Proteine Flashcards
Was sind Proteine?
- lang verzweigte Ketten aus AS
- c.a. 100-600 AS
Wie werden Aminosäureketten mit einer Länge von weniger als 50 AS bezeichnet ?
Peptide
Wie werden Aminosäureketten mit einer Länge von 50-100 AS bezeichnet ?
Polypeptide
Wie ist die Gesamtzahl der Proteine pro Zelle ?
1022 Moleküle
Wie viele unterschiedliche Proteine besitzt die Zelle ?
kann milliarden unterschiedliche beinhalten
Wie wird die Masse von Proteinen berechnet ?
nAS +110
Was gibt es für Proteine im Körper ?
Welche allgemeinen Funktionen haben Proteine ?
Proteine sind in Geweben des Organismus eine der wichtigsten biochemischen Funktionsträger
- Aufbau sämtlicher Struckturen von Zellen und Geweben
- bilden spezifische Poren und Translokatoren der Membranen
- Stellen sämtliche Enzyme und Rezeptoren und in Zellkern sämtliche Transkriptionsfaktoren
Wie sind Aminosäuren miteinander verbunden ?
- Peptidbindung
- werden unter Vermittlung von Ribosomen gebildet
- CArboxylgrupper der einen verbindet sich mit der Peptidbindung der anderen unter abspaltung von H2O
Was macht die Peptidbindungen starr und eben ?
- auf ersten Blich Peptidindung O=C und N-H Gruppe nur durch Einfachbindng verbunden
- Stickstoff hat aber freies e--Paar welches unter elektronenziehenden Einfluss des Sauerstoffatoms steht
- Sauerstoff zieht das freie e--Paar zu gewissem Teil in Verbindung N-C mit hinein -> Peptidbindung hat partiellen Doppelbindungscharakter
- Konsequenz: freihe Drehbarkeit der C=O-Gruppe und N-H-Gruppe gegeneinander aufgehoben
- Starre, ebene Strukturelemente-> Peptide und Proteine nur begrenzte Mögl. sich im Raum zu definierten Strukturen anzuordnen
Zeige die Delokalisation der Elektronen in einer Peptidbindung !
Wo können sich Peptidbindungen drehen ?
Welche zwei anderen Atome tragen wesentlich zur Strukturbildung der Peptide/ Proteine bei ?
- Sauerstoff- und Wasserstoffatom entscheidende Rolle
- 2 Aminosäureketten können soich so aneinander anlagern, dass sich sämtliche Peptidbindungen der beiden AS-Ketten direkt überlagern
- dabei Wasserstoffatome der Peptidbindungen im Vergleich zu Sauerstoff der nun ggü liegenden Peptidbindungen, positiv polarisiert
- Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen
Welche Form ist die energetisch günstigste Konformation der Peptidbindung ?
Was ist die spezielle Konformation der Peptidbindung ?
Was ist die native Strucktur eines Proteins ?
= definierte dreidimensionale Strucktur , in der das Protein seine pysiologische Funktion ausübt.
- AS kleiner Peptide können untereinander nur geringe Wechselwirkungen eingehen -> idR keine stabilen Struckturen ( im Gegensatz zu Proteinen )
Was ist eine Proteindomäne ?
größerer Teil der Aminosäurekette, der unabhängig von anderen Proteinanteilen, eigene dreidimensionale Strucktur ausbildet -> idR auch funktionelle Einheiten des Proteins
Wie heißt es wenn das Protein eine native Strucktur wieder verliert ?
denaturiert
Was passiert mit denaturierten Proteinen in der Zelle ?
- können nur teilweise wieder in nativen Zustand versetzt werden
- ist oft irreversibel
- werden dann von Proteasen hydrolysiert und aus freigesetzten AS werden wieder polypeptide synthethisiert
Welche Ebenen der Proteinarchitektur gibt es ?
Was versteht man unter Primärstrucktur ?
Aminosäurefrequenz
Aus wie vielen AS besteht ein Oligopeptid ?
< 10
Erkläre die Primärstruktur eines Proteins !
Nenne weitere wichtige Bestandteile von Proteinen !
Was sind wichtige Polypeptide im Tier ?
Was sind wichtige Modifikationen der AS -Seitenketten ?
Was sind wichtige konjungierte Proteine ?
Was ist die Sekundärstrucktur von Proteinen ?
Spielen die Aminosäurereste bei der Ausbildung der Sekundärstrucktur eine Rolle ?
Die Aminosäurereste der verschiedenen Aminosäuren eines Proteins können die Ausbildunge einer bestimmten Sekundärstrucktur zwar begünstigen, an der ausbildung der entscheidenen Wasserstoffbrücken der Sekundästruckturen sind sie aber nicht beteiligt.
Was ist die Grundlage für die Ausbildung der Sekundärstrucktur ?
Auf welcher Basis baut die sekundärstrucktur eines Proteins auf ?
Welche regulären Sekundärstrukturen gibt es in komplexen Proteinen ?
Was ist die alpha Helix aufgebaut ?
Beschreibe die Seitenansicht der alpha- Helix !
Was sieht man bei der Aufsicht auf die alpha-Helix ?
Nenne Beispiele für eine alpha-Helix !
Wann bildet sich das ß-Faltblatt aus ?
Wenn sich AS in weitgehnd gestreckter Konformation, nebeneinander anlagern
- daran beteiligte Kettenabschnitte = ß-Faltblattstränge
- ?-Faltblattstruckturen durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert -> bilden sich zw. zwei parallel o. antiparall liegenden AS-Ketten aus
- Vorstellung wie ziehamonikaartig gefateter Papierstreifen
- AS- Reste ragen abwechselt nach oben o. unten
- bei Antikörpern
Wie sieht das ß-Faltblatt aus ?
Nenne Eigenschaften des ß-Faltblatt!
Was ist die Schleife ?
Haben bestimmte AS Einfluss auf die Sekundärstrucktur ?
Nenne die Sekundärstruckturen, ihre Eigenschaften und ein Beispiel !
Was ist die Tertiärstrucktur ?
räumliche Strucktur einer kompletten AS-Kette einschließlich Anordnung sämtlicher AS-Reste
Durch was werden Tertiärstruckturen stabilisiert ?
durch die Wechselwirkungen der Aminosäurereste
Welche Kräfte wirken bei der Stabilisierunge der Tertiärstrucktur ?
Was ist die einzige kovalente Bindungsart in der Tertiärstrucktur ?
die Bildung von Disulfidbrücken durch Cystein
Wie funktioniert das Prinzp der Dauerwelle ?
Wie funktionieren Elastinfasern ?
Nenne eine möglichkeit er vereinfachten Struckturdarstellung von der Tärtiärstrucktur der Proteine !
Nenne ein Beispiel für die klinische Relevanz der Proteinstrucktur !
Wie ist die Strucktur von Kollagen ?
Wie ist der molekulare Aufbau von Kollagen ?
Wovon ist die korrekte Funkion der Proteine abhängig ?
Wie lange dauert eine korrekte Proteinfaltung in der Zelle ?
1s
Wie wird die Raumstruckturausbildung eines Proteins aktiv gesteuert ?
Welche Krankheiten werden durch Fehlfalten verursacht ?
Nenne ein Beispiel für die Beeinflussung der Proteinstrucktur durch chemische Vorgange !
Was ist die Quartärstrucktur ?
= Zahl und Anordnung der versch. AS-Ketten in einem Proteinkomplex
- nur gegeben wenn sich meherer AS-Ketten zu einem Komplex zusammenlagern
- Beispiel: Hämoglobin mit alpha und ß Untereinheiten
Zeige anhand eines Beispiels die Funktionsunterschieder von homomeren und heteromeren Proteinen !
