Enzimas Flashcards

1
Q

Enzimas

Condiciones para la viada

A
  • Capacidad de autorreplicarse

* Catalizar reacciones químicas efectiva y selectivamente

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Q

Las Enzimas ocupan de:

A

Un Sustrato

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3
Q

Que son las enzimas?

A
Catalizadores biológicos (Eficientes)
•Especificidad
•Acelerantes
•Solución acuosa
•Proteínas Globulares y ribozimas
•No se consumen
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4
Q

Importancia Clínica

A
º Diagnóstico
(disminución , carencia, exceso, mecanismo
º Tratamiento
º Fármacos actúan en ellas
º Marcadores tumorales (cáncer)
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5
Q

Cuando las enzimas aumentan la velocidad de reacción:

A

Disminuyen la velocidad de activación

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6
Q

En moleculas organicas se utiliza un

A

Coenzima

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7
Q

En moleculas Inorgánicas se utiliza un

A

Cofactor

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8
Q

Cuanndo se disminuye la velocidad de activación enzimática

A

Aumenta la velocidad de reacción

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9
Q

Apoenzima mas la coenzima conforman a:

A

Holoenzima

Se une a o a los sustratos

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10
Q

Que es una proteína Termolabil?

A

Proteína capaz de modificarse por medio del calor

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11
Q

Que son las Metaloenzimas

A
Iones metálicos que funcionan como enzimas
º Fe+2
º Mg+2
º Mn+2 
º Zn+2
º Cu+2
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12
Q

Tipos de unión de las coenzimas

A
1. Unión Débil
   º Derivados de Vitaminas
   º Derivados de nucleótidos
2. Unión Covalente
   º Derivados de Grupos Prostéticos
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13
Q

Uniones coenzimáticas derivadas de vitaminas

A

º Biotina
º Tiamina
º Piridoxina

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14
Q

Uniones coenzimáticas derivadas de nucleótidos

A

º FAD

º NAD

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15
Q

Qué es un sustrato?

A

Cualquier molécua que se une a una enzima para convertirse en un producto

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16
Q

Qué es el Sitio Activo?

A

Región de unión entre la enzima y el sustrato

17
Q

Cuáles son las regionnes o centros del Sitio Activo?

A

º Región (Centro) de Fijación

º Región (Centro) Catalítico

18
Q

Fx del Centro Catalítico?

A

Es donde ocurre la reacción química

19
Q

Fx del centro de fijación

A

Fijar la coenzima al sustrato

20
Q

Isoenzimas

A

Variantes de una misma enzima que cataliza la misma Rx

21
Q

Cuantas isoenzimas tiene la lactato hidrogenasa

A

5 Isoenzimas
º Tipo 1 es la más lenta (Corazón y Riñones)
º Tipo 2 (Glóbulos rojos, Corazón, riñones y cerebro
º Tipo 3 Cerebro, pulmón, Glóbulos blancos
º Tipo 4 Pulón y Músculo esquelético
º Tipo 5 Músculo esquelético e Hígado

22
Q

Familias de Enzimas

A
  1. Oxidorreductasas
  2. Transferasas
  3. Hidrolasas
  4. Liasas
  5. Isomerasas
  6. Ligasas
23
Q

Oxidorreductasas

A
  • Oxidasas
  • Reductasas
  • Deshidrogenasas
  • Peroxidasas y catalasas
  • Oxigenasas
24
Q

Transferasas

A
  • Quinasas
  • Transaminasas
  • Metiltransferasas
25
Hidrolasas
* Glucosidasas (mono, disacaridasas) * Peptidasas * Lipasas * Esterasas * Fosfatasas * Ribonucleasas * Tiolasas
26
Liasas
* Descarboxilasas * Deshidratasas * Hidratasas * Aldolasas * Sintasas
27
Isomerasas
* Mutasas * Racemasas * Episomerasas
28
Ligasas
•Sintetasas
29
Cinética Enzimática
Cambio en Velocidad de Rx a cambios en parámetros experimentales
30
Inhibidores Enzimáticos
* Interfieren en la catálisis * Enlenteciéndola o deteniendo la Rx * Fármacos
31
Inhibidor Enzimático (Definición)
Cualquier molécula que afecta la afinidad con la que una enzima se une a un sustrato
32
Tipos de Inhibidores Enzimáticos
º Reversibles | º Irreversibles
33
Inhibidores Reversibles
º Competitivo º No Competitivo º Mixto
34
Inhibidores Reversibles Competitivos
* Compite con S por el sitio activo * Impide la fijación del S * Estructuralmente similares al S * Forman complejo EI * No catálisis
35
Inhibidores Reversibles No Competitivos
* Se une a un sitio distinto al del S * No Compite con S por el sitio activo * No Impide la fijación del S * No es estructuralmente similar al S * Se une al complejo ES * No catálisis
36
Inhibidores Irreversibles
* Unión covalente o destruyen un grupo funcional esencial de la Enzima * Inactivación de la E (modificación química) * Inactivadores Suicidas (se une pero no hay Producto) * Venenos * No catálisis