Proteine Flashcards
Aus wie vielen Aminosäuren werden sämtliche Proteine des menschlichen Organismus synthetisiert? Wie viele und welche davon sind essenziell?
• 20 proteinogene AS o 9 essentiell Histidin Isoleucin Leucin Lysin Methionin Phenylalanin Threonin Tryptophan Valin
Wie sind Oligopeptide, Polypeptide und Proteine hinsichtlich ihrer Aminosäuren-Anzahl definiert?
- Oligopeptide = 3 - 9 AS
- Polypeptide = 10 - 100 AS
- Proteine = mehr als 100 AS
Durch welche Eigenschaften sind Sphäroproteine gekennzeichnet?
• Sphäroproteine = globuläre Proteine
Eigenschaften
kugelige Struktur
unterschiedliche Löslichkeit in Wasser
Nennen Sie Beispiele für typische Sphäroproteine.
Bsp. Albumine Globuline Kleberprotein (Prolamine und Gluteline) Histone Protamine
Welche Funktionen haben Aminosäuren?
• Substrate der Proteinbiosynthese • Energielieferanten • Substrate der Gluconeogenese • Vorstufe biogener Amine • Methylgruppendonator • Quelle für Sulfatgruppen o Biosynthese von Glucosaminoglykane • Vorläufer von Catecholaminen und autokrin wirksamen Mediatoren • Regulation des Säure-Base-Haushalts
Welche Funktionen haben Proteine?
• Enzyme o Reaktionsbeschleunigung • Transport- & Speicherproteine o Transport und Speicherung niedermolekularer Substanzen • Kontraktile Proteine o koordinierte Bewegung • Strukturproteine o mechanische Stützfunktion • Carrier und Ionenkanäle o durchtritt hydrophober Moleküle durch die Membranen • Abwehr- und Schutzreaktionen o Erkennung von Fremdstoffen, Immunabwehr • Rezeptorproteine o substratspezifische Reaktionsvermittlung an Membranen • Hormone o STW-regulation
Erklären Sie die Verdauung und Absorption der Proteine im Mund (inkl. Enzyme, Absorptionsorte und -mechanismen).
o /
Erklären Sie die Verdauung und Absorption der Proteine im Magen (inkl. Enzyme, Absorptionsorte und -mechanismen).
o Denaturierung der Nahrungsproteine durch HCL
Vorstufe = Pepsinogen + HCL = Aktivator
aktives Enzym = Pepsin (Endopeptidase -> spalten nur in der Mitte)
o Protein -> Poly- und Oligopeptide
Erklären Sie die Verdauung und Absorption der Proteine im Dünndarm (inkl. Enzyme, Absorptionsorte und -mechanismen).
• Dünndarm
o Vorstufe = Trypsinogen + Aktivator (Enteropeptidase) = Trypsin (Endopeptidase)
Poly- und Oligopeptide -> Di- und Tripeptiden
o Vorstufe = Chymotrypsin + Trypsin
= Chymotrypsin (Endopeptidasen) -> Poly- und Oligopeptide -> Di- und Tripeptiden
= Carboxypeptidasen A & B (Exopeptidasen) -> Poly- und Oligopeptide -> Di- und Tripeptiden; AS
= Aminopeptidasen (Exopeptidasen) -> Dipeptide -> AS
o Absorptionsmechanismen
AS -> Na+ sek. aktiver Transport
Di- und Tripeptide -> H+-Cotransport
Peptide -> Endocytose
o Mukosazelle –> Spaltung von Di- & Tripeptide durch intrazelluläre Peptidasen
Erklären Sie die Verdauung und Absorption der Proteine im Dickdarm (inkl. Enzyme, Absorptionsorte und -mechanismen).
Dickdarm
o Enzyme = bakterielle Proteolyse von kleinen Peptide u. AS
o Endprodukte
NH3, CO2, Amine, α-Ketosäure
o Absorptionsmechanismen
passive Diffusion
Nennen Sie Faktoren (positive und negative), die die Proteinverdauung beeinflussen.
- Art der räumlichen Proteinstruktur
- Technologische Prozessierung der Nahrung(-proteine)
- Anwesenheit von Antinutritiven Faktoren
- Gesundheitszustand
Wie beeinflusst die Art der räumlichen Proteinstruktur die Proteinverdauung?
• Art der räumlichen Proteinstruktur
o Einschluss durch Gerüstsubstanzen
o Quervernetzungen der Polypeptidketten behindern die Angriffsfläche für proteolytische Enzyme
Wie beeinflusst die technologische Prozessierung der Nahrung(-proteine) die Proteinverdauung?
• Technologische Prozessierung der Nahrung(-proteine)
o Denaturierung der räumlichen Struktur durch Hitze, Säure, Lauge
in der Regel leichtere Angreifbarkeit
o Hitzeschädigung möglich
Verminderung der Verdaulichkeit durch chemische Veränderung der Seitengruppen (z.B. Maillard-Reaktion)
Wie beeinflusst die Anwesenheit von Antinutritiven Faktoren die Proteinverdauung?
• Anwesenheit von Antinutritiven Faktoren
o Trypsin-Inhibitoren
Bildung von inaktiven Komplexen
Hemmung der Proteinverdauung, vermehrte Sekretion von Pankreassaft, erhöhte Stickstoffausscheidung mit dem Faeces, Wachstumsstörungen
o Tannine (Gerbstoffe) in Blättern (z.B. Tee), Hülsenfrüchten (z.B. Erbsen), Früchten (z.B. Trauben)
bilden mit ihren OH-Gruppen feste Wasserstoffbrücken zwischen dem Benzolring der Tannine und der Peptidbindung der Proteine
Hemmung der Proteinverdauung
Wie beeinflusst der Gesundheitszustand die Proteinverdauung?
• Gesundheitszustand
o Bsp. Darmerkrankung Zöliakie, angeborene Defekte von Proteasen und Carriern Hartnup-Krankheit
Erklären Sie die Rolle der Leber im Aminosäuren-/Proteinstoffwechsel.
• Leber = zentrales Organ des STW -
o Puffer
First Pass Effect -> AS gelangen zuerst zur Leber
o Abbau von AS
1. Abspaltung der NH3-Gruppe -> Entsorgung als Harnstoff (einziges Organ das Harnstoff synthetisiert)
2. C-Skelett bleibt über -> Ketosäure (-> Umbau zu Fetten, Ketonkörpern)
o gerichteter Transport (AS freigeben ans Gewebe übers Blut)
o Proteinsynthese
Leber = Organ mit höchster Proteinsynthese
Synthese Plasmaproteine & Leber eigene Proteine
• Transport anderer Stoffe
Welche Produkte entstehen bei dem Abbau von Aminosäuren? Wie werden diese Produkte weiter im Stoffwechsel verwertet?
• C-Skelett (α-Ketosäure) o ATP-Gewinnung (Citratzyklus, Atmngskette) o Lipogenese o Ketogenese (insb. Leucin und Lysin) o Gluconeogenese o Ausscheidung (über Niere)
• NH3-Gruppen
o Harnstoffsynthese
o Bildung von nicht-essenziellen AS durch (Trans-)Aminierung (z.B. Asparaginsäure und Glutaminsäure)
o Synthese N-haltiger Substanzen (z.B. Purinkörper)
–> Abbau überschüssiger AS
Erklären Sie den Begriff „Stickstoffbilanz“.
• N-Aufnahme abzüglich der N-Verluste über Urin, Faeces und Haut
Nennen Sie drei Gründe für eine negative Stickstoffbilanz.
- Ältere Menschen -> anabole Resistenz
- Krankheitsfall -> geschädigte Ab-/Resorption u. erhöhter Proteinbedarf
- Einseitige Ernährung/-form
Die biologische Wertigkeit ist ein Index, die Qualität eines Proteins zu bestimmen. Erklären Sie den Begriff „biologische Wertigkeit“.
= Anteil der AS aus dem Nahrungsprotein, die im Körpereiweiß umgewandelt werden können
• abhängig vom Gehalt der (bedingt) unentbehrlichen AS
• gibt an, wie viel Protein notwendig ist, um eine neutrale Stickstoffbilanz zu erzielen
• je mehr die AS-Zusammensetzung dem Bedarf des Körpers an AS entspricht, desto weniger Nahrungsprotein wird benötigt
Warum ist dieser Index biologische Wertigkeit kritisch zu bewerten?
• veraltet, da
o Mengen und Verdaulichkeit nicht berücksichtigt werden
- Synthese von 100% angenommen
o nur 1 LM betrachtet wird
oWerte nur unwillkürlich gesetzt sind (Bsp. 136%)
Formel der biologischen Wertigkeit
BW = (retinierter Stickstoff)/(absorpierter Stickstoff) ×100
Was ist der Digestibility Corrected Amino Acid Scores?
= Verhältnis der unentbehrlichen AS mit dem größten Defizit im Vgl. zum Bedarfswert einer Referenzgruppe multipliziert mit der Verdaulichkeit des Gesamtproteins
• Bezugsgruppe -> 2-5 Jahre alte Kinder (=Gruppe mit den höchsten Ansprüchen)
Beschreiben Sie die Vorgehensweise zur Berechnung des Protein Digestibility Corrected Amino Acid Scores.
Berechnung:
- Bestimmung des N-gehalts
- Berechnung des Proteingehaltes (N x 6,25)
- Bestimmung des Gehaltes an unentbehrlichen AS
- Berechnung des Amino Acid Score (AAS) für alle 9 unentbehrlichen AS
- Bestimmung der Verdaulichkeit
- Berechnung des PDCAAS
a. niedrigster AAS x wahre Verdaulichkeit