Enzyme (Multiple choice) Flashcards
Der Ort eines Enzyms an dem die eigentliche Reaktion stattfindet.
Aktives Zentrum
Die Verbindung, die vom Enzym gebunden und zum Produkt umgesetzt wird.
Substrat
Enzyme ohne ihre zugehörigen Kofaktoren werden ________ genannt.
Apoenzyme
Ein fest gebundener Kofaktor wird auch _________ genannt.
Prosthetische Gruppe
Eine exergonische Reaktion wird ____________ ablaufen.
spontan
Eine endergonische Reaktion benötigt __________ um fortzuschreiten.
Energie
Der kcat wird oft auch __________ genannt.
Umsatzrate
Enzyme, die nicht der Michaelis-Menten Kinetik folgen.
allosterisch
Darstellungsart, die bei Enzymreaktionen mit 2 Substraten hilfreich ist.
Cleland
Enzyme beschleunigen die Rate einer chemischen Reaktion durch —————-der Aktivierungsenergie.
Senkung
Die meisten Enzyme sind Proteine; dennoch zeigen auch einige———– - Moleküle katalytische Aktivität.
RNA
Organische Kofaktoren werden als———-bezeichnet
Koenzyme
Eine Reaktion läuft spontan ab, wenn ΔG————ist.
<0
Wenn ΔG für ein System 0 ist, dann befindet sich dieses System im _______
Gleichgewicht
Wenn ein Enzym durch Iodoacetamid inaktiviert wird, kann man davon ausgehen, dass dieses Enzym einen———Rest besitzt, der wichtig für die katalytische Aktivität ist.
Cyctein
Allosterische Enzyme können durch eine Auftragung der Anfangsgeschwindigkeit V0 gegen die Substratkonzentration S identifiziert werden, da sich kein hyperboler, sondern ein———–Verlauf ergibt.
sigmoidalen
———Inhibitor besitzt eine ähnliche Struktur wie das Substrat und bindet reversibel an das aktive Zentrum des Enzyms.
kompetetiver (Lineweaver-Burk)
Die lineare Auftragung von 1/ V0 versus 1/S wird als _________ - Auftragung bezeichnet.
doppelt-rezipork
Worin besteht die allgemeine Strategie einer Katalyse?
a. Die Wahrscheinlichkeit der Produktbildung wird erhöht.
b. Das Reaktionsgleichgewicht wird verschoben.
c. Der Übergangszustand wird stabilisiert.
d. A,B und C sind richtig
e. A,B und C sind falsch
c
Welche Schlüsse kann man über einen Inhibitor ziehen, wenn Vmax in Gegenwart und Abwesenheit des Inhibitors NICHT gleich ist?
a. Der Inhibitor bindet an das Substrat.
b. Der Inhibitor besitzt eine Struktur, die dem Substrat nicht sehr ähnelt.
c. Der Inhibitor reagiert mit einem wichtigen Rest des aktiven Zentrums.
d. Der Inhibitor bindet an das gleiche aktive Zentrum wie das Substrat.
e. Der KM – Wert in Gegenwart des Inhibitors ist kleiner.
b
Beispiele für Kofaktoren sind:
a. Zn+2, Mg+2, und Ni+2.
b. Biotin und Thiaminpyrophosphat.
c. Pyridoxalphosphat und Coenzym A
d. Antwort B und C.
e. Antwort A, B und C.
e
Die Formel
K’eq = 10-ΔG°’/1.36
beschreibt die Beziehung zwischen:
a. Der Freien Energie und der Gleichgewichtskonstanten
bDem Reaktionsgleichgewicht und der Isomerisierungsrate.
c. Der Gleichgewichtskonstanten und der Freien Energie unter Standardbedingungen.
d.ABC sind korrekt
e.keins der Möglichkeiten
c
Welche der folgenden Aussagen ist richtig?
a. Enzyme zwingen die Reaktion in eine bestimmte Richtung.
b. Enzyme ändern die Gleichgewichtslage einer Reaktion.
c. Enzyme ändern die Freie Energie unter Standardbedingungen einer Reaktion
d. A+B+C
e. keins
e
Die Freie Gibbs-Energie der Aktivierung entspricht…
a. der Differenz zwischen Substrat und Übergangszustand.
b. der Differenz zwischen Substrat und Produkt.
c. der Differenz zwischen Produkt und dem Übergangszustand
d. A,B und C sind richtig.
e. Weder A noch B noch C sind richtig.
a
Der KM – Wert ist…
Wählen Sie eine Antwort:
a.gleich der Produktkonzentration zu Beginn der Reaktion.
b. gleich der Substratkonzentration, wenn die Reaktionsgeschwindigkeit die Hälfte ihres Maximalwerts beträgt.
c. proportional zur Freien Energie unter Standardbedingungen.
d.alle richtig
e.keins ist richtig
b
Es sind fünf KM – Werte für die Bindung verschiedener Substrate an ein Enzym gegeben. Welches besitzt die größte Affinität wenn k-1 größer als k2 ist?
a. 150 mM
b. 0.15 mM
c. 150 µM
d. 1.5 nM
e. 15000 pM
d
Wenn die Substratkonzentration deutlich größer als KM ist, dann nähert sich die katalytische Rate…
a. Kd
b. kcat
c. vmax
d. alle sind richtig
e. keins ist richtig
vmax
.Welche der folgenden Aussagen ist richtig, falls die Enzymkonzentration 5 nM, die Substratkonzentration 5 mM und der KM 5 µM beträgt.
a. Das Enzym ist mit Substrat gesättigt.
b. Das Enzym hat größtenteils kein Substrat gebunden.
c. Es liegt mehr Enzym als Substrat vor.
d.alles korrekt
e.keins korrekt
Wenn das kcat / KM Verhältnis seine obere Grenze erreicht, so bezeichnet man das als…
Wählen Sie eine Antwort:
a. Circe Grenze
b. Michaelis Rate
c. Kinetische Perfektion
d. alles richtig
e. nix richtig
a
Enzymreaktionen mit mehreren Substraten werden in 2 Klassen eingeteilt:
Wählen Sie eine Antwort:
a. Sequenzieller und Doppelverdrängungs-Mechanismus.
b. Doppelverdrängung und gemeinsame Verdrängung.
c. Sequenzieller und Ping-Pong-Mechanismus.
d. alles richtig
e.nix richtig
d
Wenn das kcat / KM Verhältnis seine obere Grenze erreicht, so bezeichnet man das als…
a. Circe Grenze
b. Michaelis Rate
c. Kinetische Perfektion
d. alles
e. keins
c
Welche Arten der Inhibition sind reversibel?
a. kompetetive
b. unkompetetive
c. gemischt
d. alles
e. nix
d
Bei dieser Inhibierung kann der Inhibitor nur an den ES-Komplex unter Ausbildung eines ESI-Komplexes binden.
a. kompetetive
b. nicht-kompetetive
c. gemischt
d. unkompetitiv
e. nix
d
Riboflavin ist eine wasserlösliche organische Substanz, die nicht im Menschen synthetisiert wird. Durch den Metabolismus wird es chemisch in eine Substanz, genannt Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD) umgewandelt, die auch von dem Enzym Succinat-Dehydrogenase benötigt wird. Welche der folgenden Aussagen ist am richtigsten?
a. Riboflavin ist ein Koenzym.
b. Flavin-Adenin-Dinukleotid ist ein Vitamin.
c. Succinat-Dehydrogenase ist ein Koenzym.
d. Flavin-Adenin-Dinukleotid ist ein Koenzym.
d
Dieses Enzym nutzt in seinem Reaktionsmechanismus das Prinzip der kovalenten Katalyse.
Chymotrypsin
Diese Reaktion wird durch Proteasen katalysiert.
Hydrolyse
Dieses Metall benötigt Carboanhydrase für seine Aktivität.
Zink
Dieser Prozess überführt Chymotrypsinogen in die aktive Form Chymotrypsin.
Peptidbindungsspaltung
Diese Technik erlaubt es schnelle Enzymreaktionen zu beobachten.
stopped-flow
Diese Modifizierung schützt die DNA eines Wirtes vor dem Verdau durch dessen eigene Restriktionsenzyme.
Methylierung
Diese Technik hilft dabei die Struktur-Funktions-Beziehungen von Enzymen zu untersuchen.
ortsgerichtete Mutagenese
Dieses Metallion wird in den aktiven Zentren der meisten Enzyme gefunden, die Phosphatgruppen abspalten.
Magnesium
Diese Technik kann genutzt werden, um zu untersuchen ob chirale Moleküle am Reaktionsmechanismus beteiligt sind.
sterochemische Kontrolle
Palindromische DNA-Sequenzen besitzen eine solche Symmetrieachse.
zweifache Rotation
Damit ein Proteaseinhibitor effektiv ist, muss er
——–für ein Enzym sein.
spezifisch
Der katalytische Mechanismus der Adenylatkinase, in welchem die Substrate zueinander orientiert werden um den Übergangszustand zu stabilisieren, bezeichnet man als.
katalyse durch annäherung
A-T Basenpaare können leichter von einander getrennt werden als G-C Basenpaare, da sie nur——- Wasserstoffbrücken ausbilden.
2
Der Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet die Bildung eines——Intermediates, welches durch die sogenannte Oxyaniontasche stabilisiert wird.
tetrahedralen
Das Substratbindungszentrum von Trypsin enthält einen——–Rest, der mit den positiv geladenen Lysin- oder Argininketten des Substrates interagiert.
Histidin
Das im Katalysemechanismus von Chymotrypsin gebildete tetrahedrale Intermediat wird durch ein strukturelles Merkmal stabilisiert das als———-Tasche bezeichnet wird.
Oxyanion
In Proteasen wie Papain wird ein——Rest durch eine Wasserstoffbrückenbindung zu einem Histidinrest aktiviert.
Cyctein
Enzyme, die den Transfer von Phosphatgruppen von NTP zu NMP katalysieren, werden als ——-bezeichnet.
Nukleosidmonophosphatkinasen (NMP-Kinasen)
Ein charakteristisches Merkmal von NMP-Kinasen ist eine Gly-X-X-X-X-Gly-Lys Sequenz, die als—-bezeichnet wird.
P-Loop
Welche Aminosäurereste im aktiven Zentrum von Chymotrypsin sind an der Substratspaltung beteiligt?
a. His, Ser, Asp
b. His, Ser
c. Asp, Lys
d. Lys, Arg
e. His, Ser, Arg
a
Wie wird die Spezifität von Chymotrypsin gewährleistet?
a. Interaktion von Aminosäuren des aktiven Zentrums mit dem Substrat
b. Bindung der N-terminalen Aminosäure in das aktive Zentrum
c. Kovalente Bindung eines Histidinrestes an das Substrat
d. Konformationelle Änderungen nach der Substratbindung
e. Bindung bestimmter Aminosäuren in eine geräumige hydrophobe Bindungstasche in der Nähe des aktiven Zentrums
d
Wo spaltet Chymotrypsin Peptidbindungen?
a. zwischen Histidin- und Serinresten
b. auf der N-terminalen Seite von Phenylalanin- oder Tryptophanresten
c. auf der C-terminalen Seite von Phenylalanin- oder Tryptophanresten
d. an der N-terminalen Aminosäure
e. auf der C-terminalen Seite von Arginin- oder Lysinresten
c
Welche der folgenden Dinge ist keine Möglichkeit wie Enzyme den Übergangszustand stabilisieren?
a. Erhöhung der Umgebungstemperatur
b. Kovalente Katalyse
c. Nutzung von Bindungsenergie
d. Allgemeine Säure-Base-Katalyse
e. Katalyse durch Annäherung
a
Was haben Trypsin, Subtilisin und Carboxypeptidase II aus Weizenkleie gemeinsam?
a. Alle besitzen einen Aspartatrest im aktiven Zentrum.
b. Alle binden hydrophobe Aminosäuren.
c. Alle werden im Pankreas synthetisiert.
d. Alle besitzen eine katalytische Triade im aktiven Zentrum.
e. Alle besitzen eine hydrophile Substratbindungstasche.
a
Konvergente Evolution ist die Ursache für die Ähnlichkeiten zwischen
a. Trypsin und Elastase.
b. Chymotrypsin und Elastase.
c. Chymotrypsin und Subtilisin.
d. Chymotrypsin und Trypsin.
e. Trypsin und Kinase.
c
Das am meisten im aktiven Zentren von Metalloproteasen gefundene Metall ist
a. Zink.
b. Calcium.
c. Selen.
d. Magnesium.
e. Natrium.
a
Carboanhydrasen sind notwendig
a. da die spontane Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid sehr langsam ist.
b. da die spontane Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid zwar sehr schnell, aber nicht schnell genug für die meisten biochemischen Prozesse ist.
c. da die Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid an andere biochemische Prozesse gekoppelt ist.
d. a und c.
e. b und c.
e
Die Bindung von Wasser an ein Zinkion führt zu(r)
a. Bildung eines Hydroniumions.
b. großen konformationellen Änderungen im aktiven Zentrum.
c. Ionisierung eines Histidinrestes, welcher dann als starkes Nucleophil wirken kann.
d. Verringerung des pKa des Wasser und zur Bildung eines am Zink gebundenen Hydroxidions.
e. Änderung des KM-Wertes.
d
Restriktionsendonukleasen spalten DNA an spezifischen Stellen. Wie viele verschiedene Erkennungsstellen können durch die Kombination von 4 Basen gebildet werden?
a. 64
b. 256
c. 16
d. 1024
e. 4096
256
Die Funktion der Nukleotidmonophosphatkinase ist
a. der Transfer einer Phosphatgruppe von NTP zu NDP.
b. der Transfer einer Phosphatgruppe von NTP zu NMP.
c. der Transfer einer Phosphatgruppe von NMP zu NDP.
d. die Phosphorylierung von NADH.
e. der Transfer einer Phosphatgruppe von NTP auf Wasser.
b
Der Name für den regulatorischen Mechanismus, bei dem das Endprodukt die Aktivität des ersten Schritts hemmt.
Rückkopplungshemmung
Mehrere Formen von homologen Enzymen innerhalb eines Organismus.
Isoenzym
Enzyme, die durch proteolytische Spaltung aktiviert werden.
Zygmogene
Die weniger aktive Konformation eines allosterischen Enzyms.
T-Zustand
Die Kurvenform des kinetischen Plots eines Enzyms, das kooperative Bindung aufweist.
sigmoidal
Ein Regulator eines allosterischen Enzyms, der kein Substrat ist.
heterotrop
Enzyme, die eine Proteinphosphorylierung katalysieren.
Proteinkinasen
Katalysieren die Entfernung von Phosphaten eines Proteins.
Proteinphosphatasen
Für die Blutgerinnungskaskade erforderliches Vitamin.
Vitamin K
——sind verschiedene Formen von homologen Enzymen innerhalb eines Organismus, die die gleiche Reaktion mit unterschiedlichen kinetischen Eigenschaften katalysieren.
Isoenzym
Aspartyl-Transcarbamylase katalysiert den ersten Schritt in der Synthese von
Pyrimidin
p-Hydroxymercuribenzoat reagiert mit essentiellen ——– -Resten in der ATCase.
Cystein
Die Auswirkungen von Substraten auf allosterische Enzyme werden als ———Wirkungen bezeichnet.
homotrop
Proteinkinasen fügen Phosphorylgruppen an Serin, Threonin und —–Resten in Zielproteinen hinzu.
Tyrosin
Proteinkinase A wird durch die Bindung von———-an bestimmten Stellen auf der regulatorischen Untereinheit aktiviert.
c-AMP
——– ist eine inaktive Vorstufe eines Enzyms, das durch eine proteolytische Spaltung aktiviert wird.
Zymogen
Die typische/n Strategie/n für die enzymatische Regulierung:
a. mehrere Enzyme bilden
b. allosterische Kontrolle
c. reversible kovalente Modifikation
d. proteolytische Aktivierung
e. Alle der oben genannten
e
Allosterische Proteine:
a. enthalten unterschiedliche regulatorische und mehrere funktionelle Stellen.
b. zeigen Kooperativität.
c. bestehen immer aus mehreren identischen Untereinheiten.
d. a und b
e. a, b und c
d
Viele allosterische Enzyme haben zwei Arten von Untereinheiten, auch bezeichnet als:
a. katalytische und regulatorische.
b. regulatorische und allosterische.
c. allosterische und regulatorische.
d. alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten
a
Veränderungen in der ATCase-Konformation wurden durch Kristallisation des Enzyms in Gegenwart von PALA (N-(Phosphonacetyl)-L-aspartat) detektiert. Was ist PALA?
a. Ein radioaktives Tag, bindet an die Untereinheiten.
b. Ein bi-Substratanalogon, das einem katalytischen Zwischenprodukt gleicht.
c. Ein fluoreszierendes Substratanalogen.
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.
b
Die relaxierte Form eines allosterischen Enzym hat eine _________ Affinität für die Substrate.
a. höhere
b. gleich große
c. niedrigere
d. keine
e. Keines der oben genannten.
a
Die regulatorischen Auswirkungen der Substrate auf allosterische Enzyme werden als _______________ Wirkungen bezeichnet.
a. homotrope
b. heterotrope
c. allotrope
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.
a
Beispiele für kovalente Modifikationen umfassen:
a. Phosphorylierung und Dephosphorylierung.
b. Acetylierung.
c. Ubiquitinierung.
d. Alle der oben genannten.
e. nur a und b
d
Multifunktionale Proteinkinasen
a. führen Phosphorylierung sowie Sulfatierungsreaktionen durch.
b. können verschiedene Ziele phosphorylieren.
c. erhalten Energie in Form von ATP aus dem Abbau von Proteinen.
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.
b
Welche Aminosäure-Seitenkette/n ist/werden durch Proteinkinasen phosphoryliert?
a. Serin
b. Tyrosin
c. Threonin
d. alle der oben genannten
e. nur A und C
d
Welche der folgenden Antworten ist ein Beispiel für ein Zymogen?
a. Pepsinogen
b. Procarboxypeptidase
c. T-Form ATCase
d. Alle der oben genannten.
e. A und B
e
Wie wird Chymotrypsinogen aktiviert?
a. Spaltung zwischen einem Arg und Ile durch Chymotrypsin.
b. cAMP-Bindung, die der Spaltung durch Elastase folgt.
c. Spaltung zwischen einem Arg und Ile durch Trypsin.
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.
a
Der gemeinsame Aktivator der Bauchspeicheldrüsen-Zymogene ist
a. Trypsinogen
b. Chymotrypsin
c. Trypsin
d. Elastase
e. Keine der oben genannten.
c
Wie wird die Trypsinaktivität ausgeschaltet?
a. Durch Dephosphorylierung.
b. Durch Bindung eines Inhibitor-Proteins.
c. Durch eine zweite Spaltung.
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.
b
Blutgerinnungs-Kaskaden werden gesteuert durch:
a. Zymogen-Aktivierung.
b. Phosphorylierung.
c. allosterische Aktivierung.
d. alle der oben genannten.
e. keine der oben genannten.
a
Ein Regulationsmechanismus, der nicht ohne weiteres reversibel ist:
a. Phosphorylierung
b. allosterische Kontrolle
c. proteolytische Spaltung
d. Alle der oben genannten.
e. Keines der oben genannten.
c
