Proteínas globulares Flashcards
Estructura del hemo
Complejo de protoporfirina IX + hierro ferroso (Fe2+)
Función del hemo
Une el oxigeno de manera reversible
Al degradarse el hemo…
Se libera bilirrubina
Función y estructura de la mioglobina
Es reservorio de oxigeno en la célula muscular, consta de 1 cadena polipeptídica en 80% formada por hélices alfa
Función y estructura de la hemoglobina
Transporta O2 de pulmones a capilares, tiene 4 cadenas polipeptídicas
Formas de la hemoglobina
Forma T (desoxi): baja afinidad por oxigeno Forma R (oxi): gran afinidad por oxigeno
¿Cuántas moléculas de O2 pueden unir la mioglobina y hemoglobina?
Mioglobina: 1
Hemoglobina: 4
(una por cada cadena polipeptidica)
Curva de oxigeno que presentan la mioglobina y hemoglobina
Mioglobina: hiperbólica
Hemoglobina: sigmoidea
Unión de hemoglobina que presenta más afinidad por oxigeno
La ultima unión presenta más afinidad que la primera
Efectores alostéricos de la hemoglobina
- Efecto Bohr
- 2,3-BPG disminuye la afinidad
- CO2 disminuye la afinidad
- CO cambia la forma sigmoidea a hiperbólica
Hemoglobinas menores
Hemoglobina Fetal (a2, y2) Hemoglobina A2 (a2, delta 2) Hemoglobina A1c (forma glucosilada)
La enfermedad de la hemoglobina C se produce al…
Sustituir glutamato por lisina en la 6 subunidad beta, provoca anemia hemolítica
La enfermedad de la hemoglobina S se produce al..
Sustituir glutamato por valina, disminuye la solubilidad de T y crea polímeros que resultan en oclusión vascular
La enfermedad de la hemoglobina Sc se produce al…
Sustituir glutamato por valina o lisina, provoca polímeros
Talasemias alfa…
(De deleción) disminuyen la síntesis de subunidades alfa lo que provoca anemia y deriva en enfermedad de la hemoglobina de Bart o de hemoglobina H
