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Bioquimica > Proteinas > Flashcards

Proteinas Flashcards

1
Q

Funciones de las proteínas

A

Enzimas
Transportadores
Hormonas/Neurotransmisores
Quelantes
Contracción muscular

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Q

Cuantos aa forman una proteína

A

+ de 100 aa

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3
Q

Enlace de las proteínas

A

Enlace Peptidico

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4
Q

La proteína por medio de hidrolisis se puede transformar en

A

aa libres

Peptidos

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5
Q

Triptofano

A

Serotonina

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6
Q

Glicina

A

No tiene carbono quiral
Precursor de porfirinas como el hemo

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7
Q

Tiroxina

A

Precursora de hormonas tiroideas
Da origen a la L.DOPA

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8
Q

Arginina

A

Precursor del óxido nitrico

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9
Q

Aspartato, Glicina, Glutamina

A

Precursores de nucleotidos

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10
Q

Fenilalanina

A

Da origen a la tiroxina

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11
Q

L.DOPA

A

Fármaco precursor de la dopamina
Da origen a la adrenalina y noradrenalina

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12
Q

Los aa con carga neutra

A

Número igual de grupos ionizarles de carga opuesta =zwitterion- punto isoelectrico

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13
Q

Grupos R polares

A

No tienen carga

Serían
Cisteina
Prolina
Asparagina
Glutamina

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14
Q

Grupos R NO Polares

A

Valina
Leucina
Glicina
Alanina
Metionina

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15
Q

Grupos R cargados positivamente +

A

Lisina
Arginina
Histidina

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16
Q

Grupos R con carga -

A

Aspartato
Glutamato

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17
Q

Grupos R no polares aromáticos

A

Fenilalanina
Tirosina
Triptofano

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18
Q

Que aa reconocen los organismos?

A

L-AA

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19
Q

Forman la pared bacteriana (peptidoglucano)

A

D-Ala y D-Glu

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20
Q

Componente antimicrobiano

A

D- Fenilalanina

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21
Q

Aminoácidos esenciales

A

El organismo NO los puede sintetizar
Debe consumir en alimentos

Valina
Leucina
Metionina
Histidina
Isoleucina
Fenilalanina
Lisina
Triptofano
Treonina
Arginina

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22
Q

Aminoácidos NO esenciales

A

aa que pueden ser sintetizados por el ser humano

Ácido Aspartato
Glicina
Glutamina
Prolamina
Serina
Tirosina
Cisteina

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23
Q

a-Ketoglutarato

A

Glutamato
Prolina
Arginina

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24
Q

Piruvato

A

Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina

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25
Q

Oxalacetato

A

Licina
Aspartato
Metionina

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26
Q

Peptidos

A

La unión de 2 o más aa

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27
Q

Dipeptido

A

2 aa

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28
Q

Tripeptido

A

3

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29
Q

Oligopeptido

A

+ de 10

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30
Q

Polipeptido

A

10-100 aa

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31
Q

Monomerica

A

1 Cadena

32
Q

Multimerica

A

Más de una Cadena polipeptidica

33
Q

Los enlaces entre los Peptidos se pueden romper ?

A

Por enzimas

Tripsinas
Trombina
Quimiotripsina

34
Q

Tripsina y quimiotripsina

A

Sistema digestivo de animales

35
Q

Trombina

A

Coagulación

36
Q

Antihipertensivos

A

Reducen el riesgo de padecer Enf cardiovasculares

37
Q

Antioxidantes

A

Previenen el envejecimiento

38
Q

Antimicrobianos

A

Reducen el riesgo de infecciones

39
Q

Inmunomoduladores

A

Estimulan la respuesta inmune

40
Q

Quelantes

A

Mejoran la absorción de minerales y metales

41
Q

Anticoagulantes

A

Reducen el riesgo de padecer coágulos en la sangre

42
Q

Hipocolesterolemicos

A

Reducen el riesgo de padecer Enf. Cardiovasculares

43
Q

Opioides

A

Regulan el tránsito intestinal y mejoran la digestión y absorción de nutrientes

44
Q

Las proteínas son solubles en agua ?

A

Si por que tienen enlaces iónicos con el agua

45
Q

Como el el punto de fusión de las proteínas

A

Elevado

46
Q

Cambio en la secuencia CONSERVADORES

A

Conservan la naturaleza de la Cadena

47
Q

Cambio en la secuencia NO CONSERVADORES

A

Cambia la naturaleza de la Cadena con consecuencias graves

48
Q

Estructura primaria de las proteínas

A

Secuencia de aa
Propia de cada proteína

49
Q

Estructura secundaria de las proteínas

A

Interacción de los aa
Enlaces iónicos
Puentes de H
Fuerzas de van der waals

A- hélice y B- plegada

50
Q

Estructura terciaria de las proteínas

A

Interacciones polares
Puentes di sulfuro
Puentes de H

51
Q

Estructura cuaternaria de las proteínas

A

Sub unidades de proteínas terciarias

Ej hemoglobina que es una sub unidad de la Mioglobina

52
Q

Desnaturalización

A

Pérdida de funcionalidad de la proteína

53
Q

Pueden ser causas de que haya una desnaturalización

A

PH
T
Solubilidad

54
Q

Renaturalizacion

A

Vuelve a ser una proteína activa

55
Q

Proteínas fibrosas

A

Solo pueden ser a o b
Estructura extendida
Insolubles al agua o lípidos
Estructura secundaria simple
Estructura cuaternaria por ENLACES COVALENTES

56
Q

Proteínas globulares

A

Estructura compacta
SOLUBLE en agua y lípidos
A hélice y B plegada
Estructura cuaternaria estable por interacciones NO COVALENTES

57
Q

Las holoproteinas se dividen en

A

Globulares y filamentosas

58
Q

Holoproteinas globulares

A

Albuminas
Globulinas
Gluteinas
Prolaminas

59
Q

Holoproteinas filamentosas

A

Colágeno
Elastina
Queratina

60
Q

Las heteroproteinas se dividen en

A

Cromoproteinas, Lipoproteinas y Glucoproteinas

61
Q

Cromoproteinas

A

Hemoglobina

62
Q

Glucoproteinas

A

Inmunoglobulinas
Fibrinógeno

63
Q

Nucleoproteinas

A

Ribosomas y cromatina

64
Q

Albumina

A

Protección contra patogenos

65
Q

Globulinas

A

Alimento de reserva para el embrión

66
Q

Gliadinas y gluteinas

A

Viscosidad y extensibilidad de la masa

67
Q

Función estructural

A

Lipoproteinas (membrana)
Colágeno y elastina

68
Q

Función enzimatica

A

Amilasas, lipasas

69
Q

Función de transporte

A

Hemoglobina
Citocromos (Cadena resp)

70
Q

Función reserva energética

A

Ovoalbumina (huevo)
Caseína (leche)

71
Q

Función inmunidad y protección

A

Inmunoglobulinas

72
Q

Función hormonal

A

Insulina
Tiroides

73
Q

Función contracción muscular

A

Actina y miosina

74
Q

Función recepción de señales

A

Glucoproteinas de la membrana

75
Q

Función toxinas

A

Protoxinas (veneno de serpiente)
Clostridium botulinum

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