Proteínas Flashcards
Proteínas formadas por :
C, H. O, N y en menor medida P, S
Son macromoléculas abundantes en todas las células..
Tienen gran variedad y diversas funciónes biológicas
Las proteínas son polímeros formadas por combinación de aminoácidos que se unen a enlaces peptídicos
Verdadero
Se une el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo del siguiente libra agua
Verdadero
La función de una proteína no depende de la interacción con otras moléculas (ligandos)
Falso
Provoca cambios de estructura y función
La proteína-ligando
Funciones proteínas
- Soporte, estructura celular
- Catalítica o enzimática
- Reguladora u hormonal
Otras Funciones proteínas
- Reserva : Reserve de aminoácidos (ovoalbuminia, caseína)
- Defensiva : Inmunoglobulinas o anticuerpos
- Contráctil : contracción muscular (actina y miosina)
- Transportadora: Hemoglobina, citocromos, lipoproteínas
- Homeostática : mantenimiento de la osmolaridad y el ph del medio interno (albumina)
- Toxinas : enzimáticas con diversas acciones (veneno, ofidios)
Estructura fundamental aminoácidos
contienen un grupo amino ( NH2) , y un grupo carboxilo (COOH)
Unidas a un carbón alfa ,además un hidrógeno y un radical orgánico (grupo R)
Las proteínas son solubles en agua; con actividad óptica
Verdadero
Átomo de carbono alfa es
Asimétrico
La glicina
No es asimétrica
La mayoría de los aminoácidos biológicos son
esteroisómeros L
Donde aparecen los esteroisómeros D
aparecen en los péptidos de las paredes bacterianas por acción de la recemasa ( antibióticos)
Son anfóteras
Verdadero
Las proteínas son
electricamente neutros pero tienen átomos con distintas cargas iones bipolares o zwiteriones
Que le pasa al grupo carboxilo en condiciones básicas
el grupo carboxilo (-COOH) se ioniza y se convierte en
ion carboxilato
(-COO-), adquiriendo carga negativa.
Que le pasa al grupo amino en condiciones básicas
el grupo amino se protona
(-NH3+), por lo que el
aminoácido tendrá carga positiva.
El grupo condicional de la cadena lateral R
puede liberar o captar protones, afectan a sus propiedades físico-químicas
Según el número de aminoácidos que se unan por una reacción de
Condensación
Dipéptidos: se unen 2 aminoácidos.
▪ Tripéptidos: se unen 3 aminoácidos.
▪ Tetrapéptidos: se unen 4 aminoácidos.
▪ Polipéptido: se unen > 10 aminoácidos, con masas moleculares por debajo de 10.000 kDa.
Que contienen las proteínas
contiene muchos más aminoácidos
Las proteínas según su capacidad de síntesis pueden ser
escenciales o no escenciales
hay 80 diferentes aminoácidos pero solo 20 forman parte de las proteínas
Verdadero
Aminoácidos escenciales
- Obtenidos en la dieta
- El organismo no es capaz de sintetizarlos
- Necesarios durante el desarollo en niños
- En felinos: Taurina, Arginina
Aminoácidos no esenciales
- No requieren su ingestación en la dieta
- El organismo si puede sintetizarlos
Valor biológico
las proteínas depende de la
cantidad de estos aminoácidos esenciales (huevo,
leche).
Aminoácidos no proteicos
- Biologicamente activos
- Intermediarios metabólicos
- Neurotransmisores (glutamato)
- DOPA
- La histamina
- Tiroxina derivado de la (tirosina)
- Serotina ( triptofano)
La combinación de los aminoácidos
confiere propiedades físico químicas , mecanismos de acción, funciones.
El cambio de un solo aminoácido puede afectar
A la estructura y función de toda la proteína
Configuración nativa
se organizán en distintos niveles de complejidad, pero siempre buscán la estructura más estable y funcional
Esta estructura tridimensional condiciona sus
funciones específicas
4 niveles de estructura en las proteínas
- Primaria (secuencia lineal de aminoácidos)
- Secundaria (interacción entre aminoácidos a nivel local)
- Terciaria (conformación tridimensional)
- Cuaternaria (subunidad de polipeptídicos)
Estructura Primaria
- Es la más simple
- Es una secuencia lineal de aminoácidos
- El orden de aminoácidos viene por la secuencia de nucleótidos gen
-Polipeptidos están limitados - ## Los polipéptidos tienen un número mínimo y máximo de gas para ser funcioanl y estable
La composición influye en
el comportamiento y propiedades de la proteína
Estructura Secundaria
- Producen giros y plegamientos de cadena peptídica y formación de enlaces (puentes de hidrógeno)
- El peptídico es más corto y proporciona fluidez
- Se establecen puentes de hidrógeno
Tipos más comúnes secundaria
hélice alfa y lámina/hojas beta (plegadas) y giros beta
Alfa hélice
Puentes de H entre grupo C = O , N-H del interior de la hélice intracatenarios, es dextrógira
Hoja beta
puentes entre cadena polipéptidicas dispuesta de forma paralelo o antiparalela. Esqueleto en zig zag. Forman puentes entre las distintas cadena intercatenarios
Giros beta
Permiten el cambio de dirección de la cadena, conexión hélices con láminas o láminas antiparalelas.
Estructura terciaria
Es la diposición tridimensional de la proteína por plegamientos de la estructura secundaria
Es una ventaja energética y crean estructuras que pueden interaccionar con otras molpeculas ( centros activos de las enzimas)
El plegamiento se produce durante y después de la síntesis de proteínas del ribosoma
Es la responsable de su función biológica debido a la disposición de sus grupos funcionales
Se produce principalmente por las interacciones de los grupo R
Estructura Terciarias
- Interacciones hidrofóbicas : cadena R apolares, se agrupan en el interior de las proteínas, forman un núcleo hidrofóbico
- Interacciones hidrofílicas: cadenas polares con caracter hidrofílico, están en la parte externa e interactuan con el agua circulante.
- Enlaces no covalentes: interacciones electrostáticas, los úentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, interacciones dipolo-dipolo
- Puentes disulfuro: uniones entre las cadenas laterales de cisteína, es la unión más fuerte, pero poco abundante
Tipo fibroso
Tipo globular
una de las dimensiones es mayor que las otras dos
colágeno, la queratina, la elastina, la firboína
plegadas de forma esférica
suceden regiones alfa y hoja B, estructuras supersecundarias
Dominios
Unidades autónomas con un patrón de plegamiento diferenciadas que se asocian para formar la estructura terciaria de las proteínas
Se estabiliza mediante
Fuerzas de Vander Waals, puentes de H, interacciones ionicas, puentes disulfuro
Proteínas mal plegadas
Priones
Si se altera el plegamiento de la estructura de las proteínas se producen
Patologías
La falta de vitamina C impide la correcta formación de
fibras de colágeno
Ostogénesis imperfecta
hueso de cristal, patología que altera la formación de colágeno
Estrucutra cuaternaria
Es la unión de varias cadenas de polipeptids de estructura 3 ( proteína oligoméricas, o multimerica)
Se estabilizan mediante enlaces intercatenarios
Hemoglobina
transporta el oxígeno en la sangre y está formada por cuatro subunidades, dos de tipo alfa y dos tipo beta
Alfa + beta
Protómero
Desnaturalización y plegamiento
Conformación tridimensional nativa es la más estable y funcional
Cuando una proteína pierde su estructura superior decimos que está
Desnaturalizada
Las proteínas desnaturalizadas pierden su función y actividad
Verdadero
Reversible
puede recuperar conformación nativa si desaparecen las condiciones desnaturalizantes
Irreversible
La proteína es irrecuperable
Agentes desnaturalizantes
Físicos : alteran puentes de hidrógeno , temperatura de fusión
Químicos : alteracion interacciones electrostáticas, iones o moléculas orgánicas
Si la desnaturalización es suave, al restablecer las condiciones
iniciales puede recuperar su estructura
Renaturalización
Clasificación proteínas
Por su morfología :
Fibrosas , Globulares
PROTEÍNAS FIBROSAS (FIBROPROTEÍNAS O ESCLEROPROTEÍNAS)
- Presentan hélices alfa o laminas beta
- Un eje único
- Gran fuerza meca´nica, estructural y funcional
- Insolubles en agua
- Tienen una estructura terciaria menos desarrollada
Ejemplos : queratina, colágeno, elastina, fibroína
Queratina alfa y Beta
Parte principal de la parte externa de la epidermis y apéndices ( peos , cuernos, uñas, en aves y reptiles : betaqueratinas)
Contienen residuos cis
Puede ser dura o blanda
Las helices se unen por interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos, puentes disulfuro ( pelo rizado)
Colágeno
Proteína más abundante
Son tres cadenas polipéptidicas ( cadenas alfa)
Son insolubles y soportan gran tensión
Alto contenido en glicina
Proteínas globulares
Al plegarse adquieren una forma más o menos esférica
Solubles en agua
Por alfa hélice, laminas betas y giros
dos o más unidades globulares
Enzimas, mensajeras, transportadoras
Tipos proteínas globulares
Albúminas
Globulinas
Protaminas
Pez de hielo carece de hemoglobina
Verdadero
Hemoglobulina
grupo hemo
Por su composición química
Simple/ holoproteínas
Conjugada / heteroproteínas
Según el grupo prostético se clasifican en:
- Glucoproteínas
- Lipoproteínas
- Fosfoproteínas
- Nucleoproteínas
-Cromoproteínas
Aditivos alimentarios
E620 (ácido glutamato), E621 (glutamato monosódico o ajinomoto)
