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Biochemie > Proteine (MC) > Flashcards

Proteine (MC) Flashcards

1
Q

Disulfid-Brücken werden aus Paaren welcher Aminosäure gebildet?

A

Cystein

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2
Q

Die Strukturart, die alpha-Helix, Beta-Stränge und Schleifen enthält.

A

Sekundärstruktur

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3
Q

Diese Aminosäure stört die alpha-Helix, weil seine Seitenkette durch eine besondere Ringstruktur die Bindungsrotationen einschränkt.

A

Prolin

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4
Q

Wo erwartet man Proteine mit vielen Disulfidbrücken?

A

Extrazelullär

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5
Q

Die Aminosäure mit einem pKa-Wert nahe am neutralen pH.

A

Histidin

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6
Q

So wird die Gesamtstruktur eines Protein auch genannt

A

Tertiärstruktur

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7
Q

Name der Grafik, die es uns erlaubt die mögliche Orientierung von Aminosäure-paaren darzustellen.

A

Ramachandran

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8
Q

Wenn eine Peptidbindung gebildet wird, entsteht welches andere Molekül auch?

A

Wasser

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9
Q

____________ ist ein anderer Name für dipolare Molekülen.

A

Zwitterionen

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10
Q

____________ ist die chirale Form der Aminosäuren in Proteinen.

A

L-Aminosäure

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11
Q

Die Aminosäure, die eine schwach saure “Phenol”-Gruppe enthält

A

Tyrosin

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12
Q

ist ein faserartiges Protein und die primäre Komponente von Wolle und Haar.

A

Keratin

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13
Q

Jede dritte Aminosäure in Kollagen ist

A

Glycin

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14
Q

Disulfidbrücken in Proteinen können zu freien Sulfhydryl-Gruppen reduziert werden, wenn Reagenzien wie ………..anwenden

A

β-Mercaptoethanol

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15
Q

Ein Protein wird als ………..

betrachtet, wenn seine Polypeptidkette einem Zufallsknäuel entspricht.

A

denaturiert

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16
Q

……… ist das hauptsächliche, faserartige Protein in Haut, Knochen, Sehnen, Knorpel und Zähnen.

A

Collagen

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17
Q

Kollagen enthält

……..eine modifizierte Aminosäure.

A

Hydroxyprolin

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18
Q

Stoffe wie zum Beispiel…………

und Guanidinium-Hydrochlorid denaturieren Proteine durch Unterbrechung nicht-kovalenter Wechselwirkungen.

A

Harnstoff

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19
Q

Die ……….verweist auf die räumliche Anordnung der Untereinheiten zueinander und die Form ihrer Interaktionen.

A

Quartärstruktur

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20
Q

Die …………beta-Faltblattstruktur tritt auf, wenn zwei Stränge in Gegenrichtung angeordnet sind.

A

antiparallele

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21
Q

Was bestimmt eine Proteinfunktion?

a. Struktur
b. Keine der oben genannten Optionen
c. N-terminale Aminosäure
d. Alle der oben genannten Optionen
e. Gensequenz

A

a

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22
Q

Schlüsseleigenschaften von Proteinen sind

a. ein große Auswahl an funktionellen Gruppen.
b. die Fähigkeit eine rigide oder flexible Struktur anzunehmen, die den notwendigen funktionellen Anforderungen entspricht.
c. die Fähigkeit mit anderen Proteinen zu interagieren.
d. a und b
e. Alle von oben.

A

e

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23
Q 
Welche geladene Gruppe/n findet man in Glycin beim einem pH Werte von 7?
Wählen Sie eine Antwort:
a. –NH3+
b. –COO- 
c. –NH2+
d. a und b
e. a, b, und c
A

d

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24
Q

Welche geladenen Gruppe/n findet man in Glycin beim einem pH-Wert von 12?

a. -NH3+
b. -COO-
c. -NH2+
d. a und b
e. a, b, und c

A

b

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25
Q

Beim welchem pH-Werte ist Alanin hauptsächlich in der zwitterionischen Struktur?

a. 8–10
b. 9–14
c. 2–9
d. 2–4
e. 0–2

A

c

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26
Q

Welche Aminosäuren haben eine reaktive aliphatische Hydroxylgruppe?

a. Serin und Methionin
b. Cystein und Threonin
c. Methionin und Threonin
d. Serin und Threonin
e. Cystein und Methionin

A

d

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27
Q

Nennen Sie bitte drei bei neutralem pH-Wert positiv geladene Aminosäuren.

a. Lys, Arg und His
b. Lys, Arg und Pro
c. Cys, Arg und Met
d. His, Arg und Cys
e. Arg, Glu und His

A

a

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28
Q

In dem folgenden Peptid ist welche Aminosäure ist die N-terminale?

Phe-Ala-Gly-Arg
Wählen Sie eine Antwort:
a. Ala
b. Phe
c. Phe und Arg
d. Arg
e. Keine von oben
A

Phe

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29
Q

Was ist die ungefähre Masse eines Proteins mit 200 Aminosäuren? (Nehmen Sie an, dass es keine anderen Proteinmodifikationen gibt.)

a. 20,000
b. 11,000
c. 22,000
d. 222,000

A

22,000

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30
Q

Warum ist die Peptidbindung planar?

a. Sperrige Seitenketten verhindern die freie Rotation um die Bindung.
b. Die Peptidbindung hat partiellen Doppelbindungs-Charakter, der die Rotation verhindert.
c. Wasserstoff-Brückenbindungen zwischen Amiden (NH) und Carbonylen (C=O) grenzen die Bewegung ein.
d. Keine von oben.
e. Alle von oben.

A

b

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31
Q

Die Konfiguration der meisten alpha-Kohlenstoffatome in Peptidbindungen ist…

a. Cis
b. Zirkulär
c. Parallel
d. Trans
e. Senkrecht

A

d

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32
Q

Wo findet man am häufigsten Ω- und β-Drehungen und Schleifen?

a. In einer hydrophoben Tasche.
b. In inneren Spalten.
c. In der Schnittstelle zwischen Ligand und Protein.
d. An der Oberfläche von Proteinen.
e. Keine von oben.

A

d

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33
Q

Was sind einige der Modifikationen an Proteinen?

a. Spaltung von Protein
b. Zusatz von Kohlenhydratgruppen
c. Phosphorylierung besonderer Aminosäuren
d. a, b und c
e. b und c

A

d

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34
Q

Welche der folgenden Aminosäurereste ist im Zentrum von wasserlöslichen, globulären Proteinen zu erwarten?

a. Phe
b. Lys
c. Gln
d. Asp
e. Ser

A

phe

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35
Q

Die Division der Gesamtaktivität durch die Gesamtmenge an Protein ergibt die ____________.

A

Spezifische Aktivität

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36
Q

Im ersten Schritt der Proteinreinigung wird ein ______________ hergestellt

A

Homogenisat

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37
Q

____________ ist eine Proteinreinigungsmethode, die die hohe Anziehungskraft vieler Proteine zu bestimmten chemischen Gruppen nutzt.

A

Affinitätschromatographie

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38
Q

____________ kann vor einem Gelelektrophoreselauf hinzugefügt werden, um Proteine zu denaturieren.

A

SDS

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39
Q

Um ein ganzes Protein zu sequenzieren werden ______________________benutzt.

A

Überlappende Peptide

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40
Q

Ein anderer Name für einen Antikörper:____________ .

A

Immunglobulin

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41
Q

Ein anderer Name für eine Antigendeterminante

A

Epitop

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42
Q

Proteine können von kleinen Molekülen und Ionen durch ein semi-permeable Membran getrennt werden. Die Methode heißt

A

Dialyse

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43
Q

Molekülausschlusschromatographie trennt Moleküle basiert auf deren

A

Größe

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44
Q

ist eine chemische Substanz zum Nachweis und Bestimmung von Aminosäuren.

A

Ninhydrin

45
Q

Während des Edman-Abbaus wird Phenylisothiocyanat (PTH) für die selektive Entfernung der ————-
Aminosäure als PTH-Derivat benutzt.

A

aminoterminalen

46
Q

Disulfidbrücken in Peptiden und Proteinen können mittels ——-schnell zu Cystinsäure oxidiert werden.

A

Perameisensäure

47
Q

Bei der automatisierten Festphasenpeptidsynthese wird die Carboxylgruppe durch
______aktiviert und reagiert mit der freien Aminogruppe der Aminosäure, die als nächstes in das Peptid eingebaut werden soll.

A

Dicyclohexylcarbodiimid

48
Q

Polypeptide können durch Spaltung mit Chymotrypsin in kleine Peptide zerlegt werden, die bevorzugt auf der Carboxylseite von _______spaltet.

A

Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan

49
Q

werden häufig genutzt für elektrophoretische Techniken wie z.B. SDS-PAGE und diagonalen Elektrophorese.

A

Polyacrylamidgele

50
Q

Die elektrophoretische Beweglichkeit vieler Proteine in SDS-Polyacrylamidgelen ist dem_______prpotional.

A

Logarithmus ihrer Masse

51
Q

Wenn Enzyme gereinigt werden, basiert das Assay häufig auf

a. Lichtabsorption
b. Katalytischer Aktivität
c. pH-Wert
d. Änderungen der Temperatur
e. mRNA-Menge

A

b

52
Q

Was ist der Vorteil der SDS-Zugabe bei einer Gelelektrophorese?

a. SDS färbt die Proteine um sie sichtbar zu machen.
b. SDS reduziert Disulfidbrücken.
c. SDS erlaubt die Proteintrennung hauptsächlich entsprechend ihre Masse.
d. Keine von oben.
e. Alle von oben.

A

c

53
Q

Bromcyan spaltet die Peptidbindung am

a. Carboxylgruppe von Arg- und Lys-Aminosäuren.
b. Carboxylgruppe von Met-Aminosäuren.
c. aminoterminalen Rest.
d. Keine von oben.
e. Alle von oben.

A

b

54
Q

Trypsin spaltet die Peptidbindung an

a. der Carboxylgruppe von Arg- und Lys-Aminosäuren.
b. der Carboxylgruppe von Met-Aminosäuren.
c. dem aminoterminalen Rest.
d. Keine von oben.
e. Alle von oben.

A

a

55
Q

Welche der folgenden Techniken kann benutzt werden um Disulfidbrücken zu lokalisieren?

a. Edman-Abbau
b. Affinitätschromatographie
c. Diagonale Elektrophorese
d. MALDI-TOF
e. SDS-PAGE

A

c

56
Q

Nutzbaren Techniken für die Beschaffung von Informationen über die Proteinstruktur sind

a. Röntgen-Kristallographie
b. NMR-Spektroskopie
c. SDS-PAGE.
d. a und b
e. a und b und c

A

d

57
Q

Homologe, die ähnliche oder vergleichbare Funktionen haben.

A

Orthologe

58
Q

Homologe eines Organismus, die verschiedene Funktionen haben.

A

Paraloge

59
Q

Ein Austausch einer Aminosäure zu einer anderen Aminosäure mit vergleichbarer Größe und Ladung heißt_____ Ersatz.

A

konservativer

60
Q

Eine Datenbank Durchsuchung, um homologe Proteinsequenzen zu finden.

A

BLAST

61
Q

Wenn unterschiedliche Evolutionswege zu derselben Lösung führen, z.B. Proteine mit ähnlicher Struktur oder Reaktionsmechanismus.

A

Konvergente Evolution

62
Q

____________ wird genutzt als graphische Beschreibung wie die Sequenzen aus evolutionärer Sicht in Verbindung stehen.

A

Stammbaum

63
Q

Ein Beispiel für eine konservative Aminosäure-Substitution.

A

Glutamin zu Asparagin

64
Q

In manchen Sequenzvergleichen (Sequenzalignments) ist es nötig ein _______ zu einbauen.

A

Lücke

65
Q

———–sind homologe Moleküle, die in verschiedenen Organismen vorkommen und gleiche oder ähnliche Funktionen haben.

A

Orthologe

66
Q

sind homologe Moleküle, die in einen Organismus vorkommen, aber verschiedene Funktionen haben.

A

Paraloge

67
Q

Zwei Molekülen sind ——– wenn beide von einem gemeinsamen Vorläufer abstammen.

A

Homologe

68
Q

Ein deutlich ———-Wert in der Substitutionsmatrix Blosum-62 korreliert mit Substitutionen, die nur selten vorkommen.

A

negativer

69
Q

Die Analyse einer Substitutionsmatrix zeigt, dass Cystein (C) und
———-Reste häufiger konserviert sind als andere Aminosäurereste.

A

Tryptophan (W)

70
Q

Der Prozess in dem unterschiedliche Evolutionswege zu einem Protein mit ähnlicher Funktion führt, heißt
——-Evolution.

A

Konvergente

71
Q

Für die konservative Substitution eines Lysinrestes würde man einen
———Reste wählen.

A

Arginin (R)

72
Q

Sequenzvergleiche (Sequenzalignments) können zur Vorhersage von ________ benutzt werden.

a. Proteinfunktionen
b. Proteinstrukturen
c. Evolutionswegen
d. Alle von oben
e. b und c allein

A

d

73
Q

Die Definition eines Homologen ist

a. Moleküle, die ähnliche Sequenz zeigen
b. zwei Molekülen, die von einem gemeinsamen Vorläufer abstammen
c. Molekülen mit zwei ähnlichen Domänen
d. Alle von oben
e. Keine von oben

A

b

74
Q

Paraloge unterscheiden sich durch

a. Details ihrer biochemischen Funktion
b. frühzeitige Evolution
c. Ornithologie
d. Alle von oben
e. Keine von oben

A

a

75
Q

Ein Beispiel für eine konservative Substitution ist

a. Ala zu Trp
b. Gly zu Ser
c. Asp zu Glu
d. Alle von oben
e. Keine von oben

A

c

76
Q

Ein Beispiel für Proteine, die durch Konvergente Evolution ähnliche Mechanismen entwickelt haben, sind

a. DNA-Polymerase und Elastase
b. Chymotrypsin und Subtilisin
c. Neuramidase und Glycolase
d. b und c
e. Keine von oben

A

b

77
Q

Ein Beispiel für Paraloge würde __________ einschließen.

a. Hämoglobin und Myoglobin
b. Aktin und Keratin
c. DNA-Polymerase und Trypsin
d. Alle von oben
e. Keine von oben

A

a

78
Q

Wenn ein Disulfidbrücke für eine Struktur nötig ist, würde eine passende Aminosäure für die Substitution von Cys _________ sein.

a. Arg
b. His
c. Lys
d. Alle von oben
e. Keine von oben

A

e

79
Q

____________ ist eine reaktive Sauerstoffspezies, die schädlich für biologische Materialen ist.

A

Superoxid

80
Q

____________ ist der organische Teil der Hämgruppe in Hämoglobin.

A

Protoporphyrin

81
Q

____________ist die chemische Verbindung in der Kohlendioxid im Blut transportiert wird.

A

Bikarbonat Ion

82
Q

Diese Substanz wird gebildet, wenn Kohlendioxid und Wasser reagieren.

A

Kohlensäure

83
Q

Diese Art von Hämoglobin ist aus zwei α-Ketten und zwei γ-Ketten aufgebaut.

A

Fetal

84
Q

____________ist das Molekül, das verantwortlich ist für die Sauerstoffspeicherung in Muskeln.

A

Myoglobin

85
Q

Dieses oxidierte Hämoprotein kann kein Sauerstoff binden.

A

Metmyoglobin

86
Q

Diese Bindungsart zeigt eine sigmoidal geformte Bindungskurve.

A

Kooperativ

87
Q

Diese Bedingung ist das Ergebnis einer einzeln Mutation in der β-Kette von Hämoglobin.

A

Sichelzellanämie

88
Q

Unter Normalbedingungen liegt das Eisen in Myoglobin und Hämoglobin im
——–Oxidationszustand vor.

A

Eisen(II)- / Fe2+

89
Q

Die Fähigkeit von Myoglobin Sauerstoff zu binden, ist abhängig von einer prothetischen Gruppe namens

A

Häm

90
Q

Das Eisenatom in Hämoglobin ist von den vier Stickstoffatomen des Porphyrins koordiniert, sowie vom proximalen
———der Polypeptidkette

A

Histidin

91
Q

Die Bindung von 2-3-Bisphosphoglycerat in Hämoglobin

———-dessen Affinität für Sauerstoff.

A

erniedrigt

92
Q

Kohlendioxid reagiert mit den terminalen Aminogruppen von Hämoglobin und bildet Carbamatgruppen, welche eine
————Ladung haben.

A

negative

93
Q

Während normales, adultes Hämoglobin (HbA) einen Glutamatrest in der β6 Position hat, ist diese Position durch einen
———— Rest in Sichelzellanämie (HbS) besetzt.

A

Valin

94
Q

Wenn der Partialdruck von Kohlensäure erhöht wird,

……..sich die Sauerstoffbindung von Hämoglobin.

A

erniedrigt

95
Q

2,3-Bisphosphoglycerat bindet nur an die

——-Form von Hämoglobin.

A

T, oder deoxy

96
Q

Welche Faktoren können die Sauerstoffbindung von Myoglobin beeinflussen?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Die Konzentration von Bikarbonat, HCO3-
b. Der Partialdruck von Sauerstoff, pO2
c. Die Konzentration von vorhandenem Hämoglobin
d. Die Konzentration von 2,3-BPG
e. Antworten b und d

A

b

97
Q

Welche Aussage über den Unterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin ist korrekt?

a. Hämoglobin und Myoglobin sind beides tetramere Proteine.
b. Hämoglobin zeigt eine hyperbole Sauerstoffsättigungskurve, während Myoglobin eine sigmoidal-geformte Bindungskurve zeigt.
c. Hämoglobin zeigte eine kooperativ Sauerstoffbindung und Myoglobin nicht.
d. Hämoglobin zeigt bei allen physiologisch relevanten Sauerstoffpartialdrücken (pO2) eine höhere Sauerstoffsättigung als Myoglobin.
e. Alle von oben.

A

c

98
Q

Welcher Satz über Myoglobin ist nicht korrekt?

a. Die Globinkette hat eine umfangreiche α-helikale Struktur.
b. Die Häm-Gruppe ist durch zwei Disulfidbrücken an die Globinkette gebunden.
c. Das Eisen von Häm ist im Fe+2-Oxidationszustand.
d. Der Durchmesser des Eisen-Ions wird kleiner bei Sauerstoffbindung.
e. Die Funktion von Myoglobin ist die Sauerstoffspeicherung in Muskeln.

A

b

99
Q

Die Struktur des normalen adulten Hämoglobins ist

a. Ein Tetramer aus vier Myoglobin-Molekülen.
b. Ein Tetramer aus zwei αβ Dimeren aufgebaut.
c. Ein Tetramer aus zwei α2 und zwei β2 Dimeren.
d. Ein Tetramer aus zwei α2 und zwei γ2 Dimeren.
e. Keiner dieser Sätze kann Hämoglobin genau beschrieben.

A

b

100
Q

Welcher Satz über fetales Hämoglobin ist richtig?

a. Fetales Hämoglobin ist aus zwei α und zwei γ Untereinheiten aufgebaut.
b. Fetales Hämoglobin bindet 2,3-BGP mit höherer Affinität als normales adultes Hämoglobin.
c. Fetales Hämoglobin kann bei allen physiologisch relevanten Sauerstoffspartialdrücken (pO2) Sauerstoff mit niedriger Affinität als Erwachsenen Hämoglobin (HbA) binden.
d. Fetales Hämoglobin existiert nicht in der T-Form.
e. Keines von oben.

A

a

101
Q

Die Sauerstoffbindung von Hämoglobin ist besser beschrieben durch:

a. Konzertiertes Modell
b. Michaelis-Menten Modell
c. Sequenzielles Modell
d. Ein kombiniertes sequenzielles-konzertiertes Modell.
e. Keines von oben

A

d

102
Q

2,3-Biphosphoglycerat

a. bindet in der zentralen Tasche in der T-Form von Hämoglobin.
b. bindet vorzugsweise an Desoxyhämoglobin und stabilisiert es.
c. ist Teil der roten Blutkörperchen.
d. Alle von oben
e. Keine von oben

A

d

103
Q

Was ist der Bohr-Effekt?

a. Die Fähigkeit von Hämoglobin Sauerstoff zu behalten, wenn es im Wettbewerb mit Myoglobin steht.
b. Die Regulation von Hämoglobin durch Wasserstoffionenbrücken und Kohlendioxid.
c. Die strukturelle Änderung von Hämoglobin durch Sauerstoffstress.
d. Alle von oben
e. Keine von oben

A

b

104
Q

Welcher der folgenden Sätze über Hämoglobin und Sauerstofftransport ist richtig?

a. Sauerstoff bindet an das proximale Histidin der Polypeptidkette.
b. Die Bindung von Kohlendioxid an das Hämoglobin-Moleküle erhöht deren Bindungsaffinität.
c. Hämoglobin bindet mehr Sauerstoff bei niedrigem pH-Wert.
d. Hämoglobin bindet mehr Sauerstoff bei erhöhter [BPG]-Konzentration.
e. Die Bindung jedes O2 –Moleküls an Hämoglobin erhöht dessen Affinität für das nächste O2.

A

e

105
Q

Welcher der folgenden Sätze beschreibt den Bohr-Effekt am besten?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Die Erniedrigung des pH-Wertes führt zur Freisetzung von Sauerstoff aus Hämoglobin.
b. Die Erhöhung des Kohlendioxiddrucks führt zur Freisetzung von Sauerstoff aus Hämoglobin.
c. Die Erhöhung des pH-Wertes führt zur Bildung von mehr in der T-Form vorliegendem Hämoglobin.
d. Alle von oben.
e. a und b.

A

e

106
Q

Welcher der folgenden Sätze über das Gleichgewicht ist richtig?

CO2 + H2O ↔ H2CO3
Wählen Sie eine Antwort:
a. Die Erhöhung des Kohlendioxiddrucks führt zur Absenkung des pH-Wertes.
b. Diese Reaktion wird durch die Carboanhydrase katalysiert.
c. Kohlensäure dissoziiert in Wasserstoffanionen und Bicarbonat-Ionen, HCO3-.
d. Die Mehrheit des Kohlendioxids wird in Form von Bicarbonat-Ionen zu den Lungen transportiert.
e. Alle von oben

A

e

107
Q 
Kohlendioxid bildet Carbamatgruppen in Proteinen durch Reaktionen mit
Wählen Sie eine Antwort:
a. Aspartat-Resten
b. Cystein-Resten
c. N-terminale Aminogruppen
d. Tyrosin-Resten
e. Hämgruppen
A

c

108
Q

Welcher der folgenden Sätze über Modelle, die kooperative Bindungen beschreiben, ist nicht korrekt?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Im Sequenziellen-Modell erzeugt die Bindung eines Liganden eine strukturelle Änderung in einer Untereinheit, welche eine Änderung in benachbarten Untereinheiten verursacht.
b. Alle bekannten allosterischen Proteine folgen entweder dem konzertierten oder dem sequenziellen Modell.
c. Beide Modelle behalten eine T-Form mit geringer Affinität und eine R-Form mit hoher Affinität.
d. Beide Modelle erklären die sigmoidal geformte Bindungskurve.
e. Im konzertierten Modell sind alle Moleküle entweder in der T-Form oder in der R-Form.

A

b

109
Q

Was ist zu erwarten, wenn ein Lys-Rest durch einen Ser-Rest in der BPG-Bindungsstelle des Hämoglogin substituiert ist?
Wählen Sie eine Antwort:
a. BPG würde fester binden, weil eine positive Ladung verloren geht.
b. BPG würde fester binden, weil eine positive Ladung gewonnen wurde.
c. BPG würde weniger fest binden, weil eine positive Ladung verloren geht.
d. BPG würde weniger fest binden, weil eine positive Ladung gewonnen ist.
e. Diese Substitution würde keinen Effekt auf die Bindung von BPG haben.

A

c

Biochemie (14 decks)

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