Enzyme (Multiple choice) Flashcards
Der Ort eines Enzyms an dem die eigentliche Reaktion stattfindet.
Aktives Zentrum
Die Verbindung, die vom Enzym gebunden und zum Produkt umgesetzt wird.
Substrat
Enzyme ohne ihre zugehörigen Kofaktoren werden ________ genannt.
Apoenzyme
Ein fest gebundener Kofaktor wird auch _________ genannt.
Prosthetische Gruppe
Eine exergonische Reaktion wird ____________ ablaufen.
spontan
Eine endergonische Reaktion benötigt __________ um fortzuschreiten.
Energie
Der kcat wird oft auch __________ genannt.
Umsatzrate
Enzyme, die nicht der Michaelis-Menten Kinetik folgen.
allosterisch
Darstellungsart, die bei Enzymreaktionen mit 2 Substraten hilfreich ist.
Cleland
Enzyme beschleunigen die Rate einer chemischen Reaktion durch —————-der Aktivierungsenergie.
Senkung
Die meisten Enzyme sind Proteine; dennoch zeigen auch einige———– - Moleküle katalytische Aktivität.
RNA
Organische Kofaktoren werden als———-bezeichnet
Koenzyme
Eine Reaktion läuft spontan ab, wenn ΔG————ist.
<0
Wenn ΔG für ein System 0 ist, dann befindet sich dieses System im _______
Gleichgewicht
Wenn ein Enzym durch Iodoacetamid inaktiviert wird, kann man davon ausgehen, dass dieses Enzym einen———Rest besitzt, der wichtig für die katalytische Aktivität ist.
Cyctein
Allosterische Enzyme können durch eine Auftragung der Anfangsgeschwindigkeit V0 gegen die Substratkonzentration S identifiziert werden, da sich kein hyperboler, sondern ein———–Verlauf ergibt.
sigmoidalen
———Inhibitor besitzt eine ähnliche Struktur wie das Substrat und bindet reversibel an das aktive Zentrum des Enzyms.
kompetetiver (Lineweaver-Burk)
Die lineare Auftragung von 1/ V0 versus 1/S wird als _________ - Auftragung bezeichnet.
doppelt-rezipork
Worin besteht die allgemeine Strategie einer Katalyse?
a. Die Wahrscheinlichkeit der Produktbildung wird erhöht.
b. Das Reaktionsgleichgewicht wird verschoben.
c. Der Übergangszustand wird stabilisiert.
d. A,B und C sind richtig
e. A,B und C sind falsch
c
Welche Schlüsse kann man über einen Inhibitor ziehen, wenn Vmax in Gegenwart und Abwesenheit des Inhibitors NICHT gleich ist?
a. Der Inhibitor bindet an das Substrat.
b. Der Inhibitor besitzt eine Struktur, die dem Substrat nicht sehr ähnelt.
c. Der Inhibitor reagiert mit einem wichtigen Rest des aktiven Zentrums.
d. Der Inhibitor bindet an das gleiche aktive Zentrum wie das Substrat.
e. Der KM – Wert in Gegenwart des Inhibitors ist kleiner.
b
Beispiele für Kofaktoren sind:
a. Zn+2, Mg+2, und Ni+2.
b. Biotin und Thiaminpyrophosphat.
c. Pyridoxalphosphat und Coenzym A
d. Antwort B und C.
e. Antwort A, B und C.
e
Die Formel
K’eq = 10-ΔG°’/1.36
beschreibt die Beziehung zwischen:
a. Der Freien Energie und der Gleichgewichtskonstanten
bDem Reaktionsgleichgewicht und der Isomerisierungsrate.
c. Der Gleichgewichtskonstanten und der Freien Energie unter Standardbedingungen.
d.ABC sind korrekt
e.keins der Möglichkeiten
c
Welche der folgenden Aussagen ist richtig?
a. Enzyme zwingen die Reaktion in eine bestimmte Richtung.
b. Enzyme ändern die Gleichgewichtslage einer Reaktion.
c. Enzyme ändern die Freie Energie unter Standardbedingungen einer Reaktion
d. A+B+C
e. keins
e
Die Freie Gibbs-Energie der Aktivierung entspricht…
a. der Differenz zwischen Substrat und Übergangszustand.
b. der Differenz zwischen Substrat und Produkt.
c. der Differenz zwischen Produkt und dem Übergangszustand
d. A,B und C sind richtig.
e. Weder A noch B noch C sind richtig.
a
