[Proteínas] Flashcards
Nomeie as funções gerais das PROTEÍNAS!
“CCHE TREND”

- Contração/Distensão Muscular [actina/miosina]
- Coagulação [protrombina]
- Hormonal [GH]
- Estrutural [colágeno]
- Transporte [albumina]
- Reprodução Celular [nucleoproteínas]
- Enzimas [catálise]
- Nutritiva [animal/vegetal]
- Defesa [anticorpos]
Como é uma estrutura PRIMÁRIA proteica?
- Simples sequência de aminoácidos;
- Ligações peptídicas;
- Ligando grupamento amina - carboxila;
- Resíduos aminoácidos;

Como é uma estrutura SECUNDÁRIA?
- Arranjo da primária com ligação de hidrogênio;
- Estabilizar estrutura;
- Espiral de Eixo: ⍺-hélice;
- Folha Pregueada: β-hélice;

Por que a ⍺ e β-hélices são diferentes?
⍺: - mesmo segmento;

- cadeias laterais ou (R) estão externas, não fazem LH;
- sofre efeito distensivo de calor e mecânica;
- 80% da mioglobina é ⍺ (transporte de O2);
β: - segmentos distintos e laterais (lado a lado);
- cadeias laterais ou (R) estão acima ou abaixo da folha;
- concavalina é do tipo β;
TOXINA DIFTÉRICA: segmentos de ⍺ e β-hélices;
- sem regularidades;
Cite e Diferencia
LIGAÇÕES de FORÇAS!
LIGAÇÕES: linha cheia ________________________
- intramoleculares;
- iônica / metálica / covalente / peptídica;
FORÇAS: linha pontilhada ——————-
- intermoleculares;

Como é uma estrutura proteica
TERCIÁRIA?
- interações de cadeias ⍺ e β-hélices;
- interação hidrofóbica;
- LH: entre grupos RADICAIS + aminoácidos POLARES;

Qual a relação entre estrutura QUATERNÁRIA e FUNÇÃO proteica?
- associação de 2 ou mais cadeias 3a;
- há a composição de uma proteína funcional;
FORMA DEFINE FUNÇÃO,
DEFORMOU = PERDE FUNÇÃO

Como são CLASSIFICADAS as proteínas?
“Q-BEN“

- natureza Química;
- papel Biológico;
- natureza da Estrutura;
- valor Nutritivo;
Por que um proteína tem natureza QUÍMICA?
SIMPLES / homoproteínas: apenas resíduos de aminoácidos
[albumina];
CONJUGADAS / heteroproteínas: resíduos de aminoácidos +
grupo prostético
[hemoglobina] = cromoproteína + metal (cor);

Por que uma proteína tem papel BIOLÓGICO?
Papel = FUNÇÃO
- Estrutural/Construção: colágeno + queratina;
- Reguladoras: enzimas + hormônios;
- Protetoras/Defesa: anticorpos + lisinas;

Por que uma proteína tem valor NUTRITIVO?
OBS: aquele que NÃO é perdido em caso de DESNATURAÇÃO;
- proteínas completas: PROVÊM e MANTÊM vivo [+aa ess];
- proteínas semi-completas: PROVÊM e NÃO MANTÊM vivo [-aa ess];
- proteínas incompletas: NÃO PROVÊM nem MANTÊM;

Por que uma proteína tem natureza ESTRUTURAL?

♚ FIBROSAS: [queratina] ♚ GLOBULARES: [albumina]
- hidrofóbicas; - + solúveis;
- estáticas; - movem;
- protegem; - transporte;
- suporte;
6 proteínas de interesse BIOLÓGICO?
“CHEQAM”

- Colágeno;
- Hemoglobina;
- Elastina;
- Queratina;
- Actina/Miosina;
- Mioglobina;
Por que a QUERATINA é resistente e integra a pele?
- FIBROSA e ESTRUTURAL;
- β-pregueada;
- ponte de dissulfeto =
resistência;

Qual a associação do
ESCURBUTO / COLÁGENO?
- FIBROSO e ESTRUTURAL;
- hidrofóbico;
- pobre em aminoácidos essenciais;
- insolúvel ou pouco digerível;
- não existe em bactérias;
- hidroxiprolina [OH] = facilita ligações de H;

Como a ACTINA/MIOSINA relacionam-se com a
contração muscular?
FILAMENTOS
ESPESSOS de MIOSINA {⍺-hélice}
deslizam sob
DELGADOS de ACTINA {polímeros em {β-hélice}
Esse movimento de contato das fibras contrai o músculo.

Como a ELASTINA amortece o sangue nas artérias?
- subunidade principal é: tropoelastina;
- concede elasticidade à parede vascular;
- crosta da aorta após saída miocárdica;
PATOLOGIA: tabagistas;
Cigarro OXIDA a elastina = endurecimento arterial;

Por que a HEMOGLOBINA transporta o O2 e qual efeito sob anemia falciforme?
- cromoproteína;
- heteroproteína ou conjugada;
- grupo prostético = FERRO - HEME;
- grupo proteico = GLOBINA;
- essa conformação permite que O2 ligue-se à HEMOGLOBINA e seja carregada aos tecidos;
- além de devolver CO2 aos PULMÕES;

Por que a MIOGLOBINA
diferencia-se da hemoglobina?
- apenas 1 cadeia polipeptídica + HEME;
- estrutura simples e menor;
- fornece maior velocidade de difusão do O2;

O que é DESNATURAÇÃO?
E por que o VALOR NUTRITIVO é mantido?
ALTERAÇÃO EXTREMA +
PERDA DA TRIDIMENS 4ª/3ª/2ª;
- Apenas a estrutura primária permanece intacta;
FUNÇÃO -> perdida;
VALOR NUTRICIONAL -> mantida por estar vinculado à estrutura primária e não ao arranjo quaternário;
REVERSÍVEL: ribonuclease nuclear;
IRREVERSÍVEL: albumina (ovo);

Quais os
TIPOS de HEMOGLOBINA?
- Oxihemoglobina*: união REVERSÍVEL ao O2;
- Carboxihemoglobina*: união REVERSÍVEL ao CO x250 FORTE;
- Metahemoglobina*: oxidação do íon feRROSO - féRRICO
(inútil para transporte);