Proteínas

Question 1

Proteínas

Answer 1

Son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptidicos

Question 2

Enlace Peptídico

Answer 2

º Grupo a-carboxilo de aá1
º Grupo a-amino de aá2
º Se libera agua

Question 3

Fuerzas que estabilizan las Estructuras de Proteínas

Answer 3

º Enlaces Covalentes

º Fuerzas No Covalentes

Question 4

Enlaces Covalentes

Answer 4

º Enlace Peptídico

º Puente Disulfuro (Cisteina)

Question 5

Fuerzas No Covalentes

Answer 5

º Enlaces Iónicos (Electrostáticos)
º Pts Hidrógeno
º Interacciones Hidrofóbicas
º Fuerzas de Van der Waals

Question 6

FX Puente Disulfuro

Answer 6

Estabiliza la estructura tridimensional de las proteínas:
•En la misma molécula
•Entre subunidades

Question 7

Puente Disulfuro se presenta:

Answer 7

Entre 2 cisteínas de la secuencia de AA

Question 8

Fuerzas No Covalentes rompen su enlace por:

Answer 8

Aumento de Temperatura

Question 9

Interacciones Electroestáticas

Fuerzas No Covalentes

Answer 9

•repulsión –cargas del mismo signo
•atracción –cargas opuestas
= enlaces iónicos o salinos

Question 10

Enlaces Iónicos

Answer 10

Más fuertes en Interior de proteínas que entre ellas

Question 11

Enlaces Iónicos se pueden romper por:

Answer 11

º Aumento Temperatura

º Cambio pH

Question 12

Puentes de Hidrógeno

Se forman en:

Answer 12

• EntreN-H y O=C de los enlaces peptídicos
• Entre átomos de grupos laterales de aá polares
• Con el agua

Question 13

Interacciones Hidrofóbicas

Answer 13

º Fuerzas No Covalentes más importantes

º Hacen que un polipéptido se pliegue en su estruct funcional

Question 14

Fuerzas de Van der Waals

Answer 14

º Fuerzas No covalentes más débiles
º Importantes para formación de estruct de proteínas
º Depende de la distancia entre los átomos

Question 15

4 Niveles de Estructura

Answer 15

Estructura primaria:
Secuencia de aminoácidos
Estructura secundaria:
Plegamiento local en láminas o hélices
Estructura terciaria:
Conformación espacial tridimensional
Estructura cuaternaria:
Unión de subunidades

Question 16

Tipos de Proteínas según forma

Answer 16

º Fibrosas

º Globulares

Question 17

Proteínas Fibrosas

Answer 17

Tienen Estructura 1º y 2º
•Colágeno
•Queratina
•Fibroína-seda

Question 18

Proteínas Globulares

Globulinas

Answer 18

Tienen Estructura 1º, 2º, 3º, (4º)
•Hemoglobina
•Mioglobina
•Inmunoglobulinas
•Muchas enzimas

Question 19

Estructura 1º

Answer 19

º Secuenacia AA, unidos por enlace peptídico (Covalente)
º Así se Sint. Proteínas
ºSe codifica en ADN
º Suele incluir Pts Disulfuro

Question 20

E1º de Proteína determina

Answer 20

Su estructura
Su mecanismo de acción
Su función
Su relación con otras proteínas de función fisiológica similar

Question 21

Estructura 2º

Answer 21

Es el plegamiento tridimensional local
Se debe a los enlaces de H entre los NH y C=O de enlaces peptídicos distantes
Las más estables son 2:
º Hélice a
º Hoja plegada b
Las proteínas fibrosassólo tienen E1 y E2 (especiales)
Generalmente funciones estructurales

Question 22

Hélice a

Answer 22

Pte H entre AA de misma molec (cada 3 AA)

º Prot. Fibrosas
º Miosina
º Queratina (pelo, uñas)
º Colágeno (Tendones & Lig)

Question 23

Hoja plegada β

Answer 23

Pte H entre AA de 2 cadenas/regiones similares distantes
º Alineadas en dirección paralela/antiparalela

º Prot. Fibrosa
º fibroina de la Seda

Question 24

Estructura 3º

Answer 24

º Describe posición de cada uno de sus átomos en espacio 3D
º Para Prot. Globulares
ºÁtomos muy separados entre sí en estruct 1º aparecen juntos
º Grupos Lat. Apolares, juntos en interior de molec, lejos del agua

Question 25

Dominios

Answer 25

Regs. Compactas semiindepend, se pliegan frecuentemente las cadenas polipeptdicas largas

º Núcleo apolar int & Exterior Polar

Question 26

FX Dominios

Answer 26

Cada Dominio puede tener tarea diferente dentro de fx misma proteína

Question 27

Estructura 4º

Answer 27

• Algunas prot poseen más de 1 cadena polipeptídica: subunidades
• C/U de las subunidades tiene su propia estructura 3D (E3)
• Interactúanentre sí formando una estruct func cuaternaria (E4)

Question 28

Conformación Nativa

Answer 28

º Conformación 3D (2º, 3º y 4º) adopta espontáneamente c/prot a partir de su estruct 1º

• en las condiciones de disolución correctas
• en presencia de sus grupos prostéticos

Question 29

Desnaturalización

Answer 29

• Pérdida de la E2, E3 y/o E4 nativas
• Normalmente NO se rompe la E1
• Implica pérdida de la funciónde la proteína

Question 30

Causas fisiológicas de Desnaturalización

Answer 30

• cambio de pH
• cambio de fuerza iónica
• cambio de temperatura
• la unión de grupos prostéticos, cofactores y sustratos influye en estabilidad

Question 31

Estudio de Proteínas

Answer 31

º Cromatografías ( Para Purificación)

º Electroforesis (Análisis muestras prot)

Question 32

Tipos Proteínas según Composición

Answer 32

•Proteínas simples: Sólo aá (Albúmina)
•Glicoproteínas: Carbohidratos (Inmunoglobulinas)
•Nucleoproteínas: Ácidos nucleicos (Cromosomas)
•Lipoproteínas: Lípidos
(proteínas de membrana, Quilomicrones, HDL)
•Cromoproteínas: Grupo prostético coloreado
º Hemoglobinas-Hemorojas
º Flavoproteínas-FADamarillas