Aminosäuren allgemein Flashcards
Wie sind Aminosäuren allgemein aufgebaut ?
Welche Drastellungsformen für z.B. Aminosäuren gibt es ?
Warum ist das α- C- Atom in der Aminosäure ein Chirales Zentrum (außer bei Glycin )?
Weil es 4 unterschiedliche Substituenten besitzt:
- Aminogruppe
- Carboxylgruppe
- Wasserstoffatom
- Rest
Welche verschiedenen Nomenklatursysteme gibt es bei den AS ?
- D/L
- +/-
- R/S
Wie ermittelt man die optische Aktivität einer Moleküllösung ?
mittels Polarimeter
Was ist der Unterschied zwischen der D- und der L- Konfiguration ?
Besonders wichtig da:
- Enzyme im Körper sind nur aus L Aufgebaut => erkennen auch nur L
- Merksatz: Der Körper produziert nur linke Handschuhe ( = L-Enzyme) für linke Hände (= L-Aminosären). Mit rechten Händen (D-AS) kann er nichts anfangen
Was besagt die (+)/(-)-Konfiguration ?
Sie besagt ob die AS (+)=rechts , oder (-)= links drehend in Polarisierten Licht ist.
Wichtig : Nicht alle L-Aminosären drehen sich im Licht auch nach links !!!!
Welche verschiedenen Isomeriearten gibt es ?
Was sind Enantiomere ?
Was bedeutet die R/S Konfiguration ?
Was sind Diastereomere ?
Wie werden Aminosäuren eingeteilt ?
werden nach ihren Seitengruppen und ihrer Funktion in Klassen eingeteilt:
- Proteinogene AS
- chemische Eigenschaften (polare/unpolare AS) -> Seitenkette der AS
- glucogene oder ketogene AS ( Verwendung im Stoffwechsel)
- nach Fähigkeit des Körpers sie zu sythetisieren ( essentiell, nicht essentiell )
- nicht proteinogene AS
Was bedeutet proteinogen ?
= 22 Aminosäuren die bei der Proteinbiosynthese als Proteinbausteine zum Einsatz kommen
Nenne Alle 22 Proteinogenen AS ?
Wie liegen Aminosäuren in der Zelle vor ?
im physiologischen Millieu ( pH 7-7,5) immer ionisiert
wie liegen die AS bei einem pH von < 3 vor ?
Wie liegen AS bei einem pH 7,0-7,5 vor ?
Wie liegen AS bei einem pH von > 9 vor ?
Wovon ist der Ionisierungsgrad der AS abhängig ?
vom umgebenden pH-Wert
Wie sieht es mit den Säure-Base-Eigenschafenten von AS aus ?
Was ist der K-Wert ?
= Dissoziationskonstante
Was ist der pK-Wert ?
Was ist der PI ?
Welches ist die einzige AS mit Pufferkapazität im Neutralbereich ?
Wie sehen die Titrationskurven von Aminosäuren mit ionisierbaren Seitenketten aus ?
zeigen komplexe Titrationskurven mit 3 Phasen
Wie ist das Dissoziationsverhalten einer neutralen Aminosäure ?
Wie ist das Dissoziationsverhalten einer sauren Aminosäure ?
Wie ist das Dissoziationsverhalten einer basischen AS ?
Was sind Nicht-proteinogene AS?
Durch was gibt es im fertigen Protein Veränderungen protenoigener AS ?
Nenne 3 Aminosäurederivate als Neurotransmitter !
WAs für Aminosäurederivate sind wichtigee Stoffwechselkomponenten ? Und was ist ihre Funktion ?
Wie werde biogene Amine gebildet ?
Durch Decarboxylierung von Aminosäuren
Wie entsteht Histamin ?
Was kann man zu Histamin sagen ?
Nenne ein großes Problem der Amine !
WAs ist die Millard- Reaktion ?
Maillard-Reaktion (= Nicht enzymatische Bräunungsreaktion)
- • Reagierende Komponenten: Kohlenhydrat (Zucker) mit der Aminogruppe einer Aminosäure. In Proteinen sind davon nicht nur endständige, sondern auch interne NH2-Gruppen betroffen (-> Lysin)
- Chemischer Umstand: Hitzbedingter chemischer Umstand
- Folge:
- • Aromaverstärkung/Farbvertiefung („Bräungsreaktion“)
- • Möglich: Entstehung biologisch unbrauchbarer Derivate -> Entfernung essentieller AS aus Futtergemischen
- • Vorkommen:
- Wärmebehandlung von Milchpulver kann zur Lysin-Deplettierung1 führen
Bei welchen Stoffwechselprozessen spielen Aminosäuren eine wichtige Rolle ?
- Abbau bestimmter AS für synthese von Glucose ( glycogene AS => Citratzyklus, Pyruvat) oder Lipiden ( ketogene AS => Ketokörper, Fettsäuresynthese) => Energiegewinnung aus AS mögllich
- Umbau bestimmter AS zu Signalmolekülen
- Stickstifftransporter für Biosynthesen (z.B. Purine, Pyrimidine) => Transanimierung, Desanimierung
Wie werden D-Aminosäuren gebildet ?
Im Regelfall erfolgt Verknüpfung der D-Aminosäuren durch spezielle Bekterielle Enzymsysteme -> nicht über Translation
Was kann man zu der Bedeutung der Aminosäuren für unseren Energiebedarf sagen ?
Nenne die für den Menschen essentiellen AS !
Nenne die halb-essentiellen AS für den Menschen ?
Nenne die essentiellen AS für Hund und Katze !
Warum gibt es beim Widerkäuer keine essentiellen AS ?
Die As - Versorgung erfolgt über autarke Pansenorganismen
Welche AS-Diagnostiken gibt es in der Medizin ?
Wie funktioniert die Mengenbestimmung freier AS ?
Wie funktioniert die spezifische Mengenbestimmung von AS ?
Nenne eine Spezielle Reinigungs-/ Trenn-Methoder der AS !
Wie sieht ein biologisches AS-NAchweiverfahren aus ?
Wie erfolgt die Mengenbestimmung der As und Proteine durch Spektroskopie ?
Was sind die Eigenschaften der Aminogruppe ?
- enthält ein Stickstoffatom
- As sind daher nicht nur Bausteine von Proteinen sondern auch wichtig für den gesammten Stoffhaushalt
- exponiert ein freies e--Paar , dieses kann leicht ein Proton aufnehmen => wird dadurch zur NH3+ -Gruppe
Was sind die Eigenschaften der Carboxylgruppe ?
- gibt AS den sauren Charackter
- gibt leicht ein Proton ab -> an Carboxylgruppe bleibt somit ein e- und somit negative Ladung zurück
Wie kann man die Affinität von Amino- und Carboxylgruppen experimentell bestimmen ?
Durch Titrationskurven
- As bei niedrigem pH positiv geladen ( Amino Carboxylgruppen Protoniert )
- bei steigendem pH -> Schrittweise Abgabe von Protonen
Was ist der pK- Wert ?
Der Wert bei dem die Amino-/ Carboxylgruppe zur hälfte protoniert ist
- in der Nähe des pK ändert sich der pH bei Zugabe von Säure odr Base kaum -> Puffer
- optimale Pufferkapazität ist in der Nähe des pK-Wertes
- haben AS mehrere Amino- oder Carboxylgruppen gibt es mehr als 2 pK-Werte ( Histidin 3)
- bei physiologischen pH -> As als Zwitterion = Nettoladung hier 0 -> isoelektrischer Punkt
Nenne Eigenschaften der aliphatischen AS !
- weisen keine polaren und keinerlei reaktive Strukturen auf
- sobald AS in Protein eigebautwerden sie deshalb auch normaler Weise keine Chem. Reaktionen mehr eingehen
- Glycin, Alanin,Valin, Leucin, Isoleucin
Was sind Eigenschaften der aromatischen AS ?
Nenne Eigenschaften und Funktionen Schwefelhaltiger AS !
Nenne Besinderheiten der Iminosäure Prolin!
WAs kann man zu geladenen AS sagen ?
Zeichne eine Transanimierung von Alanin !
Decarboxylierung von Tryptophan
Decarboxylierung von Histidin
Was ist das Problem bei der Entstehing von Histamin ?
