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Ernährung des gesunden Menschen > Proteine > Flashcards

Proteine Flashcards

1
Q

Aus wie vielen Aminosäuren werden sämtliche Proteine des menschlichen Organismus synthetisiert? Wie viele und welche davon sind essenziell?

A 
• 20 proteinogene AS 
    o 9 essentiell
 Histidin 
 Isoleucin
 Leucin
 Lysin
 Methionin
 Phenylalanin
 Threonin 
 Tryptophan
 Valin
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2
Q

Wie sind Oligopeptide, Polypeptide und Proteine hinsichtlich ihrer Aminosäuren-Anzahl definiert?

A
  • Oligopeptide = 3 - 9 AS
  • Polypeptide = 10 - 100 AS
  • Proteine = mehr als 100 AS
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3
Q

Durch welche Eigenschaften sind Sphäroproteine gekennzeichnet?

A

• Sphäroproteine = globuläre Proteine

Eigenschaften
 kugelige Struktur
 unterschiedliche Löslichkeit in Wasser

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4
Q

Nennen Sie Beispiele für typische Sphäroproteine.

A 
Bsp. 
 Albumine 
 Globuline 
 Kleberprotein (Prolamine und Gluteline) 
 Histone 
 Protamine
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5
Q

Welche Funktionen haben Aminosäuren?

A 
• Substrate der Proteinbiosynthese 
• Energielieferanten 
• Substrate der Gluconeogenese 
• Vorstufe biogener Amine
• Methylgruppendonator 
• Quelle für Sulfatgruppen 
o Biosynthese von Glucosaminoglykane 
• Vorläufer von Catecholaminen und autokrin wirksamen Mediatoren 
• Regulation des Säure-Base-Haushalts
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6
Q

Welche Funktionen haben Proteine?

A 
• Enzyme 
o Reaktionsbeschleunigung 
• Transport- & Speicherproteine
o Transport und Speicherung niedermolekularer Substanzen 
• Kontraktile Proteine 
o koordinierte Bewegung 
• Strukturproteine
o mechanische Stützfunktion 
• Carrier und Ionenkanäle
o durchtritt hydrophober Moleküle durch die Membranen
• Abwehr- und Schutzreaktionen
o Erkennung von Fremdstoffen, Immunabwehr 
• Rezeptorproteine
o substratspezifische Reaktionsvermittlung an Membranen 
• Hormone 
o STW-regulation
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7
Q

Erklären Sie die Verdauung und Absorption der Proteine im Mund (inkl. Enzyme, Absorptionsorte und -mechanismen).

A

o /

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8
Q

Erklären Sie die Verdauung und Absorption der Proteine im Magen (inkl. Enzyme, Absorptionsorte und -mechanismen).

A

o Denaturierung der Nahrungsproteine durch HCL
 Vorstufe = Pepsinogen + HCL = Aktivator
 aktives Enzym = Pepsin (Endopeptidase -> spalten nur in der Mitte)
o Protein -> Poly- und Oligopeptide

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9
Q

Erklären Sie die Verdauung und Absorption der Proteine im Dünndarm (inkl. Enzyme, Absorptionsorte und -mechanismen).

A

• Dünndarm
o Vorstufe = Trypsinogen + Aktivator (Enteropeptidase) = Trypsin (Endopeptidase)
 Poly- und Oligopeptide -> Di- und Tripeptiden
o Vorstufe = Chymotrypsin + Trypsin
= Chymotrypsin (Endopeptidasen) -> Poly- und Oligopeptide -> Di- und Tripeptiden
= Carboxypeptidasen A & B (Exopeptidasen) -> Poly- und Oligopeptide -> Di- und Tripeptiden; AS
= Aminopeptidasen (Exopeptidasen) -> Dipeptide -> AS

o Absorptionsmechanismen
 AS -> Na+ sek. aktiver Transport
 Di- und Tripeptide -> H+-Cotransport
 Peptide -> Endocytose

o Mukosazelle –> Spaltung von Di- & Tripeptide durch intrazelluläre Peptidasen

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10
Q

Erklären Sie die Verdauung und Absorption der Proteine im Dickdarm (inkl. Enzyme, Absorptionsorte und -mechanismen).

A

Dickdarm
o Enzyme = bakterielle Proteolyse von kleinen Peptide u. AS
o Endprodukte
 NH3, CO2, Amine, α-Ketosäure

o Absorptionsmechanismen
 passive Diffusion

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11
Q

Nennen Sie Faktoren (positive und negative), die die Proteinverdauung beeinflussen.

A
  • Art der räumlichen Proteinstruktur
  • Technologische Prozessierung der Nahrung(-proteine)
  • Anwesenheit von Antinutritiven Faktoren
  • Gesundheitszustand
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12
Q

Wie beeinflusst die Art der räumlichen Proteinstruktur die Proteinverdauung?

A

• Art der räumlichen Proteinstruktur
o Einschluss durch Gerüstsubstanzen
o Quervernetzungen der Polypeptidketten behindern die Angriffsfläche für proteolytische Enzyme

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13
Q

Wie beeinflusst die technologische Prozessierung der Nahrung(-proteine) die Proteinverdauung?

A

• Technologische Prozessierung der Nahrung(-proteine)
o Denaturierung der räumlichen Struktur durch Hitze, Säure, Lauge
 in der Regel leichtere Angreifbarkeit

o Hitzeschädigung möglich
 Verminderung der Verdaulichkeit durch chemische Veränderung der Seitengruppen (z.B. Maillard-Reaktion)

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14
Q

Wie beeinflusst die Anwesenheit von Antinutritiven Faktoren die Proteinverdauung?

A

• Anwesenheit von Antinutritiven Faktoren

o Trypsin-Inhibitoren
 Bildung von inaktiven Komplexen
 Hemmung der Proteinverdauung, vermehrte Sekretion von Pankreassaft, erhöhte Stickstoffausscheidung mit dem Faeces, Wachstumsstörungen

o Tannine (Gerbstoffe) in Blättern (z.B. Tee), Hülsenfrüchten (z.B. Erbsen), Früchten (z.B. Trauben)
 bilden mit ihren OH-Gruppen feste Wasserstoffbrücken zwischen dem Benzolring der Tannine und der Peptidbindung der Proteine
 Hemmung der Proteinverdauung

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15
Q

Wie beeinflusst der Gesundheitszustand die Proteinverdauung?

A

• Gesundheitszustand

o Bsp. Darmerkrankung Zöliakie, angeborene Defekte von Proteasen und Carriern Hartnup-Krankheit

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16
Q

Erklären Sie die Rolle der Leber im Aminosäuren-/Proteinstoffwechsel.

A

• Leber = zentrales Organ des STW -

o Puffer
 First Pass Effect -> AS gelangen zuerst zur Leber

o Abbau von AS
 1. Abspaltung der NH3-Gruppe -> Entsorgung als Harnstoff (einziges Organ das Harnstoff synthetisiert)
 2. C-Skelett bleibt über -> Ketosäure (-> Umbau zu Fetten, Ketonkörpern)

o gerichteter Transport (AS freigeben ans Gewebe übers Blut)

o Proteinsynthese
 Leber = Organ mit höchster Proteinsynthese
 Synthese Plasmaproteine & Leber eigene Proteine
• Transport anderer Stoffe

17
Q

Welche Produkte entstehen bei dem Abbau von Aminosäuren? Wie werden diese Produkte weiter im Stoffwechsel verwertet?

A 
• C-Skelett (α-Ketosäure) 
o ATP-Gewinnung (Citratzyklus, Atmngskette)
o Lipogenese
o Ketogenese (insb. Leucin und Lysin)
o Gluconeogenese 
o Ausscheidung (über Niere)

• NH3-Gruppen
o Harnstoffsynthese
o Bildung von nicht-essenziellen AS durch (Trans-)Aminierung (z.B. Asparaginsäure und Glutaminsäure)
o Synthese N-haltiger Substanzen (z.B. Purinkörper)

–> Abbau überschüssiger AS

18
Q

Erklären Sie den Begriff „Stickstoffbilanz“.

A

• N-Aufnahme abzüglich der N-Verluste über Urin, Faeces und Haut

19
Q

Nennen Sie drei Gründe für eine negative Stickstoffbilanz.

A
  • Ältere Menschen -> anabole Resistenz
  • Krankheitsfall -> geschädigte Ab-/Resorption u. erhöhter Proteinbedarf
  • Einseitige Ernährung/-form
20
Q

Die biologische Wertigkeit ist ein Index, die Qualität eines Proteins zu bestimmen. Erklären Sie den Begriff „biologische Wertigkeit“.

A

= Anteil der AS aus dem Nahrungsprotein, die im Körpereiweiß umgewandelt werden können
• abhängig vom Gehalt der (bedingt) unentbehrlichen AS
• gibt an, wie viel Protein notwendig ist, um eine neutrale Stickstoffbilanz zu erzielen
• je mehr die AS-Zusammensetzung dem Bedarf des Körpers an AS entspricht, desto weniger Nahrungsprotein wird benötigt

21
Q

Warum ist dieser Index biologische Wertigkeit kritisch zu bewerten?

A

• veraltet, da
o Mengen und Verdaulichkeit nicht berücksichtigt werden
- Synthese von 100% angenommen
o nur 1 LM betrachtet wird
oWerte nur unwillkürlich gesetzt sind (Bsp. 136%)

22
Q

Formel der biologischen Wertigkeit

A

BW = (retinierter Stickstoff)/(absorpierter Stickstoff) ×100

23
Q

Was ist der Digestibility Corrected Amino Acid Scores?

A

= Verhältnis der unentbehrlichen AS mit dem größten Defizit im Vgl. zum Bedarfswert einer Referenzgruppe multipliziert mit der Verdaulichkeit des Gesamtproteins
• Bezugsgruppe -> 2-5 Jahre alte Kinder (=Gruppe mit den höchsten Ansprüchen)

24
Q

Beschreiben Sie die Vorgehensweise zur Berechnung des Protein Digestibility Corrected Amino Acid Scores.

A

Berechnung:

  1. Bestimmung des N-gehalts
  2. Berechnung des Proteingehaltes (N x 6,25)
  3. Bestimmung des Gehaltes an unentbehrlichen AS
  4. Berechnung des Amino Acid Score (AAS) für alle 9 unentbehrlichen AS
  5. Bestimmung der Verdaulichkeit
  6. Berechnung des PDCAAS
    a. niedrigster AAS x wahre Verdaulichkeit
25
Q

Wie hoch liegen die Zufuhrempfehlungen (in g/kg Körpergewicht/Tag und En%) für Protein bei einem jungen Erwachsenen?

A
  • 0,8 g/kg KG

* 10-15% Protein (überwiegend pflanzlicher Herkunft)

26
Q

Nennen Sie je drei Vorteile von pflanzlichen Proteinlieferanten

A 
Vorteile 
• hervorragende Proteinquelle – insb. bei Kombinationen
• wichtige Lieferanten für 
o Vit. (C, B1, B6)
o MST (Magnesium, Zink)
o BST
• cholesterinfrei 
• fettarm (Ausnahme: Nüsse)
• reich an sekundäre Pflanzenstoffen
27
Q

Nennen Sie je drei Nachteile von pflanzlichen Proteinlieferanten

A

Nachteile
• Proteine sind weniger gut verdaubar
• hohe Konzentration an Antinutritiva (Phytinsäure, Trypsin-Inhibitoren, Glucosinolaten)
• Lysin ist i.d.R die limitierende AS  niedrige BW

28
Q

Welche praktischen Empfehlungen (Konsum pro/Tag oder Woche) lassen sich bezüglich des Verzehrs von pflanzlichen Proteinlieferanten aussprechen?

A
  • Gemüse: 400 g/Tag
  • Getreide: z.B. 150-250 g (3-5 Scheiben Brot) & 50-60 g Getreideflocken & 200-250 g gegarte Teigwaren/Tag
  • Kartoffeln: z.B. 200g gegarte Kartoffeln/Tag
29
Q

Nennen Sie je drei Vorteile von tierischen Proteinlieferanten.

A 
Vorteile 
• hervorragende Proteinquelle
• hervorragende Energiequelle
• wichtige Lieferanten für 
o Vitamine (B12, B1, B6) 
o MST (Eisen, Zink)
30
Q

Nennen Sie je drei Nachteile von tierischen Proteinlieferanten.

A 
Nachteile 
• reich an 
o gesättigte FS 
o Cholesterin 
o Purinen (gilt für Fleisch)
o Eisen (Generierung von reaktiven Sauerstoffspezies) 
o Koch- & Pökelsalzen 
• toxische Verbindungen
o polyzyklische aromatische Kohlenwasserstoffe
o N-Nitrosoverbindungen
31
Q

Welche praktischen Empfehlungen (Konsum pro/Tag oder Woche) lassen sich bezüglich des Verzehrs von tierischen Proteinlieferanten aussprechen?

A
  • Fleischkonsum: 300-600 g fettarmes Fleisch bzw. fettarme Wurstware/Woche
  • Fischkonsum: ca. 80-150 g fettarmen Seefisch & 70 g fettreichen Seefisch/Woche
  • fettarme Milch &-produkte: 200-250 ml/Tag
  • fettarmen Käse: 50-60 g/ Tag
  • Eier: 3 Stück/Woche (inklusive verarbeitetes Ei)
32
Q

Erklären Sie, wie die Empfehlungen für die tägliche Proteinzufuhr der Allgemeinbevölkerung ermittelt werden.

A
  • tägliche N-Verluste betrachten -> 54 mg/kg KG
  • Äquivalente Proteinmenge berechnen (N-Verlust x 6,25)
  • Zuschlag der Sicherheitsmenge 2x Standardabweichung

• Proteine mit höherer Qualität Korrekturfaktor
o Bsp. 30% = 0,59 g/kg KG

• Proteine mit niedrigerer Qualität Korrekturfaktor
o Bsp. 70% = 0,8 g/kg KG

–> je höher Proteingehalt, desto weniger Protein muss man aufnehmen (mehr kann für Proteinsynthese genutzt werden)

33
Q

Absorptionsorte im Dünndarm (Verdauung von Proteinen)

A

o Absorptionsorte
 Duodenum 50-60% des Nahrungsproteins
 Ileum 20-30% des Nahrungsproteins
 (Colon) 10% durch bakteriellen Abbau

34
Q

Erklären Sie, wie die Empfehlungen für die tägliche Proteinzufuhr der Allgemeinbevölkerung ermittelt werden.

A

= werden durch Zusammenrechnen der täglichen N-Verluste errechnet, indem man die äquivalente Proteinmenge in g/kg KG nimmt

• tägliche N-Verluste betrachten -> 54 mg/kg KG
• Äquivalente Proteinmenge berechnen -> N-Verlust x 6,25
• Zuschlag der Sicherheitsmenge 2x Standardabweichung
• Proteine mit höherer Qualität Korrekturfaktor
o Bsp. 30% = 0,59 g/kg KG
• Proteine mit niedrigerer Qualität Korrekturfaktor
o Bsp. 70% = 0,8 g/kg KG
 je höher Proteingehalt, desto weniger Protein muss man aufnehmen (mehr kann für Proteinsynthese genutzt werden)

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