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Ciencias Básicas > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

1
Q

Proteínas formadas por :

A

C, H. O, N y en menor medida P, S

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Q

Son macromoléculas abundantes en todas las células..

A

Tienen gran variedad y diversas funciónes biológicas

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3
Q

Las proteínas son polímeros formadas por combinación de aminoácidos que se unen a enlaces peptídicos

A

Verdadero

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4
Q

Se une el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo del siguiente libra agua

A

Verdadero

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5
Q

La función de una proteína no depende de la interacción con otras moléculas (ligandos)

A

Falso

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6
Q

Provoca cambios de estructura y función

A

La proteína-ligando

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7
Q

Funciones proteínas

A
  • Soporte, estructura celular
  • Catalítica o enzimática
  • Reguladora u hormonal
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8
Q

Otras Funciones proteínas

A
  • Reserva : Reserve de aminoácidos (ovoalbuminia, caseína)
  • Defensiva : Inmunoglobulinas o anticuerpos
  • Contráctil : contracción muscular (actina y miosina)
  • Transportadora: Hemoglobina, citocromos, lipoproteínas
  • Homeostática : mantenimiento de la osmolaridad y el ph del medio interno (albumina)
  • Toxinas : enzimáticas con diversas acciones (veneno, ofidios)
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9
Q

Estructura fundamental aminoácidos

A

contienen un grupo amino ( NH2) , y un grupo carboxilo (COOH)

Unidas a un carbón alfa ,además un hidrógeno y un radical orgánico (grupo R)

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10
Q

Las proteínas son solubles en agua; con actividad óptica

A

Verdadero

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11
Q

Átomo de carbono alfa es

A

Asimétrico

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12
Q

La glicina

A

No es asimétrica

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13
Q

La mayoría de los aminoácidos biológicos son

A

esteroisómeros L

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14
Q

Donde aparecen los esteroisómeros D

A

aparecen en los péptidos de las paredes bacterianas por acción de la recemasa ( antibióticos)

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15
Q

Son anfóteras

A

Verdadero

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16
Q

Las proteínas son

A

electricamente neutros pero tienen átomos con distintas cargas iones bipolares o zwiteriones

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17
Q

Que le pasa al grupo carboxilo en condiciones básicas

A

el grupo carboxilo (-COOH) se ioniza y se convierte en
ion carboxilato
(-COO-), adquiriendo carga negativa.

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18
Q

Que le pasa al grupo amino en condiciones básicas

A

el grupo amino se protona
(-NH3+), por lo que el
aminoácido tendrá carga positiva.

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19
Q

El grupo condicional de la cadena lateral R

A

puede liberar o captar protones, afectan a sus propiedades físico-químicas

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20
Q

Según el número de aminoácidos que se unan por una reacción de

A

Condensación

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21
Q

Dipéptidos: se unen 2 aminoácidos.
▪ Tripéptidos: se unen 3 aminoácidos.
▪ Tetrapéptidos: se unen 4 aminoácidos.
▪ Polipéptido: se unen > 10 aminoácidos, con masas moleculares por debajo de 10.000 kDa.

A
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22
Q

Que contienen las proteínas

A

contiene muchos más aminoácidos

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23
Q

Las proteínas según su capacidad de síntesis pueden ser

A

escenciales o no escenciales

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24
Q

hay 80 diferentes aminoácidos pero solo 20 forman parte de las proteínas

A

Verdadero

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25
Q

Aminoácidos escenciales

A
  • Obtenidos en la dieta
  • El organismo no es capaz de sintetizarlos
  • Necesarios durante el desarollo en niños
  • En felinos: Taurina, Arginina
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26
Q

Aminoácidos no esenciales

A
  • No requieren su ingestación en la dieta
  • El organismo si puede sintetizarlos
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27
Q

Valor biológico

A

las proteínas depende de la
cantidad de estos aminoácidos esenciales (huevo,
leche).

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28
Q

Aminoácidos no proteicos

A
  • Biologicamente activos
  • Intermediarios metabólicos
  • Neurotransmisores (glutamato)
  • DOPA
  • La histamina
  • Tiroxina derivado de la (tirosina)
  • Serotina ( triptofano)
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29
Q

La combinación de los aminoácidos

A

confiere propiedades físico químicas , mecanismos de acción, funciones.

30
Q

El cambio de un solo aminoácido puede afectar

A

A la estructura y función de toda la proteína

31
Q

Configuración nativa

A

se organizán en distintos niveles de complejidad, pero siempre buscán la estructura más estable y funcional

32
Q

Esta estructura tridimensional condiciona sus

A

funciones específicas

33
Q

4 niveles de estructura en las proteínas

A
  • Primaria (secuencia lineal de aminoácidos)
  • Secundaria (interacción entre aminoácidos a nivel local)
  • Terciaria (conformación tridimensional)
  • Cuaternaria (subunidad de polipeptídicos)
34
Q

Estructura Primaria

A
  • Es la más simple
  • Es una secuencia lineal de aminoácidos
  • El orden de aminoácidos viene por la secuencia de nucleótidos gen
    -Polipeptidos están limitados
  • ## Los polipéptidos tienen un número mínimo y máximo de gas para ser funcioanl y estable
35
Q

La composición influye en

A

el comportamiento y propiedades de la proteína

36
Q

Estructura Secundaria

A
  • Producen giros y plegamientos de cadena peptídica y formación de enlaces (puentes de hidrógeno)
  • El peptídico es más corto y proporciona fluidez
  • Se establecen puentes de hidrógeno
37
Q

Tipos más comúnes secundaria

A

hélice alfa y lámina/hojas beta (plegadas) y giros beta

38
Q

Alfa hélice

A

Puentes de H entre grupo C = O , N-H del interior de la hélice intracatenarios, es dextrógira

39
Q

Hoja beta

A

puentes entre cadena polipéptidicas dispuesta de forma paralelo o antiparalela. Esqueleto en zig zag. Forman puentes entre las distintas cadena intercatenarios

40
Q

Giros beta

A

Permiten el cambio de dirección de la cadena, conexión hélices con láminas o láminas antiparalelas.

41
Q

Estructura terciaria

A

Es la diposición tridimensional de la proteína por plegamientos de la estructura secundaria

Es una ventaja energética y crean estructuras que pueden interaccionar con otras molpeculas ( centros activos de las enzimas)

El plegamiento se produce durante y después de la síntesis de proteínas del ribosoma

Es la responsable de su función biológica debido a la disposición de sus grupos funcionales

Se produce principalmente por las interacciones de los grupo R

42
Q

Estructura Terciarias

A
  • Interacciones hidrofóbicas : cadena R apolares, se agrupan en el interior de las proteínas, forman un núcleo hidrofóbico
  • Interacciones hidrofílicas: cadenas polares con caracter hidrofílico, están en la parte externa e interactuan con el agua circulante.
  • Enlaces no covalentes: interacciones electrostáticas, los úentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, interacciones dipolo-dipolo
  • Puentes disulfuro: uniones entre las cadenas laterales de cisteína, es la unión más fuerte, pero poco abundante
43
Q

Tipo fibroso

Tipo globular

A

una de las dimensiones es mayor que las otras dos
colágeno, la queratina, la elastina, la firboína

plegadas de forma esférica

suceden regiones alfa y hoja B, estructuras supersecundarias

44
Q

Dominios

A

Unidades autónomas con un patrón de plegamiento diferenciadas que se asocian para formar la estructura terciaria de las proteínas

45
Q

Se estabiliza mediante

A

Fuerzas de Vander Waals, puentes de H, interacciones ionicas, puentes disulfuro

46
Q

Proteínas mal plegadas

A

Priones

47
Q

Si se altera el plegamiento de la estructura de las proteínas se producen

A

Patologías

48
Q

La falta de vitamina C impide la correcta formación de

A

fibras de colágeno

49
Q

Ostogénesis imperfecta

A

hueso de cristal, patología que altera la formación de colágeno

50
Q

Estrucutra cuaternaria

A

Es la unión de varias cadenas de polipeptids de estructura 3 ( proteína oligoméricas, o multimerica)

Se estabilizan mediante enlaces intercatenarios

51
Q

Hemoglobina

A

transporta el oxígeno en la sangre y está formada por cuatro subunidades, dos de tipo alfa y dos tipo beta

52
Q

Alfa + beta

A

Protómero

53
Q

Desnaturalización y plegamiento

A

Conformación tridimensional nativa es la más estable y funcional

53
Q

Cuando una proteína pierde su estructura superior decimos que está

A

Desnaturalizada

54
Q

Las proteínas desnaturalizadas pierden su función y actividad

A

Verdadero

55
Q

Reversible

A

puede recuperar conformación nativa si desaparecen las condiciones desnaturalizantes

56
Q

Irreversible

A

La proteína es irrecuperable

57
Q

Agentes desnaturalizantes

A

Físicos : alteran puentes de hidrógeno , temperatura de fusión

Químicos : alteracion interacciones electrostáticas, iones o moléculas orgánicas

58
Q

Si la desnaturalización es suave, al restablecer las condiciones
iniciales puede recuperar su estructura

A

Renaturalización

59
Q

Clasificación proteínas

A

Por su morfología :

Fibrosas , Globulares

60
Q

PROTEÍNAS FIBROSAS (FIBROPROTEÍNAS O ESCLEROPROTEÍNAS)

A
  • Presentan hélices alfa o laminas beta
  • Un eje único
  • Gran fuerza meca´nica, estructural y funcional
  • Insolubles en agua
  • Tienen una estructura terciaria menos desarrollada
    Ejemplos : queratina, colágeno, elastina, fibroína
61
Q

Queratina alfa y Beta

A

Parte principal de la parte externa de la epidermis y apéndices ( peos , cuernos, uñas, en aves y reptiles : betaqueratinas)

Contienen residuos cis

Puede ser dura o blanda

Las helices se unen por interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos, puentes disulfuro ( pelo rizado)

62
Q

Colágeno

A

Proteína más abundante

Son tres cadenas polipéptidicas ( cadenas alfa)

Son insolubles y soportan gran tensión

Alto contenido en glicina

63
Q

Proteínas globulares

A

Al plegarse adquieren una forma más o menos esférica

Solubles en agua

Por alfa hélice, laminas betas y giros

dos o más unidades globulares

Enzimas, mensajeras, transportadoras

64
Q

Tipos proteínas globulares

A

Albúminas

Globulinas

Protaminas

65
Q

Pez de hielo carece de hemoglobina

A

Verdadero

66
Q

Hemoglobulina

A

grupo hemo

67
Q

Por su composición química

A

Simple/ holoproteínas

Conjugada / heteroproteínas

68
Q

Según el grupo prostético se clasifican en:

A
  • Glucoproteínas
  • Lipoproteínas
  • Fosfoproteínas
  • Nucleoproteínas
    -Cromoproteínas
69
Q

Aditivos alimentarios

A

E620 (ácido glutamato), E621 (glutamato monosódico o ajinomoto)

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