænkes, da der hele tiden vil være en mængde ESI-komplekser, der ikke kan katalysere reaktionen

KM sænkes, idet noget substrat er optaget i ESI-komplekset. Inhiberingen kan dog ikke påvirkes eller overkommes ved at tilsætte mere substrat, idet inhibitor og substrat ikke binder samme sted på enzymet.

Question 20

Nævn hvad der sker med for km og vmax i de forskellige typer Inhibitor

Answer 20

De tre inhiberingstyper påvirker en reaktion på hver deres karakteristiske måde.

Kompetitiv inhibering: Reaktionens KM-værdi øges, mens Vmax ikke påvirkes.
Nonkompetitiv inhibering: Reaktionens Vmax-værdi sænkes, mens KM ikke påvirkes.
Unkompetitiv inhibering: Vmax og KM sænkes begge, således at forholdet Vmax/KM holdes konstant.

Question 21

Hydrolyse og kondensation

Answer 21

H Spaltning af to molekyler ved optagelse af vand.
K Den modsatte reaktion i organisk kemi er kondensation, hvor der bliver dannet et vandmolekyle hver gang to andre molekyler går sammen.

Question 22

Hvordan kan man definere reaktionshastigheden?

Answer 22

Reaktionshastigheden, V, er den hastighed hvormed reaktionen sker. Den kan be­skrives ved at måle ændringen, D, i sub­stratets [S] eller produktets [P] koncen­tration pr. sekund:

Question 23

Hvilke faktorer påvirker reaktionshastigheden?

Hvad kan øge reaktionshastigheden?

Answer 23

Når man øger temperaturen, øges partiklernes bevægelseshastighed, og derfor vil reaktionshastigheden stige, når man hæver temperaturen.

Tryk
Energi frigivet under reaktionen

Tilsætning af katalysator giver en øget reaktionshastighed (nedsætter størrelsen af ”energi-bjerget” (aktiveringsenergi) således at flere sammenstød ved den pågældende temperatur har energi nok til at reaktionen sker → jo flere reaktioner pr. tid).

Question 24

Hvad betyder organismens metabolisme?

Hvad kan de metaboliske processer inddeles i?

Answer 24

Summen af organismens kemi­ske reaktioner kaldes organismens metabolisme.
De metaboliske processer ind­ deles i de nedbrydende kataboliske og op­byggende anaboliske processer

Question 25

Hvad forhindrer molekylerne i spontant at blive nedbrudt til simplere, mindre energirige molekyler og frigive overskudsenergien til omgi­velserne?

Answer 25

Fordi de metaboliske reaktioner involve­rer brydning og etablering af bindinger, findes der en energibarriere, der skal overvindes før de metaboliske reaktio­ner kan forløbe. Den energi som moleky­lerne skal tilføres, kaldes aktiveringsenergien (Ea)

Question 26

Beskriv funktionen af aktiveringenergi

Answer 26

Aktiveringsenergien kan illustreres som den energi der skal til at skubbe en sten om på den anden side af en bakke. Uden tilstrækkelig energi er det umuligt at skubbe stenen om på den an­ den side.

På tilsvarende vis kan moleky­ler kun reagere og danne produkter, hvis de besidder kinetisk energi (bevægelses­ energi), der er lig med eller større end aktiveringsenergien.

Atomer støder sammen -> medfører reaktion

Question 27

Hvad sker der hvis kroppen ikke har enzymer som katalysatorer?

Answer 27

Un­der normale fysiologiske betingelser har cellens molekyler ikke den kinetiske energi, der skal til at overvinde aktive­ ringsenergien.

Question 28

Hvad sker der med enzymerne efter reaktionen?

Answer 28

Enzymer­ne indgår i reaktionen, men kommer uforandret ud på den anden side.

Question 29

Hvorfor vil reaktionen forløbe hurtigere med enzymer?

Answer 29

Fordi den katalyserede reaktion foregår ved en lavere aktive­ringsenergi, vil flere af de reagerende molekyler (substraterne) besidde den rette kinetiske energi, og reaktionen vil forløbe hurtigere

Question 30

Hvorfor er enzymer centrale i opretholdelsen af liv?

Answer 30

Fordi de katalyserer reaktionerne i cellens metabolisme.

Question 31

Hvad betyder det at enzymer er globulære pro­teiner?

Answer 31

De er bestående af hundrede og op til fle­re tusinde aminosyrer.

Question 32

Hvornår dannes det reaktive center?

Answer 32

Under foldningen af proteinet danner aminosyrerne en lille hulning eller kløft i proteinet, det reaktive center.

Question 33

Forklar det aktive site’s funktion

Answer 33

Her bindes og omdannes moleky­lerne.

De molekyler som omdannes, kaldes substrater, og de omdannede moleky­ler kaldes for produkter.

Question 34

Beskriv det aktive site (nævn 5 ting)

Answer 34

En tredimensio­nal kløft eller hulning der er dannet af forskellige aminosyrer på polypep­ tidkædens primære struktur, når denne foldes.

Det reaktive center udgør kun en lille del af enzymets samlede størrelse.

Det er primært reaktive center upo­lært

Det er substratspeci­ikt fordi enzym og substrat kun re­agerer med hinanden via svage bin­dinger.

Det er kun substrater med den rette tredimensionelle struktur som passer i og bliver katalyseret af enzymet. (undt. ved induced fit).

Question 35

Hvordan bindes substratet til det reaktive site?

Answer 35

Svage intermolekylæ­re kræfter: dipol­-dipol­bindin­ger, hydrogenbindinger og London­ bindinger.

Question 36

Hvad afhænger mange enzymers katalytiske aktivitet af?

Answer 36

Cofaktorer

Question 37

Forklar enzymers virkemåde?

Answer 37

Efter binding af substratet i det reaktive center og dannelse af et enzym­substrat­ kompleks (ES­kompleks), sænker forskel­lige katalytiske mekanismer aktiverings­energien.

Når to substrater reagerer med hinan­den, orienterer enzymet molekylerne så der skabes kontakt mellem de atomer, der skal danne nye bindinger. Ved at vride eller bøje bindinger i substratet svækker enzymet bindingerne, og de bliver lettere at bryde. Det ses typisk ved induced fit.
Når en hydron tilføres eller fjernes fra en af substratets bindinger, svækkes bindingen, og den bliver lettere at bry­de.

Cofaktorer er i stand til at optage og afgive elektroner. Fjernes eller tilføres elektroner til en binding, bliver den ek­re bindinger til aminosyrer i det reaktive center.

Question 38

Hvad er enzymkinetik? Hvorfor undersøges dette?

Answer 38

Undersøgelse af hastigheden af enzymkatalyserede reak­tioner kaldes enzymkinetik.

Forstå enzymernes reaktionsmeka­nisme, hvordan aktiviteten reguleres og hvordan et medikament eller giftstof kan hæmme enzymer, må man under­ søge de faktorer der påvirker enzymets reaktionshastighed.

Question 39

Beskriv ES reaktionen? Hvad betyder det den er reversibel?

Answer 39

Det første trin er dannelsen af et ES­-kom­pleks.
Det andet trin er omdannelsen af substrat til produkt og produktets frigørelse fra enzymet.

Den dobbelte pil i det første reaktionstrin viser, at bindingen af substratet i enzymets reaktive center er re­versibel. Reversibel betyder at processen kan løbe baglæns, dvs. at substratet kan ’hoppe ud’ af enzymet inden enzymet når at katalysere omdannelsen til produkt.

Question 40

Hvad sker der under en enzymkoncentration, der lav ift. (S)? og omvendt lav S høj E

Answer 40

Da [E] er lav i forhold til [S], vil substratmolekylerne hurtigt bindes til enzymet. Enzymernes reaktive centre er i denne situation fuldt optaget af substratmolekyler. Derfor vil reaktions­ trin 2 blive hastighedsbestemmende, og V kan beskrives via ligning 2. Resultatet bliver en ret linje.

Question 41

Hvad sker der sker når alle enzymer­nes reaktive centre er mættet med sub­strat, og kurven vil nærme sig en ret linje.

Answer 41

Enzymets maksimale reaktionshastighed Vmax.

Question 42

Hvorfor er det bedre at plotte i Line-weaver?

Answer 42

For at få vmax med større præcision.

Question 43

Ift pH, hvad vanskeligører substratets binding i det reaktive center og kan også nedsætte enzymets katalytiske egenskab.

Answer 43

Mediets pH­værdi er med til at bestem­me ioniseringsgraden af substratet, af aminosyrerne i enzymet eller begge.

En ændring af enzymets ioniseringsgrad vil ændre enzymets tredimensionelle struk­tur og de intermolekylære bindinger i det reaktive center.

Begge dele vanskeliggør substratets binding i det reaktive center, det sidste kan også nedsætte enzymets katalytiske egenskab.

Question 44

Faktorer der kan påvirke enzymer?

Answer 44

Inhibitorer
pH, Temperatur
Koncentration af enzymer, høj mængde enzym ville speede reaktionen op, så længe der er nok substrat til dette.
Substratkoncentrationen, speeder reaktionen indtil der ikke er flere enzymer at bonde med.

Radioaktivitet
Kemiske stoffer

Question 45

Hvad betyder feedback inhibition?

Answer 45

Hvis cellen producerer me­re produkt end den har brug for, kan produktet virke som inhibitor på et af enzymerne. Det er en mekanisme der kaldes feedback inhibition.

Question 46

Hvorfor kan regulering af enzymer være vigtigt?

Answer 46

Inhibition af et enzym er ikke nødven­digvis skadelig for cellen, faktisk er det den vigtigste måde at regulere cellens metabolisme på.

Bindes en inhibitor re­versibelt dvs. via en svag intermolekylær binding som kan brydes igen, kan inhibitoren bruges til at regulere enzy­mets aktivitet.

Question 47

Hvad sker der når substratkoncentrationen er væsentlig højere end kompetitivi-nhibitor?

Answer 47

Reaktionshastigheden vil stort set være den samme som uden inhibitor.

Question 48

Irreversibel inihibition, hvad betyder det + giv et eksempel.

Answer 48

En hæmning som ikke kan ophæves
Pesticider, læge­midler og andre toksiner.

Mange former for antibi­otika virker ved at hæmme enzymer, der er vig­ tige for den sygdomsfremkaldende bak­teries overlevelse.

Penicillin fx, hæmmer et vigtigt enzym i dannelsen af gram­po­sitive bakteriers cellevæg. Som resultat bliver bakterierne følsomme over for det osmotiske tryk, og de sprænger.

Question 49

Hvad forståes der ved den specfikke reaktionshastighed?

Answer 49

Hastigheden hvormed substraterne om dannes til produkter, er afhængig af begge reaktionstrin der får hvert sit hastighedsudtryk:

v = k1*E*S
v = k2*ES

k1 er hastighedskonstanten for substratets binding til enzymet
k2 er hastighedskonstanten for dannelse og frigørelse af produktet.

Question 50

Hvad er arhenius ligningen?

Answer 50

Matematisk udtryk, der beskriver temperaturens indvirkning på hastigheden af ​​en kemisk reaktion

Grundlaget for alle forudsigelige udtryk, der anvendes til beregning af reaktionshastighedskonstanter .

I Arrhenius-ligningen er k reaktionshastighedskonstanten, A og E er numeriske konstanter, der er karakteristiske for de reagerende stoffer, R er den termodynamiske gaskonstant, og T er den absolutte temperatur . Ligningen er almindeligvis gives i form af en eksponentiel funktion , k = A exp (- E / R T ), og det forudsiger, at en lille stigning i reaktionstemperaturen vil frembringe en markant stigning i størrelsen af reaktionen-hastighedskonstanten.

Question 51

Hvad er ratekonstanten et udtryk for? Ikke færdig!

Answer 51

hyppighed af kollioner resulterende i en reaktion.

kvantificerer raten og retningen for en reaktion.