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Ciencias Básicas > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

1
Q

Proteínas formadas por :

A

C, H. O, N y en menor medida P, S

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Q

Son macromoléculas abundantes en todas las células..

A

Tienen gran variedad y diversas funciónes biológicas

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3
Q

Las proteínas son polímeros formadas por combinación de aminoácidos que se unen a enlaces peptídicos

A

Verdadero

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4
Q

Se une el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo del siguiente libra agua

A

Verdadero

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5
Q

La función de una proteína no depende de la interacción con otras moléculas (ligandos)

A

Falso

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6
Q

Provoca cambios de estructura y función

A

La proteína-ligando

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7
Q

Funciones proteínas

A
  • Soporte, estructura celular
  • Catalítica o enzimática
  • Reguladora u hormonal
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8
Q

Otras Funciones proteínas

A
  • Reserva : Reserve de aminoácidos (ovoalbuminia, caseína)
  • Defensiva : Inmunoglobulinas o anticuerpos
  • Contráctil : contracción muscular (actina y miosina)
  • Transportadora: Hemoglobina, citocromos, lipoproteínas
  • Homeostática : mantenimiento de la osmolaridad y el ph del medio interno (albumina)
  • Toxinas : enzimáticas con diversas acciones (veneno, ofidios)
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9
Q

Estructura fundamental aminoácidos

A

contienen un grupo amino ( NH2) , y un grupo carboxilo (COOH)

Unidas a un carbón alfa ,además un hidrógeno y un radical orgánico (grupo R)

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10
Q

Las proteínas son solubles en agua; con actividad óptica

A

Verdadero

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11
Q

Átomo de carbono alfa es

A

Asimétrico

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12
Q

La glicina

A

No es asimétrica

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13
Q

La mayoría de los aminoácidos biológicos son

A

esteroisómeros L

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14
Q

Donde aparecen los esteroisómeros D

A

aparecen en los péptidos de las paredes bacterianas por acción de la recemasa ( antibióticos)

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15
Q

Son anfóteras

A

Verdadero

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16
Q

Las proteínas son

A

electricamente neutros pero tienen átomos con distintas cargas iones bipolares o zwiteriones

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17
Q

Que le pasa al grupo carboxilo en condiciones básicas

A

el grupo carboxilo (-COOH) se ioniza y se convierte en
ion carboxilato
(-COO-), adquiriendo carga negativa.

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18
Q

Que le pasa al grupo amino en condiciones básicas

A

el grupo amino se protona
(-NH3+), por lo que el
aminoácido tendrá carga positiva.

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19
Q

El grupo condicional de la cadena lateral R

A

puede liberar o captar protones, afectan a sus propiedades físico-químicas

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20
Q

Según el número de aminoácidos que se unan por una reacción de

A

Condensación

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21
Q

Dipéptidos: se unen 2 aminoácidos.
▪ Tripéptidos: se unen 3 aminoácidos.
▪ Tetrapéptidos: se unen 4 aminoácidos.
▪ Polipéptido: se unen > 10 aminoácidos, con masas moleculares por debajo de 10.000 kDa.

A
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22
Q

Que contienen las proteínas

A

contiene muchos más aminoácidos

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23
Q

Las proteínas según su capacidad de síntesis pueden ser

A

escenciales o no escenciales

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24
Q

hay 80 diferentes aminoácidos pero solo 20 forman parte de las proteínas

A

Verdadero

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25
Aminoácidos escenciales
- Obtenidos en la dieta - El organismo no es capaz de sintetizarlos - Necesarios durante el desarollo en niños - En felinos: Taurina, Arginina
26
Aminoácidos no esenciales
- No requieren su ingestación en la dieta - El organismo si puede sintetizarlos
27
Valor biológico
las proteínas depende de la cantidad de estos aminoácidos esenciales (huevo, leche).
28
Aminoácidos no proteicos
- Biologicamente activos - Intermediarios metabólicos - Neurotransmisores (glutamato) - DOPA - La histamina - Tiroxina derivado de la (tirosina) - Serotina ( triptofano)
29
La combinación de los aminoácidos
confiere propiedades físico químicas , mecanismos de acción, funciones.
30
El cambio de un solo aminoácido puede afectar
A la estructura y función de toda la proteína
31
Configuración nativa
se organizán en distintos niveles de complejidad, pero siempre buscán la estructura más estable y funcional
32
Esta estructura tridimensional condiciona sus
funciones específicas
33
4 niveles de estructura en las proteínas
- Primaria (secuencia lineal de aminoácidos) - Secundaria (interacción entre aminoácidos a nivel local) - Terciaria (conformación tridimensional) - Cuaternaria (subunidad de polipeptídicos)
34
Estructura Primaria
- Es la más simple - Es una secuencia lineal de aminoácidos - El orden de aminoácidos viene por la secuencia de nucleótidos gen -Polipeptidos están limitados - Los polipéptidos tienen un número mínimo y máximo de gas para ser funcioanl y estable -
35
La composición influye en
el comportamiento y propiedades de la proteína
36
Estructura Secundaria
- Producen giros y plegamientos de cadena peptídica y formación de enlaces (puentes de hidrógeno) - El peptídico es más corto y proporciona fluidez - Se establecen puentes de hidrógeno
37
Tipos más comúnes secundaria
hélice alfa y lámina/hojas beta (plegadas) y giros beta
38
Alfa hélice
Puentes de H entre grupo C = O , N-H del interior de la hélice intracatenarios, es dextrógira
39
Hoja beta
puentes entre cadena polipéptidicas dispuesta de forma paralelo o antiparalela. Esqueleto en zig zag. Forman puentes entre las distintas cadena intercatenarios
40
Giros beta
Permiten el cambio de dirección de la cadena, conexión hélices con láminas o láminas antiparalelas.
41
Estructura terciaria
Es la diposición tridimensional de la proteína por plegamientos de la estructura secundaria Es una ventaja energética y crean estructuras que pueden interaccionar con otras molpeculas ( centros activos de las enzimas) El plegamiento se produce durante y después de la síntesis de proteínas del ribosoma Es la responsable de su función biológica debido a la disposición de sus grupos funcionales Se produce principalmente por las interacciones de los grupo R
42
Estructura Terciarias
- Interacciones hidrofóbicas : cadena R apolares, se agrupan en el interior de las proteínas, forman un núcleo hidrofóbico - Interacciones hidrofílicas: cadenas polares con caracter hidrofílico, están en la parte externa e interactuan con el agua circulante. - Enlaces no covalentes: interacciones electrostáticas, los úentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, interacciones dipolo-dipolo - Puentes disulfuro: uniones entre las cadenas laterales de cisteína, es la unión más fuerte, pero poco abundante
43
Tipo fibroso Tipo globular
una de las dimensiones es mayor que las otras dos colágeno, la queratina, la elastina, la firboína plegadas de forma esférica suceden regiones alfa y hoja B, estructuras supersecundarias
44
Dominios
Unidades autónomas con un patrón de plegamiento diferenciadas que se asocian para formar la estructura terciaria de las proteínas
45
Se estabiliza mediante
Fuerzas de Vander Waals, puentes de H, interacciones ionicas, puentes disulfuro
46
Proteínas mal plegadas
Priones
47
Si se altera el plegamiento de la estructura de las proteínas se producen
Patologías
48
La falta de vitamina C impide la correcta formación de
fibras de colágeno
49
Ostogénesis imperfecta
hueso de cristal, patología que altera la formación de colágeno
50
Estrucutra cuaternaria
Es la unión de varias cadenas de polipeptids de estructura 3 ( proteína oligoméricas, o multimerica) Se estabilizan mediante enlaces intercatenarios
51
Hemoglobina
transporta el oxígeno en la sangre y está formada por cuatro subunidades, dos de tipo alfa y dos tipo beta
52
Alfa + beta
Protómero
53
Desnaturalización y plegamiento
Conformación tridimensional nativa es la más estable y funcional
53
Cuando una proteína pierde su estructura superior decimos que está
Desnaturalizada
54
Las proteínas desnaturalizadas pierden su función y actividad
Verdadero
55
Reversible
puede recuperar conformación nativa si desaparecen las condiciones desnaturalizantes
56
Irreversible
La proteína es irrecuperable
57
Agentes desnaturalizantes
Físicos : alteran puentes de hidrógeno , temperatura de fusión Químicos : alteracion interacciones electrostáticas, iones o moléculas orgánicas
58
Si la desnaturalización es suave, al restablecer las condiciones iniciales puede recuperar su estructura
Renaturalización
59
Clasificación proteínas
Por su morfología : Fibrosas , Globulares
60
PROTEÍNAS FIBROSAS (FIBROPROTEÍNAS O ESCLEROPROTEÍNAS)
- Presentan hélices alfa o laminas beta - Un eje único - Gran fuerza meca´nica, estructural y funcional - Insolubles en agua - Tienen una estructura terciaria menos desarrollada Ejemplos : queratina, colágeno, elastina, fibroína
61
Queratina alfa y Beta
Parte principal de la parte externa de la epidermis y apéndices ( peos , cuernos, uñas, en aves y reptiles : betaqueratinas) Contienen residuos cis Puede ser dura o blanda Las helices se unen por interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos, puentes disulfuro ( pelo rizado)
62
Colágeno
Proteína más abundante Son tres cadenas polipéptidicas ( cadenas alfa) Son insolubles y soportan gran tensión Alto contenido en glicina
63
Proteínas globulares
Al plegarse adquieren una forma más o menos esférica Solubles en agua Por alfa hélice, laminas betas y giros dos o más unidades globulares Enzimas, mensajeras, transportadoras
64
Tipos proteínas globulares
Albúminas Globulinas Protaminas
65
Pez de hielo carece de hemoglobina
Verdadero
66
Hemoglobulina
grupo hemo
67
Por su composición química
Simple/ holoproteínas Conjugada / heteroproteínas
68
Según el grupo prostético se clasifican en:
- Glucoproteínas - Lipoproteínas - Fosfoproteínas - Nucleoproteínas -Cromoproteínas
69
Aditivos alimentarios
E620 (ácido glutamato), E621 (glutamato monosódico o ajinomoto)

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