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Biochemie Lehrg. 1 > Proteine > Flashcards

Proteine Flashcards

1
Q

Was sind Proteine?

A
  • lang verzweigte Ketten aus AS
  • c.a. 100-600 AS
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Q

Wie werden Aminosäureketten mit einer Länge von weniger als 50 AS bezeichnet ?

A

Peptide

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3
Q

Wie werden Aminosäureketten mit einer Länge von 50-100 AS bezeichnet ?

A

Polypeptide

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4
Q

Wie ist die Gesamtzahl der Proteine pro Zelle ?

A

1022 Moleküle

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5
Q

Wie viele unterschiedliche Proteine besitzt die Zelle ?

A

kann milliarden unterschiedliche beinhalten

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6
Q

Wie wird die Masse von Proteinen berechnet ?

A

nAS +110

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7
Q

Was gibt es für Proteine im Körper ?

A
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8
Q

Welche allgemeinen Funktionen haben Proteine ?

A

Proteine sind in Geweben des Organismus eine der wichtigsten biochemischen Funktionsträger

  • Aufbau sämtlicher Struckturen von Zellen und Geweben
  • bilden spezifische Poren und Translokatoren der Membranen
  • Stellen sämtliche Enzyme und Rezeptoren und in Zellkern sämtliche Transkriptionsfaktoren
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9
Q

Wie sind Aminosäuren miteinander verbunden ?

A
  • Peptidbindung
  • werden unter Vermittlung von Ribosomen gebildet
  • CArboxylgrupper der einen verbindet sich mit der Peptidbindung der anderen unter abspaltung von H2O
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10
Q

Was macht die Peptidbindungen starr und eben ?

A
  • auf ersten Blich Peptidindung O=C und N-H Gruppe nur durch Einfachbindng verbunden
  • Stickstoff hat aber freies e--Paar welches unter elektronenziehenden Einfluss des Sauerstoffatoms steht
  • Sauerstoff zieht das freie e--Paar zu gewissem Teil in Verbindung N-C mit hinein -> Peptidbindung hat partiellen Doppelbindungscharakter
  • Konsequenz: freihe Drehbarkeit der C=O-Gruppe und N-H-Gruppe gegeneinander aufgehoben
  • Starre, ebene Strukturelemente-> Peptide und Proteine nur begrenzte Mögl. sich im Raum zu definierten Strukturen anzuordnen
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11
Q

Zeige die Delokalisation der Elektronen in einer Peptidbindung !

A
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12
Q

Wo können sich Peptidbindungen drehen ?

A
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13
Q

Welche zwei anderen Atome tragen wesentlich zur Strukturbildung der Peptide/ Proteine bei ?

A
  • Sauerstoff- und Wasserstoffatom entscheidende Rolle
  • 2 Aminosäureketten können soich so aneinander anlagern, dass sich sämtliche Peptidbindungen der beiden AS-Ketten direkt überlagern
  • dabei Wasserstoffatome der Peptidbindungen im Vergleich zu Sauerstoff der nun ggü liegenden Peptidbindungen, positiv polarisiert
  • Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen
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14
Q

Welche Form ist die energetisch günstigste Konformation der Peptidbindung ?

A
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15
Q

Was ist die spezielle Konformation der Peptidbindung ?

A
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16
Q

Was ist die native Strucktur eines Proteins ?

A

= definierte dreidimensionale Strucktur , in der das Protein seine pysiologische Funktion ausübt.

  • AS kleiner Peptide können untereinander nur geringe Wechselwirkungen eingehen -> idR keine stabilen Struckturen ( im Gegensatz zu Proteinen )
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17
Q

Was ist eine Proteindomäne ?

A

größerer Teil der Aminosäurekette, der unabhängig von anderen Proteinanteilen, eigene dreidimensionale Strucktur ausbildet -> idR auch funktionelle Einheiten des Proteins

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18
Q

Wie heißt es wenn das Protein eine native Strucktur wieder verliert ?

A

denaturiert

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19
Q

Was passiert mit denaturierten Proteinen in der Zelle ?

A
  • können nur teilweise wieder in nativen Zustand versetzt werden
  • ist oft irreversibel
  • werden dann von Proteasen hydrolysiert und aus freigesetzten AS werden wieder polypeptide synthethisiert
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20
Q

Welche Ebenen der Proteinarchitektur gibt es ?

A
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21
Q

Was versteht man unter Primärstrucktur ?

A

Aminosäurefrequenz

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22
Q

Aus wie vielen AS besteht ein Oligopeptid ?

A

< 10

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23
Q

Erkläre die Primärstruktur eines Proteins !

A
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24
Q

Nenne weitere wichtige Bestandteile von Proteinen !

A
25
Q

Was sind wichtige Polypeptide im Tier ?

A
26
Q

Was sind wichtige Modifikationen der AS -Seitenketten ?

A
27
Q

Was sind wichtige konjungierte Proteine ?

A
28
Q

Was ist die Sekundärstrucktur von Proteinen ?

A
29
Q

Spielen die Aminosäurereste bei der Ausbildung der Sekundärstrucktur eine Rolle ?

A

Die Aminosäurereste der verschiedenen Aminosäuren eines Proteins können die Ausbildunge einer bestimmten Sekundärstrucktur zwar begünstigen, an der ausbildung der entscheidenen Wasserstoffbrücken der Sekundästruckturen sind sie aber nicht beteiligt.

30
Q

Was ist die Grundlage für die Ausbildung der Sekundärstrucktur ?

A
31
Q

Auf welcher Basis baut die sekundärstrucktur eines Proteins auf ?

A
32
Q

Welche regulären Sekundärstrukturen gibt es in komplexen Proteinen ?

A
33
Q

Was ist die alpha Helix aufgebaut ?

A
34
Q

Beschreibe die Seitenansicht der alpha- Helix !

A
35
Q

Was sieht man bei der Aufsicht auf die alpha-Helix ?

A
36
Q

Nenne Beispiele für eine alpha-Helix !

A
37
Q

Wann bildet sich das ß-Faltblatt aus ?

A

Wenn sich AS in weitgehnd gestreckter Konformation, nebeneinander anlagern

  • daran beteiligte Kettenabschnitte = ß-Faltblattstränge
  • ?-Faltblattstruckturen durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert -> bilden sich zw. zwei parallel o. antiparall liegenden AS-Ketten aus
  • Vorstellung wie ziehamonikaartig gefateter Papierstreifen
  • AS- Reste ragen abwechselt nach oben o. unten
  • bei Antikörpern
38
Q

Wie sieht das ß-Faltblatt aus ?

A
39
Q

Nenne Eigenschaften des ß-Faltblatt!

A
40
Q

Was ist die Schleife ?

A
41
Q

Haben bestimmte AS Einfluss auf die Sekundärstrucktur ?

A
42
Q

Nenne die Sekundärstruckturen, ihre Eigenschaften und ein Beispiel !

A
43
Q

Was ist die Tertiärstrucktur ?

A

räumliche Strucktur einer kompletten AS-Kette einschließlich Anordnung sämtlicher AS-Reste

44
Q

Durch was werden Tertiärstruckturen stabilisiert ?

A

durch die Wechselwirkungen der Aminosäurereste

45
Q

Welche Kräfte wirken bei der Stabilisierunge der Tertiärstrucktur ?

A
46
Q

Was ist die einzige kovalente Bindungsart in der Tertiärstrucktur ?

A

die Bildung von Disulfidbrücken durch Cystein

47
Q

Wie funktioniert das Prinzp der Dauerwelle ?

A
48
Q

Wie funktionieren Elastinfasern ?

A
49
Q

Nenne eine möglichkeit er vereinfachten Struckturdarstellung von der Tärtiärstrucktur der Proteine !

A
50
Q

Nenne ein Beispiel für die klinische Relevanz der Proteinstrucktur !

A
51
Q

Wie ist die Strucktur von Kollagen ?

A
52
Q

Wie ist der molekulare Aufbau von Kollagen ?

A
53
Q

Wovon ist die korrekte Funkion der Proteine abhängig ?

A
54
Q

Wie lange dauert eine korrekte Proteinfaltung in der Zelle ?

A

1s

55
Q

Wie wird die Raumstruckturausbildung eines Proteins aktiv gesteuert ?

A
56
Q

Welche Krankheiten werden durch Fehlfalten verursacht ?

A
57
Q

Nenne ein Beispiel für die Beeinflussung der Proteinstrucktur durch chemische Vorgange !

A
58
Q

Was ist die Quartärstrucktur ?

A

= Zahl und Anordnung der versch. AS-Ketten in einem Proteinkomplex

  • nur gegeben wenn sich meherer AS-Ketten zu einem Komplex zusammenlagern
  • Beispiel: Hämoglobin mit alpha und ß Untereinheiten
59
Q

Zeige anhand eines Beispiels die Funktionsunterschieder von homomeren und heteromeren Proteinen !

A

Biochemie Lehrg. 1 (8 decks)

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