[Proteínas] Flashcards

1
Q

Nomeie as funções gerais das PROTEÍNAS!

A

“CCHE TREND”

  • Contração/Distensão Muscular [actina/miosina]
  • Coagulação [protrombina]
  • Hormonal [GH]
  • Estrutural [colágeno]
  • Transporte [albumina]
  • Reprodução Celular [nucleoproteínas]
  • Enzimas [catálise]
  • Nutritiva [animal/vegetal]
  • Defesa [anticorpos]
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2
Q

Como é uma estrutura PRIMÁRIA proteica?

A
  • Simples sequência de aminoácidos;
  • Ligações peptídicas;
  • Ligando grupamento amina - carboxila;
  • Resíduos aminoácidos;
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3
Q

Como é uma estrutura SECUNDÁRIA?

A
  • Arranjo da primária com ligação de hidrogênio;
  • Estabilizar estrutura;
  • Espiral de Eixo: ⍺-hélice;
  • Folha Pregueada: β-hélice;
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4
Q

Por que a ⍺ e β-hélices são diferentes?

A

⍺: - mesmo segmento;

  • cadeias laterais ou (R) estão externas, não fazem LH;
  • sofre efeito distensivo de calor e mecânica;
  • 80% da mioglobina é ⍺ (transporte de O2);

β: - segmentos distintos e laterais (lado a lado);

  • cadeias laterais ou (R) estão acima ou abaixo da folha;
  • concavalina é do tipo β;

TOXINA DIFTÉRICA: segmentos de ⍺ e β-hélices;

  • sem regularidades;
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5
Q

Cite e Diferencia

LIGAÇÕES de FORÇAS!

A

LIGAÇÕES: linha cheia ________________________

  • intramoleculares;
  • iônica / metálica / covalente / peptídica;

FORÇAS: linha pontilhada ——————-

  • intermoleculares;
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6
Q

Como é uma estrutura proteica

TERCIÁRIA?

A
  • interações de cadeias ⍺ e β-hélices;
  • interação hidrofóbica;
  • LH: entre grupos RADICAIS + aminoácidos POLARES;
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7
Q

Qual a relação entre estrutura QUATERNÁRIA e FUNÇÃO proteica?

A
  • associação de 2 ou mais cadeias 3a;
  • há a composição de uma proteína funcional;

FORMA DEFINE FUNÇÃO,

DEFORMOU = PERDE FUNÇÃO

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8
Q

Como são CLASSIFICADAS as proteínas?

A

Q-BEN

- natureza Química;

  • papel Biológico;
  • natureza da Estrutura;
  • valor Nutritivo;
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9
Q

Por que um proteína tem natureza QUÍMICA?

A

SIMPLES / homoproteínas: apenas resíduos de aminoácidos

[albumina];

CONJUGADAS / heteroproteínas: resíduos de aminoácidos +

grupo prostético

[hemoglobina] = cromoproteína + metal (cor);

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10
Q

Por que uma proteína tem papel BIOLÓGICO?

A

Papel = FUNÇÃO

  • Estrutural/Construção: colágeno + queratina;
  • Reguladoras: enzimas + hormônios;
  • Protetoras/Defesa: anticorpos + lisinas;
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11
Q

Por que uma proteína tem valor NUTRITIVO?

A

OBS: aquele que NÃO é perdido em caso de DESNATURAÇÃO;

  • proteínas completas: PROVÊM e MANTÊM vivo [+aa ess];
  • proteínas semi-completas: PROVÊM e NÃO MANTÊM vivo [-aa ess];
  • proteínas incompletas: NÃO PROVÊM nem MANTÊM;
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12
Q

Por que uma proteína tem natureza ESTRUTURAL?

A

♚ FIBROSAS: [queratina] ♚ GLOBULARES: [albumina]

  • hidrofóbicas; - + solúveis;
  • estáticas; - movem;
  • protegem; - transporte;
  • suporte;
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13
Q

6 proteínas de interesse BIOLÓGICO?

A

“CHEQAM”

  1. Colágeno;
  2. Hemoglobina;
  3. Elastina;
  4. Queratina;
  5. Actina/Miosina;
  6. Mioglobina;
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14
Q

Por que a QUERATINA é resistente e integra a pele?

A
  • FIBROSA e ESTRUTURAL;
  • β-pregueada;
  • ponte de dissulfeto =

resistência;

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15
Q

Qual a associação do

ESCURBUTO / COLÁGENO?

A
  • FIBROSO e ESTRUTURAL;
  • hidrofóbico;
  • pobre em aminoácidos essenciais;
  • insolúvel ou pouco digerível;
  • não existe em bactérias;
  • hidroxiprolina [OH] = facilita ligações de H;
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16
Q

Como a ACTINA/MIOSINA relacionam-se com a

contração muscular?

A

FILAMENTOS

ESPESSOS de MIOSINA {⍺-hélice}

deslizam sob

DELGADOS de ACTINA {polímeros em {β-hélice}

Esse movimento de contato das fibras contrai o músculo.

17
Q

Como a ELASTINA amortece o sangue nas artérias?

A
  • subunidade principal é: tropoelastina;
  • concede elasticidade à parede vascular;
  • crosta da aorta após saída miocárdica;

PATOLOGIA: tabagistas;

Cigarro OXIDA a elastina = endurecimento arterial;

18
Q

Por que a HEMOGLOBINA transporta o O2 e qual efeito sob anemia falciforme?

A
  • cromoproteína;
  • heteroproteína ou conjugada;
  • grupo prostético = FERRO - HEME;
  • grupo proteico = GLOBINA;
  • essa conformação permite que O2 ligue-se à HEMOGLOBINA e seja carregada aos tecidos;
  • além de devolver CO2 aos PULMÕES;
19
Q

Por que a MIOGLOBINA

diferencia-se da hemoglobina?

A
  • apenas 1 cadeia polipeptídica + HEME;
  • estrutura simples e menor;
  • fornece maior velocidade de difusão do O2;
20
Q

O que é DESNATURAÇÃO?

E por que o VALOR NUTRITIVO é mantido?

A

ALTERAÇÃO EXTREMA +

PERDA DA TRIDIMENS 4ª/3ª/2ª;

  • Apenas a estrutura primária permanece intacta;

FUNÇÃO -> perdida;

VALOR NUTRICIONAL -> mantida por estar vinculado à estrutura primária e não ao arranjo quaternário;

REVERSÍVEL: ribonuclease nuclear;

IRREVERSÍVEL: albumina (ovo);

21
Q

Quais os

TIPOS de HEMOGLOBINA?

A
  • Oxihemoglobina*: união REVERSÍVEL ao O2;
  • Carboxihemoglobina*: união REVERSÍVEL ao CO x250 FORTE;
  • Metahemoglobina*: oxidação do íon feRROSO - féRRICO

(inútil para transporte);