Aminosäuren allgemein

Question 1

Wie sind Aminosäuren allgemein aufgebaut ?

Answer 1

Question 2

Welche Drastellungsformen für z.B. Aminosäuren gibt es ?

Answer 2

Question 3

Warum ist das α- C- Atom in der Aminosäure ein Chirales Zentrum (außer bei Glycin )?

Answer 3

Weil es 4 unterschiedliche Substituenten besitzt:

• Aminogruppe
• Carboxylgruppe
• Wasserstoffatom
• Rest

Question 4

Welche verschiedenen Nomenklatursysteme gibt es bei den AS ?

Answer 4

• D/L
• +/-
• R/S

Question 5

Wie ermittelt man die optische Aktivität einer Moleküllösung ?

Answer 5

mittels Polarimeter

Question 6

Was ist der Unterschied zwischen der D- und der L- Konfiguration ?

Answer 6

Besonders wichtig da:

• Enzyme im Körper sind nur aus L Aufgebaut => erkennen auch nur L
• Merksatz: Der Körper produziert nur linke Handschuhe ( = L-Enzyme) für linke Hände (= L-Aminosären). Mit rechten Händen (D-AS) kann er nichts anfangen

Question 7

Was besagt die (+)/(-)-Konfiguration ?

Answer 7

Sie besagt ob die AS (+)=rechts , oder (-)= links drehend in Polarisierten Licht ist.

Wichtig : Nicht alle L-Aminosären drehen sich im Licht auch nach links !!!!

Question 8

Welche verschiedenen Isomeriearten gibt es ?

Answer 8

Question 9

Was sind Enantiomere ?

Answer 9

Question 10

Was bedeutet die R/S Konfiguration ?

Answer 10

Question 11

Was sind Diastereomere ?

Answer 11

Question 12

Wie werden Aminosäuren eingeteilt ?

Answer 12

werden nach ihren Seitengruppen und ihrer Funktion in Klassen eingeteilt:

• Proteinogene AS
  
  • chemische Eigenschaften (polare/unpolare AS) -> Seitenkette der AS
  • glucogene oder ketogene AS ( Verwendung im Stoffwechsel)
  • nach Fähigkeit des Körpers sie zu sythetisieren ( essentiell, nicht essentiell )
• nicht proteinogene AS

Question 13

Was bedeutet proteinogen ?

Answer 13

= 22 Aminosäuren die bei der Proteinbiosynthese als Proteinbausteine zum Einsatz kommen

Question 14

Nenne Alle 22 Proteinogenen AS ?

Answer 14

Question 15

Wie liegen Aminosäuren in der Zelle vor ?

Answer 15

im physiologischen Millieu ( pH 7-7,5) immer ionisiert

Question 16

wie liegen die AS bei einem pH von < 3 vor ?

Answer 16

Question 17

Wie liegen AS bei einem pH 7,0-7,5 vor ?

Answer 17

Question 18

Wie liegen AS bei einem pH von > 9 vor ?

Answer 18

Question 19

Wovon ist der Ionisierungsgrad der AS abhängig ?

Answer 19

vom umgebenden pH-Wert

Question 20

Wie sieht es mit den Säure-Base-Eigenschafenten von AS aus ?

Answer 20

Question 21

Was ist der K-Wert ?

Answer 21

= Dissoziationskonstante

Question 22

Was ist der pK-Wert ?

Answer 22

Question 23

Was ist der PI ?

Answer 23

Question 24

Welches ist die einzige AS mit Pufferkapazität im Neutralbereich ?

Answer 24

Question 25

Wie sehen die Titrationskurven von Aminosäuren mit ionisierbaren Seitenketten aus ?

Answer 25

zeigen komplexe Titrationskurven mit 3 Phasen

Question 26

Wie ist das Dissoziationsverhalten einer neutralen Aminosäure ?

Answer 26

Question 27

Wie ist das Dissoziationsverhalten einer sauren Aminosäure ?

Answer 27

Question 28

Wie ist das Dissoziationsverhalten einer basischen AS ?

Answer 28

Question 29

Was sind Nicht-proteinogene AS?

Answer 29

Question 30

Durch was gibt es im fertigen Protein Veränderungen protenoigener AS ?

Answer 30

Question 31

Nenne 3 Aminosäurederivate als Neurotransmitter !

Answer 31

Question 32

WAs für Aminosäurederivate sind wichtigee Stoffwechselkomponenten ? Und was ist ihre Funktion ?

Answer 32

Question 33

Wie werde biogene Amine gebildet ?

Answer 33

Durch Decarboxylierung von Aminosäuren

Question 34

Wie entsteht Histamin ?

Answer 34

Question 35

Was kann man zu Histamin sagen ?

Answer 35

Question 36

Nenne ein großes Problem der Amine !

Answer 36

Question 37

WAs ist die Millard- Reaktion ?

Answer 37

Maillard-Reaktion (= Nicht enzymatische Bräunungsreaktion) * • Reagierende Komponenten: Kohlenhydrat (Zucker) mit der Aminogruppe einer Aminosäure. In Proteinen sind davon nicht nur endständige, sondern auch interne NH2-Gruppen betroffen (-\> Lysin) * Chemischer Umstand: Hitzbedingter chemischer Umstand * Folge: * • Aromaverstärkung/Farbvertiefung („Bräungsreaktion“) * • Möglich: Entstehung biologisch unbrauchbarer Derivate -\> Entfernung essentieller AS aus Futtergemischen * • Vorkommen: * Wärmebehandlung von Milchpulver kann zur Lysin-Deplettierung1 führen

Question 38

Bei welchen Stoffwechselprozessen spielen Aminosäuren eine wichtige Rolle ?

Answer 38

* Abbau bestimmter AS für synthese von Glucose ( glycogene AS =\> Citratzyklus, Pyruvat) oder Lipiden ( ketogene AS =\> Ketokörper, Fettsäuresynthese) **=\> Energiegewinnung aus AS mögllich** * **Umbau** bestimmter AS **zu Signalmolekülen** * Stickstifftransporter für Biosynthesen (z.B. Purine, Pyrimidine) **=\> Transanimierung, Desanimierung**

Question 39

Wie werden D-Aminosäuren gebildet ?

Answer 39

Im Regelfall erfolgt Verknüpfung der D-Aminosäuren durch spezielle Bekterielle Enzymsysteme -\> nicht über Translation

Question 40

Was kann man zu der Bedeutung der Aminosäuren für unseren Energiebedarf sagen ?

Answer 40

Question 41

Nenne die für den Menschen essentiellen AS !

Answer 41

Question 42

Nenne die halb-essentiellen AS für den Menschen ?

Answer 42

Question 43

Nenne die essentiellen AS für Hund und Katze !

Answer 43

Question 44

Warum gibt es beim Widerkäuer keine essentiellen AS ?

Answer 44

Die As - Versorgung erfolgt über autarke Pansenorganismen

Question 45

Welche AS-Diagnostiken gibt es in der Medizin ?

Answer 45

Question 46

Wie funktioniert die Mengenbestimmung freier AS ?

Answer 46

Question 47

Wie funktioniert die spezifische Mengenbestimmung von AS ?

Answer 47

Question 48

Nenne eine Spezielle Reinigungs-/ Trenn-Methoder der AS !

Answer 48

Question 49

Wie sieht ein biologisches AS-NAchweiverfahren aus ?

Answer 49

Question 50

Wie erfolgt die Mengenbestimmung der As und Proteine durch Spektroskopie ?

Answer 50

Question 51

Was sind die Eigenschaften der Aminogruppe ?

Answer 51

* enthält ein Stickstoffatom * As sind daher nicht nur Bausteine von Proteinen sondern auch wichtig für den gesammten Stoffhaushalt * exponiert ein freies e^--Paar , dieses kann leicht ein Proton aufnehmen **=\> wird dadurch zur NH₃⁺ -Gruppe**

Question 52

Was sind die Eigenschaften der Carboxylgruppe ?

Answer 52

* gibt AS den sauren Charackter * gibt leicht ein Proton ab -\> an Carboxylgruppe bleibt somit ein e^- und somit negative Ladung zurück

Question 53

Wie kann man die Affinität von Amino- und Carboxylgruppen experimentell bestimmen ?

Answer 53

Durch Titrationskurven * As bei niedrigem pH positiv geladen ( Amino Carboxylgruppen Protoniert ) * bei steigendem pH -\> Schrittweise Abgabe von Protonen

Question 54

Was ist der pK- Wert ?

Answer 54

Der Wert bei dem die Amino-/ Carboxylgruppe zur hälfte protoniert ist * in der Nähe des pK ändert sich der pH bei Zugabe von Säure odr Base kaum -\> Puffer * **optimale Pufferkapazität ist in der Nähe des pK-Wertes** * haben AS mehrere Amino- oder Carboxylgruppen gibt es mehr als 2 pK-Werte ( Histidin 3) * bei physiologischen pH -\> As als Zwitterion = Nettoladung hier 0 -\> **isoelektrischer Punkt**

Question 55

Nenne Eigenschaften der aliphatischen AS !

Answer 55

* weisen keine polaren und keinerlei reaktive Strukturen auf * sobald AS in Protein eigebautwerden sie deshalb auch normaler Weise keine Chem. Reaktionen mehr eingehen * Glycin, Alanin,Valin, Leucin, Isoleucin

Question 56

Was sind Eigenschaften der aromatischen AS ?

Answer 56

Question 57

Nenne Eigenschaften und Funktionen Schwefelhaltiger AS !

Answer 57

Question 58

Nenne Besinderheiten der Iminosäure Prolin!

Answer 58

Question 59

WAs kann man zu geladenen AS sagen ?

Answer 59

Question 60

Zeichne eine Transanimierung von Alanin !

Answer 60

Question 61

Decarboxylierung von Tryptophan

Answer 61

Question 62

Decarboxylierung von Histidin

Answer 62

Question 63

Was ist das Problem bei der Entstehing von Histamin ?

Answer 63